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BCM 1521 > Cinétique enzymatique > Flashcards

Cinétique enzymatique Flashcards

1
Q

Quel est le rôle d’une enzyme?

A

Accélèrent les réactions chimiques, abaissent l’énergie d’activation, contrôlent la stéréospécificité, constituent des sites de régulation des différentes voies
métaboliques.

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2
Q

Quel est l’équation de la vitesse?

A

v = d[P] / dt = k [A] où k est une constante de vitesse.

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3
Q

À quoi se lie l’enzyme?

A

Au substrat.

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4
Q

Où la transformation du substrat a telle lieu?

A

Dans le site catalytique de l’enzyme.

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5
Q

Qu’obtient-on après la liaison ES?

A

EP

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6
Q

En quoi se décompose EP?

A

EN E+P

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7
Q

Dans l’équation de Michaelis-Menten quelle équation est tellement rare qu’on peut l’ignorer?

A

La réaction inverse où le produit se recombine avec l’enzyme pour reconstituer le complexe ES.

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8
Q

Que représente la constante catalytique?

A

La constante de vitesse qui est égale au nombre de molécules de substrat transformées par chaque molécule d’enzyme par seconde (turnover number).

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9
Q

Qu’est-ce qui ne varie pas au cours du temps dans une concentration de substrat saturante?

A

La concentration de ES.

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10
Q

Qu’est-ce que l’on crée en augmentant la valeur de s de plus en plus?

A

Une saturation de toutes les molécules d’enzyme.

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11
Q

À quoi correspond le km dans l’équation de Michaelis et Menten?

A

La concentration de substrat à laquelle la vitesse V est à la moitié de la vitesse maximale.

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12
Q

Que définit le km?

A

Une valeur approximative de l’affinité du substrat pour l’enzyme (mais ce n’est pas toujours le cas).

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13
Q

V/F Plus la valeur du Km est forte, moins il faut de substrat pour saturer le site actif d’une enzyme

A

Faux, plus sa valeur est faible.

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14
Q

À quoi correspond kcat/KM ?

A

À une mesure de l’efficacité catalytique d’une enzyme.

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15
Q

Quel est l’avantage principal du graphique de Lineweaver-Burke?

A

Permet d’obtenir des valeurs de KM et Vmax plus précises.

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16
Q

Comment le graphique de Lineweaver-Burke permet d’obtenir des valeurs de KM et Vmax plus précises?

A
  • Donne une ligne droite dont la pente correspond à KM/Vmax
  • l’intersection de la droite avec l’axe des Y correspond à 1/Vmax
  • l’intersection de la droite avec l’axe des X correspond à -1/KM
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17
Q

À quoi correspond l’intersection de la droite avec l’axe des X dans le graphique de Lineweaver-Burke?

A

à -1/KM

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18
Q

À quoi correspond l’intersection de la droite avec l’axe des y dans le graphique de Lineweaver-Burke?

A

1/Vmax

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19
Q

Par quoi est représenté l’efficacité d’un inhibiteur?

A

Ki

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20
Q

Nomme moi deux exemple de médicaments qui inhibe des enzymes spécifiques.

A

méthotrexate -> inhibe la dihydrofolate réductase (cancer)

5-fluorouracile -> inhibe la thymidilate synthase (cancer)

néomycine, tétracycline (Inhibiteurs du ribosome bactérien -> antibiotiques)

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21
Q

Quels sont les trois types d’inhibition?

A

Compétitive, non compétitive, incompétitive

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22
Q

Où se lie l’inhibiteur compétitif?

A

Compétitionne directement avec le substrat pour lier le site actif d’une enzyme.

23
Q

Quels sont les effets de l’inhibition compétitive sur km et Vmax?

A

Vmax est inchangé, alors que le KM est augmenté.

24
Q

Où se lie l’inhibiteur non compétitif?

A

Lie seulement au complexe enzyme-substrat (ES).

25
Q

Quels sont les effets de l’inhibition non compétitive sur km et Vmax?

A

Le Vmax et le KM sont diminués.

26
Q

Quels sont les effets de l’inhibition incompétitive sur km et Vmax?

A

Vmax est diminué d’un facteur 1+ [I]/KI’ pour le KM, si l’inhibiteur a la même affinité pour E que pour ES, il reste inchangé. Si l’affinité de l’inhibiteur pour E et ES est différente, alors le KM augmente d’un facteur k1/k1’.

27
Q

Où se lie l’inhibiteur incompétitif?

