Chimie Routine (RT) Flashcards
1
Q
Acidose:
A
Augmentation de l’acidité du sang (diminution des bicarbonates).
2
Q
Advanced glycation end products:
A
Protéines qui ont été irréversiblement modifiées par l’attachement de glucose.
3
Q
Carbohydrates:
A
Molécule composé de 3 éléments: C, H, O.
4
Q
Cétones:
A
Composé organique dont l’un des carbones porte un groupement carbonyle.
5
Q
Cétose:
A
Accumulation de corps cétoniques dans le sang.
6
Q
Diabète gestationnel:
A
Lorsque l’intolérene au glucose est découverte pour la première fois durant la grossesse.
7
Q
Diabète mellitus:
A
Augmentation du glucose dans le sang, causé généralement par un manque absolue ou relatif d’insuline.
8
Q
Diabétogène:
A
Ce qui peut aggraver ou provoquer le diabète.
9
Q
Disaccharides:
A
Deux sucres liés par une liaison glycosidique.
10
Q
Glucosurie:
A
Présence de sucre dans les urines.
11
Q
Glycogène:
A
Utilisé pour stocker de l’énergie et permet de libérer rapidement du glucose.
12
Q
Glycogenèse:
A
Transformation de glucose en glycogène.
13
Q
Glycogénolyse:
A
Transformation du glycogène en glucose.
14
Q
Glycolyse:
A
Transformation du glucose en acide pyruvique
15
Q
Glyconéogenèse:
A
Transformation de produits non glucide en glucose.
16
Q
Hydrolyse:
A
Décomposition d’une substance par l’eau.
17
Q
Hémoglobine glyquée:
A
Valeur permettant de déterminer la concentration de glucose dans le sang sur trois mois.
18
Q
Microalbuminurie:
A
Petite concentration d’albumine dans les urines.
19
Q
Polydipsie:
A
Augmentation de l’absorption des liquides et est caractérisé par une soif excessif.
20
Q
Polyurie:
A
Symptomes ou une maladie caractérisée par des urines abondantes.
21
Q
Seuil rénal:
A
Montant sérique où que dépasse la capacité de réabsorption rénal. Le surplus est donc déversé dans l’urine.
22
Q
Quels sont les valeurs critiques du glucose:
A
< 2.2 mmol/L
> 38.9 mmol/L
23
Q
Quels sont les valeurs normales de glucose ac:
A
3.6-6.0 mmol/L
24
Q
les glucides sont compose de quoi:
A
- carbonyle
- aldéhyde: le carbonyle est placé au bout (au carbone 1)
- cétone: le carbonyle est placé ailleurs
- alcool
25
Quel est le carbohydrate plus simple:
Glycol aldéhyde
26
Quel est l'aldose le plus simple:
Glycéraldéhyde
27
Quel est le cétose le plus simple:
Dihydroxyacétone
28
Dessin du D-glucose:
29
De quelle facon peut-on distinguer la forme isomère D ou L chez les carbohydrates:
Se réfère à la position du groupement OH sur l'atome de carbone voisin du carbone CH2OH. D = droite, L = gauche
30
Quelle forme isomère se retrouve chez les humains:
L (gauche)
31
Quels sont les deux monosaccharides principaux qui sont des aldéhydes:
1. D-glucose
2. D-galactose
32
Quel est le monosaccharide principale qui est une cétone:
D-fructose
33
Quelles sont les pourcentages des formes circulantes de glucose:
* forme alpha: 36%
* forme bêta: 64%
34
Nommez les trois disaccharides principaux et nommez les monosaccharides qu'ils contiennent:
1. Maltose (glucose + glucose)
2. Lactose (glucose + galactose)
3. Sucrose (glucose + fructose)
35
Lequel des disaccharides n'est pas réducteur:
Sucrose car il n'y a pas de groupements aldéhydes ou cétones de libres.
36
Quels sont les sucres réducteurs:
1. maltose
2. lactose
37
Quels sont les substances non glucides réducteurs:
1. cr;éatine
2. acide urique
3. acide ascorbique
4. acide oxalique
5. glutathion
6. salycilate
38
Qu'est ce qui forme l'amidon:
1. amylose 20%: lien alpha 1-4
2. amylopectine 80%: lien alpha 1-4 et liens alpha 1-6
39
Pourquoi que les humains ne peuvent pas digérer la cellulose:
La cellulose ont des liens bêta 1-4 et ne peut pas être hydrolysé par l'alpha amylase.
