Enzimas e Inibidores Enzimáticos. Flashcards
O que acontece com as Vmax das reações com inibição reversível não competitiva?
Quanto maior a concentração de inibidores não competitivos, menor será a Vmax.
O que é a cinética enzimática?
É o estudo da velocidade com que o substrato é convertido em produto de acordo com o tempo por meio da catálise enzimática.
Qual a relação entre o KM e os inibidores enzimáticos reversíveis competitivos?
Quanto maior a concentração de inibidor reversível competitivo, maior será o KM.
Do que depende o equilíbrio de uma reação?
Da variação de energia livre padrão.
Verdadeiro ou Falso.
As enzimas alteram a velocidade da reação por meio da redução do equilíbrio da reação.
Falso.
As enzimas alteram a velocidade, porém não alteram o equilíbrio da reação, pois esse depende da variação de energia livre padrão.
Por que o aumento da concentração de substrato não faz com que a Vmax aumente na inibição reversível não competitiva?
Porque o inibidor não compete pelo sítio ativo.
Cofatores ou coenzimas ligados fortemente à enzima são chamados de…
Grupos proteicos.
Através de quais interações a enzima catalisa os substratos em produtos?
Interações covalentes e não-covalentes do sítio ativo.
Como se dá uma reação enzimática?
Quando a enzima tem um sítio catalítico ácido e o substrato é
básico, então ela capta esse substrato e faz uma catálise ácido-básico
convencional temos um mecanismo de catálise do tipo…
Ácido-Base.
Metais pesados como Hg2+, Pb2+ e Ag2+ quando reagem com grupos SH (compostos organossulforados) das proteínas se tornam…
Inibidores reversíveis não competitivos.
A enzima tem alguma relação com a energia de ativação?
Sim. O processo de catálise de reações da enzima consiste em diminuir consideravelmente a energia de ativação.
Quais são os pontos principais da Equação de michaelis-menten?
- Focar no complexo [ES] para entender as variações da reação;
- Descrever como a velocidade varia com a concentração de substrato;
- Determinar o KM (concentração de substrato para atingir metade da Vmax)
Qual é a equação de Linewear-Burk?
Quais são os tipos de catálise enzimática?
- Ácido-Base;
- Covalente;
- Mediada por íon metálico.
De quem é a característica a seguir?
Reage com a enzima por ligações covalentes de tal forma que a enzima não pode ser regenerada.
Inibidor enzimático irreversível.
Que tipo de inibição está representada? Por que?
Irreversível. Porque ocorre uma ligação covalente do inibidor com a enzima de forma que a enzima não pode ser regenerada.
Quais são os intermediários de uma reação enzimática?
O complexo [enzimasubstrato] e o complexo [enzimaproduto].
O que é necessário ser fornecido para qualquer reação de transformação de substrato em produto ou vice-versa?
Energia livre ao sistema.
Nad+, coenzima A e derivados de vitaminas são exemplos de…
Coenzimas.
O que é KM?
A concentração de substrato necessária para a enzima atingir metade da sua velocidade máxima.
O inibidor reversível que se liga no mesmo sítio ativo enzimático do substrato é…
Inibidor competitivo.
Por que estudar os efeitos da concentração de substrato é complicado na cinética enzimática?
Porque a concentração de substrato se altera no curso de uma reação enzimática.
Quais são as características de toda enzima?
- Alto grau de especificidade para seus substratos;
- Aceleram reações químicas dependendo de:
- pH;
- Temperatura.
O que ocorre com KM nas reações com inibição reversível não competitiva?
O KM se mantém o mesmo em todas as reações, visto que a concentração para atingir as respectivas Vmax/2 é a mesma.
O que pode alterar a velocidade de uma reação?
- A concentração de substrato (diretamente proporcional);
- Energia de ativação ser reduzida ou não pela enzima.
Verdadeiro ou falso.
A ligação do inibidor enzimático reversível não competitivo só ocorre quando o complexo [ES] está formado.
Verdadeiro.
Verdadeiro ou falso.
As enzimas transferases são assim classificadas por participar das reações em que ocorre a transferência de elétrons.
Falso.
Enzimas Transferases catalisam a transferência de grupos com C-, N-, P-;
Por que a velocidade de uma reação enzimática possui um máximo?
Porque a enzima não vai conseguir catalisar uma concentração maior de substrato por minuto independente de aumentar a concentração limite dela.
