Enzymologie Flashcards
Que font les enzymes?
Catalysent les réactions biologiques
Reduire les niveaux d’energie de transition
et augmente la vitesse de réaction
Presque toute des protéines
Difference entre enzyme et catalyseurs chimiques?
Les catalyseurs ont peut pas les modulés
Les enzymes :
Taux de reaction + élevé ( +rapide et + efficace)
Réactions enzymatiques conditions douces
Tres spécifique: 1 seul types de réactions
Modulé
Principales classes de réactions
1-oxydoreductase: oxydation-réduction
2-transférase: transfere de groupements fonctionnels
3-hydrolase: reactions hydrolytiques
4-Lyase: reaction d’élimination pour former des liaisons doubles
5-Isomérase: isomérisation
6-Ligase : formation des liaisons avec hydrolyse ATP
Quel est la vitesse de réaction :
v=d[P]/dt = K[A][B]= k’[X]
quel est la formule de NRJ requise dans un complexe
DeltaG= -RTlnK
de quoi dépend la vitesse de réaction d’après son expression?
De la concentration de A et B, varie de façon exponentielle avec DeltaG*
plus grande est la différence en énergie libre entre l’état de transition et les réactifs , moins stable sera L’état de transition et plus lente sera la réaction!
que nous permet de calculer la cinétique enzymatique?
Nous permet de calculer le taux de catalyse, et comment il peut être changer en réponse a différentes conditions physiologiques et/ou pathologiques
Que vaut Km dans la constante de Michaelis
la concentration du substrat S à laquelle la vitesse de réaction est la moitié du maximum/ représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat
Plus le Km est bas , plus l’affinité de l’enzyme pour son substrat est haute
PLus le Km est élevé moins il y a d’affinité entre les deux
Il existe deux façons de mesurer l’avancement d’une reaction entre une enzyme et son substrat ?
L’équation Michaelis-Menten et l’équation de Lineweaver-Burk
Il existe des inhibiteurs enzymatique combien et lesquelles?
Le compétitif , le non-compétitif et l’incompétitif
Que fais le compétitif ?
Vient se lier sur le site de l’enzyme empêchant donc le substrat de venir s’y fixer. Le Vmax ne change pas, mais le Km lui change puisque il faudra augmenter la quantité de substrat afin qu’il réussisse a déplacer l’inhibiteur.
que fais le non compétitif?
l’inhibiteur se lie de manière réversible donc ailleurs qu’au site actif , change pas l’affinité Km mais change la vitesse maximale qui est réduite
que fais l’incompétitif ?
l’inhibiteur ne se lie seulement a l’enzyme auquel est déjà rattacher le substrat, le Vmax et le Km sont diminué
quelles sont les 3 spécificités des enzymes envers leurs substrats que nous avons vu ?
1) spécificité de liaison
2) pour un groupement chimique
3) absolue ou presque
qu’es ce qu’un cofacteur?
Peut constitué l’enzyme , peut être inorganique comme des ions, ou de nature organique ex coenzyme A.