40
Pourquoi que les méthodes d'oxydoréduction ne sont pas spécifiques pour le glucose:
Car tous les sucres réducteurs et de nombreuses substances non glucidiques (glutathion, créatine, acide urique, acide ascorbique et médicaments) peuvent réduire l'ion cuivrique.
41
Quel serait le meilleur choix pour l'analyse de glucose entre méthode d'oxydoréduction par Folin-Wu ou Nelson-Somogyi:
Nelson-Somogyi car le glutathion, l'acide urique et une partie de la créatinine sont entrainés dans le précipité et la méthode peut être considéré comme parfaitement exacte.
42
Pourquoi on n'utilise plus l'O-toluidine pour le dosage de glucose:
1. Car il est carcinogène
2. elle est peu applicable à l'automation à cause de la nature corrosive de l'acide acétique
3. au lieu on utilise le MBTH ou ABTH
43
On utilise l'enzyme glucose oxydase dans la méthode glucose-oxydase. D'où provient cette enzyme et quel est le produit:
* L'enzyme provient d'Aspergillus niger
* Le produit est l'acide D-gluconique et H2O
44
Nommez deux enzymes et leur fonction et leur produit dans la méthode de Glucose-oxydase photométrique:
1. peroxydase: réduit le peroxyde formé en H2O et un accepteur d'oxygène est oxydé en produit coloré.
2. Mutarotase: transforme l'alpha glucose en bêta glucose
45
Dans la méthode glucose-oxydase, la peroxydase est utilisée dans la seconde réaction. Cette enzyme n'est pas spécifique. Plusieurs substances peuvent entrer en jeu de façon compétitive pour réduire le peroxyde. Quelles sont ces substances et comment affectent-elles les résultats:
En entrant en compétition avec le chromogène, elles réduisent la formation de couleur et le résultat du glucose peut être inférieur au taux réel (environ 0.3mmol/L).
1. acide urique
2. bilirubine
3. créatinine
4. glutathion (un peu)
5. acide ascorbique (beaucoup)
46
Quelle méthode, hexokinase, oxydase ou déshydrogénase est la plus spécifique pour le glucose:
Hexokinase, les enzymes sont plus spécifiques pour le substrat glucose. Il n'y a pas de substances interférentes.
47
Comment stable est le glucose dans le sang après la collecte de l'échantillon:
1 heure en cause de l'action glycolytique des GR et GB.
48
Comment peut-on améliorer la stabilité de l'échantillon pour les déterminations de glucose:
1. ajouter un inhibiteur de la glycolyse
2. si on sépare le plasma, le glucose est stable pour 8 heures
3. anticoagulant de fluorure d'oxalate
49
A quel âge on voit la glycémie augmentée:
* le taux adulte seulement après quelques semaines
* augmente après 50 et 65 ans
* La valeur peut atteintre 10 mmol/L
* raison: il y a moins d'insuline, le pancréas vient lâche
50
Quel sont les valeurs normales pour le glucose dans le sérum et plasma:
3.6-6.0 mmol/L
51
Quels sont les valeurs normales de glucose dans le LCR:
60% plus bas que le glucose plasmatique
52
Quels sont les valeurs normales de glucose dans le sang entier:
15% plus bas que le glucose plasmatique.
53
Quels sont les critères de diagnostiques selon ADA pour la diabète:
1. symptomes et glucose plasmatique au hasard \>=11.1 mmol/L
2. glucose plasmatique à jeun: \>= 7.0 mmol/L
3. glucose plasmatique deux heures après HGPO \>= 11.1
Doit répondre a deux critères à deux différents temps.
54
Quels sont les attendues cliniques de l'hypoglycémie de l'adulte:
1. une glycémie à jeun inférieure à 3.3 mmol/L ou une glycémie inférieur à 2.8 mmol/L 2-3 heures après un repas mixte
2. la présence de symptomes
3. une réponse immédiate à une administration orale ou intraveineuse de glucose
55
Hypoglycémie de l'enfance:
Un nouveau né qui présente:
1. trémulations
2. apnée
3. irritabilité
4. hypotonie
5. tachypnée
6. convulsions
7. comateux
56
Quels sont les trois corps cétoniques avec leur pourcentages:
1. ß-OH butyrate: 78%
2. acétoacétate: 20%
3. acétone: 2%
57
Quel cétone réagit avec quelle analyse:
1. ß-OH butyrate: autre
2. acétoacétate: test Gerhardt (chlorure ferrique)
3. acétone: test Gerhardt + nitroprusside
58
Quelle est la signification clinique de la présence de cétoneds augemtnés dans le sang et la présence des cétones dans l'urine:
* diminution d'abosrption des carbohydrates tels que les jeunes, diètes non balancés, vomissements fréquents
* diminution de l'utilisation des carbohydrates tels que la diabète mellitus
59
Exemples des situations que le niveau de lactate et pyruvate augmente dans le sang:
* exercice
* hypoxie: chocs, décompensation cardiaque, désordre hématologique, insuffisance pulmonaire
* métaboliques: diabète mellitus, néoplasie, maladie hépatique
60
Overview de la voie d'Ebden-Meyerhoff:
1. transformation du glucose en glucose-6-phosphate: glucokinase (et hexokinase)
2. transformation du glucose-6-phosphate en glucose: glucose-6-phosphatase
61
Quel est le rôle de la glycolyse (voie d'Embden-Meyerhoff):
Oxydation du glucose par une série de réactions, en pyruvate (glycolyse aérobie) ou lactate (glycolyse anaérobie), avec production d'énergie sous forme d'ATP.
