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Génétique 2 > Cours 5 > Flashcards

Cours 5 Flashcards

1
Q

si le code génétique n’était pas dégénéré, combien d’a.a différents pourraient etre codés par les triplet de codon de l’ADN

pourquoi on dit que le code génétique est dégénré

sachant que 61 codons codent pour des a.a, pourquoi ce n’est pas le meme nombre que dans l’équation 1

si ce netait pas des triplet mais plutot des doublets qui codaient pour un a.a, combien d’a.a différent

A

3 lettres (triplet): 4x4x4= 64 a.a

parce que seulement 20 a.a et non 64, ce qui veut dire que pls codon vont coder pour le meme a.a

parceque 64 inclu les codons stop (UAA, UAG, UGA) qui ne donnent pas d’a.a

2 lettres (doublet) : 4x4 =16 a.a

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2
Q

c’est quoi le codon d’initiation et ca code pour quel acide aminé

A

AUG: methionine

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3
Q

comment marshall Nirenberg et Heinrich Matthaei craquent le code génétique

A

les 20 a.a radioactifs chacun dans un tube différent

ajoute extrait bactérien d’e.coli sans ADN nin ARNm avec enzymes et ribosomes

ajout d’arn m synthétique avec un seul type de nucléotide (ply U, poly A poly C…)

ils vont obtenir les polymères des a.a correspondant

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4
Q

CAU AUC AUG GAU CGU AAG UAA

combien d’a.a se retrouvent dans cette sequence

la proteine encodée par cette sequence contient combien d’a.a

A

6

4

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5
Q

pour determiner l’acide aminé qui sera ajouté, on regarde le codon (ARNm ) ou l’anticodon (ARNt)

A

codon

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6
Q

lors de l’élongation de la chaine d’acide aminé, c’est la chaine d’acide aminé qui est transféré sur le nouveau a.a ajouté ou l’inverse

A

c’est la chaine qui est transféré sur le nouveau A.a

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7
Q

vrai ou faux

il peut y avoir plusieurs ARNt pour un seul acide aminé

A

Vrai et faux

vrai: puisque un a.a peut etre codé par plusieurs codons différent et que l’aRNt contient un seul anticodon, cela veut dire que plusieurs ARNt différents vont porter le meme acide aminé

faux: un seul acide aminé est transporté par ARNt

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8
Q

les arnt tenant le meme acide aminé mais n’ayant pas la meme séquence anticodon sont appelés

A

ARNt isoaccepteurses

iso= meme parceque un meme acide aminé peut etre sur pls ARNt diff

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9
Q

quelle enzyme est responsable du décodage de l’info

A

aminoacyl aRNt synthétase puisqu’elle permet d’attacher l’acide aminé à l’extrémité CCA de son ARNt par esterification

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10
Q

sur quel site du ribosome se lie l’ARNt contenant l’anticodon de départ et sur quel site se lie les autres ARNt contenant les codons suivants

lorsque la liaison covalente entre les deux a.a est fait, qu’est ce qui se passe

A

dans le site P (à gauche)

dans le site A (à droite)

l’aRnt qui amenait la methionine part du site P, le ribosome avance de 3 nucléo ce qui transfert l’aRNt tenant le polypeptide du site A vers le site P

le site A acceuille un nouvel ARNt avec un acide aminé et le cycle recommence de la meme facon jusqu’au codon stop

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11
Q

qui découvre la séquence d’un ARNt pour la première fois

qu’est ce qu’on remarque au niveau de la séquence

A

Robert Holley

15 nucléo invariables (toujours présents à la meme position) et 8 semi-variables (toujours purine ou toujours pyrimidine)

ces nucléo aident à la structure secondaire de l’arnt

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12
Q

la structure secondaire des ARNt est constitué de … et de …

en se repliant, la molécule forme une structure stabilisée par la force des… entre certaines bases. Quel empilement est le plus stable

A

tige (domaines helicoidaux) : provient de l’appariement de bases complémentaires dans le meme brin

