Acides aminés

Question 1

Quelle est la structure d’un acide aminé?

Answer 1

• un carbone sur lequel on retrouve un groupement aminé
• un groupement carboxyle
• une chaîne latérale.

Question 2

Quelle est la réaction responsable de la synthèse d’alanine?

Answer 2

C’est une réaction de transamination :
Pyruvate + Glutamate = Alanine + a-cétoglutarate
Enzyme = ALT

Le groupement aminé passe du glutamate au pyruvate qui devient de l’alanine. Le glutamate sans groupement aminé devient de l’a-cétogutarate.

Question 3

Quelle est la réaction responsable de la synthèse d’aspartate?

Answer 3

C’est une réaction de transamination
Oxaloacétate + glutamate = aspartate + a-cétoglutarate
Enzyme = AST

Le groupement aminé passe du glutamate à l’oxaloacétate qui devient de l’aspartate. Le glutamate sans groupement aminé devient de l’a-cétogutarate.

Question 4

Vrai ou faux? La tyrosine est un acide aminé essentiel

Answer 4

Faux. Il peut être synthétisé à partir du phénylalanine

Question 5

Quelle est l’enzyme qui catalyse la synthèse de la tyrosine?

Answer 5

Phénylalanine hydroxylase

Question 6

La phénylcétonurie est causée par une déficience de quelle enzyme?

Answer 6

Phénylalanine hydroxylase

Question 7

Dans quel tissu peut-on retrouvé la phénylalanine hydroxylase?

Answer 7

Le foie surtout

Question 8

Quel effet provoque cette déficience enzymatique sur le métabolisme de la phénylalanine?

Answer 8

La phénylalanine n’étant plus oxydée en tyrosine, elle s’accumule dans l’organisme. Elle est alors métabolisée par une voie métabolique normalement mineure, i.e. elle est transaminée en phénylpyruvate qui est ensuite métabolisé en phényllactate, en phénylacétate et pour terminer en phénylacétylglutamine.
Comme autre conséquence, l’absence de synthèse endogène de tyrosine chez le sujet phénylcétonurique fait en sorte que la tyrosine devient un acide aminé essentiel.

Question 9

Pourquoi nomme-t-on cette maladie, la « phénylcétonurie »?

Answer 9

À cause de l’augmentation dans l’urine de ces patients d’une cétone contenant un groupement phényl: le phénylpyruvate.

Question 10

Pourquoi le dépistage de la phénylcétonurie ne peut-il pas se faire dès la naissance?

Answer 10

Car l’enfant n’a pas encore été confronté à une
diète contenant des protéines. Il ne peut alors montrer une augmentation de phénylalanine anormale même s’il est phénylcétonurique. Il faut au moins deux jours de nourriture contenant des protéines pour que le vrai phénylcétonurique accumule une quantité anormale
de phénylalanine.

Question 11

Pourquoi une personne atteint de phénylcétonurie a-t-elle les cheveux, les yeux et le teint plus pâle que le reste de sa famille ?

Answer 11

La phénylalanine, après plusieurs réactions enzymatiques dont la première est celle catalysée par la phénylalanine hydroxylase, est précurseur de la mélanine, le pigment
brunâtre responsable de la couleur des cheveux, de la peau et des yeux. Une déficience en phénylalanine hydroxylase entraîne une diminution de production de
mélanine

Question 12

Qu’est-ce que la tyrosinémie?

Answer 12

Déficience de fumarylacétoacétate hydrolase, enzyme responsable de la dégradation de la tyrosine en fumarate et en acétoacétate. Entraîne augmentation de la concentration sérique de la tyrosine et quelquefois de la phénylalanine.

Question 13

Quels sont les produits formés à partir de la tyrosine dans le système nerveux et les médullo-surrénales?

Answer 13

Les catécholamines (Dopamine, Noradrénaline et Adrénaline)

Question 14

Quel est l’utilité des catécholamines?

Answer 14

Elles servent de neurotransmetteurs.
Le rôle physiologique de la dopamine se situe principalement au niveau du système nerveux central.
La noradrénaline sert de neurotransmetteur pour le système nerveux autonome (sympathique) et d’hormone pour les médullosurrénales (froid, peur, hypoglycémie, exercice…)
L’adrénaline est une hormone médullosurrénalienne (froid, peur, hypoglycémie, exercice).

Question 15

Quel est le produit formé à partir de la tyrosine dans la peau, les yeux et les cheveux?

Answer 15

La mélanine

Question 16

Quel est le rôle de la mélanine?

Answer 16

Dans la peau, la mélanine des mélanocytes (cellules localisées dans l’épiderme) absorbe les rayons ultraviolets et protège ainsi les cellules du derme (plus profondes).

