Cours 8 Flashcards

Hartley

1
Q

Quel type de chaîne latérale ont les AA. ?

A

Acide aminé polaire
- Chargé négatif
- Chargé positif
- Pas chargé

Acide aminé apolaire

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Q

Le squelette polypeptidique est …

A
  • Flexible
    → Pas rigide
    → Peut avoir plusieurs conformation
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3
Q

Les liaisons hydrogène se font sur quelles type de molécule, + un exemple

A
  • Les charges partielle permettent de faire les liaisons
  • Eau = polaire
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4
Q

Quels sont les substances hydrophile pouvant faire des liaisons hydrogène ?

A
  • Structure chargée (charge partielle)
  • Donneur ou accepteur d’H (N/ O, F)
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5
Q

Structure secondaire (dépend de ? Comment se forme ? où se retrouve ?)

A
  • Dépend pas des chaînes latérale
  • Pt H sur chaine polypeptidique
  • Structure présente dans structure tertiaire
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6
Q

Quels sont les deux type de structures secondaire possible ? (nommer et donner les caractéristiques)

A

Hélice 𝜶 (pt H)
→ 0,54nm
→ Liaison toutes les 4 AA.

Feuillet 𝜷
→ Pt H entre 2 chaînes adjacente
→ Chaîne parallèle ou antiparallèle

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7
Q

Structure tertiaire (dépend de ? C’est quoi ?)

A
  • Dépend des chaînes latérale
  • Repliement pour cacher les chaînes latérale hydrophobe du milieu aqueux
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8
Q

Effet hydrophobique, c’est quoi

A
  • Rassemblement de tte molécules hydrophobe pour avoir moins de contact hydrophobe-hydrophile
  • Augmente l’entropie
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9
Q

Que se passe-t-il au niveau structure tertiaire s’il y a une mutation dans la protéine ?

A
  • Déstabilise la protéine → pb fonction dans la cellule
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10
Q

Quelles sont les autres forces non covalentes ?

A
  • Liaison Hydrogènes
  • Attractions électrostatiques (entre molécules chargées)
  • Attraction van der Waals (entre chaînes hydrophobes, molécules polaire)
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11
Q

Attraction van der Waals, c’est quoi ?

A
  • Dépend des rapprochement atomique = 2 composant mis en contact
  • Favorisé par complémentarité des formes
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12
Q

Structure modulaire des protéines def

A
  • Plusieurs modules (domaine protéiques) sur une seule protéine
  • Chacune a une fonction/structure différentes
  • On peut avoir le même motif dans la chaîne pour pleins de fonctions
  • Domaine conservés au cours de l’évolution
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13
Q

Structure quartenaire, c’est quoi ?

A
  • Plusieurs chaînes polypeptidique assemblée
  • Sous unité = chaque chaîne
  • Chaque chaîne peut avoir plusieurs domaines protéiques (module)
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14
Q

Exemple de structure quartenaire ?

A
  • Hemoglobine (4 sous unités)
  • Actine (Assemblage de plusieurs sous-unités)
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15
Q

Quels sont les différentes formes acquise par l’actine ?

A
  • Dimère
  • Hélice (collagène)
  • Anneau (canaux ionique)
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16
Q

Toutes les protéines doivent avoir la conformation quartenaire finale ?

A

Non, certaine protéines restent en structure tertiaire