Cours 3.5 - Acides aminés

Question 1

Quelles sont les modifications post-traductionnelles de la glycine ?

Answer 1

→ Aucune.

Question 2

Quels types de forces d’interactions la glycine peut-elle former ?

Answer 2

→ Uniquement des interactions avec la chaîne principale.

Question 3

La proline subit-elle des modifications post-traductionnelles ?

Answer 3

→ Aucune.

Question 4

Quels types de forces d’interactions sont associés à la proline ? (2)

Answer 4

→ Interactions de van der Waals et possiblement effet hydrophobe.

Question 5

L’alanine subit-elle des modifications post-traductionnelles ?

Answer 5

→ Aucune.

Question 6

Quelles sont les principales forces d’interaction associées à l’alanine ? (2)

Answer 6

→ Les forces de van der Waals et l’effet hydrophobe.

Question 7

La valine subit-elle des modifications post-traductionnelles ?

Answer 7

→ Aucune.

Question 8

Quelles sont les principales forces d’interaction de la valine ? (2)

Answer 8

→ Les forces de van der Waals et l’effet hydrophobe.

Question 9

La leucine subit-elle des modifications post-traductionnelles ?

Answer 9

→ Aucune.

Question 10

Quelles sont les principales forces d’interaction de la leucine ? (2)

Answer 10

→ Les forces de van der Waals et l’effet hydrophobe.

Question 11

L’isoleucine subit-elle des modifications post-traductionnelles ?

Answer 11

→ Aucune.

Question 12

Quelles sont les forces d’interaction principales de l’isoleucine ? (2)

Answer 12

→ Forces de van der Waals et effet hydrophobe.

Question 13

La phénylalanine subit-elle des modifications post-traductionnelles ?

Answer 13

→ Aucune.

Question 14

Quelles sont les principales forces d’interaction de la phénylalanine ? (6)

Answer 14

→ Van der Waals,

→ Effet hydrophobe,

→ Cation-π,

→ Anion-π,

→ Soufre-π,

→ Amino-π.

Question 15

Vrai ou Faux : La phénylalanine ne peut établir que des interactions hydrophobes.

Answer 15

→ Faux, elle peut également établir des interactions cation-π, anion-π, soufre-π et amino-π.

Question 16

Le tryptophane subit-il des modifications post-traductionnelles ?

Answer 16

→ Aucune.

Question 17

Quelles sont les principales forces d’interaction du tryptophane ? (7)

Answer 17

→ Van der Waals, effet hydrophobe, liaisons hydrogène (donneur), cation-π, anion-π, soufre-π et amino-π.

Question 18

Quelle interaction supplémentaire distingue le tryptophane de la phénylalanine ?

Answer 18

→ Les liaisons hydrogène (le tryptophane peut être donneur via le NH de l’indole).

Question 19

Quel est le pKa approximatif du groupement thiol (-SH) de la cystéine ?

Answer 19

→ ≈ 8,3.

Question 20

Quel type de modification post-traductionnelle la cystéine peut-elle subir ?

Answer 20

→ Oxydation pour former des ponts disulfure.

Question 21

Quels types de forces d’interaction la cystéine peut-elle établir ? (4)

Answer 21

→ Van der Waals, effet hydrophobe, soufre-π, liaisons hydrogène (donneur et accepteur).

Question 22

Quel est le type de modification post-traductionnelle que peut subir la méthionine ?

Answer 22

→ Oxydation, menant à la formation de sulfoxyde.

Question 23

Quels types de forces d’interaction sont associés à la méthionine ? (4)

Answer 23

→ Van der Waals,

→ Effet hydrophobe,

→ Soufre-π,

→ Liaisons hydrogène (en tant que accepteur uniquement).

Question 24

Quel est le pKa approximatif de l’acide aspartique ?

Answer 24

→ pKa ≈ 3.9

Question 25

Quelle modification post-traductionnelle peut affecter l’acide aspartique ?

Answer 25

→ Il peut être O-glycosylé.

Question 26

Quels types de forces d’interaction sont associés à l’acide aspartique ? (3)

Answer 26

→ Liaisons hydrogène (Accepteur), → Interactions ioniques, → Anion-π.

Question 27

Quel est le pKa approximatif de l’acide glutamique ?

Answer 27

→ pKa ≈ 4.1

Question 28

Quelle modification post-traductionnelle peut affecter l’acide glutamique ?

Answer 28

→ Il peut être O-glycosylé.

Question 29

Quels types de forces d’interaction sont associés à l’acide glutamique ? (4)

Answer 29

→ Liaisons hydrogène (A), interactions ioniques, → Forces de van der Waals, → anion-π.

