Cours 3 Biochimie AA Protéines et Enzymologie

Question 1

Quels sont les facteurs influençant la cinétique enzymatique et comment celles-ci influencent les protéines et les réactions?

Answer 1

1. Concentrations : Plus elle est haute, plus la réaction se fait rapidement.
2. Température : Optimale entre 35 et 40 degrés donc celle du corps. En haut, il y a dénaturation des enzymes et protéines (exemple: oeuf)
3. pH : Affecte la vitesse réactionnelle ex. avec le taux de H+ disponible. Affecte aussi la dénaturation.

Question 2

Quelle forme prend le graphique de la vitesse réactionnelle de l’équation Michaelis-Menten et qu’elle est l’équation cette équation

Answer 2

Si Km est petit alors l’enzyme à une grande affinité pour son substrat. et Km grand alors contraire.
De plus, Km = 1/2 Vmax du substrat.

Question 3

Pourquoi les acides aminés sont-elles des molécules amphotères?

Answer 3

Parce qu’à un pH physiologique, l’acide carboxylique et l’amine sont ionisé! Elles sont donc chargé à la fois positivement et négativement.

Question 4

Qu’est ce qu’une liaison peptidique et à quoi sert-elle?

Answer 4

Elle lit deux acides aminés ensemble. C’est une réaction entre le COO- et le NH3+ des extrémités des AA. Cela prend donc la forme d’un amide.

Question 5

Comment un pont disulfure prend place et à quoi sert-il dans une protéine. Quelle AA avons nous besoins?

Answer 5

-C’est une réaction de déshydration entre deux AA de CYSTÉINE en milieu oxydatif. On forme une molécule d’eau et les deux Sulfure sont maitnenant liés entre eux par la suite.
- Cela est très important dans la stabilisation/repliement de la structure des protéines.

Question 6

Qu’est ce que des énantiomères? Et qu’est ce que cela amène?

Answer 6

-C’est le fait d’avoir deux isomères qui sont image l’un a l’autre mais non superposable.
-Cela amène une activité optique différente et dans certains cas il peut avoir une réactivité bien différente entre ces deux isomères. Par exemple, citalopram et escitalopram.

Question 7

Qu’est ce que la projection de Fisher?

Answer 7

Une projection à plat et identifie les molécules comme étant L et D.

Question 8

Qu’est ce que mélange racémique et cela peut-tu être mauvais dans le cas d’un médicaments?

Answer 8

-C’est un mélange 50/50 entre 2 isomères.
-Cela est mauvais si nous sommes pas capable de les séparé par chromatographie et que seulement 1 des 2 amène l’effet bénéfique tandis que l’autre amène des intéractions médicamenteuses ou des pathologies.

Question 9

Qu’est ce qu’une molécule chiral

Answer 9

Molécule possédant un carbone asymétrique.

Question 10

Qu’elle sont les 2 classes de protéines et leur sous catégories.

Answer 10

1. Les protéines de fonction régule les catalyses, le transport (ex : protéines qui s’associe à une molécule pour la faire rentrer dans la cellule), l’expression génique et assure une protection (ex: protéines de reconnaissance).
2. Les protéines de structure qui aident les tissus et les cellules à garder leur forme/intégrité. (actine, collagène, kératine)

Question 11

Qu’est ce qui explique la rigidité de la structure primaire théorique?

Answer 11

-Étant donnée que les liens peptidiques ont un fort caractères à double liaison (environ 40%), le lien C-N devient C=N et la majorité des liens peptidiques adopteront donc une conformation trans.
Cela empèche la rotation des liens et donc les AA forment un plan.

Question 12

Quelle est la meilleur théorie du repliement des protéines.

Answer 12

-Le repliement serait coder dans la structure primaire.

-Les intéractions non-covalentes favorables entre certaines région formerait des structures secondaires.
-Ces dernières permetteraient d’effectuer d’autres intéractions jusqu’au repliement totale de la protéine.
-Tout ce processus serait aider par l’entropie, c’est à dire que l’entropie augmenterait pour les molécules d’eau relâchés et les forces de stabilisation de la forme compacte d’une protéines, soit une force hydrophobes. (entropie augmente = plus c’est stable)

Question 13

Qu’est ce que la structures quaternaires et qu’elle sont des sous-unités?

Answer 13

La structure quaternaire est utilisé lorsque la structure tertiaire est insuffisante, par exemple c’est le cas lorsque la protéines est composés de plus d’une chaîne polypeptidique. Alors, la structure est composés de plus d’une chaîne polypeptidique et ainsi chaque chaîne est appelé “sous-unités”.

Question 14

Qu’est ce que la structure tertiaire permet de faire au protéines?

Answer 14

Permet à des AA éloignées d’être parfaitement positionnées afin de créer un site actif servant à catalyser certaines réaction ou de réaliser différentes action comme de la reconnaissance.

Question 15

Qu’est ce que la structure primaire d’une protéines? Qu’est ce qui se retrouvent à la fin et au début de la chaine?

Answer 15

C’est une séquence d’AA en chaine relié par des liens peptidiques et le NH3+ est le début de la chaine tandis que le COO- est à la fin.

