Cours 3 : Métabolisme des aa

Question 1

QUoi un aa

Answer 1

molécule organique possédant un squelette carboné (ou chaîne latéral, R) et deux groupements chimiques : une amine (NH2) et un acide carboxylique (COOH)

Question 2

Vrai ou faux
Les aa servent à faire des protéines, mais surtout des enzymes?

Answer 2

Vrai

Question 3

Quelle est le constituant chimique caractéristique des aa et de l’ATP

Answer 3

L’azote (groupement amine)

Question 4

Les aa ne peuvent pas être mis en réserve dans l’organisme?

Answer 4

Vrai

Question 5

Qu’est-ce qui arrive au aa en excès?

Answer 5

1. Cataboliser pour être éliminés
2. Utilisé comme substrats énergétiques

Question 6

Vrai ou faux le corps ne peut pas synthétiser aucun aa aromatique?

Answer 6

FAux
Il peut synthétisre la tyrosine

Question 7

QUoi les 4 aa branchés quon parle dans le cours?

Answer 7

Valine
Leucine
Isoleucine
Tryptophane

Pas certain du Tryptophane

Question 8

Quoi les 6 aa essentiels qui sont IRREMPLACEABLE?

Answer 8

Valine
Leucine
Isoleucine
Tryptophane
Thréonine
Lysine

Question 9

Quoi les 2 aa qui sont indispensable en période de croissance?

Answer 9

Arginine et histidine

Question 10

Quoi les 2 aa essentiel qui peuvent être synthétisé par des aa non-essentiels?

Answer 10

Méthionine par la cystéine

Phénylalanine par le ta tyrosine

Question 11

Quoi le seul aa avec 2 cycles

Answer 11

Tryptophane

Question 12

Les besoins nutritionnels quotidiens en protéines sont de a) à b) g/ kg de poids corporel

Answer 12

0,8 à 1,25

Question 13

Si tu manges du mais avec des haricots (légumineuses), est-ce que tu as tout tes protéines essentiels?

Answer 13

Oui
La combinaison de mais et haricots apporte TOUS LES NUTRIMENTS essentiels

Question 14

À quelle endroit son déverser les zymogènes?

Answer 14

Les zymogènes, c’est la forme inactive des peptidase qui vont hydrolyser les protéines

CEs peptidases sont déverser de manière incative (zymogènes) dans le FOIE ou IG

Question 15

Pourquoi ca prend toujours l’action des endopeptidase et des exopeptidase pour hydrolser complètement les molécules?

Answer 15

PArce que l’endopeptidase va jamais hydrolyser une protéine en monomère puisqu’il les coupe au milieu. C’est les EXOpeptidase qui le peuvent en créant des monomère (acides aminés)

Ils travaillent donc ensemble

Question 16

Quoi le bilan zoté

Answer 16

évaluer l’équilibre entre l’apport en azote (protéines du régime alimentaire) et l’azote excrété par l’urine (urée) et les matières fécales

Question 17

1 g d’azote = X g de protéines

Answer 17

X = 6,25 g

Question 18

Quoi un bilan en azote équilibré?
Sévère?

Answer 18

0 +/- 2 g / 24h

Sévère = Plus petite ou égale à -15 g/24h

Question 19

Si les phénomènes de synthèse sont plus importants que les phénomènes de dégradation, le BA est a). Comme par exemple chez les b).

Par contre, le BA est c) lorsque la perte d’azote dépasse les apports, comme lors d’un d)

Answer 19

a) Positif
b) Enfants en croissance ou femme enceinte

c) négatif
d) stress aigu ou maladie

Question 20

QUoi les 5 molécules qui favorisent la protéosynthèse?

Answer 20

Insuline
Hormone de croissance (GH)
IGF-1
Androgènes (hormone anabolisante)
Thyroxine

Question 21

Quoi les 3 moments où il y a catabolisme des ACIDES AMINÉES

Answer 21

1. Au cours de la dégradation naturelle des protéines corporelles (muscles)
2. Lorsque l’apport de la diète en AA excède les besoins de l’organisme
3. Au cours du jeûne

Question 22

Au niveau HÉPATIQUE, quoi les possibilité pour les acides alpha-cétonique qui sont dégrader après qu’Il ai transporter l’azote pour son élimination.

