Enzimas Flashcards
¿De que están compuestas las enzimas?
De proteinas en su mayoría
¿Cuales son los tipos de enzimas según su estructura?
Monómeros: Una Subunidad
Multímeros: Dos o más subunidades (cuaternarias)
Complejos multi-enzimáticos: Asociaciones entre enzimas
Mencione las tres funciones principales de las enzimas
- Catalizan reacciones con eficiencia y alta especificidad.
- Aumentan la velocidad de reacción
- Disminuyen la energía de activación
¿De que componentes se forma el complejo enzimático?
- Sustrato
2. Centro activo
¿Que dos lugares componen el centro activo?
- Sitio de unión: el sustrato se una a la enzima y forman una relación ES (enzima-sustrato)
- Sitio Catalítico: Donde ocurre la catálisis.
¿Que diferencia a una reacción exergónica de una endergónica?
Exergónica: El sustrato tiene más energía que los productos. Es espontánea y libera energía en forma de calor.
Endergónica: El sustrato tiene menos energía que el producto. Necesita de energía para llevarse acabo.
Que es delta de Gibs y que mide?
Mide si una reacción es favorable o no.
Si el delta de gibs es MENOR a cero, la reacción es favorable y es exergónica.
Si el delta de gibs es MAYOR a cero, la reacción no es favorable y es endergónica.
¿Que es la energía acoplada?
Como las reacciones endergónicas no se pueden hacer naturalmente, estas vana. usar la energía producida por las reacciones exergónicas y se acoplan para llevar a cabo la reacción.
De que depende la Afinidad y Saturabilidad de una enzima?
Afinidad: capacidad de que se forme un complejo E-S
Saturabilidad: Número de sitios activos que definirán a su vez la Vmax.
Clasifique las enzimas de acuerdo a su especificidad
- Baja especificidad
- Conoce un grupo de enlaces - Especificidad en Grupo
- Reconoce características de un grupo de moléculas o
sustratos - Especificidad absoluta
- Solo reconoce un sustrato - Especificidad estereoquímica
- Permite conocer isómeros
¿Que dos factores del medio alteran la actividad enzimática?
pH o Temperatura
Cuando son extremas desnaturalizan la enzima
¿Que son enzimas alostéricas?
Son aquellas que son afectadas por el medio y tienen multiples subunidades y centros activos.
Describa la gráfica de la cinética de Michaelis-Menten y que enzimas se comportan como tal
Tiene una figura hiperbólica y solo sucede en las enzimas monoméricas.
Describa la gráfica de la cinética de enzimas alostéricas y mencione que enzimas se comportan como tal
Tiene una figura sigmoidea y sucede en aquellas enzimas que tienen más de una subunidad o sitios activos.
Cuales son los dos estados que se dan entre un complejo enzimático?
- Estado T (tenso): sin unión del sustrato o ligando
2. Estado R (relajado): con unión a sustrato o ligando
Como se llama cuando la unión del ligando incrementa afinidad?
COOPERATIVIDAD (paso de estado T a estado R)
Cual es la función de los moduladores?
Regular la enzima para que se favorezca o se desfavorezca la reacción.
Por donde se unen los moduladores a la enzima?
Por el sitio de modulación alostérica
Qué tipos de moduladores hay?
- Positivos: Disminuyen el Km oséa se necesita menos sustrato para llegar a la velocidad media y tendrá más afinidad. ACELERA la reacción.
- Negativos: Aumentan el Km oséa se necesita más sustrato para llegar a la velocidad media y tendrá menos afinidad. DISMINUYE la reacción.
¿Que diferencia a los moduladores de los inhibidores?
Los moduladores actúan en enzimas alostéricas. Los inhibidores en el resto de enzimas.
Que pasa si se aumenta el sustrato de una reacción y hay un número de enzimas imitadas?
La velocidad llega a un punto máximo donde se vuelve constante por que no puede catalizar más sustrato sino que tiene que catalizar el que ya tiene para poder degradar el otro.
Cual es la fórmula de Michaelis y Menten?
Vi= (Vmax* [S]) / (Km + [S])
Describa los componentes de la gráfica de Michealis y Menten
Vo (Velocidad inicial) = depende de la cantidad de sustrato
Vmax (Velocidad Máxima) = todos los sitios disponibles están saturados con sustrato (velocidad ya no depende de [S]
Km (constante de michaelis) = concentración de sustrato a la cual la reacción se efectúa a la mitad de su velocidad máxima. Tambien llamada constante de afinidad.
Cual es la relación entre el Km y la afinidad?
Inversa
A MAYOR Km, MENOS afín es una enzima por el sustrato
A MENOR Km, MÁS afín es una enzima por el sustrato
¿Que le pasa a la ecuación cuando La concentración de SUSTRATO es MENOR al Km?