Question 16

Qu’est ce qui régie la formation de la structure secondaire?
Qu’elle sont les deux structure secondaire?

Answer 16

Étant donné qu’une chaîne peptidique n’est pas statique, des forces de torsions (pont hydrogène, disulfure, debye, etc.) influencent la structure 3D de la protéines.
Cependant, il faut aussi prendre en compte l’encombrement stérique. (On ne peut pas forcé à travers les chaines latérales des AA.)
Structure 2aire:
1. Le feuillet beta qui peut être parallèle ou antiparallèle. Tiens par des ponts hydrogène de AA distants.
PS : c’est pas tous les AA qui seront en feuillet puisque ne avons besoin de repliement.
2. L’hélice alpha. Chaque tours possède 3.6 AA pour un total en moyenne de 12AA au total. Encore stabilisé par des pont H lointain.

Question 17

Qu’est ce qu’une structure supersecondaire?

Answer 17

C’est une protéine qui combine plusieurs structure secondaire et dont le motif régie une fonction précise.
Ex :

Question 18

Qu’est ce que la stucture tertaire. Qu’est ce qui régie sa formation?

Answer 18

-C’est une protéine sous sa forme globalement replier.
-Cette structure est stabilisé par des quelques forces:
1. Laisions hydrophobes (donc repliement aidé par l’entropie)
2. Forces électrostatiques (debye, london, pont H, etc.)
3. Ponts disulfures
4. Liaisons peptidiques

Question 19

Qu’est ce qu’un domaine protéique? Quels sont les 3 fonctions à quoi elle peut servir?

Answer 19

-Protéines possédant plus de 200 acides aminés.
-Structure 3D
-Une chaine polypeptidiques seulement
-Éxerce différentes fonctions comme (peut en faire plus d’une :
1. Activité enzymatique
2. Pore membranaire
3. Interaction moléculaire

Question 20

Qu’est ce que la structure quaternaire?

Answer 20

Assemblage de plusieurs chaines aa, donc chacune d’elles sont appelé sous unités.

Question 21

Pourquoi est ce que la structure d’une protéines est importante?

On cherche une raison et qu’est ce qui arrive en cas de mauvaise struc

Answer 21

-La structure de la protéines est ce qui lui confère sa fonction. Sinon, il n’y aurait pas de capacité à former de site actif.
-Lors de mauvais repliement, les protéines sont habituellement dégradé sinon: 1. il peut y avoir une accumulation de protéines qui ne seront pas utilisé et 2. ces protéines peuvent joué un role dans diverses maladies.

Question 22

Qu’est ce que sont les protéines fibreuses? Quelles sont les deux plus importante chez l’humains.

On cherche le rôle et leurs caractéristiques

Answer 22

-Maintienne l’intégrité tissulaire
-Les deux importantes sont le collagène et la kératine.
-Ce sont des protéines insolubles dans l’eau à l’inverse des protéines globulaires (enzyme ex).

Question 23

Qu’est ce que le collagène?

Structure de la protéine et c’est quoi

Answer 23

-Protéine la plus abondante et sert au maintien et la bonne santé des os, peau, tendons, cartilage etc.
-C’est une hélice alpha avec un pas particulier. En effet, 3 AA/tour. (pas la répulsion particulière des chaine latérale).

Question 24

Qu’est ce que la kératine?

Answer 24

C’est une famile de protéines surenroulées. C’est à dire qu’il y a 2 hélices enroulées l’une autour de l’autre.
-Compose cheveux et plus important, le cytosquelette (filaments et microtubules).

Question 25

À quoi sert un enzyme. Pourquoi existe-t-il une spécificité? | 3 raisons ## Footnote Grosse question de marde que j'ai fait là

Answer 25

1. Transforment les molécules (substrat en produit). 2. Accélèrent la vitesse de réaction. 3. Capacité d'agir sélectivement. -Une enzyme est spécifique dans la liaison avec leur substrat à cause de leur site actif conçu spécifiquement pour accueillir une molécule en particulier (le substrat), grâce à la serrure mécanique et les forces électrostatiques. Une enzyme aiderait aussi à produire un produit spécifique.

Question 26

Qu'est ce qu'un enzyme simple?

Answer 26

C'est une seule chaine polypeptidique seule sans aucun autre groupement chimique.

Question 27

Qu'est ce qu'un holoenzyme?

Answer 27

C'est une enzyme qui recquiert un cofacteur afin d'être active. sinon inactif. Ps: utile dans les réactions oxydoréactions et de transfert de groupement fonctionnel. Nous avons besoin d'aide extérieur pour cela. Ps: Le co-substrat et le groupement prosthétiques sont des sortes de co-facteur.

Question 28

Qu'est ce que le co-substrat?

Answer 28

C'est une sorte de co-facteur qui s'associe à l'enzyme de façon d'intermédiaire et **sa regénération est catalysé par une autre enzyme** (ne faisant pas partie du cycle)

Question 29

Qu'est qu'un groupement prosthétique?

