Enzimas e Inibidores Enzimáticos.

Question 1

O que acontece com as Vmax das reações com inibição reversível não competitiva?

Answer 1

Quanto maior a concentração de inibidores não competitivos, menor será a Vmax.

Question 2

O que é a cinética enzimática?

Answer 2

É o estudo da velocidade com que o substrato é convertido em produto de acordo com o tempo por meio da catálise enzimática.

Question 3

Qual a relação entre o KM e os inibidores enzimáticos reversíveis competitivos?

Answer 3

Quanto maior a concentração de inibidor reversível competitivo, maior será o KM.

Question 4

Do que depende o equilíbrio de uma reação?

Answer 4

Da variação de energia livre padrão.

Question 5

Verdadeiro ou Falso.

As enzimas alteram a velocidade da reação por meio da redução do equilíbrio da reação.

Answer 5

Falso.

As enzimas alteram a velocidade, porém não alteram o equilíbrio da reação, pois esse depende da variação de energia livre padrão.

Question 6

Por que o aumento da concentração de substrato não faz com que a Vmax aumente na inibição reversível não competitiva?

Answer 6

Porque o inibidor não compete pelo sítio ativo.

Question 7

Cofatores ou coenzimas ligados fortemente à enzima são chamados de…

Answer 7

Grupos proteicos.

Question 8

Através de quais interações a enzima catalisa os substratos em produtos?

Answer 8

Interações covalentes e não-covalentes do sítio ativo.

Question 9

Como se dá uma reação enzimática?

Answer 9

Question 10

Quando a enzima tem um sítio catalítico ácido e o substrato é
básico, então ela capta esse substrato e faz uma catálise ácido-básico
convencional temos um mecanismo de catálise do tipo…

Answer 10

Ácido-Base.

Question 11

Metais pesados como Hg2+, Pb2+ e Ag2+ quando reagem com grupos SH (compostos organossulforados) das proteínas se tornam…

Answer 11

Inibidores reversíveis não competitivos.

Question 12

A enzima tem alguma relação com a energia de ativação?

Answer 12

Sim. O processo de catálise de reações da enzima consiste em diminuir consideravelmente a energia de ativação.

Question 13

Quais são os pontos principais da Equação de michaelis-menten?

Answer 13

1. Focar no complexo [ES] para entender as variações da reação;
2. Descrever como a velocidade varia com a concentração de substrato;
3. Determinar o KM (concentração de substrato para atingir metade da Vmax)

Question 14

Qual é a equação de Linewear-Burk?

Answer 14

Question 15

Quais são os tipos de catálise enzimática?

Answer 15

1. Ácido-Base;
2. Covalente;
3. Mediada por íon metálico.

Question 16

De quem é a característica a seguir?

Reage com a enzima por ligações covalentes de tal forma que a enzima não pode ser regenerada.

Answer 16

Inibidor enzimático irreversível.

Question 17

Que tipo de inibição está representada? Por que?

Answer 17

Irreversível. Porque ocorre uma ligação covalente do inibidor com a enzima de forma que a enzima não pode ser regenerada.

Question 18

Quais são os intermediários de uma reação enzimática?

Answer 18

O complexo [enzimasubstrato] e o complexo [enzimaproduto].

Question 19

O que é necessário ser fornecido para qualquer reação de transformação de substrato em produto ou vice-versa?

Answer 19

Energia livre ao sistema.

Question 20

Nad+, coenzima A e derivados de vitaminas são exemplos de…

Answer 20

Coenzimas.

Question 21

O que é KM?

Answer 21

A concentração de substrato necessária para a enzima atingir metade da sua velocidade máxima.

Question 22

O inibidor reversível que se liga no mesmo sítio ativo enzimático do substrato é…

Answer 22

Inibidor competitivo.

Question 23

Por que estudar os efeitos da concentração de substrato é complicado na cinética enzimática?

Answer 23

Porque a concentração de substrato se altera no curso de uma reação enzimática.

Question 24

Quais são as características de toda enzima?

Answer 24

• Alto grau de especificidade para seus substratos;
• Aceleram reações químicas dependendo de:

1. pH;
2. Temperatura.

Question 25

O que ocorre com KM nas reações com inibição reversível não competitiva?

Answer 25

**O KM se mantém o mesmo em todas as reações, visto que a concentração para atingir as respectivas Vmax/2 é a mesma.**

Question 26

O que pode alterar a velocidade de uma reação?

Answer 26

1. **A concentração de substrato (diretamente proporcional);** 2. **Energia de ativação ser reduzida ou não pela enzima.**

Question 27

Verdadeiro ou falso. A ligação do inibidor enzimático reversível não competitivo só ocorre quando o complexo [ES] está formado.

Answer 27

**Verdadeiro.**

Question 28

Verdadeiro ou falso. As enzimas transferases são assim classificadas por participar das reações em que ocorre a transferência de elétrons.

Answer 28

**Falso.** **Enzimas** **Transferases catalisam a transferência de grupos com C-, N-, P-;**

Question 29

Por que a velocidade de uma reação enzimática possui um máximo?

Answer 29

Porque a **enzima não vai conseguir catalisar uma concentração maior de substrato por minuto independente de aumentar a concentração limite dela.**

Question 30

Íons metálicos como Zn2+ e Fe2+ são exemplos de...

