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Macro - Partie 3 > Cours 3 - Interactions protéine - protéine > Flashcards

Cours 3 - Interactions protéine - protéine Flashcards

1
Q

Définis l’interactôme.

A

→ L’interactôme désigne l’ensemble des interactions entre les protéines dans une cellule.

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2
Q

Vrai ou faux : Une protéine forme toujours un seul complexe.

A

→ Faux. Certaines protéines forment plusieurs complexes.

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3
Q

Comment appelle-t-on les protéines qui forment plusieurs complexes ?

A

→ On les appelle des nœuds ou des régulateurs maîtres.

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4
Q

Vrai ou faux : Toutes les interactions de l’interactôme ont lieu en même temps.

A

→ Faux. Il faut retenir que toutes ces interactions n’ont pas lieu simultanément.

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5
Q

Quel est le mécanisme permettant à une protéine d’interagir avec plusieurs partenaires dans différents endroits de la cellule ?

A

→ Elle peut interagir avec des partenaires différents dans des compartiments cellulaires différents.

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6
Q

Qu’est-ce qui peut faire varier le partenaire d’une protéine après sa synthèse ?

A

→ Une modification post-traductionnelle peut mener à un partenaire différent.

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7
Q

Quel facteur peut influencer l’interaction entre deux protéines en cas de compétition ?

A

→ La concentration relative entre les deux protéines.

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8
Q

Vrai ou faux : Une protéine ne peut interagir qu’avec un seul partenaire, peu importe ses domaines.

A

→ Faux. Une protéine peut contenir plus d’un domaine, avec un partenaire différent pour chaque domaine.

Note → Mécanisme le plus favorable

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9
Q

Vrai ou faux : Les protéines impliquées dans des interactions protéine-protéine n’ont qu’un seul domaine.

A

→ Faux. Plusieurs protéines impliquées dans des interactions protéines:protéines ont de multiples domaines.

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10
Q

Combien d’acides aminés contient en moyenne un domaine protéique ?

A

→ Environ 100 acides aminés.

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11
Q

Chaque domaine forme des interactions avec quels types de partenaires ?

A

→ Chaque domaine forme des interactions avec des partenaires distincts mais souvent différents.

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12
Q

Quel est le message clé illustré par la diversité des domaines montrés (SH2, SH3, PTB, WW) ?

A

→ Qu’un même type de domaine peut se retrouver dans différentes protéines et interagir avec des partenaires distincts, selon le contexte.

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13
Q

Quelles sont les trois principales forces qui déterminent les interactions entre protéines ?

A

→ Les forces électrostatiques,
→ Les forces de liaison hydrogène et
→ Les forces hydrophobes.

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14
Q

Par quelles lois sont principalement déterminées les interactions entre molécules électriquement chargées ?

A

→ Par les lois de l’électrostatique classique.

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15
Q

Comment appelle-t-on aussi les interactions ioniques entre protéines ? (2)

A

→ Des paires d’ions ou ponts salins.

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16
Q

Les liaisons ioniques résultent de l’attraction entre quels types de groupes ?

A

→ Entre deux groupes protéiques ioniques de charges opposées.

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17
Q

Comment les charges électrostatiques sont-elles réparties autour des ions ?

A

→ Elles sont réparties de façon radiale.

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18
Q

Quelle est la distance typique entre deux charges ioniques dans un complexe protéine-protéine ?

A

→ Environ 3–4 Å ou moins.

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19
Q

Quelle est l’énergie typique d’une paire d’ions dans l’eau ?

A

→ Environ 1,4 kcal/mol.

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20
Q

Comment varie l’énergie des interactions ioniques en fonction de la distance entre les charges ?

A

L’énergie varie en fonction de la distance inversement au carré (1/r²) :
→ Plus les charges sont proches, plus l’interaction est forte ;
→ Plus elles sont éloignées, plus l’interaction est faible.

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21
Q

À quel pH les interactions ioniques typiques entre acides aminés se produisent-elles ?

