Enzimas

Question 0

Generalidades enzimas 2

Answer 0

5. Deficiencia de actividad cataliticA
   
   • defectos geneticos, nutricionales, toxinas
6. Estereoespecificidad absoluta->
   -una enzima cataliza Un sustrato y
   una reaccion especifica
7. Proteoliticas ->
   -aumentan capacidad de detergentes
   para quitar suciedad
8. Lactasa-> elimina lactosa en intolerantes

Question 1

Generalidades de las enzimas 1

Answer 1

1. Catalizan reacciones quimicas
2. Actuan en degradacion de nutrientes ( dar energia, proteinas ADN , motilidad, contractilidad muscular)
3. Producir farmacos que inhiben enzimas
4. No se consumen ni se alteran por participar en una reaccion

Question 2

Nomenclatura enzimas

Answer 2

1. Describen la reaccion catalizada + ASA

2. Los modificadores pueden seguir el nombre, indican sustrato

Question 3

Clasificacion enzimas

Answer 3

1. Oxidoreductasas
   
   • catalizan redox
2. Transferasas
   
   • transfieren porciones
     ( grupo glucosilo, metilo, fosforilo)
3. Hidrolasas
   - catalizan division hidrolitica
4. Liasas
   - catalizan ruptura de enlaces
   quimicos En compuestos
   organicos
5. Isomerasas
   - cambios geometricos o
   estructurales dentro de una mol
6. Ligasas
   - catalizan union de dos moleculas
   Acopladas a la hidrolisis
   de ATP

Question 4

Grupos prosteticos , cofactores y coenzimas

Answer 4

” peq. Mol. No proteinicas e iones metalicos que participandirecto en la union de sustratos o catalisis”

• derivados de VB
• NAD.NADP
• FAD.FMN

Question 5

Sustratos

Answer 5

” Hace a la enzima mAs resistente a los efectos desnaturalizantes de temperaturas altas”

-Complejo enzima sustrato

Question 6

Sitio activo

Answer 6

” cerradura enzimatica, espacio entre enzima y sustrato”

• forma de hendidura o bolsa
• protege sustratos contra solventes
• facilita catalisis
  
  1. Por proximidad
     2. Acido basica
     3. Por tension
     4. Covalente

Question 7

Adaptacion inducida

Answer 7

” cuando los sustratos se acercan y se unen a una enzima inducen un cambio conformacional ( modificacion analoga) en el sitio activo para que se una al sustrato”

Question 8

Isozimas

Answer 8

” producto de duplicacion de un gen “

• versiones de la enzima dada
• catalizan misma reaccion
• pueden crear copia de respaldo de enzima escencial ( aumenta supervivencia)

Question 9

Cuadro enzimas sericas

Answer 9

Cuadernooooo
1. AST
2. ALT
3. Amilasa
4. Ceruloplasmina
5. Creatinina cinasa CK
6. Ñ- glutamil transferasa
7 lipasa
8. Fosfatasa acida
9. Fosfatasa alcalina

Question 10

Enzimas de interes clinico

Answer 10

1. ALT.AST.LDH
   
   • diagnostico IAM
   • no especificas para musc. Cardiaco
2. CK
   - CKMM- m. Estriado
   - CKBB- cerebro
   - CKMB- corazon y musc estriado
   Aparece 4-6 horas dsps IaM
   Maximo 48-72 h
3. Troponina
   
   • 3 proteinas en contraccion muscular
     -2-6 h dsps IAM
   • duran 4-10 dias

Question 11

Enzimas endonucleasas de restriccion

Answer 11

” dividen ADN en sitio especifico por una secuencia de 4-6 o mas pares de bases” ( producto regula cant, enzima)
–> SITIOS DE RESTRICCION | ### |

Question 12

Regulacion actividades de enzima

Answer 12

1. Todas las RX quimicas son en cierto grado reversibles en la cel viva .
2. Productos de reaccion sirven como sustratos para…….y son eliminados por otras reaccions catalizadas por enzimas
3. El control de una enzima que cataliza una reaccion limiTante regula una via metabolica completa
4. Si disminuye la eficiencia catalitica hace que la reaccion que cataliza sea lenta

Question 13

Regulacion cantidad de enzima

Answer 13

1. Capacidad catalitic en Rx limitante en via metabolica
   
   • producto de concentracion de moleculas de enzima y su eficiencia catalitica intrinseca
2. Recambio de proteinas ( Schoenheimer)
   
   • proteinas en estado de equilibrio
     Sintetizan y degradan continuamente
3. Influyen en enzimas
   
   • factores hormonales, fisiologicos y dieta

Question 14

Control de sintesis de enzima

Answer 14

• depende de presencia de inductores
• represion-> un exceso metabolico puede restringir la sintesis
• enzimas inducibles
  1 triptofano pirolasa
  
  2. Treonina deshidratasa
  3. Tirosina alfa cetoglutarato
  4. HMG- CoA reductas
  5. Citocromo P450

Question 15

Control de degradacion enzimas

Answer 15

1. Ubiquitinacion
   “ fijacion covalente de 10+ mol, de ubiquitina”
   - caralizada por Ligasas E3
   - via ubiquitina
   – degradacion regulada de proteinas seleccionadas
   – eliminacion de proteinas defectuosasE1 E2 E3
   A B C => D

(Inhibicion depende de D para unirse a E1 e inhibirla ( efector alosterico negativo de E1)

Question 16

Segundos mensajeros alostericos

Answer 16

1. Union de hormoNas a
   receptores de superficie celular
   - cambian indice de reaccion por
   esa enzima dentro de cel blanco
   - al inducir liberacion / sintesis de efectores alostericos
2. Mensajero primario-> mol de hormona/ impulso nervioso
3. Segundos mensajeros
   
   • AMPc
     
     • sintetizado a partir de ATP por adenilil ciclasa
       En resouesta a adrenalina
   • Ca
   • GMPc
   • polifosfoinositoles

Question 17

Proproteinas

Answer 17

Proteinas inactivas

Question 18

Zimogenos

Answer 18

Proproteinas de enzimas