Answer 22

1. Devient des aa non essentiel grâce à une transmination ou une animation
2. Devient des TAG ou AG au repos
3. Devient Glucose ou corps cétonique en cas de jeun
4. DEvient des intermédiaire d’É (pyruvate ou acétyl-Coa

On se rappelle qu’avant même d’Avoir l’option d’être dégrader, les acide alpha cétonique peuvent sinon se rendre dans le cycle de krebs pour fair eleur fonction (alpha-cétoglutarate, oxaloacétate ou pyruvate

Question 23

Quoi l’enzyme et le co-enzyme des réactions de transminase?
Quoi le rôle du coenzyme?

Answer 23

Enzyme : Transaminase
Co-enzyme : Pyridoxal phosphate (PLP)

Rôle du pyridoxal phosphate est de transporter la fonction amine

Question 24

La plupart des aminotransaminase utilisent surtout l’alpha-cétoglutarate comme accepteur d’une fonction amine pour produire du Glutamate

Question 25

ALAT = ? ASAT = ?

Answer 25

ALAt = ALanine AminoTransaminase ou GPT = glutamate-PYRUVATE transaminase ASAT = ASparatate AminoTransaminase ou GOP = glutamate-OXALOACÉTATE transaminase

Question 26

C'est quoi l'acide alpha-cétonique des acides aminés suivants? Alanine Aspartate Phénylalanine Tyrosine

Answer 26

Alanine --» Pyruvate Aspartate --» Oxaloacétate Phénylalanine --» Phényl-pyruvate Tyrosine --» 4-hydroxyphényl pyruvate

Question 27

Quelles sont les 3 fonctions de la transminase?

Answer 27

1. Production de transporteurs de NH4 (Glutamate + NH3 --» Glutamine) 2. Diminution de la toxicité en éliminant le NH4 (forme des glutamATE en liant les NH3 a des alpha-cétoglutarate 3. Synthèse des aa (Alanine, Phénylalanine, Tyrosine et aspartate), qui peuvent servir à synthétiser d'autre aa non essentiel comme Asn Gl, Ser, Pro, Gly

Question 28

SI tu as beaucoup d'ADP, ta désamination oxydative du glutamate va aller dans quelle sens? Favoriser la formation du glutamate ou favoriser la formation d'alpha cétoglutarate?

Answer 28

Bcp ADP = pas bcp d'ATP = pas bcp É = on veut faire cycle de Krebs = prend les métabolites du cycle de Krebs (acides alpha-cétoniques) --» favoriser la formation d'alpha-cétoglutarate (= acides alpha-cétonique du cycle de Krebs)

Question 29

Concernant la désamination oxydative du glutamate... Quoi l'enzyme? Quoi le co-enzyme?

Answer 29

Enzyme = Glutamate déshydrogénase (GDH) Co-enzyme = NAD+ ou NADP+

Question 30

Vrai ou faux la désamination oxydative du glutamate est réversible et contrôler dans les 2 sens par la GDH (glutamate déshydrogénase)

Answer 30

Vrai

Question 31

L’amination réductrice de l’aCG est prépondérante dans les a). Taux de désamination oxydative du Glu très élevé au niveau b)

Answer 31

a) Muscles (tissus extra-hépatique) b) hépatique

Question 32

Quoi les symptômes d'une hyperammoniémie

Answer 32

tremblement, troubles de l’élocution, troubles de la vision, et même le coma ou la mort dans les cas extrêmes (cirrhose sévère ou hépatite grave)

Question 33

Quoi les 2 aa qui ont des carctéristiques seulement cétogène?

Answer 33

Leucine Lysine

Question 34

Quoi les 5 aa qui ont des carctéristiques glucogène ET cétogène?

Answer 34

Isoleucine Phenylalanine Tryptophane Thréonine Tyrosine

Question 35

Quoi les aa qui ont des carctéristiques seulement glucogène?

Answer 35

Alanine Aspartate Arginine Cystéine Glutamine Glutamate Glycine Histidine Methionine Proline Sérine Thréonine Valine

Question 36

Dans le foie... Les AA glucogènes sont directement transformés en a), en b), en c), en d) ou en e).

Answer 36

a) Pyruvate b) alpha-cétoglutarate c) Fumarate d) succinyl-CoA e) oxaloacétate

Question 37

Dans le foie, les aa cétogènes: directement transformés en a) ou en b)

Answer 37

a) Acétyl-CoA b) acétoacétyl-CoA

Question 38

Quel est le plus important des aa glucogène?

Answer 38

Alanine

Question 39

Lors qu'on parle de réamination des acide alpha-cétoniques, pk la transaminase, la GDH et la glutaminase jouent un rôle important?

