Cours 3 Biochimie AA Protéines et Enzymologie Flashcards
Quels sont les facteurs influençant la cinétique enzymatique et comment celles-ci influencent les protéines et les réactions?
- Concentrations : Plus elle est haute, plus la réaction se fait rapidement.
- Température : Optimale entre 35 et 40 degrés donc celle du corps. En haut, il y a dénaturation des enzymes et protéines (exemple: oeuf)
- pH : Affecte la vitesse réactionnelle ex. avec le taux de H+ disponible. Affecte aussi la dénaturation.
Quelle forme prend le graphique de la vitesse réactionnelle de l’équation Michaelis-Menten et qu’elle est l’équation cette équation
Si Km est petit alors l’enzyme à une grande affinité pour son substrat. et Km grand alors contraire.
De plus, Km = 1/2 Vmax du substrat.
Pourquoi les acides aminés sont-elles des molécules amphotères?
Parce qu’à un pH physiologique, l’acide carboxylique et l’amine sont ionisé! Elles sont donc chargé à la fois positivement et négativement.
Qu’est ce qu’une liaison peptidique et à quoi sert-elle?
Elle lit deux acides aminés ensemble. C’est une réaction entre le COO- et le NH3+ des extrémités des AA. Cela prend donc la forme d’un amide.
Comment un pont disulfure prend place et à quoi sert-il dans une protéine. Quelle AA avons nous besoins?
-C’est une réaction de déshydration entre deux AA de CYSTÉINE en milieu oxydatif. On forme une molécule d’eau et les deux Sulfure sont maitnenant liés entre eux par la suite.
- Cela est très important dans la stabilisation/repliement de la structure des protéines.
Qu’est ce que des énantiomères? Et qu’est ce que cela amène?
-C’est le fait d’avoir deux isomères qui sont image l’un a l’autre mais non superposable.
-Cela amène une activité optique différente et dans certains cas il peut avoir une réactivité bien différente entre ces deux isomères. Par exemple, citalopram et escitalopram.
Qu’est ce que la projection de Fisher?
Une projection à plat et identifie les molécules comme étant L et D.
Qu’est ce que mélange racémique et cela peut-tu être mauvais dans le cas d’un médicaments?
-C’est un mélange 50/50 entre 2 isomères.
-Cela est mauvais si nous sommes pas capable de les séparé par chromatographie et que seulement 1 des 2 amène l’effet bénéfique tandis que l’autre amène des intéractions médicamenteuses ou des pathologies.
Qu’est ce qu’une molécule chiral
Molécule possédant un carbone asymétrique.
Qu’elle sont les 2 classes de protéines et leur sous catégories.
- Les protéines de fonction régule les catalyses, le transport (ex : protéines qui s’associe à une molécule pour la faire rentrer dans la cellule), l’expression génique et assure une protection (ex: protéines de reconnaissance).
- Les protéines de structure qui aident les tissus et les cellules à garder leur forme/intégrité. (actine, collagène, kératine)
Qu’est ce qui explique la rigidité de la structure primaire théorique?
-Étant donnée que les liens peptidiques ont un fort caractères à double liaison (environ 40%), le lien C-N devient C=N et la majorité des liens peptidiques adopteront donc une conformation trans.
Cela empèche la rotation des liens et donc les AA forment un plan.
Quelle est la meilleur théorie du repliement des protéines.
-Le repliement serait coder dans la structure primaire.
-Les intéractions non-covalentes favorables entre certaines région formerait des structures secondaires.
-Ces dernières permetteraient d’effectuer d’autres intéractions jusqu’au repliement totale de la protéine.
-Tout ce processus serait aider par l’entropie, c’est à dire que l’entropie augmenterait pour les molécules d’eau relâchés et les forces de stabilisation de la forme compacte d’une protéines, soit une force hydrophobes. (entropie augmente = plus c’est stable)
Qu’est ce que la structures quaternaires et qu’elle sont des sous-unités?
La structure quaternaire est utilisé lorsque la structure tertiaire est insuffisante, par exemple c’est le cas lorsque la protéines est composés de plus d’une chaîne polypeptidique. Alors, la structure est composés de plus d’une chaîne polypeptidique et ainsi chaque chaîne est appelé “sous-unités”.
Qu’est ce que la structure tertiaire permet de faire au protéines?
Permet à des AA éloignées d’être parfaitement positionnées afin de créer un site actif servant à catalyser certaines réaction ou de réaliser différentes action comme de la reconnaissance.