A

→ Entre pH 6 et 9, soit le pH physiologique.

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22
Q

Cite deux types de modifications post-traductionnelles qui peuvent influencer les interactions ioniques.

A

→ La phosphorylation et l’acétylation.

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23
Q

Quels sont les trois acides aminés pouvant être phosphorylés ?

A

→ Thréonine (Thr), sérine (Ser) et tyrosine (Tyr).

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24
Q

Quel groupe chimique est ajouté lors de la phosphorylation ?

A

→ Un groupe phosphate (–PO₄²⁻) est ajouté.

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25
Que se passe-t-il au niveau chimique lors de l’acétylation ?
→ Un groupe acétyle (–COCH₃) est ajouté à un groupe amine (–NH₂) de la lysine.
26
Comment appelle-t-on collectivement les associations non covalentes entre molécules électriquement neutres ?
→ Forces de van der Waals.
27
À partir de quoi se forment les interactions dipôle-dipôle ?
→ À partir d’interactions électrostatiques entre dipôles permanents et/ou induits.
28
Vrai ou faux : Les interactions dipôle-dipôle sont plus fortes que les interactions ioniques.
→ Faux. Elles sont généralement plus faibles que les interactions charge-charge des paires d’ions.
29
Comment varie l’énergie des interactions dipôle-dipôle avec la distance ?
→ Elle varie selon 1/r³ ou 1/r⁶, donc elle diminue rapidement avec la distance.
30
Quels types d’interactions dipôle-dipôle sont les plus fortes ?
→ Les interactions entre dipôles permanents, car leur énergie varie avec 1/r³.
31
Quel type d’interaction dipôle-dipôle est de force intermédiaire ?
→ Les interactions entre dipôle induit et dipôle permanent.
32
Quel est le type d’interaction dipôle-dipôle le plus faible ?
→ Les forces de dispersion de London, qui varient selon 1/r⁶.
33
Dans quelles régions des protéines ces interactions dipôle-dipôle sont-elles souvent observées ?
→ Principalement dans les chaînes latérales ou le squelette peptidique.
34
Classe les types d’interactions dipôle-dipôle selon leur intensité, de la plus forte à la plus faible. (3)
→ Dipôle permanent – dipôle permanent > dipôle induit – dipôle permanent > forces de dispersion de London.
35
Quelle est la distance typique des interactions dipôle-dipôle dans les structures de complexes protéine-protéine ?
→ Entre 3 et 6 Å.
36
Pourquoi les interactions dipôle-dipôle jouent-elles un rôle important malgré leur faible intensité individuelle ?
→ Parce qu’il y a un grand nombre de contacts dipôle-dipôle aux interfaces des complexes protéine-protéine.
37
Vrai ou faux : Une interaction dipôle-dipôle est très forte.
→ Faux. Chaque interaction est faible, mais leur grand nombre les rend significatives.
38
Quels types d’acides aminés participent à des interactions importantes aux interfaces des complexes protéine-protéine ?
→ Les acides aminés avec noyau aromatique (comme Phe, Tyr ou Trp).
39
Pourquoi les noyaux aromatiques sont-ils impliqués dans ces interactions ?
→ Parce qu’ils ont des caractéristiques uniques permettant des interactions ioniques et dipôle-dipôle.
40
Quelles interactions se forment entre les noyaux aromatiques et les charges positives ?
→ Les interactions cation–π, avec les charges positives de Lys ou Arg.
41
Quelles interactions impliquent les charges négatives ?
→ Les interactions anion–π, avec les charges négatives de Asp ou Glu.
42
Quels acides aminés sont impliqués dans les interactions soufre–π ?
→ Les groupes soufrés de Cys ou Met interagissent avec les noyaux aromatiques.
43
Quels groupes participent aux interactions amine–π ?