62
Rôle du cycle de Krebs:
Voie commune et finale de l'oxydation des glucides, lipides et protéines par oxydation complète de l'acétyl-CoA en CO2, H2O avec production d'énergie sous forme d'ATP.
63
Qu'est ce qui transforme la proinsuline à l'insuline:
Peptide C
64
Raisons pourquoi on évalue l'insuline:
1. évaulation de patient souffrant d'hypoglycémie à jeun
2. faire la différence entre les patients qui ont la diabète mellitus qui doivent être traités par l'insuline et ceux qui peuvent être controlé par une diète
65
Quels sont les méthodes possibles de dosage du glucose:
1. cuivre
2. hexokinase
3. gluycose-oxydase
4. O-toluidine
66
Quelle est la méthode de référence de dosage de glucose:
Hexokinase
67
Quelle est la méthode de routine du dosage de glucose:
Glucose-oxydase
68
Quels sont les différents tests de tolérance au glucose:
1. test par voie orale
2. test de tolérance par voie intraveineuse
3. dosage du glucose postprandial
4. test de tolérance à l'insuline
69
Montant de glucose normalement:
1. taux de glucose absorbé et augmente rapidement dans le sang
2. insuline augmente donc le glucose sanguin diminue en bas de la glycémie après 1.5-2 heures
3. revient à la normale après 3 heures
70
Qu'est ce qu'est le principe du dosage du glucose posprandial:
* patient prend un lunch de 100g de carbohydrates
* glucose dosé 2 heures après
* ne doit pas excéder 7.8 mmol/L
71
Quel est le test du dosage qualitatif pour les sucres réducteurs dans l'urine:
Test de Bénédict qui utilise des tablettes de sulfate de cuivre
72
Quels sont les conditions spécifiques pour le spécimen au dosage du lactate ou pyruvate:
1. il faut enlever le garrot dès que l'aiguille est enfoncer
2. le sang diot être transporté au laboratoire sur glace
3. on doit le verser immédiatement dans un tube contenant un agent précipitant les protéines froid
4. centrifuger au froid
5. le surnageant est stable à 4oC pour 8 jours
6. Sinon, lactate augmente de 20% en 3 minutes et 70% en 30 minutes
73
Comment changer mg/dL en mmol/L
mg/dL X 0.0555
74
Quel est le rôle de la voie des pentoses:
La production de NADPH + H+, utilisé lors de la biosynthèse des acides gras, du cholestérol et pour la réduction du glutathion,
75
Valeurs normales de protéines totales:
60-80 g/L
76
Valeurs normales d'albumine:
35-50 g/L
77
Valeurs normales du rapport A/G`:
1.1-1.9
78
quel pourcentage des protéines totales sont des albumines:
55%
79
Où les protéines sont-ils fabriqués:
Dans le foie, sauf les Ig qui est fabriqué par les plasmocytes.
80
Quels sont les 8 fonctions des protéines:
1. les enzymes catalysent presque toutes les réactions chimiques de la cellule. Elles augmentent les vitesses de réaction chimiques au moin un million de fois.
2. les immunoglobulines défendent l'organisme contre les infections bactériennes et virales en se fixant sur ces substances étrangères.
3. beaucoup de petites molécules et d'ions sont transportés par des protéines spécifiques. Ils servent souvent de réservoir à leur utilisation et libération.
4. hormones, comme l'insulien, sont des hormones protéiques régularisent le métabolisme
5. protéines structurales maintiennent la charpente mécanique des animaux. Le collagène permet une forte résistance élastique de la peau.
