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TP biochimie > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q

Comment font les enzymes pour accéler les vitesses de réaction?

A

Ils abaissent l’énergie d’activation

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Q

Donne un exemple de contrôle de stéréospécificité fait par les enzymes.

A

Seulement les acides aminés de type L sont utilisés lors de la synthèse protéique

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3
Q

Vrai ou faux.
Les enzymes constituent des sites de régulation des différentes voies métaboliques

A

Vrai

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4
Q

Pour une réaction simple de type A—>P, choisit la bonne équation de vitesse.
1. v=d[P]/dt=k[A]
2. v=d[A]/dt=k[P]

A

1, donc k=v/[A]

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5
Q

Vrai ou faux.
Dans une réaction chimique avec un enzyme, l’enzyme est consommé pendant la réaction et il ne peut pas être réutilisé.

A

Faux.
L’enzyme n’est pas consommé et apparaît à la fin de la réaction et peut être réutilisé.

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6
Q

Explique comment se déroule la réaction chimique avec la présence d’un enzyme.

A
  1. Le substrat se lie à l’enzyme pour former un complexe enzyme-substrat
  2. La tranformation du substrat a lieu dans le site catalytique de l’enzyme et on obtient un complexe enzyme-produit
  3. Le complexe enzyme-produit se décompose pour relâcher le produit
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7
Q

Selon le modèle de Michaelis-Menten, quelle hypothèse a été formulée?

A

La réaction inverse où le produit se recombine avec l’enzyme pour reconstituer le complexe ES est tellement rare qu’on peut l’ignorer

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8
Q

Que devient la vitesse de réaction selon le modèle de Michaelis-Menten?

A

v=k2[ES]

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9
Q

Que représente k2 ou k catalytique?

A

C’est la constante de vitesse qui est égale au nombre de molécules de substrat tranformées par chaque molécule d’enzyme par seconde (turnover number)

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10
Q

Vrai ou faux (Michaelis-Menten).
-Comme la concentration de substrat est saturante, [ES]=[E]t
-Dans une réaction enzymatique, avec une concentration de substrat saturante, la concentration de ES ne variera pas au cours du temps

A

Vrai
Vrai

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11
Q

Quelle est la formule mathématique de la constante de Michalis-Menten (Km)?

A

Km=(k-1+k cat)/k1

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12
Q

Dans quelle circonstante est-il possible de dire que [ES]=[E0]?

A

Lorsqu’on augmente la valeur de [S] à des niveaux de plus en plus élevé ce qui fait en sorte que toutes les molécules d’enzyme sont saturées par les molécules de substrat.

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13
Q

Vrai ou faux.
Lorsque l’enzyme n’est pas complétement saturée, la vitesse de réaction atteint son maximum (Vmax=k cat[E0])

A

Faux. Lorsque l’enzyme est complétement saturée, la vitesse de réaction atteint son maximum

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14
Q

À [S] saturante, comment s’écrit l’équation de Michaelis-Menten?

A

V=(Vmax[S])/(Km+[S])

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15
Q

Vrai ou faux.
Le Km correspond à la concentration de substrat à laquelle la vitesse V est à la moitié de la vitesse maximale.

A

Vrai.

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16
Q

À quoi correspond le Km?

A

Une valeur approximative de l’affinité du substrat pour l’enzyme.

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17
Q

Choisit la bonne réponse.
A. Plus le Km est grand, plus l’affinité entre le substrat et l’enzyme est grande
B. Plus le Km est petit, plus l’affinité entre le substrat et l’enzyme est grande

A

B. Puisqu’il faut moins de substrat pour saturer le site actif d’un enzyme

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18
Q

À quoi correspond le k cat/Km?

A

Une mesure de l’efficacité catalytique d’un enzyme

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19
Q

Dans le graphique de Lineweaver-Burke, à quoi correspond les axes x et y?

A

X: 1/[S]
Y: 1/[Vmax]

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20
Q

Dans le graphique de Lineweaver-Burke, à quoi…
A. correspond la pente?
B. correspond l’intersection de la droite avec l’axe des Y
C. correspond l’intersection de la droite avec l’axe des X

A

A. Km/Vmax
B. 1/Vmax
C. -1/Km

21
Q

Quelle est le nom des substances pouvant affecter l’activité catalytique d’un enzyme en affectant la liaison de son substrat ou son cycle catalytique (turnover number)?

A

Les inhibiteurs

22
Q

Quels sont les trois types d’inhibiteur?

A

-inhibition compétitive
-inhibition non-compétitive
-inhibition imcompétitive

23
Q

Par quoi est représenté l’efficacité d’un inhibiteur?

A

Sa constante d’inhibition Ki.