→ Les groupes amines de Gln ou Asn.
44
Quels types d’interactions combinent les effets ioniques et dipôle-dipôle autour des noyaux aromatiques ? (4)
→ Les interactions cation–π, anion–π, soufre–π et amine–π.
45
Comment est répartie la charge autour d’un noyau aromatique ?
→ Le noyau aromatique a la même distribution de charge sur les deux côtés.
46
Quels types d’interactions peuvent se produire simultanément des deux côtés d’un noyau aromatique ?
→ Les interactions cation–π, soufre–π et amine–π.
47
Avec quelle partie du noyau aromatique peut-on avoir des interactions anion–π ?
→ Avec le bord du noyau aromatique.
48
Pourquoi les noyaux aromatiques permettent-ils de nombreuses interactions ?
→ Car leur symétrie de charge et leur structure plane permettent plusieurs types d’interactions en même temps.
49
Est-ce qu'il serait possible d'avoir des interactions cation–π et soufre–π en même temps dans un complexe protéique?
Oui, il serait possible.
50
Vrai ou faux : Les interactions cation–π et anion–π ne peuvent pas se produire simultanément.
→ Faux. Elles peuvent se produire en même temps autour d’un même noyau aromatique.
51
Entre quels types d’atomes s’établit une liaison hydrogène ?
→ Entre un atome d’hydrogène lié covalemment à un atome électronégatif (comme N, S ou O) et un autre atome électronégatif qui agit comme accepteur.
52
Quel est l’ordre de grandeur des forces de liaison hydrogène ?
→ Entre 12 et 30 kJ/mol.
53
Vrai ou faux : Les liaisons hydrogène sont plus faibles que les forces dipôle-dipôle.
→ Faux. Les liaisons hydrogène sont plus fortes que les forces dipôle-dipôle.
54
Quelle est la distance typique entre un donneur et un accepteur dans une liaison hydrogène ?
→ Généralement entre 2,7 Å et 3,5 Å dans les structures protéine-protéine.
55
Quelle est la géométrie préférée d’une liaison hydrogène ?
→ Les liaisons hydrogène tendent à être linéaires, dirigées vers l’orbitale de la paire non partagée de l’accepteur.
56
Quels groupes sont souvent impliqués dans les interactions comme donneurs dans une liaison hydrogène ?
→ Les groupes contenant –NH ou –OH, souvent dans un groupe carbonyle.
57
Vrai ou faux : L’orientation des atomes n’a pas d’impact sur la force de la liaison hydrogène.
→ Faux. Une géométrie linéaire rend la liaison plus forte, tandis qu’un angle dévié l’affaiblit.
58
Quelle est la différence de géométrie entre une liaison hydrogène forte et faible ?
→ Une liaison forte est linéaire, une liaison faible est courbée ou non alignée.
59
Qu’est-ce que l’effet hydrophobe ?
→ C’est l’ensemble des facteurs qui permettent aux acides aminés non polaires de minimiser leurs contacts avec l’eau.
60
Quelle propriété de l’eau est responsable de l’effet hydrophobe ?
→ Ce sont les propriétés spéciales de l’eau, en particulier sa valeur élevée de constante diélectrique.
61
Les transferts des acides aminés non polaires dans l’eau sont-ils exothermiques ou endothermiques ?
→ Ils sont endothermiques (ΔH > 0).
62
Que vaut ΔH pour les acides aminés aromatiques ?
→ ΔH = 0 → le processus est athermique.
63
Quelle composante est toujours importante et négative dans l’effet hydrophobe ?
→ La composante entropie (–TΔS) de la variation d’énergie libre.
64
Vrai ou faux : L’effet hydrophobe est dû au caractère apolaire des protéines uniquement.
→ Faux. Il est surtout dû aux propriétés de l’eau, notamment sa constante diélectrique élevée.
65
Qu’arrive-t-il à l’eau autour des molécules non polaires avant qu’elles s’agrègent ?
→ L’eau forme une structure ordonnée autour de chaque molécule non polaire, ce qui diminue l’entropie.
66
