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Bioquímica > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

¿Cuál es la función de las enzimas?

A

Aceleran la velocidad de la reacción en relación a la reacción no enzimática (catalizan)

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2
Q

V o F, La mayoría de las enzimas catalizan en “ambas direcciones”.

A

Verdadero

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3
Q

¿Cuáles son algunas propiedades importantes de las enzimas? Son 7

A
  • Incrementan la velocidad de reacción entre 103-106 veces.
  • Disminuyen la energía de activación requerida en la reacción.
  • Poseen una alta especificidad (estéreo-especificidad) por el o los sustratos.
  • Actúan en bajas concentraciones.
  • No alteran la constante de equilibrio de la reacción.
  • No se modifican químicamente durante la reacción.
  • Naturaleza proteica (con excepción de ARN cat.).
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4
Q

¿Qué significa el término isoenzima?

A

Más de una enzima para un solo sustrato (hexoquinasa y glucoquinasa).

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5
Q

¿Cuáles serían los posibles efectos de una mutación de la Glucosa-6-fosfatasa?

A

Efecto principal –> hipoglicemia

Derivados –> Hiperuricemia, aumento lipídico, aumento del ácido láctico.

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6
Q

Enzima que aumenta notoriamente luego de un infarto cardiaco

A

Creatina quinasa

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7
Q

Para que una reacción sea espontanea…

A

La energía libre G de los productos debe ser menor que la energía libre G de los reactantes ( ΔGp < ΔGr)

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8
Q

¿Qué efecto tienen las enzimas en la energía libre G de una reacción?

A

Disminuyen la diferencia de energía libre G en la activación de las reacciones (Energía de activación), por lo tanto ocurre más fácilmente.

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9
Q

¿Cómo ocurre la primera etapa de aumento de la velocidad? ¿Qué se genera posterior a la colisión?

A

Ocurre con la colisión productiva, y es cuando los reaccionantes colisionan con una orientación adecuada. Posterior a esto se genera el estado de transición.

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10
Q

¿Cuál es la clave para explicar el funcionamiento de las enzimas?

A

El poseer un sitio activo, ya que esto acelera una colisión con la orientación correcta (es altamente específica).

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11
Q

V o F, Las enzimas son macromoléculas rígidas

A

Falso, son macromoléculas flexibles. Gracias a esta naturaleza es posible que se produzca lo que se describe en el modelo de encaje inducido.

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12
Q

Además de la unión y orientación de los sustratos ¿Qué proporciona el sitio activo?

A

Proporciona específicidad

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13
Q

Describa la primera etapa de la catálisis enzimática. qué complejo se forma, si existe o no rx química, y si es o no reversible

A

Corresponde a la formación del complejo enzima sustrato en el sitio activo. En esta etapa lo único que hay es interacción especifica entre estos componentes, ya que no ha existido una reacción química. Es reversible.

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14
Q

Describa la segunda etapa de la catálisis enzimática, si ocurre o no rx química

A

Ocurre la transformación del sustrato en el sitio activo y la disociación del producto, junto a la liberación de la enzima.

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15
Q

¿Qué roles tienen los aminoácidos en el sitio activo? decir si son excluyentes entre sí

A

1- Unión de los sustratos a la enzima
2- Conversión del sustrato en producto (catálisis propiamente tal)
ojo: No son excluyentes entre sí, un aa. puede cumplir ambas funciones

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16
Q

¿Qué es la quimotripsina?

A

Es una proteasa pancreática (degrada proteínas rompiendo enlaces peptídicos)

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17
Q

¿Cuáles son las diferencias entre enzimas y catalizadores inorgánicos? Las enzimas funcionan… (4)

A

1- En condiciones moderadas (pH, Temperatura, Presión)
2- A mayores velocidades
3- Con alta especificidad
4- Con capacidad de regular la catálisis

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18
Q

¿Cuáles son los tipos de especificidad en el sitio activo? son 2

A
  1. Especificidad Espacial (Estero específica) 2. Especificidad en sus interacciones químicas
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19
Q

¿Qué son los cofactores enzimáticos inorgánicos?

A

Son elementos inorgánicos que promueven el valor catalítico (la eficiencia) de una enzima.

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20
Q

¿Qué son las coenzimas?

A

Son cofactores de naturaleza orgánica. Son moléculas orgánicas que permiten que las enzimas realicen la catálisis.

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21
Q

¿Qué son los grupos prostéticos?

A

Son complejos formados por una enzima y una coenzima unidos por un enlace covalente.

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22
Q

¿Cuáles son las 6 clases de enzimas revisadas?

A 
1- Oxidorreductasa
2- Transferasa 
3- Hidrolasas
4- Liasas
5- Isomerasas
6- Ligasas
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23
Q

Mecanismo general de las oxidorreductasas

A

Catalizan reacciones Redox

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24
Q

Mecanismo general de las Transferasas

A

Transfieren un grupo o componente químico desde un compuesto químico a otro.

