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Biochimie 2 > Cours 3 : Métabolisme des aa > Flashcards

Cours 3 : Métabolisme des aa Flashcards

1
Q

QUoi un aa

A

molécule organique possédant un squelette carboné (ou chaîne latéral, R) et deux groupements chimiques : une amine (NH2) et un acide carboxylique (COOH)

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Q

Vrai ou faux
Les aa servent à faire des protéines, mais surtout des enzymes?

A

Vrai

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3
Q

Quelle est le constituant chimique caractéristique des aa et de l’ATP

A

L’azote (groupement amine)

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4
Q

Les aa ne peuvent pas être mis en réserve dans l’organisme?

A

Vrai

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5
Q

Qu’est-ce qui arrive au aa en excès?

A
  1. Cataboliser pour être éliminés
  2. Utilisé comme substrats énergétiques
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6
Q

Vrai ou faux le corps ne peut pas synthétiser aucun aa aromatique?

A

FAux
Il peut synthétisre la tyrosine

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7
Q

QUoi les 4 aa branchés quon parle dans le cours?

A

Valine
Leucine
Isoleucine
Tryptophane

Pas certain du Tryptophane

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8
Q

Quoi les 6 aa essentiels qui sont IRREMPLACEABLE?

A

Valine
Leucine
Isoleucine
Tryptophane
Thréonine
Lysine

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9
Q

Quoi les 2 aa qui sont indispensable en période de croissance?

A

Arginine et histidine

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10
Q

Quoi les 2 aa essentiel qui peuvent être synthétisé par des aa non-essentiels?

A

Méthionine par la cystéine

Phénylalanine par le ta tyrosine

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11
Q

Quoi le seul aa avec 2 cycles

A

Tryptophane

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12
Q

Les besoins nutritionnels quotidiens en protéines sont de a) à b) g/ kg de poids corporel

A

0,8 à 1,25

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13
Q

Si tu manges du mais avec des haricots (légumineuses), est-ce que tu as tout tes protéines essentiels?

A

Oui
La combinaison de mais et haricots apporte TOUS LES NUTRIMENTS essentiels

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14
Q

À quelle endroit son déverser les zymogènes?

A

Les zymogènes, c’est la forme inactive des peptidase qui vont hydrolyser les protéines

CEs peptidases sont déverser de manière incative (zymogènes) dans le FOIE ou IG

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15
Q

Pourquoi ca prend toujours l’action des endopeptidase et des exopeptidase pour hydrolser complètement les molécules?

A

PArce que l’endopeptidase va jamais hydrolyser une protéine en monomère puisqu’il les coupe au milieu. C’est les EXOpeptidase qui le peuvent en créant des monomère (acides aminés)

Ils travaillent donc ensemble

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16
Q

Quoi le bilan zoté

A

évaluer l’équilibre entre l’apport en azote (protéines du régime alimentaire) et l’azote excrété par l’urine (urée) et les matières fécales

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17
Q

1 g d’azote = X g de protéines

A

X = 6,25 g

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18
Q

Quoi un bilan en azote équilibré?
Sévère?

A

0 +/- 2 g / 24h

Sévère = Plus petite ou égale à -15 g/24h

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19
Q

Si les phénomènes de synthèse sont plus importants que les phénomènes de dégradation, le BA est a). Comme par exemple chez les b).

Par contre, le BA est c) lorsque la perte d’azote dépasse les apports, comme lors d’un d)

A

a) Positif
b) Enfants en croissance ou femme enceinte

c) négatif
d) stress aigu ou maladie

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20
Q

QUoi les 5 molécules qui favorisent la protéosynthèse?

A

Insuline
Hormone de croissance (GH)
IGF-1
Androgènes (hormone anabolisante)
Thyroxine

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21
Q

Quoi les 3 moments où il y a catabolisme des ACIDES AMINÉES

A
  1. Au cours de la dégradation naturelle des protéines corporelles (muscles)
  2. Lorsque l’apport de la diète en AA excède les besoins de l’organisme
  3. Au cours du jeûne
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22
Q

Au niveau HÉPATIQUE, quoi les possibilité pour les acides alpha-cétonique qui sont dégrader après qu’Il ai transporter l’azote pour son élimination.