Answer 30

**Cofatores.**

Question 31

Explique os processos de catalisação do substrato em produto pela enzima.

Answer 31

1. [S] + [E] = [ES] = enzima diminui a entropia do meio. 2. [ES] = [EP] = enzima começa a interagir com ligações covalentes e não covalentes = começa a mudar seus grupamentos funcionais = forma o produto ligado a enzima. 3. [E + P] = enzima regenera suas ligações. 4. [E] + [P] = “solta” o produto.

Question 32

Onde será a velocidade máxima?

Answer 32

A velocidade máxima será **em platô.**

Question 33

O que são cofatores e coenzimas?

Answer 33

**São componentes moleculares que se juntam à enzima** para que esta possa realizar sua atividade enzimática.

Question 34

Por que o Vmax em reações com inibidores reversíveis competitivos é sempre a mesma?

Answer 34

Porque vai ocorrer **apenas uma competição pelo sítio catalítico e não uma modulação da enzima.**

Question 35

O que são enzimas?

Answer 35

Enzimas são proteínas e são as **macromoléculas responsáveis pela catálise das reações que ocorrem no sistema biológico.**

Question 36

Verdadeiro ou falso. A velocidade de uma reação é constante.

Answer 36

**Falso.** A velocidade de uma reação **varia ao longo do tempo.**

Question 37

Como ocorre a reação da aspirina com a ciclooxigenase? Qual é esse tipo de inibição?

Answer 37

A aspirina **transfere irreversivelmente** seu grupo acetil para o grupo OH de um resíduo de serina da molécula de ciclooxigenase, inativando-a.

Question 38

Verdadeiro ou Falso. Reações que apresentam inibidores enzimáticos reversíveis competitivos perdem drásticamente sua Vmax.

Answer 38

**Falso.** Os inibidores enzimáticos reversíveis competitivos **não alteram a Vmax, mas fazem com uma maior concentração de substrato seja utilizada para atingí-la.**

Question 39

O que é um inibidor enzimático?

Answer 39

É uma **substância que interfere na ação da enzima diminuindo a velocidade de reação.**

Question 40

O que é o diagrama duplo recíproco observado na equação de Linewear-Burk?

Answer 40

É um facilitador da mensuração de Vmax. Forma-se uma função linear em que **quanto mais para direita está o ponto, menos concentrado é o produto.**

Question 41

Quando se deve mensurar a velocidade inicial no estudo de cinética enzimática?

Answer 41

Quando a **concentração de substrato for maior que a concentração da enzima.**

Question 42

Quais são os tipos de inibidores enzimáticos reversíveis? Explique-os.

Answer 42

**Reversível competitivo: Se liga reversivelmente no mesmo sítio ativo no qual o substrato se liga;** **Reversível não-competitivo: Se liga reversivelmente em outro sítio da enzima que não o catalítico.**

Question 43

Qual a diferença entre cofator e coenzima?

Answer 43

1. O cofator é um componente **íon metálico;** 2. A coenzima é uma **molécula orgânica pequena**, geralmente derivadas de vitaminas.

Question 44

O ácido acetilsalicílico também é conhecido como...

Answer 44

**Aspirina.**

Question 45

Quais são as classificações de enzimas quanto ao que catalisam?

Answer 45

1. **Oxidorredutases:** Catalisam reações de oxirredução; 2. **Transferases:** Catalisam a transferência de grupos com C-, N-, P-; 3. **Hidrolases:** Catalisam a quebra quando adiciona-se H2O; 4. **Liases:** Catalisam a quebra de C-C; C-S; C-N; 5. **Isomerases:** Catalisam racemização de isômeros ópticos; 6. **Ligases:** Catalisam a formação de ligações do C ao O, S e N.

Question 46

Uma enzima que precisa de um cofator ou uma coenzima se chamam?

Answer 46

**Holoenzimas.**

Question 47

Qual a característica marcante do inibidor enzimático reversível?

Answer 47

Pode ligar-se a enzima e ser liberado em seguida **deixando-a em condição original.**

Question 48

Quais são os 2 tipos de inibidores enzimáticos?

Answer 48

1. **Inibidor reversível;** 2. **Inibidor irreversível.**

Question 49

A característica a seguir se refere a qual tipo de catálise? ## Footnote Nessa ocasião nós temos as enzimas que necessitam de um cofator para promover essa catálise. Uma enzima que precisa de um cofator ou uma coenzima chama **holoenzima.**

Answer 49

Catálise **mediada por íon metálico.**

Question 50

O que ocorre nos mecanismos de catálise covalente?

Answer 50

As ligações covalentes vão promover a quebra ou conversão de uma ligação covalente nova.

Question 51

Qual é a equação de Michaelis-Menten?

Answer 51

Question 52

Qual o tipo de inibidor apresentado? Por que?

Answer 52

Inibidor enzimático reversível **não competitivo.** Porque ele **não se liga ao sítio ativo, ocorre a ligação da enzima com o substrato, mas o inibidor se liga em outro sítio inativando a reação.**

Question 53

Quais são as propriedade da enzima?

Answer 53

Possuem uma região específica **em forma de fenda (sítio ativo)** que contém as cadeias laterais de aminoácidos que **criam uma superfície tridimensional ao substrato.**