Boucle: se produit lorsque le manque de complémentarité ou la presence de bases modifiées empêche l’appariement des bases

pont hydrogènes

G-C > A-U

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13
Q

Nomme et explique les éléments de la structure secondaire de l’ARNt

A

secondaire: on dirait un trèfle

5’: contient Pi

Tige acceptrice de 7 nucléotides qui accepte les acides aminés à son extrémité 3’

tige de 3-4 pb suivi d’une boucle contenant la dihydrouridine (on appelle donc la tige et cette boucle le bras D)

tige de 5 pb se termine par une boucle contenant l’anticodon (la tige et la boucle constituent le bras anticodon) on peut retrouver dans l’anticodon des inosines (dérivé de l’adénine qui peut aparier U, C ou A) en 3’ puisque la base en 3’ de l’anticodon est toujours modifiée

bras variable: région qui varie le plus

tige de 5pb qui se termine par une boucle contenant séquence T(psi)C. Constitue le bras T

Tous les ARNt se terminent en 3’ par CCA ayant un OH à l’ext 3’ (posé post traductionnelement)

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14
Q

jusqu’à 25% des bases sont modifiées de facon post transcriptionnelles, comment

quel est le rôle de ces modifications

A

methylation, acetylation, addition d’a.a

affecte le repliement et la stabilisé des ARNT ainsi que l’efficacité de traduction

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15
Q

BASES MODIFIÉES

la méthylation de certaines bases de l’ARNt prévient …

la i6A (N6-isopentenyl adenosine) que l’on retrouve souvent ou?

qu’Est ce qu’elle fait

A

les mauvais appariement donc le mauvais repliement de la chaine de nucleotide de l’aRNt

en 3’ de l’anticodon

sa faible polarité augmente la force de l’interaction avec le codon, donc augmente la fidelité de lecture

faible polarité= moins de répulsion

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16
Q

BASES MODIFIÉES

pseudouridine résulte d’une modification post traductionnelle de l’…. (isomérisation par rotation … degrés)

à quoi sert cette modif

A

uridine

180

contribue a la stabilisation de la structure 3D des ARNt

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17
Q

quelle est la modification des base de l’ARNt la plus fréquence

A

pseudouridination

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18
Q

BASE MODIFIÉE
inosine contient une purine particulière: …

L’inosine peut former des …

on la retrouve fréquemment à quelle position

permet de

résulte de

A

hypoxanthine

appariment wobble (bancaleS)

premiere position de l’anticodon

permet a l’aRnt de s’apparier à plusieurs codons synonymes (parce que l’inosine peut couplé à AUC)

résulte de la desamination de l’adénine par l’adénine desaminase

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19
Q

BASES MODIFIÉES

ribothymidine

5,6-dihydrouridine

A

trouvé essentiellement dans la boucle T des ARNt
joue un role dans la stabilisation de la structure 3D

trouvé dans boucle D
perturbe les interaction d’empilement des bases dans les hélices et destabilise la structure des ARN

permet de rester flexibles meme aux temperatures basses

20
Q

qui a cristalisé pour la premiere fois la structure 3D des arnt

A

Alexander Rich

21
Q

dans la structure tertiaire, ou est ce quon retrouve les differentes regions importantes dans les branches du L

A

L inversé

partie supérieur: TpsyCg loop suivi de tige acceptrice (5’ et 3’)

partie inferieure
tige D et boucle anticodon

22
Q

comment la structure tertiaire est maintenue

A

par des ponts hydrogène et des interactions d’empilement de bases

les ponts hydrogènes se font entre les bases invariables et semi-invariables (dou leur importance dans la structure)

23
Q

dans la structure tertiaire on retrouve
.. bases appariées dans les tiges
… liens hydrogènes entre bases éloignées
… bases empilées

24
Q

quelles sont les structures des ARNt qui sont accessibles dans la conformation 3D

A

seulement les bouts du L ( anticodon et CCA) sont accessibles parceque le reste de la structure est trop compacte

