Enzymes Flashcards
Qui-suis-je?
Polymère formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire.
Protéine
Qui suis-je?
Dans ce niveau de structure, on peut trouver des
arrangements réguliers et répétitifs comme les hélices alpha ou les feuillets plissés bêta ou encore des arrangements pour lesquels on ne retrouve pas de régularité.
Structure secondaire
Vrai ou faux? Les enzymes sont spécifiques et ne catalysent qu’un type de réaction.
Vrai
Quelles parties de l’enzyme sont localisées dans le site catalytique de l’enzyme et forment des liaisons avec les molécules de substrats?
Les chaînes latérales
Qui suis-je?
Enzyme constituée que d’acides aminés
L’enzyme simple
Qui suis-je?
Enzyme qui nécessite la présence d’un (de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse.
Holoenzyme
Qui suis-je?
Partie protéique de l’holoenzyme
Apoenzyme
Qui suis-je
Ion métallique ou molécule organique relativement simple (coenzyme) qui est plus ou moins liée au site actif de l’enzyme et participe à la réaction.
Cofacteur
Qu’est-ce que la Km?
Constante égale à la concentration en substrat libre pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
Vrai ou faux? La Km est proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
Faux, elle est inversement proportionnelle
Que signifie la Vmax?
C’est la vitesse (initiale) mesurée quand toutes les molécules d’enzymes sont saturéespar des molécules de substrat.
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?
Induction et répression
Comment appelle-t-on les enzymes dont la synthèse est constante?
Enzymes constitutives
Nommez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité
catalytique des enzymes.
Allostérie et modification covalente
Qui suis-je?
La structure de ces enzymes subit une modification lors de leur association à des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs.
Enzymes allostériques
Qui suis-je?
Modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé par addition par exemple d’un groupement phosphate fortement acide. Peut se répercuter sur l’activité
enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (hydrogène, hydrophobes, électrostatiques) qui s’étendent de proche en proche à une grande partie de la molécule.
Modification covalente
Quel mécanisme de contrôle permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?
Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente.
Quel mécanisme de contrôle permet une adaptation à long terme ?
Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse).
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.
Vrai ou faux?
En présence d’un inhibiteur compétitif, il y a diminution de la Km.
Faux, il y a une augmentation de la Km