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Cours 3 Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

Qu’est-ce qu’une molécule amphotère ?

A

Une molécule capable de se combiner aux acides comme aux bases.

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Q

Les acides aminés peuvent seulement se lier à des bases. vrai ou faux

A

Faux, elles sont amphotères

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3
Q

Définition d’un carbone alpha dans un AA

A

Carbone portant 4 groupements différents

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4
Q

Avant de former un lien peptique, que doivent faire les AA ?

A

L’un perd son O- et l’autre perd 2 H (déshydratation)

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5
Q

Quels sont les atomes impliqués dans un lien peptidique ?

A

CO et NH

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6
Q

Qu’est-ce qu’un peptide

A

Une chaîne d’acides aminés

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7
Q

Quel rôle les ponts disulfures jouent-ils chez les protéines

A

Ils stabilisent leur structure

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8
Q

Entre quels atomes se forme un pont disulfure

A

entre 2 atomes de soufre

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9
Q

Comment appelle-t-on le fait que les AA peuvent former 2 images miroirs non superposables

A

Elles sont chirales

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10
Q

Quels sont les 2 isomères possibles des AA faisant d’elles des molécules chirales ?

A

D (dudule) et L (Lévogyre)

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11
Q

Dans quoi trouve-t-on souvent des mélanges racémiques ? Pourquoi ?

A

Dans les médicaments, pcq les 2 isomères sont difficiles à séparer

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12
Q

Nomme 3 exemples de rôle des protéines de fonction

A

Catalyse, transport, protection

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13
Q

À quoi servent les protéines de structure ?

A

Elles aident les tissus à garder leur forme et leur intégrité

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14
Q

Qu’est-ce qui établie la fonction d’une protéine ?

A

Sa structure

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15
Q

Qu’est-ce qui représente la structure primaire d’une protéine

A

Sa séquence d’AA

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16
Q

Qu’arriverait-il aux protéines si une mutation du génome survenait ?

A

Il y aurait un changement dans leur structure, ce qui modifierait leur fonction

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17
Q

La majorité des liens peptidiques ont un conformation trans, ce qui signifie que…

A

Leur C alpha est situé de part et d’aitre de la liaison

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18
Q

Vrai ou faux, les liens peptidiques sont très stables et rendent rigide la protéine

A

Vrai

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19
Q

Qu’est-ce qui contrebalance la rigidité du squelette peptidique causée par les liens peptidiques ?

A

Les chaînes latérales qui poussent la protéine à se replier

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20
Q

Vrai ou faux, les chaînes latérales font aussi partie de la structure primaire d’une protéine

A

Faux

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21
Q

Les torsions et les interférences stériques sont typiques de quelles structure des protéines

A

La structure secondaire

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22
Q

Nomme 2 exemple de structures secondaires

A

Hélice alpha et feuillet beta

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23
Q

Nomme 3 caractéristiques des hélices alpha

A

En forme de spirale, stabilisées par des ponts H, 3.6 AA/tr

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24
Q

Dans quel genre de protéine pourrait-on trouver des hélices alpha

A

Dans des protéines qui doivent séparer un environnement hydrophile d’un environnement hydrophobe car elles permettent de créer un interface entre les deux

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25
Q

Nomme 2 caractéristiques des feuillets beta

A

Elles sont stabilisées par des pont H et elles peuvent etre sous forme de deux conformations (parallèle et antiparallèle)

26
Q

Ces structures sont dites supersecondaires

A

Les motifs

27
Q

Décris les motifs

A

Une combinaison d’hélices et de feuillets qui donne une fonction précise à une protéine

28
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine

A

l’enchaînement tridimensionnelle de tous les acides aminés de la protéine

29
Q

La structure tertiaire est stabilisées par 4 choses :

A

Liaisons hydrophobe, forces électrostatiques, ponts disulfures et liaisons peptidiques

30
Q

La structure tertiaire des protéines ayant plus de 200 AA sont appelées

A

domaines

31
Q

Quelle structure des protéines est décrite comme un assemblage de plusieurs chaines polypeptidiques