25
double spécificité des aminoacyl-tRNA synthétase
elles reconnaissent spécifiquement un acide aminé elles reconnaissent spécifiquement le ARNt non chargé correspondant ainsi, il existe au moins une aminoacyltRNA synthétase pour chacun des 20 acides aminés et elles possèdent peu de similarités entre elles meme si elles ont la meme fonction
26
Explique les étapes de la rx engendrée par les aminoacyl-tRNA synthétase si on pouvait résumer ces étapes en 2 rx ca serait quoi
ACTIVATION DE L'ACIDE AMINÉ 1. aminoacyl-ARNt synthétase hydrolyse un ATP en AMP 2.Active l'a.a en liant sa fonction acide avec la fonction acide du phosphate alpha de l'AMP. Le pyrophosphate est aussitot detruit par une pyrophosphatase AMINOACYLATION DE L'ARNT 3.L'a.a ainsi activé est transféré ensuite avec sa liaison riche en énergie sur une des fonction alcool secondaire du ribose de l'adénine en 3'terminal du ARNT (libérant l'AMP) 3* CLASSE 1: esterification initiale sur le 2'OH de l'adénine CLASSE 2: esterification initiale sur le 3'OH de l'adénine RÉACTIONS 1) a.a + ATP = aminoacyl-AMP + PPi 2)aminoacyl-AMP + ARNt = aminoacyl-ARNt + AMP
27
qu'Est ce que veulent dire les abréviations/mots suivantes 1)aaRS 2)aminoacyl adenylate 3)aminoacyl TRNA 4) tyrosylRS / TyrRS 5)ARNt^Tyr 6)L-tyrosyl-ARNt^Tyr
1) aminoacyl-tRNA synthétase (enzyme) 2) AMP+a.a 3) ARNt chargé avec un a.a 4) tRNa synthétase spécifique pour l'a.a tyrosine 5) ARNt spécifique pour le tyrosine 6) ARNt spécifique pour la tyrosine chargé avec une tyrosine
28
différencie la classe 1 et 2 des aaRS
peu de similarité entre elles, monomérique, dimérique ou tétramérique les bases des ARNt que les aaRS de classe 1 et 2 reconnaissent sont différentes classe 1: doit souvent reconnaitre l'anticodon -aminoacyle le 2'OH du ribose en 3' de l'ARNt -Charge des a.a plus gros et plus hydrophobes que celle de la classe 2 Classe 2: rare (mais pas impossible ex: asparagine) reconnaissance de l'anticodon -aminoacyle le 3' OH du ribose en 3' de l'ARNt
29
quel est le taux d'erreur de couplage de l'aminoacyl-ARNt synthétase normalement meme chose mais pour couplage de la valine sur ARNt ile pourquoi ce changement qu'est ce qui permet de diminuer le taux d'erreur de couplage de la ARNtile
très bas 1/10 000 plus élevé: 1/150 parce que l'isoleucine et la valine sont très similaire (différe seulement par un groupement methyle) mécanisme de proofreading: grace a un second site actif sur la synthétase, ca permet d'enlever la valine et donc de diminuer le taux d'erreur à 1/3000
30
la synthétase interagit avec quelle partie de l'ARNt
seulement avec la face interne du L formé par l'ARNt ainsi qu'avec la boucle anticodon et la tige acceptatrice
31
Vrai ou faux lors de la synthèse protéique, l'interaction codon-anticodon ainsi que la nature de l'acide aminé au bout de l'ARNt déterminent quel ARnt sera choisi
faux, seulement l'interaction codon-anticodon
32
pourquoi un anticodon peut s'apparier a plus d'un type de codon
seule les 2 premieres paires de base codon-anticodon doivent avoir un apariment Watson-Crick normal. Le troisième nucléotide du codon codant pour un meme acide aminé diffère et à cuase du Wobble de l'anticodon 1, celui-ci peut s'apparier a plusieurs codon
33
quelle base modifiée on trouve fréquemment en premiere position de l'anticodon avec quoi elle peut se lier quelle autre pairing wobble qui n'inclut pas cet base on peut retrouver
Inosine (seulement dans ARNt!!!) U A C (de l'ARNm) G-U (peut etre dans les deux sens)
34
est ce que tous les codons sont utilisés à la meme fréquence qu'est ce que cela influence au niveau de la traduction quels sont les conséquences de cela dans la biotechnologie