Question 30

Pourquoi l’acide glutamique est-il plus hydrophobe que l’acide aspartique ?

Answer 30

→ À cause de son groupement CH₂ supplémentaire (chaîne latérale plus longue).

Question 31

Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour la sérine ? (3)

Answer 31

→ Phosphorylation, O-glycosylation, et aussi sulfonation.

Question 32

Quels types de forces d’interaction sont associés à la sérine ? (2)

Answer 32

→ Liaisons hydrogène (D et A), et → Les interactions ioniques (Après MPT)

Question 33

Sous quelles conditions la sérine peut-elle participer à des interactions ioniques ?

Answer 33

→ Après modification post-traductionnelle (comme la phosphorylation).

Question 34

Vrai ou Faux : La sérine est surtout oxydée à pH physiologique.

Answer 34

→ Faux, elle est surtout non oxydée, mais peut former des interactions ioniques si phosphorylée.

Question 35

Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour la thréonine ?

Answer 35

→ Phosphorylation et O-glycosylation.

Question 36

Quels types de modifications post-traductionnelles peut subir la thréonine ?

Answer 36

→ Phosphorylation et O-Glycosylation.

Question 37

Quelles forces d’interactions impliquent la thréonine ? (3)

Answer 37

→ Les liaisons hydrogène (donneur et accepteur), → Les interactions ioniques (après modifications post-traductionnelles), → Les interactions de van der Waals.

Question 38

Quel est le pKa approximatif du groupe phénol de la tyrosine ?

Answer 38

→ Environ 10,1.

Question 39

Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles de la tyrosine ?

Answer 39

→ Phosphorylation et O-Glycosylation.

Question 40

Quelles forces d’interactions impliquent la tyrosine ? (6)

Answer 40

→ Van der Waals, → Effet hydrophobe, V Liaisons hydrogène (donneur et accepteur), → Interactions ioniques (après MPT), → Interactions cation-π / anion-π, → Interactions soufre-π et amino-π.

Question 41

Quelle modification post-traductionnelle peut subir l’asparagine ?

Answer 41

→ N-Glycosylation.

Question 42

Quelles forces d’interactions impliquent l’asparagine ? (2)

Answer 42

→ Les liaisons hydrogène (donneur et accepteur), → Les interactions amine-π.

Question 43

Quelle modification post-traductionnelle peut subir la glutamine ?

Answer 43

→ N-Glycosylation.

Question 44

Quelles forces d’interactions impliquent la glutamine ? (3)

Answer 44

→ Les liaisons hydrogène (donneur et accepteur), → Les interactions amine-π, → les interactions de van der Waals.

Question 45

Quel groupe fonctionnel permet à la glutamine d’être impliquée dans des liaisons hydrogène et amine-π ?

Answer 45

→ Le groupe amide terminal (—CONH₂).

Question 46

Quel est le pKa approximatif de la lysine ?

Answer 46

→ Environ 10,8.

Question 47

Quels types de modifications post-traductionnelles peuvent affecter la lysine ? (2)

Answer 47

→ L’acétylation et la méthylation.

Question 48

Quelles forces d’interactions impliquent la lysine ? (4)

Answer 48

→ Les interactions de van der Waals (effet hydrophobe), → Les liaisons hydrogène (principalement comme donneur), → Les interactions ioniques (non présentes après acétylation), → Les interactions cation-π.

Question 49

Pourquoi les interactions ioniques peuvent-elles disparaître chez la lysine après acétylation ?

Answer 49

→ Parce que le groupe amine perd sa charge positive, essentielle pour les interactions ioniques.

Question 50

Quel est le pKa approximatif du groupement guanidinium de l’arginine ?

Answer 50

→ Environ 12,5.

Question 51

Quelles modifications post-traductionnelles peuvent affecter l’arginine ? (2)

Answer 51

→ Méthylation et N-Glycosylation.

Question 52

Quelles forces d’interactions impliquent l’arginine ? (4)

Answer 52

→ Les interactions de van der Waals (effet hydrophobe), → Les liaisons hydrogène (comme donneur), → Les interactions ioniques, → Les interactions cation-π.

Question 53

Quel est le pKa approximatif de l’histidine ?

Answer 53

→ Environ 6,0.

Question 54

Vrai ou faux : l’histidine peut subir des modifications post-traductionnelles fréquentes.

Answer 54

→ Faux. Elle n’en subit pas (ou très rarement).

Question 55

Quelles forces d’interactions impliquent l’histidine ? (5)

Answer 55

→ Les liaisons hydrogène (donneur et accepteur), → Les interactions ioniques (dépendant du pH et du pKa), → (???) les interactions cation-π, anion-π, soufre-π et amine-π.