A

Structure quaternaire

32
Q

Nomme 3 caractéristiques des protéines fibreuses

A

Intégrité tissulaire, insoluble dans l’eau, constituants de la matrice extracellulaire

33
Q

Nomme 2 protéine fibreuses

A

Collagène, kératine

34
Q

Les enzymes sont des protéines de…

A

Fonction

35
Q

Ces protéines jouent le rôle de catalyseur biologique

A

Enzyme

36
Q

Vrai ou faux, les enzymes subissent des changements lorsqu’elles sont en fonction

A

Faux

37
Q

Pourquoi le site de liaison d’une enzyme est très spécifique ?

A

À cause de la complémentarité géométrique et de la complémentarité électronique

38
Q

Qu’est-ce qu’une holoenzyme ?

A

Une enzyme (apoenzyme) avec un cofacteur.

39
Q

Les coenzymes changent de forme à tout jamais lors de la réaction, vrai ou faux

A

Faux, elles doivent reprendre leur forme initiale afin de compléter la réaction

40
Q

Quels sont les 2 types de coenzymes

A

Les co-substrats et les groupements prosthétiques

41
Q

Quand est-ce que le co-substrat est-il associé à son enzyme

A

lors de la réaction seulement

42
Q

Quand est-ce que le groupement prosthétique est-il associé à son enzyme

A

En tout temps, liaison covalente

43
Q

À quoi s’intéresse la cinétique enzymatique

A

À la vitesse d’une réaction et à ce qui l’influence (concentration du substrat, pH, température…)

44
Q

Quelle est la température idéale pour une enzyme

A

entre 35 et 40°C

45
Q

Dans le modèle de réaction enzymatique, que représentent le E, le S, le P, le k1 et le k2

A

E = enzyme, S= substrat, P=produit et les k sont des constantes

46
Q

V0=

A

Vmax[s]/(Km+[S])

47
Q

Km =

A

constante de Michaelis

48
Q

Vrai ou faux, le Km et la Vmax sont propres à chaque enzyme

A

Vrai

49
Q

Plus Km est grand, plus… et plus Km est petit, plus…

A

…l’enzyme a une faibre affinité, …l’enzyme a une grande affinité

50
Q

À quoi correspond le Km ?

A

À la concentration de substrat à la 1/2Vmax

51
Q

Vrai ou faux, plusieurs réactions enzymatiques sont des réactions de transfert de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre

A

Vrai

52
Q

Qu’est-ce qu’une réaction ping pong

A

Lorsque l’enzyme transforme le premier produit, elle subit une modification nécessaire à la transformation du 2e produit. La 2e transformation remet l’enzyme à sa forme initiale.

53
Q

Quels sont les deux façons de fonctionner d’un inhibiteur enzymatique

A

il empeche la liaison E et S ou il empeche la séparation E et P

54
Q

Quelles sont les 2 types d’inhibition enzymatique

A

competitive et non competitive

55
Q

Quels effets ont les inhibiteur compétitifs et non-compétitifs sur la Vmax et le Km

A

Compétitif : aucun effet sur Vmax et augemnte Km. Non-compétitif : diminue Vmax, aucun effet sur Km

56
Q

Donne un exemple d’inhibition compétitive

A

Les statines

57
Q

Donne un exemple d’inhibition non competitive

A

Pénicilline (beta-lactamine)

58
Q

Par quoi les enzymes sont régulés allostériquement

A

Par des effecteurs qui se lient à elles

59
Q

Quels sont les 2 types d’effecteurs

A

Inhibiteur et activateur

60
Q

Comment nomme-t-on la régulation par l’ajout d’un phosphate sur un résidu d’AA de l’enzyme

A

Modification covalente par phosphorylation

61
Q

Comment se passe la phosphorylation visant à réguler une enzyme

A

Une kinase transfert un groupement phosphate d’un ATP vers le OH d’une enzyme ayant un AA contenant un alcool

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