Íons metálicos como Zn2+ e Fe2+ são exemplos de…
Cofatores.
Explique os processos de catalisação do substrato em produto pela enzima.
- [S] + [E] = [ES] = enzima diminui a entropia do meio.
- [ES] = [EP] = enzima começa a interagir com ligações covalentes e não covalentes = começa a mudar seus grupamentos funcionais = forma o produto ligado a enzima.
- [E + P] = enzima regenera suas ligações.
- [E] + [P] = “solta” o produto.
Onde será a velocidade máxima?
A velocidade máxima será em platô.
O que são cofatores e coenzimas?
São componentes moleculares que se juntam à enzima para que esta possa realizar sua atividade enzimática.
Por que o Vmax em reações com inibidores reversíveis competitivos é sempre a mesma?
Porque vai ocorrer apenas uma competição pelo sítio catalítico e não uma modulação da enzima.
O que são enzimas?
Enzimas são proteínas e são as macromoléculas responsáveis pela catálise das reações que ocorrem no sistema biológico.
Verdadeiro ou falso.
A velocidade de uma reação é constante.
Falso.
A velocidade de uma reação varia ao longo do tempo.
Como ocorre a reação da aspirina com a ciclooxigenase? Qual é esse tipo de inibição?
A aspirina transfere irreversivelmente seu grupo acetil para o grupo OH de um resíduo de serina da molécula de ciclooxigenase, inativando-a.
Verdadeiro ou Falso.
Reações que apresentam inibidores enzimáticos reversíveis competitivos perdem drásticamente sua Vmax.
Falso.
Os inibidores enzimáticos reversíveis competitivos não alteram a Vmax, mas fazem com uma maior concentração de substrato seja utilizada para atingí-la.
O que é um inibidor enzimático?
É uma substância que interfere na ação da enzima diminuindo a velocidade de reação.
O que é o diagrama duplo recíproco observado na equação de Linewear-Burk?
É um facilitador da mensuração de Vmax. Forma-se uma função linear em que quanto mais para direita está o ponto, menos concentrado é o produto.
Quando se deve mensurar a velocidade inicial no estudo de cinética enzimática?
Quando a concentração de substrato for maior que a concentração da enzima.
Quais são os tipos de inibidores enzimáticos reversíveis? Explique-os.
Reversível competitivo: Se liga reversivelmente no mesmo sítio ativo no qual o substrato se liga;
Reversível não-competitivo: Se liga reversivelmente em outro sítio da enzima que não o catalítico.
Qual a diferença entre cofator e coenzima?
- O cofator é um componente íon metálico;
- A coenzima é uma molécula orgânica pequena, geralmente derivadas de vitaminas.
O ácido acetilsalicílico também é conhecido como…
Aspirina.
Quais são as classificações de enzimas quanto ao que catalisam?
- Oxidorredutases: Catalisam reações de oxirredução;
- Transferases: Catalisam a transferência de grupos com C-, N-, P-;
- Hidrolases: Catalisam a quebra quando adiciona-se H2O;
- Liases: Catalisam a quebra de C-C; C-S; C-N;
- Isomerases: Catalisam racemização de isômeros ópticos;
- Ligases: Catalisam a formação de ligações do C ao O, S e N.
Uma enzima que precisa de um cofator ou uma coenzima se chamam?
Holoenzimas.
Qual a característica marcante do inibidor enzimático reversível?
Pode ligar-se a enzima e ser liberado em seguida deixando-a em condição original.
Quais são os 2 tipos de inibidores enzimáticos?
- Inibidor reversível;
- Inibidor irreversível.
A característica a seguir se refere a qual tipo de catálise?
Nessa ocasião nós temos as enzimas que necessitam de um cofator para promover essa catálise. Uma enzima que precisa de um cofator ou uma coenzima chama holoenzima.
Catálise mediada por íon metálico.
O que ocorre nos mecanismos de catálise covalente?
As ligações covalentes vão promover a quebra ou conversão de uma ligação covalente nova.
Qual é a equação de Michaelis-Menten?
Qual o tipo de inibidor apresentado? Por que?
Inibidor enzimático reversível não competitivo. Porque ele não se liga ao sítio ativo, ocorre a ligação da enzima com o substrato, mas o inibidor se liga em outro sítio inativando a reação.
Quais são as propriedade da enzima?
Possuem uma região específica em forma de fenda (sítio ativo) que contém as cadeias laterais de aminoácidos que criam uma superfície tridimensional ao substrato.