Quel est l’effet entropique de l’agrégation des molécules non polaires ?
→ Il y a une augmentation de l’entropie (ΔS ↑), ce qui favorise l’effet hydrophobe.
67
Vrai ou faux : Lorsque deux molécules non polaires s’associent, des molécules d’eau restent entre elles.
→ Faux. Il n’y a pas d’eau entre elles après l’agrégation.
68
Combien de types de liaisons existe-t-il entre l’ADN et les protéines ?
→ Il y a deux types de liaisons entre l’ADN et les protéines.
69
Quel est le premier type de liaison protéine-ADN ?
→ Ce sont les protéines qui interagissent avec des séquences spécifiques d’ADN, comme la protéine p53.
70
Que se passe-t-il si une protéine spécifique comme p53 ne trouve pas sa séquence d’ADN cible ?
→ Il n’y a pas de liaison, la protéine ne se fixe pas.
71
Quel est le second type de liaison protéine-ADN ?
→ Ce sont les protéines qui interagissent avec l’ADN sans spécificité de séquence, comme les histones.
72
Vrai ou faux : Les histones ont besoin d’une séquence d’ADN précise pour se lier.
→ Faux. Les histones se lient à l’ADN sans tenir compte de la séquence.
73
Quelle est la différence entre les interactions des histones et celles de p53 avec l’ADN ?
→ Les histones n’ont pas de spécificité (liaison au squelette), tandis que p53 a une spécificité de séquence (liaison aux bases).
74
Avec quoi interagissent généralement les régulateurs de la transcription ?
→ Avec des séquences d’ADN spécifiques.
75
Sous quelle forme les protéines interagissent-elles souvent avec l’ADN ?
→ Sous forme de dimères.
76
Par quelle structure les protéines interagissent-elles dans le sillon majeur de l’ADN ?
→ Par une hélice α.
77
Quel sont les avantages principaux de la dimérisation pour une protéine se liant à l’ADN ?(3)
→ Elle permet l’augmentation de l ’affinité de liaison → Elle permet la diversification des sites de liaison → Elle permet la diversification de la régulation transcriptionnelle
78
Comment s’appelle un dimère formé de deux sous-unités identiques ?
→ Un homodimère.
79
Comment appelle-t-on un dimère formé de deux sous-unités différentes ?
→ Un hétérodimère.
80
Pourquoi les homodimères sont-ils moins versatiles que les hétérodimères ?
→ Parce qu’ils sont formés de deux unités identiques, donc moins de possibilités de reconnaissance variée.
81
Qu’est-ce qu’un ADN palindromique ?
→ Une séquence d’ADN dont la lecture est identique sur les deux brins complémentaires mais dans le sens inverse.
82
Quel est l’intérêt de la structure palindromique pour la liaison des homodimères ?
→ Chaque monomère du dimère peut se lier à une moitié identique de la séquence sur les deux brins, de manière symétrique.
83
Vrai ou faux : L’ADN palindromique se lit de la même manière sur les deux brins dans le même sens.
→ Faux. Il se lit à l’envers mais de manière identique, donc symétrique entre les deux brins.
84
Vrai ou faux : Un seul monomère d’un hétérodimère suffit pour reconnaître la séquence cible.
→ Faux. Il faut la complémentarité des deux protéines pour la fixation complète.
85
Pourquoi les hélices α sont-elles couramment impliquées dans les interactions protéine:ADN ?
→ Parce que le diamètre de l’hélice α est approximativement égal à la largeur du sillon majeur de l’ADN, soit environ 12 Å.
86
Quels types de forces sont impliqués dans les complexes protéine:ADN sans spécificité ?
→ Les forces électrostatiques (paire d’ions, dipôle-dipôle de van der Waals) → Les forces de liaisons hydrogène simples.
87
Quels types de forces sont impliqués dans les complexes protéine:ADN avec spécificité ?
→ Les forces électrostatiques (paire d’ions, dipôle-dipôle) → Les forces de liaisons hydrogène simples, bidentées et complexes.
