Cinética enzimática Flashcards
¿Que estudia la cinetica enzimatica?
Las propiedades de la actividad enzimatica y los factores que la afectan
Velocidad enzimatica
capacidad de producto formado por unidad de tiempo : CANTIDAD DE PRODUCTO/TIEMPO
¿Porque la cinetica enziamtica no es indefinidamente lineal?
Cuando la reacción ha llegado a equilibrio, las enzimas se desnaturalizan después de un tiempo y el producto de la reacción tiene un efecto inhibidor sobre la enzima
La enzima cambia durante el proceso?
La enzima NO cambia
Cuando hay bajo sustrato
Un sustrato por minuto y 2 productos por minuto
La velocidad es DP al sustrato
Cuando hay intermedio sustrato
Tres sustratos por minuto y 6 productos por minuto
Cuando hay saturante sustrato
Cuatro sustratos por minuto y 8 productos por minuto, aqui alcanza su velocidad maxima, por lo que la velocidad es independiente de sustratos
Constante de Michaelis - menten
Km=concentración del sustrato que alcanzo en la mitad de la velocidad máxima
-Es caracteristica de una enzima mendeliana y particular para el sustrato
-Refleja afinidad de la enzima por el sustrato de manera IP
-No varia con la concentración de la enzima
Mucha Km
Tiene poca afinidad por el sustrato
Tardara mas tiempo
Poca Km
Tiene mucha afinidad por el sustrato
Tarda menos tiempo
Gráfico de Lineweaver - burk
-Usada para determinar fácilmente la Km y la Vmax de una enzima
-Su ecuación matemática se origina relacionando la inversa de la [S] con la inversa de la V originando una línea recta.
Actividad enzimatica
-Utiliza el Katal = Cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato/segundo
Factores que afectan la actividad enzimatica
-Concentración de enzima
Concentración de sustrato
-El cambio de Ph
-Cambio de temperatura
-Presencia de inhibidores
Pra que haya una reacción química debe
-Chocar
-Posición
Energía
¿La enzima reduce la energía de activación?
Si, haciendola mas rapida
Inhibidor Encimatico
Hace disminuir la actividad enzimática a través de acciones con el centro activo u otros como el alostérico
Clasificación de inhibidores según el lugar al que se une (2)
-Isostericos: Se unen al sitio activo
-Alostericos: No se unen al sitio activo, se unen al sitio alosterico
Clasificación de inhibidores según el tipo de unión
Reversibles: Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos
Irreversibles: Se unen con un grupo químico a la enzima ósea se une y ya nunca sale, por lo regular son altamente tóxicos
Tipos de inibidores reversibles
Competitivo
No competitivo
Acompetitivo
Inhibidores competitivos
Muy parecidos a los sustratos
-Compiten por el mismo citio activo
-Se modifica el km y no la velocidad maxima
Inhibidores no competitivos
El inhibidor se une al sitio alosterico y cambia la enzima para que nos e produsc producto
-El km no cambia
-Velocidad cambia
Inhibidores Acompetitivos
El inhibidor solo se une a la enzima si esta unido al un sustrato (amante)
Inhibidor irreversible por unión covalente
Nunca más sale, impide de manera definitiva la catálisis
