Enzimas e Inibidores Enzimáticos. Flashcards
O que acontece com as Vmax das reações com inibição reversível não competitiva?
Quanto maior a concentração de inibidores não competitivos, menor será a Vmax.
O que é a cinética enzimática?
É o estudo da velocidade com que o substrato é convertido em produto de acordo com o tempo por meio da catálise enzimática.
Qual a relação entre o KM e os inibidores enzimáticos reversíveis competitivos?
Quanto maior a concentração de inibidor reversível competitivo, maior será o KM.
Do que depende o equilíbrio de uma reação?
Da variação de energia livre padrão.
Verdadeiro ou Falso.
As enzimas alteram a velocidade da reação por meio da redução do equilíbrio da reação.
Falso.
As enzimas alteram a velocidade, porém não alteram o equilíbrio da reação, pois esse depende da variação de energia livre padrão.
Por que o aumento da concentração de substrato não faz com que a Vmax aumente na inibição reversível não competitiva?
Porque o inibidor não compete pelo sítio ativo.
Cofatores ou coenzimas ligados fortemente à enzima são chamados de…
Grupos proteicos.
Através de quais interações a enzima catalisa os substratos em produtos?
Interações covalentes e não-covalentes do sítio ativo.
Como se dá uma reação enzimática?
Quando a enzima tem um sítio catalítico ácido e o substrato é
básico, então ela capta esse substrato e faz uma catálise ácido-básico
convencional temos um mecanismo de catálise do tipo…
Ácido-Base.
Metais pesados como Hg2+, Pb2+ e Ag2+ quando reagem com grupos SH (compostos organossulforados) das proteínas se tornam…
Inibidores reversíveis não competitivos.
A enzima tem alguma relação com a energia de ativação?
Sim. O processo de catálise de reações da enzima consiste em diminuir consideravelmente a energia de ativação.
Quais são os pontos principais da Equação de michaelis-menten?
- Focar no complexo [ES] para entender as variações da reação;
- Descrever como a velocidade varia com a concentração de substrato;
- Determinar o KM (concentração de substrato para atingir metade da Vmax)
Qual é a equação de Linewear-Burk?
Quais são os tipos de catálise enzimática?
- Ácido-Base;
- Covalente;
- Mediada por íon metálico.
De quem é a característica a seguir?
Reage com a enzima por ligações covalentes de tal forma que a enzima não pode ser regenerada.
Inibidor enzimático irreversível.
Que tipo de inibição está representada? Por que?
Irreversível. Porque ocorre uma ligação covalente do inibidor com a enzima de forma que a enzima não pode ser regenerada.
Quais são os intermediários de uma reação enzimática?
O complexo [enzimasubstrato] e o complexo [enzimaproduto].
O que é necessário ser fornecido para qualquer reação de transformação de substrato em produto ou vice-versa?
Energia livre ao sistema.
Nad+, coenzima A e derivados de vitaminas são exemplos de…
Coenzimas.
O que é KM?
A concentração de substrato necessária para a enzima atingir metade da sua velocidade máxima.
O inibidor reversível que se liga no mesmo sítio ativo enzimático do substrato é…
Inibidor competitivo.
O que ocorre com KM nas reações com inibição reversível não competitiva?
O KM se mantém o mesmo em todas as reações, visto que a concentração para atingir as respectivas Vmax/2 é a mesma.
Verdadeiro ou falso.
A ligação do inibidor enzimático reversível não competitivo só ocorre quando o complexo [ES] está formado.
Verdadeiro.
Onde será a velocidade máxima?
A velocidade máxima será em platô.
Como ocorre a reação da aspirina com a ciclooxigenase? Qual é esse tipo de inibição?
A aspirina transfere irreversivelmente seu grupo acetil para o grupo OH de um resíduo de serina da molécula de ciclooxigenase, inativando-a.
O que é o diagrama duplo recíproco observado na equação de Linewear-Burk?
É um facilitador da mensuração de Vmax. Forma-se uma função linear em que quanto mais para direita está o ponto, menos concentrado é o produto.
Quais são os tipos de inibidores enzimáticos reversíveis? Explique-os.
Reversível competitivo: Se liga reversivelmente no mesmo sítio ativo no qual o substrato se liga;
Reversível não-competitivo: Se liga reversivelmente em outro sítio da enzima que não o catalítico.
O ácido acetilsalicílico também é conhecido como…
Aspirina.
Qual é a equação de Michaelis-Menten?
Qual o tipo de inibidor apresentado? Por que?
Inibidor enzimático reversível não competitivo. Porque ele não se liga ao sítio ativo, ocorre a ligação da enzima com o substrato, mas o inibidor se liga em outro sítio inativando a reação.
Quais são as propriedade da enzima?
Possuem uma região específica em forma de fenda (sítio ativo) que contém as cadeias laterais de aminoácidos que criam uma superfície tridimensional ao substrato.
