Estructura de las Proteínas

Question 1

Estructura primaria

Answer 1

Secuencia de una cadena de aminoácidos
Se forma mediante enlaces peptídicos

Question 2

Características del enlace peptídico

Answer 2

Enlace covalente
Enlace tipo AMIDA (unión entre el grupo carboxilo y el grupo amino)
Se forma mediante una reacción de condensación (se libera una molécula de H20)
Es rígido, plano y con configuración trans
Carácter de doble enlace parcial

Question 3

Secuenciación de un peo todo

Answer 3

Proceso para identificar el aminoácido específico en cada posición de la cadena peptídica

Question 4

¿Para que se usa el fenilisotiocianato?

Answer 4

También llamado Reactivo de Edman se usa para marcar el residuo amino terminal

Question 5

¿Qué produce el derivado feniltiohidantoina (PTH)?

Answer 5

Inestabilidad en el enlace peptídico terminal de tal forma que puede hidrolizarse sin romper los demás enlaces peptídicos

Question 6

Degradación del polipéptido

Answer 6

Se da mediante enzimas o sustancias químicas, las enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos de llaman peptidasas o proteasas

Question 7

Clasificación de las proteasas

Answer 7

Exopeptidasas (aminopeptidasas I carboxipeptidasas)
Endopeptidasas

Question 8

Estructura secundaria

Answer 8

Plegamiento que la cadena polipeptídica que adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno

Question 9

Tipos de estructuras secundarias

Answer 9

Hélice Alfa
Lámina beta
Giro beta (giros inversos)
Estructuras supersecundarias (motivo)

Question 10

Hélice alfa

Answer 10

Una Cadena polipeptídica
Puentes de hidrógeno intercaternarios

Question 11

¿Cuáles aminoácidos alteran a la hélice alfa?

Answer 11

Prolina
Glicina
Valina
Aminoácidos con grupos R cargados o voluminosos como glutamato y triptófano

Question 12

Ejemplos de proteínas con hélice alfa

Answer 12

Queratina y mioglobina

Question 13

Lámina beta

Answer 13

2 o más cadenas polipeptídicas
Láminas
Puentes intracaternarios e intercaternarios

Question 14

Giros beta (dobleces B, giros inversos)

Answer 14

Localizados en la superficie de las moléculas proteicas
Compuestos de glicina y prolina
Revierten la dirección de la cadena polipeptídica, ayudan a que tomen una forma compacta y globular a las peoyeinas

Question 15

Estructuras supersecundarias (motivos)

Answer 15

Se componen por un empaquetamiento de hélices alfa, láminas beta y giros beta
Conforman la región central (interior) de las proteínas

Question 16

Estructuras terciarias

Answer 16

Es determinada por la estructura primaria de la cadena polipeptídica
Es la forma nativa de las proteínas
Forma funcionalmente activa
Forma tridimensional

Question 17

¿Qué son los dominios?

Answer 17

Las unidades funcionales, estructurales y tridimensionales de la estructura terciaria

Question 18

¿Qué interacciones estabilizan la estructura terciaria?

Answer 18

Enlaces disulfuro
Interacciones hidrófobas
Puentes de hidrógeno
Interacciones iónicas

Question 19

Estructura cuaternaria

Answer 19

Más de un dominio
Dominios con la misma o diferente función

Question 20

Principal enlace de la estructura cuaternaria

Answer 20

Interacciones no covalentes
Puentes de hidrógeno
Interacciones iónicas
Interacciones hidrófobas

Question 21

Ejemplo de proteínas con estructura cuaternaria

Answer 21

Hemoglobina

Question 22

Desnaturalización de las proteínas

Answer 22

Pérdida de la estructura secundaria y terciaria
Pierde su función
Puede ser reversible, aunque casi siempre no lo es

Question 23

Agentes desnaturalizantes

Answer 23

Calor, ácidos y bases fuertes, detergentes, iones de metales pesados (plomo), solventes orgánicos y urea

Question 24

Plegamiento de las proteínas

Answer 24

Se impulsa por el EFECTO HIDROFÓBICO
La información necesaria para el correcto plegamiento de la proteína está contenida en la estructura primaria

Question 25

¿Quiénes se encargan del plegamiento correcto de las proteínas?

Answer 25

Las chaperonas o chaperoninas

Question 26

Plegamiento erróneo de las proteínas

Answer 26

Estas proteínas suelen ser destruidas o almacenadas

Question 27

Enfermedades asociadas con el mal plegamiento de las proteínas

Answer 27

Parkinson
Alzheimer

Question 28

¿Qué pasa en la enfermedad de Párkinson?

Answer 28

La acumulación de amiloide a partir de las proteínas alfa sinucleina

Question 29

¿Qué causa el Alzheimer?

Answer 29

Depósito de agregados de péptido B-amiloide neurotóxico (BA) y nudos neurofibrilares debido a una forma anormal de la proteína Tau

Question 30

Causa del Alzheimer hereditario

Answer 30

Mutaciones de presenilina

Question 31

¿Qué son los priones?

Answer 31

Partículas proteicas infecciosas

Question 32

Enfermedades por priones

Answer 32

Enfermedad de Creutzfeld Jakob, scrapie y enfermedad de las vacas locas

Question 33

¿Qué es la PRPC?

Answer 33

Partícula no infecciosa que contiene hélice alfa

Question 34

¿Qué es la PRPSC?

Answer 34

Partícula infecciosa
Contiene lámina b