A

Lier à la fois l’enzyme et le complexe enzyme-substrat (ES).

28
Q

Par quoi l’activité enzymatique est-elle influencée?

A

Par des propriétés spécifiques à l’enzyme et par des effets non spécifiques.

29
Q

Donne moi des exemples de propriétés spécifiques à l’enzyme.

A

concentrations des substrats, activateurs, et inhibiteurs

30
Q

Donne moi des exemples d’effets non spécifiques.

A

Des sels et tampons, pH, force ionique, température, et dans certain cas d’autres protéines.

31
Q

Pourquoi est-il important que la vitesse soit linéaire pendant la période d’incubation?

A

Pour détecter convenablement la formation du produit de la réaction.

32
Q

S’il y a accumulation du produit, par quoi la vitesse de la réaction peut-elle être compromise?

A

La réaction de retour (rétro-inhibition).

33
Q

Quelles sont les stratégies permettant d’éviter la rétro-inhibition.

A
  1. Mesurer la réaction enzymatique pour une courte durée.
  2. L’utilisation de hautes concentrations de substrat.
  3. Utiliser des pH non physiologiques.
  4. L’utilisation de méthodes très sensibles pour détecter le produit.
34
Q

Que permet de faire l’utilisation du pH non physiologique dans les stratégies de rétro-inhibition?

A

(basiques si le produit de la réaction est un proton) pour enlever le proton et déplacer la réaction dans la direction de la formation du produit.

35
Q

Que permet de faire la mesure de la réaction enzymatique sur une courte période dans les stratégies de rétro-inhibition?

A

Minimiser l’accumulation de produit.

36
Q

V/F Un tampon peut agir comme inhibiteur.

A

Vrai, même une association faible par le tampon peut provoquer une inhibition importante.

37
Q

La vitesse d’une réaction augmente de quel facteur pour chaque augmentation de 10°C?

A

2

38
Q

Que ce passe-t-il à de haute température?

A

L’enzyme peut être dénaturée .

39
Q

Que ce passe-t-il sur la température lors d’une période d’incubation courte?

A

Plus la température apparente de l’activité maximale peut être élevée puisqu’il y a moins de temps pour que l’enzyme se dénature.

40
Q

Quelle est la température de référence?

A

25°C

41
Q

Quelles est la température physiologique?

A

37°C

42
Q

En quoi consiste les méthodes discontinues?

A

L’enzyme est incubée avec ses substrats pendant une certaine période de temps et la réaction est ensuite arrêtée.

43
Q

V/F Les méthodes discontinues s’appliquent à des systèmes enzymatiques précis.

A

Faux, peuvent s’appliquer à n’importe quel système enzymatique.

44
Q

Qu’est-il essentiel de faire pour validé la linéarité des méthodes discontinues?

A

Plusieurs incubations à des temps différents.

45
Q

En quoi consiste les méthodes continues?

A

Le progrès de la réaction soit observé pendant toute la réaction et généralement de façon instantanée.

46
Q

Comment peut-on suivre directement l’évolution en cas de méthodes continues?

A

L’activité peut être suivie directement grâce à la différence en absorbance ou fluorescence entre le produit et le substrat.

47
Q

Par quoi arrêtons-nous une réaction enzymatique?

A

Par une méthode qui provoque la dénaturation instantanée de l’enzyme ou déplace l’équilibre de la réaction afin que l’enzyme ne soit plus active.

48
Q

Par quoi pouvons-nous dénaturer une enzyme pour mettre fin à la réaction?

A

Précipitation par acide trichloracétique ou perchlorique ou par dénaturation thermique de l’enzyme ou SDS.

49
Q

Quel est le but de la mesure de l’activité enzymatique?

A

Que la détection du produit final dépend de la production d’un chromatophore ou fluorophore important et qui est facile à détecter.

50
Q

Quelles sont les techniques de détection du produit les plus utilisées?

A

La spectrophotométrie ou la fluorométrie.

51
Q

Nomme moi quatre façon de mesurer le produit d’une réaction enzymatique?

A
  1. la détection directe
  2. détection indirecte
  3. la formation d’un produit possédant un chromatophore
  4. des techniques comme la chromatographie
52
Q

Qu’est-ce que la détection directe?

A

Un des produits de la réaction enzymatique absorbe la
lumière.

53
Q

Qu’est-ce que la détection indirecte?

A

Ajout d’une enzyme qui utilise le produit de la réaction
pour former du NADH (absorbe la lumière) par couplage avec une autre réaction.

BCM 1521 (6 decks)

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