Answer 39

Parce que pour réaminer un acide alpha-cétoniques, ca prend un NH2, le le principal donneur de NH2 cest le Glutamate et ca prend ces 3 enzymes pour libérer d'une des 3 facons l'amine du glutamate

Question 40

Dans le cycle de l'urée, qui fournit respectivement les 1er et 2e azote?

Answer 40

1er: Carbamyl-phosphate 2e : Aspartate

Question 41

Vrai ou faux Le cycle de l'urée est auto-régulé

Answer 41

Vrai

Question 42

Quoi l'enzyme qui catalyse la désamination oxydative du glutamate en alpha-cétoglutamate (+ NH4)

Answer 42

Glutamate déshydrogénase (GDH)

Question 43

À quelle endroit y a-t-il un surplus de NADH+ qui favorise la formation de glutamate

Answer 43

Dans les muscles

Question 44

À quelle endroit y a-t-il un surplus de NAD+ qui favorise la formation d'alpha-cétoglutarate?

Answer 44

Foie

Question 45

Quoi l'enzyme qui catalyse la désamination des aa en acide alpha-cétonique?

Answer 45

Désaminase

Question 46

Quoi le nom de l'enzyme qui catalyse la synthèse de GLUTAMINE à partir de Glutamate et de NH4+?

Answer 46

Glutamine synthétase

Question 47

Le pyridoxal phosphate intervient dans quel réaction?

Answer 47

C'est le coenzyme transporteur des NH4+ lors des TRANSAMINATIONS

Question 48

Vrai ou faux La glutamate déaminase est le coenzyme dans les 2 sens de la réaction?

Answer 48

Vrai

Question 49

Comment est régulé la désamination oxydative du glutamate par la GDH?

Answer 49

Modulé de manière allostérique par la charge de la cellule

Question 50

Quoi le nom des 2 enzymes qui catalyse les désamiDation des chaine latérales des asparagine et glutamine?

Answer 50

Glutaminase Asparaginase

Question 51

Quoi les 4 mécanismes physiologique de régulation de l'ammoniaque dans le sang?

Answer 51

1- Cycle de la glutamine 2- Cycle alanine-glucose 3- Veine porte hépatique via les intestins 4- Par élimination au niveau des reins

Question 52

Qui a la plus grande concentration d'ammoniaque sanguin entre veine porte hépatique et système circulatoire global?

Answer 52

Veine porte hépatique --» aborption direct par les intestins

Question 53

Nomme moi 3 transporteurs des groupements amines

Answer 53

1- Glutamine 2- Glutamate 3- Alanine

Question 54

Dans le cycle de l'urée, les enzymes se répartissent où?

Answer 54

Les enzymes se répartissent entre la matrice mitochondriale, le cytoplasme et les membranes du RE

Question 55

Un 1er NH2 est incorporé dans le a) qui se condense avec l' b) pour former la c)

Answer 55

a) Carbamyl-phosphate b) ornithine c) Citrulline

Question 56

Le 2e NH2 est apporté par l' a) qui est ensuite condensé avec la b) pour formé la c)

Answer 56

a) Aspartate b) Citrulline c) Arginino-succinate

Question 57

Argnine peut s'hydroler et ainsi former de l' a) et de l' b)

Answer 57

a) urée b) Ornithine

Question 58

À quoi ca sert d'hydrolyser l'arginine en urée et ornithine?

Answer 58

Permet de regénérer de l'ornithine

Question 59

Quoi le nom de l'enzyme qui catalyse la réaction: Bicarbonate + NH4+ ----» Carbamyl-phosphate

Answer 59

Carbamyl-phosphate synthétase 1

Question 60

Quoi le nom de l'enzyme qui catalyse la réaction Carbamyl-phosphate + Ornithine ---» Citrulline

Answer 60

Ornithine Carbamyl transférase

Question 61

Quoi le nom de l'enzyme qui catalyse la réaction Citrulline + Aspartate ---» Arginino-succinate

Answer 61

Arginino-succinate synhtétase

Question 62

QUoi l'effecteur positif du cycle de l'urée? COmment il fonctionne? COmment est-il synthétisé?

Answer 62

Le N-acétyl-glutamate Produit à partir du glutamate et de l'acétyl-CoA par une enzyme spécifique : la N-acétyl glutamate synthétase Active allostériquement la carbamyl-phosphate synthétase 1

Question 63

Comment se fait la régulation négative de l'urée

Answer 63

Ornithine fait une régulation négative sur l'arginase (enzyme qui hydrolyse l'arginine en urée et en ornithine) lorsque sa concentration augmente trop (ornithine)