Enzimas Flashcards
Proteínas que catalizan reacciones químicas
Altamente específicas
Enzimas
Dentro de su importancia está el diagnóstico, tratamiento, medicamentos que actúan sobre ellas y que son marcadores tumorales
Enzimas
¿Las enzimas alteran el equilibrio de la reacción?
No
Las enzimas __________ la velocidad de la reacción al ___________ la energía libre de activación
Aumentan
Reducir
Sitio que contiene los residuos que participan directamente en la producción y ruptura de enlaces
Sitio activo (Centro activo)
Región de la proteína donde se une el ligando (sustrato)
Sitio de unión
Región de la enzima donde ocurre la reacción
Sitio catalítico
- Sustrato A y B se unen al sitio activo de la enzima
- Formación del complejo de enzima-sustrato
- Productos de reacción y enzima (sin cambios)
La siguiente reacción corresponde a la
Reacción de transferencia (transferasa)
Cuanto producto genera una enzima en 1 min en condiciones estandarizadas
Cinética enzimática
_____ es la cantidad de enzima que permite transformar un ________ de sustrato en producto por minuto, en las condiciones especificadas en el experimento
1U
umol
Si una persona tiene una cinética enzimática de 15 U/mL y otra tiene una de 2 U/mL. ¿Cuál persona tiene menor cinética enzimática y a qué se debe?
La que tiene 2 U/mL y se puede deber a una baja concentración de enzimas, a un medicamento que bloquea la enzima o a que la enzima es menos eficiente
Velocidad cuando la enzima esta completamente saturada con el sustrato
Velocidad máxima
Concentración de sustrato a la cual la velocidad de la enzima es la mitad de la máxima
Km
Refleja la afinidad de la enzima por el sustrato
KM
Enzima 1: Km =5
Enzima 2: Km =15
¿Cuál enzima presenta mayor afinidad?
La enzima 1, necesita menos sustrato para alcanzar la velocidad máxima
El producto puede inhibir la actividad
Productos de otras reacciones pueden inhibir una enzima particular
Muchas terapias se basan en la inhibición de la actividad enzimática por medio de un sustrato análogo
Inhibición de enzimas
Inhibidor muy parecido al sustrato compite con este por el sitio activo
Inhibición competitiva
La inhibición competitiva se puede revertir aumentando la concentración de ______________
Sustrato
En la inhibición competitiva la Vmax ____________ y la Km _______________
Se mantiene
Aumenta
Vmax se mantiene porque las enzimas están saturadas con el sustrato
Km aumenta por que se necesitó más sustrato para desplazar el inhibidor competitivo
El inhibidor se une a un sitio activo distinto al del sustrato, al unirse cambia el sitio activo del sustrato inhibiendo la reacción
Inhibición no competitiva
En la inhibición no competitiva la Vmax _______________ y la Km ________________
Disminuye
Se mantiene
Vmax disminuye porque sin importar cuanto sustrato se agregue el inhibidor se une a otro sitio por lo que si o si se da la inhibición y no se alcanza la velocidad máxima
El inhibidor se une únicamente al complejo enzima-sustrato , no a la enzima libre
Inhibición acompetitiva
En la inhibición acompetitiva, la Vmax __________________ y la Km ______________
Disminuye
Disminuye
Inhibidores que se combinan o destruyen un grupo funcional esencial para la actividad enzimática
Inhibidores reversibles