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25
Q

Mecanismo general de las Hidrolasas

A

Rompen enlaces con la incorporación de una molécula de agua.

26
Q

Mecanismo general de las Liasas

A

Transforman un enlace simple en uno doble.

27
Q

Mecanismo general de las Isomerasas

A

Transforman un isómero en otro. Ej: desde un enlace doble cis a uno trans.

28
Q

Mecanismo general de las Ligasas

A

Permite la reacción entre dos componentes químicos con la participación de un nucleótido que aporta la energía para que ocurra la reacción.

29
Q

¿Cuál es la función de la glucosa-6-fosfatasa?

A

Se encarga de la regulación de la glucosa, participa en la etapa final de la gluconeogénesis y la glucogenólisis. Transforma glucosa-6-fosfato en glucosa.

30
Q

¿A que corresponde la velocidad de una reacción?

A

Al cambio de producto en un tiempo determinado (Δ[P]/Δt)

31
Q

¿A que corresponde la constante de Michaelis (Km)?

A

Es el valor de sustrato que se corresponde con la mitad de la velocidad máxima. También nos da una aproximación de la afinidad de una enzima (K2/K1).

32
Q

V o F. Km es dependiente de la concentración enzimática

A

Falso, es constante, por lo que depende de las características propias de cada enzima.

33
Q
  1. Describe la ecuación de Michaelis-Menten
  2. Explicar qué nos dice la ecuación de Michaelis-Menten
A
  1. Vo= Vmax[S]/Km+[S]
  2. Nos dice que la velocidad inicial (Vo) depende de la concentración de sustrato (S). Además, aparecen otros 2 parámetros que son la velocidad máxima (Vmáx), que depende directamente de la concentración de la enzima y la constante de michaelis (Km)

Vo: Velocidad de la reacción

34
Q

¿Cuál es la constante catalítica (Kcat)?

A

Es la constante cinética de la etapa limitante (ES -> E+P). Es el número de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo y por molécula de enzima.

35
Q

Al aumentar la concentración de una enzima…

A

Aumenta la velocidad máxima de reacción

36
Q

¿Qué significa que una enzima posea una Km mayor a otra?

A

Significa que la enzima es menos afín al sustrato. Recordar Km=K2/K1

37
Q

V o F. Una enzima con alta afinidad tiende a saturarse con una menor concentración de sustrato

A

Verdadero

38
Q

Enzima que funciona en nuestro organismo como sensor de glicemia y su nivel de especificidad

A

Glucoquinasa, la cual es muy específica de D-glucosa

39
Q

¿Cuál es el diagnóstico cinético de un inhibidor competitivo?

A
  • Aumento aparente de Km (la curva se aplana, corrienda el Km a la derecha, y en la formula linealizada la pendiente aumenta, debido a que m=Km/Vmáx)
  • Vmax no varía
  • Es compensado por el exceso de sustrato, ya que desplaza el inhibidor
  • Reversible
40
Q

¿Cuáles son los niveles de regulación de la actividad enzimática? (3), describirlas de forma general

A
  • Concentración de la enzima, aumentando expresión del gen, transcripción, traducción y/o degradación de la enzima.
  • Regulación alostérica
  • Modificaciones químicas covalentes
41
Q
  1. ¿Qué son las enzimas alostéricas?
  2. ¿Cómo interaccionan las subunidades de la enzima alostérica?
A
  1. Enzimas formadas por 2 o más subunidades, cada una con sitios activos y con sitios de unión para moléculas reguladoras de su actividad
  2. Por interacciones débiles, lo que hace que la estructura completa sea flexible.
42
Q

¿De qué forma es la curva de un gráfico “velocidad inicial vs concentración del sustrato” de las enzimas alostéricas?

A

Sigmoide

43
Q

¿A que se le denomina efecto homotrópico?

A

Es el efecto que realiza el sustrato sobre el estado de baja afinidad de una enzima, desplazando el equilibrio hacia el estado de alta afinidad (esto sucede cuando se une a la enzima en el estado T)

44
Q

¿A qué se le denomina efecto heterotrópico?

A

Al efecto que pueden ejercer reguladores alostéricos, los que pueden inhibir o estimular la actividad enzimática. También va a desplazar el equilibrio del estado de la enzima

45
Q

En cuanto a la regulación química, esta puede ser… De un ejemplo de cada una

A

Reversible (fosforilación) o irreversible (cortes proteolíticos, quimotripsinógeno a quimotripsina activa)

46
Q

Ejemplos de modificaciones reversibles son

A

Fosforilación (la más presente), Adenilación, Uridilación, etc

47
Q

¿Por qué la velocidad máxima se encuentra el inicio de la rx?