24
Q

Vrai ou faux.
Plus le Ki est petit, plus l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme est forte.

A

Vrai

25
Q

Qu’est-ce que l’inhibition compétitive?

A

Lorsqu’une substance compétition directement avec le substrat pour lier le site actif d’une enzyme.

26
Q

Dans le type d’inhibition compétitive, qu’arrive-t-il au:
1. V max
2. Km

A
  1. inchangé
  2. augmente
27
Q

Qu’est-ce que l’inhibition incompétitive?

A

Lorsqu’un inhibiteur se lie seulement au complexe enzyme-substrat (ES), et pas à l’enzyme libre

28
Q

Dans le type d’inhibition incompétitive, qu’arrive-t-il au:
1. V max
2. Km

A
  1. diminue
  2. diminue
29
Q

Qu’est-ce que l’inhibition non-compétitive?

A

Lorsque l’inhibiteur lie à la fois l’enzyme et le complexe enzyme-substrat (ES)

30
Q

Dans le type d’inhibition non-compétitive, qu’arrive-t-il au:
1. V max
2. Km

A
  1. diminue
  2. inchangé
31
Q

Par quoi est influencé l’activité enzymatique (2)?

A
  1. Par des propriétés spécifiques à l’enzyme ([S], activateurs et inhibiteurs)
  2. Par des effets non spécifiques (sels et tampons, pH, force ionique, température, autres protéines)
32
Q

Lors de la période d’incubation durant la réaction enzymatique, qu’est-il important pour la vitesse?

A

La vitesse doit être linéaire pendant la période d’incubation utilisée

33
Q

Que pourrait-il arriver s’il y a accumulation de trop de produits sur la vitesse de la réaction?

A

La vitesse de rx peut être compromise par la réaction inverse qui devient favorisée (rétro-inhibition)

34
Q

Comment peut-on pallier à une trop forte accumulation de produits?

A

-Mesurer la rx enzymatique pour une courte durée
-Utiliser de hautes concentrations de substrat
-Utiliser des pH non physiologiques pour enlever le proton et déplacer la rx dans la direction de formation de produit

35
Q

Quels sont les 3 paramètres qui peuvent influencer les valeurs de Vmax et Km?

A

le pH, la force ionique et la température

36
Q

Vrai ou faux.
La valeur maximale de l’activité de certaines enzymes est toujours très proche du pH physiologique.

A

Faux. La valeur maximale de l’activité de certaines enzymes peut être très loin du pH physiologique.

37
Q

Vrai ou faux.
Certains tampons peuvent agir comme inhibiteurs.

A

Vrai en compétitionnant avec les substrats

38
Q

Vrai ou faux.
La vitesse de rx augmente avec la température.

A

Vrai

39
Q

Vrai ou faux.
Même à de hautes températures, l’enzyme ne peut pas être dénaturée.

A

Faux, elle peut être dénaturée par de hautes température.

40
Q

De quoi dépend la mesure de l’activité d’une enzyme?

A

De la méthode qui déterminer la quantité de produit généré durant la rx.

41
Q

Quelles méthodes pouvons-nous utiliser pour déterminer la quantité de produit généré?

A

Méthode discontinue et méthode continue

42
Q

Que représente la méthode discontinue?

A

L’enzyme est incubée avec ses substrats pendant une certaine période de temps et la rx est ensuite arrêtée.

43
Q

Lors de la méthode discontinue, lorsque la rx est arrêtée, qu’arrive-t-il à l’enzyme?

A

La méthode provoque la dénaturation instantanée de l’enzyme ou déplace l’équilibre pour ne plus que l’enzyme soit active.

44
Q

Vrai ou faux.
Dans la méthode discontinue, on peut utiliser des méthodes non dénaturantes qui inactivent l’enzyme.

A

Vrai (changement de pH, ajout d’EDTA, …)

45
Q

Quelles techniques (2) sont les plus souvent utilisées pour détecter la mesure du produit des méthodes enzymatiques?

A

-Convertir le produit directement ou indirectement en un autre produit qui lui est plus facile à détecter
-La spectrophotométrie et la fluorométrie

46
Q

Qu’est-ce que la détection directe?

A

Lorsqu’un des produits de la rx enzymatique absorbe la lumière

47
Q

Qu’est-ce que la détection indirecte?

A

Lorsqu’on ajoute un enzyme qui utilise le produit de la rx pour former du NADH par couplage avec une autre réaction. (autres enzyme->autres molécules ->Spectro)

48
Q

Qu’observe-t-on dans les méthodes continues de rx enzymatiques?

A

Le progrès de la rx observé pendant toute la rx et généralement de façon instantanée.

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