Cours 3.1 asynchrone

Question 1

Quels sont les modes de régulation de l’activité enzymatique?

Answer 1

Augmentation/diminution synthèse protéique
Augment/diminut dégradation protéique

Question 2

Quels sont les moyens pour réguler l’activité enzymatique?

Answer 2

• changement conformation de l’enzyme
• modifications covalentes (phosphorylation)
• clivage protéique (proenzymes)
• Association inhibiteurs
• Addition des co-facteurs

Question 3

Est-ce que la régulation de l’activité enzymatique peut se faire avec des modifications covalentes?

Answer 3

Oui, c’est une régulation plus lents que les modifications allostériques, mais plus rapide que synthèse/dégradation de l’enzyme.

Question 4

Quels sont les modifications covalentes les plus fréquents de l’activité enzymatiques?

Answer 4

La phosphorylation , l’acétylation (effectué par des enzymes de conversion : kinases, phosphatases)

Question 5

Qu’est-e qu’un proenzyme?

Answer 5

Protéase capable de détruire protéines des cellules qui les synthétisent.

Question 6

Sous quelle forme sont synthétisées les protéases?

Answer 6

Sous forme de précurseurs inactifs (proenzymes ou zymogènes)

Question 7

Comment sont activées les proenzymes inactifs?

Answer 7

Ils sont activées par bris de liaisons covalentes.

Question 8

Où se lie un inhibiteur non-compétitif sur un enzyme?

Answer 8

Sur un autre site que le substrat (site allostérique)

Question 9

Où se lie un inhibiteur compétitif sur un enzyme?

Answer 9

Sur le site actif de l’enzyme ou le substrat se lie normalement.