88
Vrai ou faux : Les interactions bidentées et complexes sont uniquement présentes dans les complexes sans spécificité.
→ Faux. → Elles sont caractéristiques des complexes avec spécificité.
89
Quel est le type d’interaction majoritaire entre protéines et ADN ?
→ Les interactions électrostatiques, représentant plus de 2/3 des interactions.
90
Avec quelle partie de l’ADN ces interactions électrostatiques ont-elles lieu ?
→ Avec le squelette de l’ADN, c’est-à-dire les sucres et les groupes phosphates.
91
Quels sont les deux types d’interactions électrostatiques avec le squelette de l’ADN ?
→ i) Paire d’ions entre les groupes phosphates de l’ADN et les acides aminés basiques (Lys, Arg). → ii) Dipôle-dipôle (van der Waals) entre les sucres de l’ADN et les acides aminés apolaires (Ala, Met, Val, Leu, Ile).
92
Quel type d’interaction se produit entre les acides aminés de la protéine et les groupes méthyles (T) de l’ADN ?
→ Des interactions électrostatiques.
93
Quel est le rôle principal de ces interactions électrostatiques dans les complexes protéine:ADN ?
→ Elles stabilisent l’interaction et augmentent l’affinité. → ↑Affinité ⇒ ↓𝐾𝐷 ​
94
Quels sont les trois types de liaisons hydrogène dans les complexes protéine:ADN ?
→ Les liaisons simples, bidentées et complexes.
95
Quel type de liaison hydrogène est majoritaire dans les complexes protéine:ADN ?
→ Plus des 2/3 des liaisons hydrogène avec les bases sont bidentées ou complexes.
96
Quel est le rôle des liaisons hydrogène bidentées ou complexes ?
→ Elles confèrent la spécificité pour des séquences d’ADN.
97
Les liaisons hydrogène simples confèrent-elles une spécificité ?
→ Non, elles ne confèrent pas de spécificité.
98
Quel est le rôle des liaisons hydrogène simples ?
→ Elles stabilisent l’interaction et augmentent l’affinité.
99
Que signifie une liaison hydrogène bidentée ?
→ Elle implique deux liaisons hydrogène ou plus entre un acide aminé et une base de l’ADN.
100
Quel type de chaîne d’acide aminé est généralement impliqué dans les liaisons hydrogène bidentées ?
→ Les chaînes latérales des acides aminés.
101
Quel acide aminé est fréquemment impliqué dans les liaisons hydrogène bidentées avec l’ADN ?
→ L’arginine (Arg). → Le groupe guanidinium, qui peut agir comme donneur de liaisons hydrogène.
102
Combien de liaisons hydrogène impliquent les liaisons hydrogène complexes ?
→ Elles impliquent deux liaisons hydrogène ou plus.
103
Quelle partie des acides aminés est généralement impliquée dans les liaisons hydrogène complexes ?
→ Les chaînes latérales des acides aminés.
104
Combien de bases de l’ADN sont impliquées dans une liaison hydrogène complexe ?
→ Plus d’une base de l’ADN.
105
Les bases impliquées dans une liaison hydrogène complexe peuvent se trouver où ?
→ Sur le même brin ou sur les deux brins de l’ADN.
106
Pourquoi les liaisons hydrogène simples ne confèrent-elles pas beaucoup de spécificité ?
→ Car elles montrent peu de préférences d’acides aminés pour des bases précises.
107
Quel type de liaison hydrogène est crucial pour reconnaître des bases simples à des positions spécifiques ?
→ Les liaisons hydrogène bidentées.
108
Quel acide aminé est souvent impliqué dans les liaisons hydrogène bidentées et pourquoi ?
→ L’arginine, en raison de sa longueur, sa conformation et sa géométrie.
109
Qu’est-ce que permettent les liaisons hydrogène complexes en termes de reconnaissance ?
→ Elles permettent de reconnaître de petites séquences d’ADN, et non des bases isolées, ce qui leur confère une spécificité universelle.

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