Enzimas Flashcards
¿De que están compuestas las enzimas?
De proteinas en su mayoría
¿Cuales son los tipos de enzimas según su estructura?
Monómeros: Una Subunidad
Multímeros: Dos o más subunidades (cuaternarias)
Complejos multi-enzimáticos: Asociaciones entre enzimas
Mencione las tres funciones principales de las enzimas
- Catalizan reacciones con eficiencia y alta especificidad.
- Aumentan la velocidad de reacción
- Disminuyen la energía de activación
¿De que componentes se forma el complejo enzimático?
- Sustrato
2. Centro activo
¿Que dos lugares componen el centro activo?
- Sitio de unión: el sustrato se una a la enzima y forman una relación ES (enzima-sustrato)
- Sitio Catalítico: Donde ocurre la catálisis.
¿Que diferencia a una reacción exergónica de una endergónica?
Exergónica: El sustrato tiene más energía que los productos. Es espontánea y libera energía en forma de calor.
Endergónica: El sustrato tiene menos energía que el producto. Necesita de energía para llevarse acabo.
Que es delta de Gibs y que mide?
Mide si una reacción es favorable o no.
Si el delta de gibs es MENOR a cero, la reacción es favorable y es exergónica.
Si el delta de gibs es MAYOR a cero, la reacción no es favorable y es endergónica.
¿Que es la energía acoplada?
Como las reacciones endergónicas no se pueden hacer naturalmente, estas vana. usar la energía producida por las reacciones exergónicas y se acoplan para llevar a cabo la reacción.
De que depende la Afinidad y Saturabilidad de una enzima?
Afinidad: capacidad de que se forme un complejo E-S
Saturabilidad: Número de sitios activos que definirán a su vez la Vmax.
Clasifique las enzimas de acuerdo a su especificidad
- Baja especificidad
- Conoce un grupo de enlaces - Especificidad en Grupo
- Reconoce características de un grupo de moléculas o
sustratos - Especificidad absoluta
- Solo reconoce un sustrato - Especificidad estereoquímica
- Permite conocer isómeros
¿Que dos factores del medio alteran la actividad enzimática?
pH o Temperatura
Cuando son extremas desnaturalizan la enzima
¿Que son enzimas alostéricas?
Son aquellas que son afectadas por el medio y tienen multiples subunidades y centros activos.
Describa la gráfica de la cinética de Michaelis-Menten y que enzimas se comportan como tal
Tiene una figura hiperbólica y solo sucede en las enzimas monoméricas.
Describa la gráfica de la cinética de enzimas alostéricas y mencione que enzimas se comportan como tal
Tiene una figura sigmoidea y sucede en aquellas enzimas que tienen más de una subunidad o sitios activos.
Cuales son los dos estados que se dan entre un complejo enzimático?
- Estado T (tenso): sin unión del sustrato o ligando
2. Estado R (relajado): con unión a sustrato o ligando
Como se llama cuando la unión del ligando incrementa afinidad?
COOPERATIVIDAD (paso de estado T a estado R)
Cual es la función de los moduladores?
Regular la enzima para que se favorezca o se desfavorezca la reacción.
Por donde se unen los moduladores a la enzima?
Por el sitio de modulación alostérica
Qué tipos de moduladores hay?
- Positivos: Disminuyen el Km oséa se necesita menos sustrato para llegar a la velocidad media y tendrá más afinidad. ACELERA la reacción.
- Negativos: Aumentan el Km oséa se necesita más sustrato para llegar a la velocidad media y tendrá menos afinidad. DISMINUYE la reacción.
¿Que diferencia a los moduladores de los inhibidores?
Los moduladores actúan en enzimas alostéricas. Los inhibidores en el resto de enzimas.
Que pasa si se aumenta el sustrato de una reacción y hay un número de enzimas imitadas?
La velocidad llega a un punto máximo donde se vuelve constante por que no puede catalizar más sustrato sino que tiene que catalizar el que ya tiene para poder degradar el otro.
Cual es la fórmula de Michaelis y Menten?
Vi= (Vmax* [S]) / (Km + [S])
Describa los componentes de la gráfica de Michealis y Menten
Vo (Velocidad inicial) = depende de la cantidad de sustrato
Vmax (Velocidad Máxima) = todos los sitios disponibles están saturados con sustrato (velocidad ya no depende de [S]
Km (constante de michaelis) = concentración de sustrato a la cual la reacción se efectúa a la mitad de su velocidad máxima. Tambien llamada constante de afinidad.
Cual es la relación entre el Km y la afinidad?
Inversa
A MAYOR Km, MENOS afín es una enzima por el sustrato
A MENOR Km, MÁS afín es una enzima por el sustrato