Non, certains codons sont préférés on les appelle les codons biais il y a corrélation entre les codons préférés et l'abondance des ARNt correspondants l'ARNm d,un gene qui possède un biais dans sa composition en codon est traduit plus efficacement il faut s'assurer d'utiliser des s.quences qui seront favorisé dans l'organisme sur lequel on travail puisque si on choisi un codon très peu présent dans l'organisme il n'aura pas d'ARNt correspondant en assez bonne qté pour faire la traduction efficacement. Sinon... -traduction retardée = baisse de stabilité de l'ARNm -terminaison prématurée pouvant mener à des protéines trop courtes ou instables -changement de cadre de lecture ou mauvais incorporation -inhibition de la synthèse protéique
35
quels 2 a.a sont codés par des codons stop qu'est ce qui est necessaire a la formation de la selenocystéine
21ieme :selenocystéine sont ARNt reconnair UGA et 22ieme: pyrrolysine son ARNt reconnait UAG il faut du selenium
36
dans quoi se retrouve la selenocystéine
dans des enzymes ayant besoin de selenium pour fonctionner (ex: glutathione peroxydase et formatedéshydrogènase) ce sont souvent des protéines impliqué dans rx d'oxydoréduction
37
quels sont les gènes requis chez les eucaryotes pour former selenocystéine est ce que la selenocystéine est chargée directement sur sont ARNt par l'ARNt synthétase comme la pyrrolysine?
SelA, Sel B, SelC, Sel D non c'esy plus compliqué
38
la selenocystéine est un analogue a la cystéine mais quelle est la différence entre les deux
à la place du soufre, il y a un selenium dans la selenocystéine
39
comment la selenocystèine est formée
1) ARNt sec aminoacylé avec une sérine par serRS 2)résidu ser sur l'ARNt est ensuite sélénysé enzymatiquement (chez bact par SelA / chez euca 2 étapes a)phosphorylation de la sérine par prot kinase (PSTK) donne intermédiaire phosphoséryl-ARNtsec b)SepSecS remplace le serine phosphate par le selenium
40
aminoacylation de ARNt^sec par serRS donne quoi selenysation enzymatique du residu Ser donne quoi
a) SerARNt^sec b)SecARNt^sec
41
Le SecARNt^sec a un anticodon ... qui s'apparie à un codon stop UGA qui possède une structure en ... en 3' sa fixation sur l'ARNm est médiée par
ACU épingle (élément SECIS) facteur d'élongation (SELB/EFsec)
42
le vrai codon stop est en amont ou en aval de l'element SECIS
aval
43
qu'est ce que fait une mutation non-sens qu'est ce qu'un supresseur intergénique et donne un exemple
SNP qui fait quon a un codon stop = souvent létal, racourcit la prot formée 2ieme mutation à un autre locus qui abolie l'effet de la première mutation : généralement mutation dans anticodon d'un ARNt qui pourra reconnaitre un codon stop ainsi si on a une mutation non sens mais que l'anticodon muté le reconnait et contient un acide aminé, on ne tronque pas la protéine trop tot mais on aura un acide aminé incorrect dans la protéine
44
quels formes de ARNt sont mutés lors de la suppression intergénique qu'est ce que ca fait si un codon stop normal est la cible d'un ARNt muté il est probable que les mutations affectant les ARNt isoaccepteurs ... soient létales
généralement formes mineures d'ARNt isoaccepteurs peu de conséquence parce que souvent deux codons stop qui se suivent à courte distance et en plus pas très efficace parce que l'ARNt muté est pas très abondant majeurs
45
donne 3 types de suppresseurs intergéniques
-suppresseur non-sens : l'anticodon fit avec un codon stop mais tient un a.a
46
clivage anormal de l'ARNt par prot DICER peut conduire au développement de ... par ...
différentes maladies -repression transcriptionnelle -reponse immunitaire -activation de stress pathways -proliferation cellulaire (cancer+++) -angiogenese

Génétique 2 (11 decks)

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