ENZIMAS Flashcards
De que estan formados las enzimas?
De proteinas mayormente, y de ribozomas ARN
Partes de una proteina
-Grupo amino
-Grupo carboxilo
-Cadena Latera, en la que se unen
Tipos de aminoacidos:
-No polar
-Cadenas laterales con propiedades unicas
-Polar sin carga
Polar con carga
Aminoacidos no polares
No tiene carga
Es mas facil que se junten a las membranas lipidicas
Utilizan enlaces hidrofóbicos
De que estan formados las proteinas
Aminoacidos unidos por enlaces peptidicos
Cadenas laterales con propiedades unicas
Glicina: Su cadena lateral es un atomo de hidrogeno
Cisteina:Forma enlaces covalentes con otro cisteina y forman enlace disulfuro
Prolina: Pueden crear dobleces en cadena de polipeptidos
Aminoácidos polares con carga
Utilizan enlaces electroestaticos
Aminoácidos polares sin carga
Utilizan puentes de hidrogeno y fuerzas de Van der Walls
Nivel primario de una proteina
Una cadena de aminoacidos
Nivel secundario de una proteina
Se matiene por enlaces hidrogeno, forma helices alfa y lamina beta plegada
Nivel terciario de una proteina
Pliegues doblados por interacciones del reticulo endoplasmatico y el aparato de golgi de los grupos funcionales 3d
Fenomeno de cooperación
-Estado T: Tenso, no puede llevar oxigeno
-Estado R: Acepta llevar todos los oxigenos
Cooperación : El primer oxigeno que ingresa es muy dificil, pero a medida que van igresando mas se hace mas facil
Nivel cuaternario de una proteina
Colabboración de 2 o mas estructuras terciarias
¿Que son las enzimas?
Moleculas organicas que hay en todos lados y actuan como catalizadores en reacciones quimicas, acelerando la velocidad de estas reacciones
Holoenzima
Apoenzima + cofactor, enzima completa
Apoenzima
Componente proteico de la enzima
Isoenzima
Forma moleculas multiples de una enzima
Zimogenos
Forma inactiva de una enzima recien sintetizada
Partes de la enzima
Dominio estructural: Formado por aminoacidos estructurales que sostienen el centro activo
Dominio Activo
Dominio Activo
-Dominio Fijador: Fija y orienta el sustrato
-Dominio Catalizador: Reduce la energía quimica de activación, lo que hace que la reaccion aumente de velocidad
Caracteristicas de las enzimas
- No se consumen ni se alteran permanentemente
- Son en extremo selectivas con su sustrato
- Son catalizadores estereoespecíficos y actuan sobre un solo estereoisomero
Clasificación de enzimas
1.Oxidorreductasa
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Oxidorreductasa
Catalizan oxidaciones y reducciones
Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico
Hidrolasas
Catalizan el proceso en el que se rompen enlaces con agua , Hidrolisis
Liasas
Catalizan el rompimiento de enlaces C-C, C-O, C-N
Isomerasa
Catalizar la formación de isomeros
Ligasas
Catalizan la unión de moleculas con ayuda de ATP
Grupos prostéticos
Se incorporan de manera firme y estable en la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no coalentes
Cofactores
Pueden derivar de vitaminas B
Se unen debil y transitorimente a sus enzimas
Deben estar presentes en el ambiente circundante para promover la formación de complejos
Los mas comunes son iones metalicos que se unen a enziams activadas por metal
Coenzimas
Medio reciclabe que transportan sustratos desde un punto dentro de la celula a otro.
Transbordadores
Estabilizan especien como los atomos de hidrogeno o lo iones de hidruro
Aumenta el número de puntos de contacto entre el sustrato y las enzimas
Mecanismos para facilitar la catalisis
-Catalisis por proximidad
-Catalisis acido-base
-Catalisis por tensión
-Catálisis covalente
Catalisis por proximidad
Debe estar dentro de la distancia de formación de enlaces entre si
Catalisis acido-base
Los grupos inonizables de las cadenas laterales de aminoacidos y los grupos prosteticos puen contribuir la catalisis actuando como acidos o bases
-C. Especifica de ácido base = Los unicos acidos o bases que participan son los protones o iones de hidroxido
-C. Acido general= Reacciones cuyas velocidades responden a todos los acidos o bases
Catálisis por tensión
Para la catálisis de reacciones liticas,
Catálisis covalente
Formacion de un enlace covalente entre la enzima y uno o mas sustratos
Sigue un mecanismo de Ping Pong
Modelos de unión al sitio activo
Llave-cerradura
Ajuste inducido