A
  1. Devient des aa non essentiel grâce à une transmination ou une animation
  2. Devient des TAG ou AG au repos
  3. Devient Glucose ou corps cétonique en cas de jeun
  4. DEvient des intermédiaire d’É (pyruvate ou acétyl-Coa

On se rappelle qu’avant même d’Avoir l’option d’être dégrader, les acide alpha cétonique peuvent sinon se rendre dans le cycle de krebs pour fair eleur fonction (alpha-cétoglutarate, oxaloacétate ou pyruvate

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23
Q

Quoi l’enzyme et le co-enzyme des réactions de transminase?
Quoi le rôle du coenzyme?

A

Enzyme : Transaminase
Co-enzyme : Pyridoxal phosphate (PLP)

Rôle du pyridoxal phosphate est de transporter la fonction amine

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24
Q

La plupart des aminotransaminase utilisent surtout l’alpha-cétoglutarate comme accepteur d’une fonction amine pour produire du Glutamate

A
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25
Q

ALAT = ?
ASAT = ?

A

ALAt = ALanine AminoTransaminase ou GPT = glutamate-PYRUVATE transaminase

ASAT = ASparatate AminoTransaminase ou GOP = glutamate-OXALOACÉTATE transaminase

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26
Q

C’est quoi l’acide alpha-cétonique des acides aminés suivants?

Alanine
Aspartate
Phénylalanine
Tyrosine

A

Alanine –»Pyruvate
Aspartate –» Oxaloacétate
Phénylalanine –» Phényl-pyruvate
Tyrosine –» 4-hydroxyphényl pyruvate

27
Q

Quelles sont les 3 fonctions de la transminase?

A
  1. Production de transporteurs de NH4 (Glutamate + NH3 –» Glutamine)
  2. Diminution de la toxicité en éliminant le NH4 (forme des glutamATE en liant les NH3 a des alpha-cétoglutarate
  3. Synthèse des aa (Alanine, Phénylalanine, Tyrosine et aspartate), qui peuvent servir à synthétiser d’autre aa non essentiel comme Asn Gl, Ser, Pro, Gly
28
Q

SI tu as beaucoup d’ADP, ta désamination oxydative du glutamate va aller dans quelle sens? Favoriser la formation du glutamate ou favoriser la formation d’alpha cétoglutarate?

A

Bcp ADP = pas bcp d’ATP = pas bcp É = on veut faire cycle de Krebs = prend les métabolites du cycle de Krebs (acides alpha-cétoniques) –» favoriser la formation d’alpha-cétoglutarate (= acides alpha-cétonique du cycle de Krebs)

29
Q

Concernant la désamination oxydative du glutamate…
Quoi l’enzyme?
Quoi le co-enzyme?

A

Enzyme = Glutamate déshydrogénase (GDH)

Co-enzyme = NAD+ ou NADP+

30
Q

Vrai ou faux
la désamination oxydative du glutamate est réversible et contrôler dans les 2 sens par la GDH (glutamate déshydrogénase)

A

Vrai

31
Q

L’amination réductrice de l’aCG est prépondérante dans les a).

Taux de désamination oxydative du Glu très élevé au niveau b)

A

a) Muscles (tissus extra-hépatique)

b) hépatique

32
Q

Quoi les symptômes d’une hyperammoniémie

A

tremblement, troubles de l’élocution, troubles de la vision, et même le coma ou la mort dans les cas extrêmes (cirrhose sévère ou hépatite grave)

33
Q

Quoi les 2 aa qui ont des carctéristiques seulement cétogène?

A

Leucine
Lysine

34
Q

Quoi les 5 aa qui ont des carctéristiques glucogène ET cétogène?

A

Isoleucine
Phenylalanine
Tryptophane
Thréonine
Tyrosine

35
Q

Quoi les aa qui ont des carctéristiques seulement glucogène?

A

Alanine
Aspartate
Arginine

Cystéine

Glutamine
Glutamate
Glycine

Histidine
Methionine
Proline
Sérine
Thréonine
Valine

36
Q

Dans le foie…
Les AA glucogènes sont directement transformés en a), en b), en
c), en d) ou en e).

A

a) Pyruvate
b) alpha-cétoglutarate
c) Fumarate
d) succinyl-CoA
e) oxaloacétate

37
Q

Dans le foie, les aa cétogènes: directement transformés en a) ou en b)

A

a) Acétyl-CoA
b) acétoacétyl-CoA

38
Q

Quel est le plus important des aa glucogène?

A

Alanine

39
Q

Lors qu’on parle de réamination des acide alpha-cétoniques, pk la transaminase, la GDH et la glutaminase jouent un rôle important?

