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ADN PROT > Cours 9 > Flashcards

Cours 9 Flashcards

Hartley

1
Q

Quand les protéines se replient-elles ?

A
  • Pendant la synthèse
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Q

Combien de domaine par protéines ?

A
  • 1 ou plus → en fonction il va y avoir des feuillet 𝜷 ou hélice 𝜶
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Q

Existe-t-il des protéines mal repliées ? Si oui, qu’est ce que cela cause ?

A
  • Sans les chaperonnes, bcp de prot. ont du mal à se replier correctement
  • Crée des agrégats toxique ou pertes de fonction
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4
Q

Qui aide au bon repliement des protéines ?

A
  • Molécules chaperonnes
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Q

Si pas bon repliement malgré l’ajout des chaperonnes, cause quoi ?

A
  • Dégradation par les protéases
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6
Q

Quels sont les deux molécules chaperons pour aider au repliement des protéines ?

A
  • Chaperons hsp70
  • Chaperons hsp60
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7
Q

hsp70 cmt fonctionne ?

A
  • lie AA. hydrophobe des polypeptides dépliés ou partiellement repliés
  • Interaction régulée par un cycle de liaison ATP et ADP
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8
Q

Expliquer comment fonctionne l’ATP dans hsp70

A
  • ATP permet de lier hsp70 aux AA. hydrophobe
  • Hydrolyse pour former une structure repliée
  • ATP à nouveau pour pouvoir libérer la protéine de la chaperons.

→ soit bien repliée soit mal repliée et donc recommence le cycle.

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9
Q

Comment fonctionne les molécules chaperons hsp60

A
  • Chaîne latérale de la prot mal repliée va se lier au site de liaiason du chaperon (entrée)
  • ATP change conformation de hsp60 et ferme cavité (coiffe)
  • Isolé du milieu aqueux → pas d’agrégat avec autre protéine (p prendre le temps de se replier)
  • Hydrolyse ATP change conformation et ouvre hsp60

→ si pas correcteemnt repliée = nv cycle possible

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10
Q

Comment se passe pour savoir quelle protéine doit être détruite ?

A
  • E1 active l’ubiquitine grâce à hydrolyse ATP en AMP + 2P
  • Transfert Ub de E1→E2
  • E3 se lie à la protéine mal repliée grâce à signal de dégradation detection mauvais repliement
  • E3 + protéine se lie à E2 qui transfert son ubiquitine sur la Lysine
  • Cycle répétés (chaîne ubiquitine sur prot.)
  • Protéasome va le dégrader grâce à ATP → ADP + P
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11
Q

Le protéasome, composition ?

A
  • Anneau déroulase
  • Cylindre central (protéase)
  • Coiffe
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12
Q

Protéasome comment fonctionne ?

A
  • Prot. ubiquitinée va interagir avec la surface d’anneau déroulase
  • Anneau utilise ATP pour pouvoir dérouler la protéine en structure primaire
  • Atteint le site actif du cylindre central (protéase) qui va couper la structure primaire en peptides
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13
Q

A quoi sert le protéasome ?

A
  • Désagréger des protéines mal repliée
  • Module le niv de prot dans la cell. (expression gène : transcription/trad)
    → Assure la bonne quantité de protéine dans la cellule

(Différent E3 qui reconnaissent les prot. mal repliée ou qui reconnaissent les protéines à éliminer)

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14
Q

Que se passe-t-il pour une protéine repliée et les ligands ?

A
  • Le ligand se lie au site de liaison (spécifique)
  • Pas fixé définitivement = force non-covalente
  • Si bcp d’interaction = bcp d’affinité → plus dur de se délier
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15
Q

Que se trouve dans les site de liaison protéine-ligand ?
Donner un exemple

A
  • Chaîne latérale hydrophile de la protéine sont à l’extérieur pour faire les liaisons. (électrostatique et pt H)

-ARNt synthétase 2 site de liaison avec AA. (liaison moléculaire) et ARNt

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16
Q

Qu’est ce qui génère des sites de liaisons ?

A
  • Le repliement de la protéine
  • Feuillet 𝜷 : les parties qui ne sont pas associée par les feuillet (qui lie les deux feuillet = continuité de la prot) sont les sites de liaison
17
Q

Que sait-on de la structure d’un anticorps ?

A
  • Structure quartenaire avec 4 sous unité
  • 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légère
18
Q

Qu’est ce qu’ajoutent les cofacteurs/coenzymes ?
Exemple

A
  • Des fonctions aux protéines
  • Hème (cofacteur) capte le Fer ce qui permet de mieux capter l’O2
19
Q

Combien de structure peut adopter une protéine ? + exemple

A
  • Plus d’une.
  • Hb → Conformation différente quand : Oxyhb ou désoxyhb
  • Récepteur change de conformation quand est lié/délié à son ligand
20
Q

Quelle est la modulation allostérique ?

A
  • Une enzyme va être activée ou inhibée par une molécule
  • Changement de la conformation de l’enzyme
21
Q

L’hemoglobine s’active grâce à quelle forme ?

A
  • De manière concerté : les Oxygènes se lie ce qui fait changer la conformation des autres sous-unités
22
Q

Phosphorylation sur quel AA. se fait ?
Quelle enzyme ajoute les P, laquelle retire P ?

A
  • Serine, threonine et tyrosine
  • Kinase /phosphatase
  • Selon la protéine cette modification covalente peut etre une désactivation ou activation de la protéine

ADN PROT (9 decks)

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