Question 17

Quel est le produit formé à partir de la tyrosine dans la thyroide?

Answer 17

Thyroxine (T4) et triiodothyronine (T3)

Question 18

Qu’est-ce qu’un acide aminé glucoformateur?

Answer 18

précurseur de la néoglucogenèse : lorsqu’il perd son
groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformée en glucide
(glucose).

Question 19

Qu’est-ce qu’un acide aminé cétogène?

Answer 19

lorsqu’il perd son groupement aminé lors d’une dégradation, sa partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate (qui est un corps cétonique).

Question 20

Vrai ou faux? La phénylalanine et la tyrosine sont des acides aminés cétogènes.

Answer 20

Faux, ils sont mixtes.

Question 21

Quel est le groupement que l’on retrouve dans la structure de tous les acides aminés ?

Answer 21

Groupement amine (NH2)

Question 22

Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées en acides aminés?

Answer 22

Les protéines alimentaires sont dégradées dans le tube digestif par une série d’enzymes spécifiques, certaines sécrétées par le pancréas, d’autres d’origine
intestinale. Ces enzymes sont des protéases et des peptidases qui hydrolysent les protéines alimentaires en peptides, puis en acides aminés qui seront absorbés au niveau de l’intestin.

Question 23

Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

Answer 23

Le système porte

Question 24

Les acides aminés ingérés en surplus sont dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation?

Answer 24

Le foie et les muscles.

Question 25

Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les groupements alpha-aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend
généralement ce processus?

Answer 25

Transamination:
Ex de transaminases : AST et ALT

Désamination oxydative du glutamate
Enzyme : Glutamate déshydrogénase.

Question 26

Quel rôle jouent l’alpha-cétoglutarate et le glutamate dans les réactions de transamination et de désamination?

Answer 26

L’ alpha-cétoglutarate est l’accepteur du groupement alpha-aminé provenant d’un autre acide aminé lors des réactions de transamination. Le glutamate est désaminé (désamination oxydative) pour fournir l’ammoniaque (ion ammonium) et redevenir l’alpha-cétoglutarate.

Question 27

Quelle différence y a-t-il entre un groupement amine et un

groupement amide?

Answer 27

Les groupements amides chez les acides aminés libres sont retrouvés sur les chaînes latérales. Ils n’impliquent pas le groupement carboxyle commun à tous les acides
aminés.

Question 28

Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?

Answer 28

Désamidation

Question 29

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

Answer 29

L’urée, formée au foie.

Question 30

Quels sont les principaux substrats du cycle de l’urée?

Answer 30

Ion ammonium, CO2, aspartate et (3) ATP

Question 31

Combien d’atomes d’azote sont contenus dans l’urée?

Answer 31

2

Question 32

Comment sont fournis les 2 atomes d’azote de l’urée?

Answer 32

Le premier est fourni au cycle de l’urée par l’ion ammonium (provenant du glutamate en majeure partie). Le second provient de l’aspartate.

Question 33

Sachant que l’urée synthétisée par le foie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée?

Answer 33

Éliminée à 75% par le rein et à 25% dans l’intestin.

Question 34

Quel est le sort de l’urée qui retourne dans l’intestin?

Answer 34

L’urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. Cet NH4+ retourne totalement au foie pour être retransformé en urée. Ceci est un cycle futile qui ne peut être évité.

Question 35

Est-ce que l’urée traverse facilement les membranes?

Answer 35

Oui

Question 36

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?

Answer 36

Parce que l’ammoniaque est toxique pour l’organisme, en particulier pour le cerveau.

Question 37

À part l’urée, l’organisme a-t-il une autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque?

Answer 37

Oui, dans les urines sous forme d’ions ammonium.

Question 38

Comment est-ce que le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation?

Answer 38

Ses cellules gliales forment de la glutamine grâce à deux enzymes: la glutamate déshydrogénase (1) et la glutamine synthase (2). Par la suite, la glutamine est excrétée dans la circulation sanguine, puis va au rein, à l’intestin et un peu au foie.

(1) alpha-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H — glutamate + NAD(P)+ + H2O
(2) glutamate + ATP + NH3 — glutamine + ADP + Pi + H2O

Question 39

Comment le cerveau régénère-t-il l’ alpha-cétoglutarate utilisé pour faire de la glutamine?

Answer 39

Glycolyse pour fournir du pyruvate. Ce pyruvate est transformé en acétyl-CoA. L’accumulation de cet acétyl-CoA favorisera la transformation du pyruvate en oxaloacétate par la pyruvate carboxylase. L’alpha-cétoglutarate sera formé dans le cycle de Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.

Question 40

À part le cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?