A

Parce que pour réaminer un acide alpha-cétoniques, ca prend un NH2, le le principal donneur de NH2 cest le Glutamate et ca prend ces 3 enzymes pour libérer d’une des 3 facons l’amine du glutamate

40
Q

Dans le cycle de l’urée, qui fournit respectivement les 1er et 2e azote?

A

1er: Carbamyl-phosphate
2e : Aspartate

41
Q

Vrai ou faux
Le cycle de l’urée est auto-régulé

A

Vrai

42
Q

Quoi l’enzyme qui catalyse la désamination oxydative du glutamate en alpha-cétoglutamate (+ NH4)

A

Glutamate déshydrogénase (GDH)

43
Q

À quelle endroit y a-t-il un surplus de NADH+ qui favorise la formation de glutamate

A

Dans les muscles

44
Q

À quelle endroit y a-t-il un surplus de NAD+ qui favorise la formation d’alpha-cétoglutarate?

A

Foie

45
Q

Quoi l’enzyme qui catalyse la désamination des aa en acide alpha-cétonique?

A

Désaminase

46
Q

Quoi le nom de l’enzyme qui catalyse la synthèse de GLUTAMINE à partir de Glutamate et de NH4+?

A

Glutamine synthétase

47
Q

Le pyridoxal phosphate intervient dans quel réaction?

A

C’est le coenzyme transporteur des NH4+ lors des TRANSAMINATIONS

48
Q

Vrai ou faux
La glutamate déaminase est le coenzyme dans les 2 sens de la réaction?

A

Vrai

49
Q

Comment est régulé la désamination oxydative du glutamate par la GDH?

A

Modulé de manière allostérique par la charge de la cellule

50
Q

Quoi le nom des 2 enzymes qui catalyse les désamiDation des chaine latérales des asparagine et glutamine?

A

Glutaminase
Asparaginase

51
Q

Quoi les 4 mécanismes physiologique de régulation de l’ammoniaque dans le sang?

A

1- Cycle de la glutamine
2- Cycle alanine-glucose
3- Veine porte hépatique via les intestins
4- Par élimination au niveau des reins

52
Q

Qui a la plus grande concentration d’ammoniaque sanguin entre veine porte hépatique et système circulatoire global?

A

Veine porte hépatique –»aborption direct par les intestins

53
Q

Nomme moi 3 transporteurs des groupements amines

A

1- Glutamine
2- Glutamate
3- Alanine

54
Q

Dans le cycle de l’urée, les enzymes se répartissent où?

A

Les enzymes se répartissent entre la matrice mitochondriale, le cytoplasme et les membranes du RE

55
Q

Un 1er NH2 est incorporé dans le a) qui se condense avec l’ b) pour former la c)

A

a) Carbamyl-phosphate
b) ornithine
c) Citrulline

56
Q

Le 2e NH2 est apporté par l’ a) qui est ensuite condensé avec la b) pour formé la c)

A

a) Aspartate
b) Citrulline
c) Arginino-succinate

57
Q

Argnine peut s’hydroler et ainsi former de l’ a) et de l’ b)

A

a) urée
b) Ornithine

58
Q

À quoi ca sert d’hydrolyser l’arginine en urée et ornithine?

A

Permet de regénérer de l’ornithine

59
Q

Quoi le nom de l’enzyme qui catalyse la réaction:

Bicarbonate + NH4+ —-» Carbamyl-phosphate

A

Carbamyl-phosphate synthétase 1

60
Q

Quoi le nom de l’enzyme qui catalyse la réaction

Carbamyl-phosphate + Ornithine —» Citrulline

A

Ornithine Carbamyl transférase

61
Q

Quoi le nom de l’enzyme qui catalyse la réaction

Citrulline + Aspartate —» Arginino-succinate

A

Arginino-succinate synhtétase

62
Q

QUoi l’effecteur positif du cycle de l’urée? COmment il fonctionne? COmment est-il synthétisé?

A

Le N-acétyl-glutamate

Produit à partir du glutamate et de l’acétyl-CoA par une enzyme spécifique : la N-acétyl glutamate synthétase

Active allostériquement la carbamyl-phosphate synthétase 1

63
Q

Comment se fait la régulation négative de l’urée

A

Ornithine fait une régulation négative sur l’arginase (enzyme qui hydrolyse l’arginine en urée et en ornithine) lorsque sa concentration augmente trop (ornithine)

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