A

Ya que se esta midiendo la formación de producto a partir de un sustrato sin la interferencia de una reacción en el sentido opuesto, es por eso que se encuentra la velocidad máxima.

48
Q

Fijándonos en la curva de saturación de una enzima, la concentración inicial de sustrato afecta en la velocidad máxima inicial, V o F.

A

V

48
Q

¿Por qué al aumentar la concentración inicial de sustrato aumenta la velocidad máxima?

A

Se debe a que todos los sitios activos de todas las enzimas se verán saturados actuando a una velocidad máxima la rx.

49
Q

Para llegar a esta formula se hicieron algunas consideraciones, nombrarlas.

A
  1. Solo sirve para las reacciones de que contienen semirreacciones de formación y disociación, y que solo tienen un intermediario.
  2. Como estamos en condiciones iniciales donde casi ni existe producto, la reacción inversa no se da, es por eso que no se considera K4.
  3. La etapa lenta de la reacción es el paso de ES
50
Q

Fijándonos en la curva de saturación de una enzima, la concentración inicial de sustrato afecta en la velocidad máxima inicial, V o F.

A

V

51
Q

¿Por qué al aumentar la concentración inicial de sustrato aumenta la velocidad máxima?

A

Se debe a que todos los sitios activos de todas las enzimas se verán saturados actuando a una velocidad máxima la rx.

52
Q

Para llegar a esta formula se hicieron algunas consideraciones, nombrarlas.

A
  1. Solo sirve para las reacciones de que contienen semirreacciones de formación y disociación, y que solo tienen un intermediario.
  2. Como estamos en condiciones iniciales donde casi ni existe producto, la reacción inversa no se da, es por eso que no se considera K4.
  3. La etapa lenta de la reacción es el paso de ES– E + S, por lo que es la que determina la velocidad de rx completa (la constante de velocidad de esa etapa se deonomina constante catalítica de la reacción Kcat)
53
Q

¿Cuál es el efecto del pH y la temperatura sobre la actividad enzimática?

A
  1. pH, que distintos tipos de enzimas funcionan a pH diferentes, por lo que si no están en su rango adecuado, no funcionaran correctamente.
  2. Temperatura, tiene un efecto doble en la función de las enzimas. A medida que aumentamos la temperatura de una reacción, aumenta la velocidad inicial (Vo), debido a que aumenta la energía cinética de las moléculas del sustrato por el calor y desencadena un aumento en la actividad de la enzima. Sin embargo, por el hecho de que son proteínas, el aumento excesivo desnatura la proteína debido al rompimiento de las interacciones que estabilizan la estructura terciaria de la proteína.
54
Q

¿Cómo se obtiene experimentalmente Km y Vmáx?

A

Se linealiza la formula de michaelis, y se calcula la Vmáx de forma experimental.

55
Q

De un ejemplo de uso terapéutico de un inhibidor competitivo

A

La enzima HMG-CoA reductasa, que participa en la biosíntesis del colesterol, es inhibida competitivamente por estatinas (como la atorvastatina), que son análogos del estado de transición de la reacción.

56
Q

Describa la inhibición de tipo no competitivo

A

-Inhibidor no tiene relación estructural con el sustrato
-Se une a un sitio diferente al del sitio activo
-Forma complejo EI o ESI
-Km no varía, por lo que la curva no se aplana
-Vmáx si varía, ya que disminuye el número de enzimas disponibles

57
Q

¿Cómo se denomina el modelo que explica el funcionamiento de las enzimas alostéricas? Explicar

A

Modelo concertado. En este modelo se supone que la enzima esta en 2 estados conformacionales debido a su flexibilidad. Uno de los estado es denominado T (tight, rígido en inglés) y es una conformación de la enzima en la cual la actividad enzimatica es nula o muy cercana a serlo, y la otra conformación es denominada R (relaxed, relajada en ingles) en donde la enzima es cataliticamente mas funcional.

58
Q

Con respecto a las enzimas alostéricas hablamos de K0,5 y no de Km, explicar qué sucede con un modulador alostérico (+) y otro (-). Recordar que los moduladores alostéricos que son moléculas que se unen a un sitio distinto del sustrato.

A

Un inhibidor alostérico aumenta la K0.5 y un activador alostérico disminuye la K0.5, y la Vmax no se ve afectada generalmente por estos moduladores.

59
Q

La regulación de la función de una enzima puede ocurrir a 2 niveles:

A
  • Actividad enzimática: a través de cambios conformacionales (alosterismo, interacción proteína-proteína) y modificaciones químicas (reversible e irreversible)
  • Concentración de la enzima: a través de la síntesis y degradación de la enzima.

Bioquímica (15 decks)

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