Estructura de las Proteínas Flashcards
Estructura primaria
Secuencia de una cadena de aminoácidos
Se forma mediante enlaces peptídicos
Características del enlace peptídico
Enlace covalente
Enlace tipo AMIDA (unión entre el grupo carboxilo y el grupo amino)
Se forma mediante una reacción de condensación (se libera una molécula de H20)
Es rígido, plano y con configuración trans
Carácter de doble enlace parcial
Secuenciación de un peo todo
Proceso para identificar el aminoácido específico en cada posición de la cadena peptídica
¿Para que se usa el fenilisotiocianato?
También llamado Reactivo de Edman se usa para marcar el residuo amino terminal
¿Qué produce el derivado feniltiohidantoina (PTH)?
Inestabilidad en el enlace peptídico terminal de tal forma que puede hidrolizarse sin romper los demás enlaces peptídicos
Degradación del polipéptido
Se da mediante enzimas o sustancias químicas, las enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos de llaman peptidasas o proteasas
Clasificación de las proteasas
Exopeptidasas (aminopeptidasas I carboxipeptidasas)
Endopeptidasas
Estructura secundaria
Plegamiento que la cadena polipeptídica que adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno
Tipos de estructuras secundarias
Hélice Alfa
Lámina beta
Giro beta (giros inversos)
Estructuras supersecundarias (motivo)
Hélice alfa
Una Cadena polipeptídica
Puentes de hidrógeno intercaternarios
¿Cuáles aminoácidos alteran a la hélice alfa?
Prolina
Glicina
Valina
Aminoácidos con grupos R cargados o voluminosos como glutamato y triptófano
Ejemplos de proteínas con hélice alfa
Queratina y mioglobina
Lámina beta
2 o más cadenas polipeptídicas
Láminas
Puentes intracaternarios e intercaternarios
Giros beta (dobleces B, giros inversos)
Localizados en la superficie de las moléculas proteicas
Compuestos de glicina y prolina
Revierten la dirección de la cadena polipeptídica, ayudan a que tomen una forma compacta y globular a las peoyeinas
Estructuras supersecundarias (motivos)
Se componen por un empaquetamiento de hélices alfa, láminas beta y giros beta
Conforman la región central (interior) de las proteínas
Estructuras terciarias
Es determinada por la estructura primaria de la cadena polipeptídica
Es la forma nativa de las proteínas
Forma funcionalmente activa
Forma tridimensional
¿Qué son los dominios?
Las unidades funcionales, estructurales y tridimensionales de la estructura terciaria
¿Qué interacciones estabilizan la estructura terciaria?
Enlaces disulfuro
Interacciones hidrófobas
Puentes de hidrógeno
Interacciones iónicas
Estructura cuaternaria
Más de un dominio
Dominios con la misma o diferente función
Principal enlace de la estructura cuaternaria
Interacciones no covalentes
Puentes de hidrógeno
Interacciones iónicas
Interacciones hidrófobas
Ejemplo de proteínas con estructura cuaternaria
Hemoglobina
Desnaturalización de las proteínas
Pérdida de la estructura secundaria y terciaria
Pierde su función
Puede ser reversible, aunque casi siempre no lo es
Agentes desnaturalizantes
Calor, ácidos y bases fuertes, detergentes, iones de metales pesados (plomo), solventes orgánicos y urea
Plegamiento de las proteínas
Se impulsa por el EFECTO HIDROFÓBICO
La información necesaria para el correcto plegamiento de la proteína está contenida en la estructura primaria