Vo= (Vmax/Km) * (S)
¿Que le pasa a la ecuación cuando La concentración de SUSTRATO es MAYOR al Km?
Vo= Vmax
¿Que le pasa a la ecuación cuando La concentración de SUSTRATO es IGUAL al Km?
Vo= Vmax/2
¿Como se puede transformar la ecuación de Michaelis en una función lineal?
y = mx + b. 1/Vo = (Km/Vmax)*(1/S) + 1/Vmax
y= 1/Vo
m= Km/Vmax
x= 1/S
b= 1/Vmax
¿Cual es la función de los inhibidores enzimáticos?
Compuestos que se unen a las enzimas e interfieren con su actividad.
- Evitan formación del complejo enzima sustrato
- Bloquea la reacción del producto, se une la enzima y el
sustrato pero no permite formar los productos.
Mencione los tipos de inhibidores y como afectan la gráfica lineal
Competitivo:
- Incrementa Km (Cambia la pendiente) - No modifica la Vmax (No cambia el intercepto)
No Competitivo:
- No modifica el Km - Disminuye la Vmax (Aumenta el intercepto y la pendiente)
Que mecanismo de acción tiene un inhibidor competitivo?
Solo hay un sitio y el inhibidor y el sustrato van a competir por quien se une primero.
Si se une la enzima con un sustrato se hace la relación enzima y substrato. Sin embargo, si llega el inhibidor primero se hace una relación enzima inhibidor.
Que mecanismo de acción tiene un inhibidor no competitivo?
Hay dos sitios por lo que hay dos sitios activos del cual se puede unir un inhibidor y un sustrato.
Si se une la enzima con un sustrato se hace la relación enzima y substrato. Sin embargo, si llega el inhibidor y se une a su respectivo sitio activo (relación E-I) y el sustrato tambien se une a su sitio (relación E-I-S) se disminuye la velocidad máxima. Pero es tempral y vuelve a conformarse la relación E-S.
¿Que son los grupos prostéticos y cual es su función en las enzimas?
Son grupos diferentes a los formados por aminoácidos y los péptidos. denominados como cofactores o coenzimas. Estas amplían el repertorio de capacidades catalítica y se apegan a las proteínas mediante enlaces covalentes o no covalentes.
Que es un cofactor?
Moléculas inorgánicas como el zinc y el hierro que se unen débilmente y de forma transitoria a la cadena proteica y se disocian fácilmente. Ayudan a adaptar la enzima.
Que es una coenzima?
Son moléculas orgánicas ricas en vitaminas que transportan sustratos de un lado de la célula a otro, por ejemplo NADH y FADH.
Cumplen dos funciones principales. La primera es estabilizar átomos o iones y la segunda es aumentar el numero de centros de contacto entre el sustrato y la enzima.
Mencione los 6 tipos de enzimas según su función y en orden de clasificación
- Oxidoreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
El lactato se une a un NAD y como producto se da un piruvato y un NADH. Que enzima actuó en esta reacción?
Una oxidoreductasa por que el lactato se oxida al perder un hidrogeno y el NAD se reduce al ganar ese electron.
Funciones de las oxidoreductasas
A. Catalizan reacciones de oxido-reducción
B. Quien dona los electrones (oxida) y se llama agente
reductor.
C. Quien gana los electrones (reduce) y se llama agente
oxidante
A una molécula de mevalonato se le añade ATP y como resultado se da un ADP y un mevalonato - 5- fosfato. Que enzima intervino?
Una transferasa por que aunque se uso ATP, se incorporó el grupo fosfato a la molécula.
Funciones de las Transferasas
Transferir grupos entre moléculas
Una molécula difosfato se le une una molécula de agua y se rompe en dos fosforos. Que enzima intervino?
Hidrolasa por que hidrolizo el enlace anhidrido de los fosfatos para romperlos en dos.
Función de las Hidrolasas
Ruptura de enlaces en presencia de agua
Hayuna molécula de piruvato con una cetona en el segundo carbono y se le añade un hidrogenion. Como resultado se rompe la molécula de piruvato en acetaldehido y dioxido de carbono. Que enzimá intervino?
Liasa
Función de las liasas
Forman enlaces sin gasto de ATP
Rompen enlaces sin agua
Forman o eliminan dobles enlaces
Una L-Alanina se trasforma en una D-Alanina. Que enzima intervino?
Isomerasa
Función de la isomerasa
Catalizan isómeros, misma composición pero diferente estructura.
La oxido reducción pasa entre carbonos entre la misma molécula intra.
Se tiene un piruvato y una molécula de bicarbonato y se le añade ATP. Como producto tenemos un oxoloacetato (piruvato + un grupo carboxilo), agua y un grupo fosfato. Que enzima intervino?
Ligasas
Función de las ligasas
Catalizan unión de dos sustratos
Necesitan ATP