Answer 40

Le muscle et le foie par les mêmes réactions qu’au cerveau.
Le foie synthétise la glutamine lorsque ses propres capacités de synthèse d’urée sont débordées par un apport de NH4+ élevé.
Les tissus exportent plus l’ammoniaque sous forme de glutamine que sous forme libre. L’ammoniaque qui sort des tissus s’est « échappée ».

Question 41

Comment l’alanine est-elle dégradée par le rein d’un organisme normal?

Answer 41

Il peut l’emmagasiner ou, si ses réserves sont suffisantes, la convertir en glutamate et en alanine comme le fait la paroi intestinale.

Question 42

Comment l’alanine est-elle dégradée par le rein d’un organisme en état d’acidose?

Answer 42

Dans le cas d’acidose, le rein est porté à générer le plus d’ammoniaque possible pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4+. C’est le cas par exemple du jeûne prolongé où le foie produit des acides, les corps cétoniques. Il utilise alors l’option suivante : glutamine — glutamate — alpha-cétoglutarate (ce qui libère 2 ions NH4+)

Question 43

Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de cette glutamine?

Answer 43

Soit en captant la glutamine sanguine qui avait été relâchée par le cerveau, le muscle et le foie, soit en synthétisant de la glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase.

Question 44

Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets?

Answer 44

L’insuline : elle favorise l’entrée des acides aminés et la synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe la protéolyse.

Question 45

Indiquez les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne.

Answer 45

Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes.

Question 46

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle?

Answer 46

L’alanine et la glutamine

Question 47

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

Answer 47

La cirrhose est une conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisée par un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique. Il y a perte des fonctions du foie. Généralement, la cirrhose est irréversible.

Question 48

Pourquoi y a-t-il une hypoalbuminémie dans le cas d’une cirrhose hépatique?

Answer 48

La synthèse de l’albumine plasmatique se fait dans les hépatocytes. Comme il y a perte de fonction, la synthèse hépatique d’albumine est donc diminuée.

Question 49

Pourquoi y a-t-il une hyperammoniémie dans le cas d’une cirrhose hépatique?

Answer 49

1. Chez un patient souffrant d’une cirrhose, il y a l’établissement d’une communication porto-systémique (ou porto-cave) - i.e. la veine porte (par des veinules normalement infimes qui grossissent lors de la cirrhose) se raccorde à la circulation systémique faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation systémique plutôt que par le foie. Comme l’intestin est un producteur d’ammoniaque, cette ammoniaque passe directement dans la circulation systémique sans passer par le foie pour y être éliminée sous forme d’urée.
2. La concentration de l’ammoniaque dans le sang (ammoniémie) de la circulation systémique est augmentée car les fonctions hépatiques, dont la fonction d’élimination
   de l’ammoniaque, sont diminuées.

Question 50

Quel serait le taux d’urée dans le sang dans le cas d’une cirrhose hépatique?

Answer 50

On devrait s’attendre à avoir des valeurs basses car le foie a de la difficulté à en synthétiser.

Question 51

Pourquoi est-ce qu’on suggère une diète pauvre en protéines pour traiter la cirrhose hépatique?

Answer 51

Dans le tube digestif, les protéines sont hydrolysées en acides aminés. Une partie de ces acides aminés est dégradée par les bactéries intestinales avec production
d’ammoniaque. Les acides aminés absorbés sont utilisés pour la synthèse des protéines dont l’organisme a besoin mais l’excédent est dégradé par le foie et les muscles avec production d’ammoniaque. En réduisant l’apport protéique, on réduit la production d’ammoniaque par ces deux mécanismes. Toutefois, il faut éviter de trop
réduire l’apport protéique car l’organisme a besoin d’acides aminés essentiels qu’il ne peut synthétiser donc qu’il doit retrouver dans l’alimentation.

Question 52

Pourquoi est-ce que le lactulose est utilisé comme traitement contre la cirrhose hépatique?

Note : le lactulose est non hydrolysable par les enzymes digestives et métabolisable par les bactéries du colon en acides de faible poids moléculaire comme le lactate.

Answer 52

1- Le lactate diminue le pH du côlon. Les acides favorisent la réaction suivante vers la droite : NH3 + H+ — NH4+
Ceci augmente la proportion de NH4+ aux dépens du NH3. Le NH4+ ne franchit pas les membranes. Il demeure dans la lumière intestinale.
2- Le lactate stimule le péristaltisme intestinal en irritant la muqueuse.
3- Le lactulose non métabolisé par les bactéries et les produits de dégradation du lactulose augmentent la pression osmotique dans le côlon ce qui attire l’eau de
l’organisme.
Tout cela entraîne de la diarrhée ce qui aide à évacuer l’azote qui est sous forme de NH4+ et à chasser les bactéries.