Answer 29

-C'est une **sorte de co-facteur qui est associé en permanence** (lien covalent) à l'enzyme. Il a comme job de donner un groupement fonctionnel au substrat. -Sa regénération nécessite seulement **une étape supplémentaire à la réaction enzymatique** Nécessite donc pas d'enzyme en plus.

Question 30

Qu'est ce que la cinétique enzymatique? Qu'est ce qui l'influence?

Answer 30

C'est l'étude de la relation entre la vitesse de réaciton et la concentration des substrat et réactifs. -la vitesse de réaction peut être influencé par la concentration du substrats, de l'enzyme (donc de leur affinitié), mais aussi des conditions réactionnelles, (pH et température) ## Footnote Elle ne permet pas d'identifier le mécanisme réactionnel.

Question 31

Dessine à quoi le graphique de l'équation de Michaelis-Menten ressemble (Vmax / concentration substrat) | Que représente km?

Answer 31

-De plus, se souvenir que plus km est petit, plus il y a meilleur affinité enzyme/substrat. -De plus, nous savons que km = concentration de substrat à 1/2 Vmax.

Question 32

Puisque la plupart des réactions enzymatiques nécessitent l'interaction de plusieurs substrats (qui génèrent plusieurs produits), quelles sont les différents mécanismes de réactions?

Answer 32

-Les réactions séquentielles (ordonnées et aléatoires) et les réactions ping-pong.

Question 33

Qu'est ce qu'une réaction séquentielle ordonnée?

Answer 33

-C'est le fait que le substrat 1 doit se lier à l'enzyme avant que le substrat 2 puisse le faire à son tour. -Il y a transformation par la suite des substrat et injection ainsi que **regénération de l'enzyme**

Question 34

Qu'est ce qu'une réaction séquentielle aléatoire?

Answer 34

C'est une réaction ou les 2 sites actifs/ liaisons sont disponibles simultanéments sur l'enzyme.

Question 35

Qu'est ce qu'une réaction ping pong

Answer 35

-C'est une réaction dans laquelle les 2 substrat ne se rencontrent jamais. -Il y a donc 1. Liaison entre le substrat 1 avec l'enzyme 2. **Transformation des deux**. 3. Éjection du produit 1 4. Liaison de substrat 2 avec l'**enzyme modifiés**. 5. **Transformation des deux**. 6. Éjection du produit 2 et r**égénération de l'enzyme**.

Question 36

Qu'est ce qu'un inhibiteur? Quel sont les deux types d'inhibition enzymatique et comment fonctionnent-ils?

Answer 36

-Un inhibiteur est une molécule qui se fixe à une enzyme et qui diminue sont activité enzymatique, en empêchant la formation de complexe ES ou la séparation du produit et de l'enzyme. 1. Inhibition compétitive (bloque le site actif de l'enzyme.) 2. Inhibition non-compétitive (se lie à un autre site actif et qui rend l'enzyme inactive). ## Footnote Peut-être naturels ou chimique

Question 37

Qu'est est l'effet sur le km pour inhibition compétitive? Et pour l'inhibition non-compétitive?

Answer 37

Inhibition compétitive : Le km augmente, car le site actif est maintenant occupé, donc les substrat on moins de place pour se lié et donc activité diminuée. Inhibition non-compétitive : Puisque l'inhibiteur ne se lie pas au site actif, l'affinité entre l'enzyme et le substrat reste inchangé et donc le km aussi. ## Footnote Ex de non-compétitive serait la péniciline (beta-lactamines).

Question 38

Qu'est ce que la régulation allostérique et quelle sont les deux sortes d'effecteur?

Answer 38

La régulation allostérique est le fait de réguler l'affinité de l'enzyme avec son substrat ou de diminuer l'efficacité de l'enzyme en faisant appel à l'utilisation d'un effecteur se liant au **site de régulation** sur une enzyme. 1. Effecteur inhibiteur : Lorsque liés enzyme est inactive. 2. Effecteur activatieur : Lorsque liés, enzyme est active. ## Footnote **Normalement c'est pour catalyser l'étape limitante (irréversible) d'une voie métabolique.**

Question 39

Qu'est ce que la régulation par phosphorylation (modification covalente)

Answer 39

c'est le fait d'ajouter un groupement phosphate sur l'enzyme afin d'augmenter l'énergie disponible et ainsi être capable d'effectuer la réaction.

Question 39

Quelle sont les 6 classes d'enzyme?

Answer 39

1. Les oxidoreductases : oxido-reduction réactions 2. Transferases : Transfert de groupements fonctionnels 3. Hydrolases : Réactions d'hydrolyse 4. **Lyases** : Réactions d'élimination pour la formation de double liens 5. Isomerases : Réaction d'isomérisation (R to S). (D to L) 6. **Ligases** : Réactions de formations de liens avec l'utilisation d'ATP.

Question 39

Que peut tu me dire du Clopidogrel en lien avec les enzymes.

Answer 39

1. C'est un antiplaquettaire. 2. 85% du médicaments est hydrolysés en métabolite inactif et seulement 15% est oxydée par le CYP450 en métabolite actif.