Cours 3 Flashcards
Qu’est-ce qu’une molécule amphotère ?
Une molécule capable de se combiner aux acides comme aux bases.
Les acides aminés peuvent seulement se lier à des bases. vrai ou faux
Faux, elles sont amphotères
Définition d’un carbone alpha dans un AA
Carbone portant 4 groupements différents
Avant de former un lien peptique, que doivent faire les AA ?
L’un perd son O- et l’autre perd 2 H (déshydratation)
Quels sont les atomes impliqués dans un lien peptidique ?
CO et NH
Qu’est-ce qu’un peptide
Une chaîne d’acides aminés
Quel rôle les ponts disulfures jouent-ils chez les protéines
Ils stabilisent leur structure
Entre quels atomes se forme un pont disulfure
entre 2 atomes de soufre
Comment appelle-t-on le fait que les AA peuvent former 2 images miroirs non superposables
Elles sont chirales
Quels sont les 2 isomères possibles des AA faisant d’elles des molécules chirales ?
D (dudule) et L (Lévogyre)
Dans quoi trouve-t-on souvent des mélanges racémiques ? Pourquoi ?
Dans les médicaments, pcq les 2 isomères sont difficiles à séparer
Nomme 3 exemples de rôle des protéines de fonction
Catalyse, transport, protection
À quoi servent les protéines de structure ?
Elles aident les tissus à garder leur forme et leur intégrité
Qu’est-ce qui établie la fonction d’une protéine ?
Sa structure
Qu’est-ce qui représente la structure primaire d’une protéine
Sa séquence d’AA
Qu’arriverait-il aux protéines si une mutation du génome survenait ?
Il y aurait un changement dans leur structure, ce qui modifierait leur fonction
La majorité des liens peptidiques ont un conformation trans, ce qui signifie que…
Leur C alpha est situé de part et d’aitre de la liaison
Vrai ou faux, les liens peptidiques sont très stables et rendent rigide la protéine
Vrai
Qu’est-ce qui contrebalance la rigidité du squelette peptidique causée par les liens peptidiques ?
Les chaînes latérales qui poussent la protéine à se replier
Vrai ou faux, les chaînes latérales font aussi partie de la structure primaire d’une protéine
Faux
Les torsions et les interférences stériques sont typiques de quelles structure des protéines
La structure secondaire
Nomme 2 exemple de structures secondaires
Hélice alpha et feuillet beta
Nomme 3 caractéristiques des hélices alpha
En forme de spirale, stabilisées par des ponts H, 3.6 AA/tr
Dans quel genre de protéine pourrait-on trouver des hélices alpha
Dans des protéines qui doivent séparer un environnement hydrophile d’un environnement hydrophobe car elles permettent de créer un interface entre les deux
Nomme 2 caractéristiques des feuillets beta
Elles sont stabilisées par des pont H et elles peuvent etre sous forme de deux conformations (parallèle et antiparallèle)
Ces structures sont dites supersecondaires
Les motifs
Décris les motifs
Une combinaison d’hélices et de feuillets qui donne une fonction précise à une protéine
Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine
l’enchaînement tridimensionnelle de tous les acides aminés de la protéine
La structure tertiaire est stabilisées par 4 choses :
Liaisons hydrophobe, forces électrostatiques, ponts disulfures et liaisons peptidiques
La structure tertiaire des protéines ayant plus de 200 AA sont appelées
domaines
Quelle structure des protéines est décrite comme un assemblage de plusieurs chaines polypeptidiques
Structure quaternaire
Nomme 3 caractéristiques des protéines fibreuses
Intégrité tissulaire, insoluble dans l’eau, constituants de la matrice extracellulaire
Nomme 2 protéine fibreuses
Collagène, kératine
Les enzymes sont des protéines de…
Fonction
Ces protéines jouent le rôle de catalyseur biologique
Enzyme
Vrai ou faux, les enzymes subissent des changements lorsqu’elles sont en fonction
Faux
Pourquoi le site de liaison d’une enzyme est très spécifique ?
À cause de la complémentarité géométrique et de la complémentarité électronique
Qu’est-ce qu’une holoenzyme ?
Une enzyme (apoenzyme) avec un cofacteur.
Les coenzymes changent de forme à tout jamais lors de la réaction, vrai ou faux
Faux, elles doivent reprendre leur forme initiale afin de compléter la réaction
Quels sont les 2 types de coenzymes
Les co-substrats et les groupements prosthétiques
Quand est-ce que le co-substrat est-il associé à son enzyme
lors de la réaction seulement
Quand est-ce que le groupement prosthétique est-il associé à son enzyme
En tout temps, liaison covalente
À quoi s’intéresse la cinétique enzymatique
À la vitesse d’une réaction et à ce qui l’influence (concentration du substrat, pH, température…)
Quelle est la température idéale pour une enzyme
entre 35 et 40°C
Dans le modèle de réaction enzymatique, que représentent le E, le S, le P, le k1 et le k2
E = enzyme, S= substrat, P=produit et les k sont des constantes
V0=
Vmax[s]/(Km+[S])
Km =
constante de Michaelis
Vrai ou faux, le Km et la Vmax sont propres à chaque enzyme
Vrai
Plus Km est grand, plus… et plus Km est petit, plus…
…l’enzyme a une faibre affinité, …l’enzyme a une grande affinité
À quoi correspond le Km ?
À la concentration de substrat à la 1/2Vmax
Vrai ou faux, plusieurs réactions enzymatiques sont des réactions de transfert de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre
Vrai
Qu’est-ce qu’une réaction ping pong
Lorsque l’enzyme transforme le premier produit, elle subit une modification nécessaire à la transformation du 2e produit. La 2e transformation remet l’enzyme à sa forme initiale.
Quels sont les deux façons de fonctionner d’un inhibiteur enzymatique
il empeche la liaison E et S ou il empeche la séparation E et P
Quelles sont les 2 types d’inhibition enzymatique
competitive et non competitive
Quels effets ont les inhibiteur compétitifs et non-compétitifs sur la Vmax et le Km
Compétitif : aucun effet sur Vmax et augemnte Km. Non-compétitif : diminue Vmax, aucun effet sur Km
Donne un exemple d’inhibition compétitive
Les statines
Donne un exemple d’inhibition non competitive
Pénicilline (beta-lactamine)
Par quoi les enzymes sont régulés allostériquement
Par des effecteurs qui se lient à elles
Quels sont les 2 types d’effecteurs
Inhibiteur et activateur
Comment nomme-t-on la régulation par l’ajout d’un phosphate sur un résidu d’AA de l’enzyme
Modification covalente par phosphorylation
Comment se passe la phosphorylation visant à réguler une enzyme
Une kinase transfert un groupement phosphate d’un ATP vers le OH d’une enzyme ayant un AA contenant un alcool
