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Biomoleculas > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

¿De que están compuestas las enzimas?

A

De proteinas en su mayoría

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2
Q

¿Cuales son los tipos de enzimas según su estructura?

A

Monómeros: Una Subunidad

Multímeros: Dos o más subunidades (cuaternarias)

Complejos multi-enzimáticos: Asociaciones entre enzimas

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3
Q

Mencione las tres funciones principales de las enzimas

A
  1. Catalizan reacciones con eficiencia y alta especificidad.
  2. Aumentan la velocidad de reacción
  3. Disminuyen la energía de activación
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4
Q

¿De que componentes se forma el complejo enzimático?

A
  1. Sustrato

2. Centro activo

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5
Q

¿Que dos lugares componen el centro activo?

A
  1. Sitio de unión: el sustrato se una a la enzima y forman una relación ES (enzima-sustrato)
  2. Sitio Catalítico: Donde ocurre la catálisis.
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6
Q

¿Que diferencia a una reacción exergónica de una endergónica?

A

Exergónica: El sustrato tiene más energía que los productos. Es espontánea y libera energía en forma de calor.

Endergónica: El sustrato tiene menos energía que el producto. Necesita de energía para llevarse acabo.

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7
Q

Que es delta de Gibs y que mide?

A

Mide si una reacción es favorable o no.

Si el delta de gibs es MENOR a cero, la reacción es favorable y es exergónica.

Si el delta de gibs es MAYOR a cero, la reacción no es favorable y es endergónica.

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8
Q

¿Que es la energía acoplada?

A

Como las reacciones endergónicas no se pueden hacer naturalmente, estas vana. usar la energía producida por las reacciones exergónicas y se acoplan para llevar a cabo la reacción.

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9
Q

De que depende la Afinidad y Saturabilidad de una enzima?

A

Afinidad: capacidad de que se forme un complejo E-S

Saturabilidad: Número de sitios activos que definirán a su vez la Vmax.

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10
Q

Clasifique las enzimas de acuerdo a su especificidad

A
  1. Baja especificidad
    - Conoce un grupo de enlaces
  2. Especificidad en Grupo
    - Reconoce características de un grupo de moléculas o
    sustratos
  3. Especificidad absoluta
    - Solo reconoce un sustrato
  4. Especificidad estereoquímica
    - Permite conocer isómeros
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11
Q

¿Que dos factores del medio alteran la actividad enzimática?

A

pH o Temperatura

Cuando son extremas desnaturalizan la enzima

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12
Q

¿Que son enzimas alostéricas?

A

Son aquellas que son afectadas por el medio y tienen multiples subunidades y centros activos.

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13
Q

Describa la gráfica de la cinética de Michaelis-Menten y que enzimas se comportan como tal

A

Tiene una figura hiperbólica y solo sucede en las enzimas monoméricas.

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14
Q

Describa la gráfica de la cinética de enzimas alostéricas y mencione que enzimas se comportan como tal

A

Tiene una figura sigmoidea y sucede en aquellas enzimas que tienen más de una subunidad o sitios activos.

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15
Q

Cuales son los dos estados que se dan entre un complejo enzimático?

A
  1. Estado T (tenso): sin unión del sustrato o ligando

2. Estado R (relajado): con unión a sustrato o ligando

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16
Q

Como se llama cuando la unión del ligando incrementa afinidad?

A

COOPERATIVIDAD (paso de estado T a estado R)

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17
Q

Cual es la función de los moduladores?

A

Regular la enzima para que se favorezca o se desfavorezca la reacción.

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18
Q

Por donde se unen los moduladores a la enzima?

A

Por el sitio de modulación alostérica

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19
Q

Qué tipos de moduladores hay?

A
  1. Positivos: Disminuyen el Km oséa se necesita menos sustrato para llegar a la velocidad media y tendrá más afinidad. ACELERA la reacción.
  2. Negativos: Aumentan el Km oséa se necesita más sustrato para llegar a la velocidad media y tendrá menos afinidad. DISMINUYE la reacción.
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20
Q

¿Que diferencia a los moduladores de los inhibidores?

A

Los moduladores actúan en enzimas alostéricas. Los inhibidores en el resto de enzimas.

21
Q

Que pasa si se aumenta el sustrato de una reacción y hay un número de enzimas imitadas?

A

La velocidad llega a un punto máximo donde se vuelve constante por que no puede catalizar más sustrato sino que tiene que catalizar el que ya tiene para poder degradar el otro.

22
Q

Cual es la fórmula de Michaelis y Menten?

A

Vi= (Vmax* [S]) / (Km + [S])

23
Q

Describa los componentes de la gráfica de Michealis y Menten

A

Vo (Velocidad inicial) = depende de la cantidad de sustrato

Vmax (Velocidad Máxima) = todos los sitios disponibles están saturados con sustrato (velocidad ya no depende de [S]

Km (constante de michaelis) = concentración de sustrato a la cual la reacción se efectúa a la mitad de su velocidad máxima. Tambien llamada constante de afinidad.

24
Q

Cual es la relación entre el Km y la afinidad?

A

Inversa

A MAYOR Km, MENOS afín es una enzima por el sustrato

A MENOR Km, MÁS afín es una enzima por el sustrato

25
Q

¿Que le pasa a la ecuación cuando La concentración de SUSTRATO es MENOR al Km?