Qu’est ce que la structure primaire d’une protéines? Qu’est ce qui se retrouvent à la fin et au début de la chaine?
C’est une séquence d’AA en chaine relié par des liens peptidiques et le NH3+ est le début de la chaine tandis que le COO- est à la fin.
Qu’est ce qui régie la formation de la structure secondaire?
Qu’elle sont les deux structure secondaire?
Étant donné qu’une chaîne peptidique n’est pas statique, des forces de torsions (pont hydrogène, disulfure, debye, etc.) influencent la structure 3D de la protéines.
Cependant, il faut aussi prendre en compte l’encombrement stérique. (On ne peut pas forcé à travers les chaines latérales des AA.)
Structure 2aire:
1. Le feuillet beta qui peut être parallèle ou antiparallèle. Tiens par des ponts hydrogène de AA distants.
PS : c’est pas tous les AA qui seront en feuillet puisque ne avons besoin de repliement.
2. L’hélice alpha. Chaque tours possède 3.6 AA pour un total en moyenne de 12AA au total. Encore stabilisé par des pont H lointain.
Qu’est ce qu’une structure supersecondaire?
C’est une protéine qui combine plusieurs structure secondaire et dont le motif régie une fonction précise.
Ex :
Qu’est ce que le co-substrat?
C’est une sorte de co-facteur qui s’associe à l’enzyme de façon d’intermédiaire et sa regénération est catalysé par une autre enzyme (ne faisant pas partie du cycle)
Qu’est qu’un groupement prosthétique?
-C’est une sorte de co-facteur qui est associé en permanence (lien covalent) à l’enzyme. Il a comme job de donner un groupement fonctionnel au substrat.
-Sa regénération nécessite seulement une étape supplémentaire à la réaction enzymatique Nécessite donc pas d’enzyme en plus.
Qu’est ce que la cinétique enzymatique? Qu’est ce qui l’influence?
C’est l’étude de la relation entre la vitesse de réaciton et la concentration des substrat et réactifs.
-la vitesse de réaction peut être influencé par la concentration du substrats, de l’enzyme (donc de leur affinitié), mais aussi des conditions réactionnelles, (pH et température)
Elle ne permet pas d’identifier le mécanisme réactionnel.
Dessine à quoi le graphique de l’équation de Michaelis-Menten ressemble (Vmax / concentration substrat)
Que représente km?
-De plus, se souvenir que plus km est petit, plus il y a meilleur affinité enzyme/substrat.
-De plus, nous savons que km = concentration de substrat à 1/2 Vmax.
Qu’est ce qu’une réaction séquentielle ordonnée?
-C’est le fait que le substrat 1 doit se lier à l’enzyme avant que le substrat 2 puisse le faire à son tour.
-Il y a transformation par la suite des substrat et injection ainsi que regénération de l’enzyme
Qu’est ce qu’une réaction séquentielle aléatoire?
C’est une réaction ou les 2 sites actifs/ liaisons sont disponibles simultanéments sur l’enzyme.
Qu’est ce qu’une réaction ping pong
-C’est une réaction dans laquelle les 2 substrat ne se rencontrent jamais.
-Il y a donc
1. Liaison entre le substrat 1 avec l’enzyme
2. Transformation des deux.
3. Éjection du produit 1
4. Liaison de substrat 2 avec l’enzyme modifiés.
5. Transformation des deux.
6. Éjection du produit 2 et régénération de l’enzyme.
Qu’est ce que la régulation allostérique et quelle sont les deux sortes d’effecteur?
La régulation allostérique est le fait de réguler l’affinité de l’enzyme avec son substrat ou de diminuer l’efficacité de l’enzyme en faisant appel à l’utilisation d’un effecteur se liant au site de régulation sur une enzyme.
1. Effecteur inhibiteur : Lorsque liés enzyme est inactive.
2. Effecteur activatieur : Lorsque liés, enzyme est active.
Normalement c’est pour catalyser l’étape limitante (irréversible) d’une voie métabolique.
Quelle sont les 6 classes d’enzyme?
- Les oxidoreductases : oxido-reduction réactions
- Transferases : Transfert de groupements fonctionnels
- Hydrolases : Réactions d’hydrolyse
- Lyases : Réactions d’élimination pour la formation de double liens
- Isomerases : Réaction d’isomérisation (R to S). (D to L)
- Ligases : Réactions de formations de liens avec l’utilisation d’ATP.
