Enzymes Flashcards
Qui-suis-je?
Polymère formé d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire.
Protéine
Qui suis-je?
Dans ce niveau de structure, on peut trouver des
arrangements réguliers et répétitifs comme les hélices alpha ou les feuillets plissés bêta ou encore des arrangements pour lesquels on ne retrouve pas de régularité.
Structure secondaire
Vrai ou faux? Les enzymes sont spécifiques et ne catalysent qu’un type de réaction.
Vrai
Quelles parties de l’enzyme sont localisées dans le site catalytique de l’enzyme et forment des liaisons avec les molécules de substrats?
Les chaînes latérales
Qui suis-je?
Enzyme constituée que d’acides aminés
L’enzyme simple
Qui suis-je?
Enzyme qui nécessite la présence d’un (de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse.
Holoenzyme
Qui suis-je?
Partie protéique de l’holoenzyme
Apoenzyme
Qui suis-je
Ion métallique ou molécule organique relativement simple (coenzyme) qui est plus ou moins liée au site actif de l’enzyme et participe à la réaction.
Cofacteur
Qu’est-ce que la Km?
Constante égale à la concentration en substrat libre pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
Vrai ou faux? La Km est proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
Faux, elle est inversement proportionnelle
Que signifie la Vmax?
C’est la vitesse (initiale) mesurée quand toutes les molécules d’enzymes sont saturéespar des molécules de substrat.
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue?
Induction et répression
Comment appelle-t-on les enzymes dont la synthèse est constante?
Enzymes constitutives
Nommez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité
catalytique des enzymes.
Allostérie et modification covalente
Qui suis-je?
La structure de ces enzymes subit une modification lors de leur association à des molécules de substrat, à des molécules d’effecteurs positifs et à des molécules d’effecteurs négatifs.
Enzymes allostériques
Qui suis-je?
Modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé par addition par exemple d’un groupement phosphate fortement acide. Peut se répercuter sur l’activité
enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (hydrogène, hydrophobes, électrostatiques) qui s’étendent de proche en proche à une grande partie de la molécule.
Modification covalente
Quel mécanisme de contrôle permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?
Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente.
Quel mécanisme de contrôle permet une adaptation à long terme ?
Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse).
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.
Vrai ou faux?
En présence d’un inhibiteur compétitif, il y a diminution de la Km.
Faux, il y a une augmentation de la Km
Qu’est-ce qui arrive à la Vmax en présence d’un inhibiteur compétitif?
La Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.
Comment agit un inhibiteur non compétitif?
Il réagit avec l’enzyme de façon irréversible (ex. liaison covalente) et de modifier la structure de l’enzyme ou encore d’empêcher que le substrat atteigne le site actif de l’enzyme
Vrai ou faux? La Km augmente en présence d’un inhibiteur non compétitif
Faux, elle ne change pas
Qu’est-ce qui arrive à la Vmax en présence d’un inhibiteur non compétitif?
La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax.
Vrai ou faux? Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non compétitifs.
Vrai
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif?
Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine. Il contient aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac.
Quel est le rôle des enzymes pancréatiques?
Les enzymes du suc pancréatique hydrolysent les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre leur absorption par les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale.
Quel est le rôle de la lipase pancréatique?
hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol.
Quel est le rôle de l’amylase?
hydrolyse des liaisons alpha-(1-4) de l’amidon (et du glycogène) des aliments.
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique?
Elles sont sécrétées sous forme de proenzymes. La trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène, la chymotrypsine sous forme de chymotrypsinogène, l’élastase sous forme de proélastase, les carboxypeptidases A et B sous forme de
procarboxypeptidases A et B.
Avantage: pour empêcher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses.
Qu’est-ce qu’un proenzyme?
Précurseur protéine d’une enzyme.
Où et comment les enzymes du suc pancréatiques sont-elles activées?
Dans l’intestin. Le trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum. Ensuite, la trypsine elle-même va catalyser sa propre activation (autoactivation). La trypsine catalyse
aussi la transformation des autres proenzymes.
Vrai ou faux? Le pH optimal pour la pepsine est de 1 à 2.
Vrai, la pepsine agit dans l’estomac
À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.
Saccharase et lactase.
Où est-ce que les enzymes chargées de la digestion des glucides sont-elles synthétisées et où agissent-elles?
Elles sont synthétisées par les cellules intestinales et font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules. On les retrouve du côté faisant contact avec
la lumière de l’intestin grêle.
Plus précisément, elles sont sur la partie de la membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes.
Quels sont les substrats et les produits de l’activité “saccharasique” de la saccharase?
Substrats: Saccharose et eau.
Produits: Glucose et fructose.
Quels sont les substrats et les produits de l’activité “isomaltasique” de la saccharase?
Substrats : de l’eau et les liaisons a-(1-6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase.
Produits : des oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques a-(1-4) comme le maltose et le maltotriose.
Quels sont les substrats et les produits de l’activité “maltasique” de la saccharase?
Substrats : de l’eau et le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase.
Produit : glucose.
Quels sont les substrats et les produits de l’activité du lactase?
Substrats: lactose et eau.
Produits: galactose et glucose.
Qui suis-je? Liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les érythrocytes (globules rouges), les leucocytes (globules blancs) et les thrombocytes
(plaquettes).
Le sang duh
Qui suis-je? Portion du sang sans les cellules sanguines. Il contient, entre autres, les protéines, sous forme inactives, chargées de la coagulation (ex. fibrinogène).
Le plasma
Qui suis-je?
Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors du processus de coagulation.
Le sérum
Qu’est-ce qu’une unité enzymatique? (U)
Une unité enzymatique représente la quantité d’enzyme nécessaire capable de transformer une quantité
donnée de substrat par unité de temps (par exemple par minute).
Pourquoi l’amylase et la lipase sont-elles si élevées en cas de pancréatite?
Lorsqu’il y a inflammation ou nécrose, les cellules affectées par ces processus pathologiques ou bien deviennent poreuses ou bien éclatent déversant alors leur
contenu dans le liquide interstitiel, lequel contenu se retrouvera finalement dans lacirculation sanguine. C’est ce qui se produit ici. L’élévation dans le sang d’enzymes retrouvées en grande quantité dans cet organe comme la lipase et l’amylase confirment la pancréatite aiguë. Si les symptômes avaient été provoqués par l’atteinte d’un autre organe ne contenant pas ces enzymes, la vésicule biliaire par exemple, ces enzymes ne se seraient pas élevées.
Vrai ou faux? L’AST et l’ALT s’élève lors d’une atteinte aux cellules hépatiques, notamment lors d’une hépatite.
Vrai
Quelles enzymes s’élèvent lors d’une choléstase (flot bilaire obstrué)?
Phosphatase alcaline et GGT
Quelle enzyme s’élève lorsqu’une personne consomme des quantités importantes d’alcool de façon chronique.?
La GGT
Quelle enzyme s’élève lorsqu’il y a atteinte osseuse?
La phosphatase alcaline
Quelle enzyme s’élève lors d’un infarctus du myocarde?
La CK