A

Vo= (Vmax/Km) * (S)

26
Q

¿Que le pasa a la ecuación cuando La concentración de SUSTRATO es MAYOR al Km?

A

Vo= Vmax

27
Q

¿Que le pasa a la ecuación cuando La concentración de SUSTRATO es IGUAL al Km?

A

Vo= Vmax/2

28
Q

¿Como se puede transformar la ecuación de Michaelis en una función lineal?

A

y = mx + b. 1/Vo = (Km/Vmax)*(1/S) + 1/Vmax

y= 1/Vo

m= Km/Vmax

x= 1/S

b= 1/Vmax

29
Q

¿Cual es la función de los inhibidores enzimáticos?

A

Compuestos que se unen a las enzimas e interfieren con su actividad.

- Evitan formación del complejo enzima sustrato
    - Bloquea la reacción del producto, se une la enzima y el 
      sustrato pero no permite formar los productos.
30
Q

Mencione los tipos de inhibidores y como afectan la gráfica lineal

A

Competitivo:

  - Incrementa Km (Cambia la pendiente)
  - No modifica la Vmax (No cambia el intercepto)

No Competitivo:

  - No modifica el Km 
  - Disminuye la Vmax (Aumenta el intercepto y la pendiente)
31
Q

Que mecanismo de acción tiene un inhibidor competitivo?

A

Solo hay un sitio y el inhibidor y el sustrato van a competir por quien se une primero.

Si se une la enzima con un sustrato se hace la relación enzima y substrato. Sin embargo, si llega el inhibidor primero se hace una relación enzima inhibidor.

32
Q

Que mecanismo de acción tiene un inhibidor no competitivo?

A

Hay dos sitios por lo que hay dos sitios activos del cual se puede unir un inhibidor y un sustrato.

Si se une la enzima con un sustrato se hace la relación enzima y substrato. Sin embargo, si llega el inhibidor y se une a su respectivo sitio activo (relación E-I) y el sustrato tambien se une a su sitio (relación E-I-S) se disminuye la velocidad máxima. Pero es tempral y vuelve a conformarse la relación E-S.

33
Q

¿Que son los grupos prostéticos y cual es su función en las enzimas?

A

Son grupos diferentes a los formados por aminoácidos y los péptidos. denominados como cofactores o coenzimas. Estas amplían el repertorio de capacidades catalítica y se apegan a las proteínas mediante enlaces covalentes o no covalentes.

34
Q

Que es un cofactor?

A

Moléculas inorgánicas como el zinc y el hierro que se unen débilmente y de forma transitoria a la cadena proteica y se disocian fácilmente. Ayudan a adaptar la enzima.

35
Q

Que es una coenzima?

A

Son moléculas orgánicas ricas en vitaminas que transportan sustratos de un lado de la célula a otro, por ejemplo NADH y FADH.

Cumplen dos funciones principales. La primera es estabilizar átomos o iones y la segunda es aumentar el numero de centros de contacto entre el sustrato y la enzima.

36
Q

Mencione los 6 tipos de enzimas según su función y en orden de clasificación

A
  1. Oxidoreductasas
  2. Transferasas
  3. Hidrolasas
  4. Liasas
  5. Isomerasas
  6. Ligasas
37
Q

El lactato se une a un NAD y como producto se da un piruvato y un NADH. Que enzima actuó en esta reacción?

A

Una oxidoreductasa por que el lactato se oxida al perder un hidrogeno y el NAD se reduce al ganar ese electron.

38
Q

Funciones de las oxidoreductasas

A

A. Catalizan reacciones de oxido-reducción
B. Quien dona los electrones (oxida) y se llama agente
reductor.
C. Quien gana los electrones (reduce) y se llama agente
oxidante

39
Q

A una molécula de mevalonato se le añade ATP y como resultado se da un ADP y un mevalonato - 5- fosfato. Que enzima intervino?

A

Una transferasa por que aunque se uso ATP, se incorporó el grupo fosfato a la molécula.

39
Q

Funciones de las Transferasas

A

Transferir grupos entre moléculas

40
Q

Una molécula difosfato se le une una molécula de agua y se rompe en dos fosforos. Que enzima intervino?

A

Hidrolasa por que hidrolizo el enlace anhidrido de los fosfatos para romperlos en dos.

41
Q

Función de las Hidrolasas

A

Ruptura de enlaces en presencia de agua

42
Q

Hayuna molécula de piruvato con una cetona en el segundo carbono y se le añade un hidrogenion. Como resultado se rompe la molécula de piruvato en acetaldehido y dioxido de carbono. Que enzimá intervino?

A

Liasa

43
Q

Función de las liasas

A

Forman enlaces sin gasto de ATP
Rompen enlaces sin agua

Forman o eliminan dobles enlaces

44
Q

Una L-Alanina se trasforma en una D-Alanina. Que enzima intervino?

A

Isomerasa

45
Q

Función de la isomerasa

A

Catalizan isómeros, misma composición pero diferente estructura.

La oxido reducción pasa entre carbonos entre la misma molécula intra.

46
Q

Se tiene un piruvato y una molécula de bicarbonato y se le añade ATP. Como producto tenemos un oxoloacetato (piruvato + un grupo carboxilo), agua y un grupo fosfato. Que enzima intervino?

A

Ligasas

47
Q

Función de las ligasas

A

Catalizan unión de dos sustratos

Necesitan ATP

Biomoleculas (9 decks)

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