6. protéines forment les apolipoprotéines qui solubilisent les lipides
7. protéines forment des facteurs de la coagulation qui affectent l'hémostase
8. responsable pour la pression osmotique du plasma (albumines)
81
Strucutre du Gly:
Glycine
82
Structure de Ala:
Alanine
83
Structure de Phe:
Phénylalanine
84
Structure de Tyr:
Tyrosine
85
Structure de Asp:
Acide aspartique
86
Structure de Glu:
Acide glutamique
87
Quel est l'acide aminé qui n'est pas asymétrique:
Glycine
88
Amphipatique ou amphotère:
Quand une molécule se comporte à la fois comme un acide faible et une base faible.
89
Ampholyte:
Ion dipolaire (net charge = 0)
90
Zwitterions:
Ancienne appellation des ampholytes.
91
Point isoélectrique:
Le pH où la charge est neutre.
* si le pH \< pI, les acides aminés, protéines et tissus sont chargés positivement
* si le pH \> pI, les acides aminés, protéines et tissus sont chargés négativement
92
Quels sont les trois acides aminés qui peuvent absorber dans l'UV:
A longueur d'onde 280nm
1. tryptophane
2. tyrosine
3. phénylalanine
93
Combien d'acides aminés contient un oligopeptide:
Moins de 5
94
Combien d'acides aminés contient un polypeptide:
6-30
95
Combien d'acides aminés contient une protéine:
Plus que 40
96
Quels sont les 4 structures d'une protéine:
1. primaire: séquence des acides aminés (liaison peptidique)
2. secondaire:
* hélice alpha: liaisons hydrogènes
* structure plissée: liaisons hydrogènes entre deux hélices
3. tertiaire: repliement de la chaine avec plusieurs différentes liaisons
4. quaternaire: plusieurs chaines protéiques sont associés par des ponts disulfures
97
Quels sont les cinq fractions principales des protéines totales:
1. gamma
2. bêta
3. alpha 2
4. alpha 1
5. albumine
98
La teneur en azote dans une protéine quelconque est:
16%
99
Quelle est la variation des valeurs sériques totales si le patient est debout durant la prise de sang:
Augmente de 5g/L
100
Nommez deux causes d'une hypoprotéinémie:
1. un défaut de synthèse de protéines: malnutrition prolongée et malabsorption
2. une perte excessive de protéines: syndrome néphrotique et brulure
101
Nommez deux causes de hyperprotéinémies:
1. hémoconcentration: déshydratation et stase trop prolongée durant la prise de sang
2. synthèse excessive d'immunoglobulines: myélome multiple et arthrite rhumatoide
102
Quel est le tampon d'électrophorèse utilisé:
Barbital à pH 8.6
103
Réaction d'inflammation:
Réponse de l'organisme à une agression tissulaire. Tout en empêchant la propagation de l'aggression, elle vise à faire cicatriser le tissu blessé le plus rapidement possible.
104
Quels sont les 5 causes de l'atteinte tissulaire:
1. infectieuse
2. immunitaire
3. tumorale
4. traumatique
5. nécrose tissulaire chimique ou physique
105
Quels sont les 10 protéines impliquées dans une réaction inflammatoire:
1. protéine C-réactive
2. sérum amyloide A protéine
3. alpha1-antichymotrypsine
4. alpha1-glycoprotéine acide
5. alpha1-antitrypsine
6. haptoglobine
7. fibrinogène
8. C3
9. C4
10. céruloplasmine
106
Quels sont les 4 catégories de fonction des protéines de la réaction ifnlammatoire:
1. 1e catégorie: protéines chargés de neutraliser les protéases
2. 2e catégorie: protéines neutralisent les produits de déchets toxiques
3. 3e catégorie: responsables des effets biologiques de la réaction inflammatoire
4. 4e catégorie: protéines responsables de la cicatrisation
107
Quel est le rôle du CRP:
* Il apparait dans le plasma 6 heures après l'agression
* il augmente et diminue le plus rapide des marqueurs
* présent lors d'infections, d'arthrite rhumatismal
108
Rôle du alpha glycoprotéines acides:
* glycoprotéine sérique la plus riche en glucide
* elle inactive la cathepsine, l'héparine et intervient dans l'agrégation plaquettaire
109
Quel est le rôle de l'alpha1-antitrypsine:
Principal inhibiteur des protéases du sérum et des diverses sécrétions de l'organisme.
110
Quel est le rôle de l'alpha2-macroglobuline:
* Joue un rôle dans la réaction inflammatoire
* inhibe les protéases
111
Quel est le rôle de la fibrinogène:
Lors de la coagulation, il forme la fibrine pour former un caillot.
112
Protéines Bence-Jones:
Protéines se retrouvant dans l'urine, présents dans les myélome multiples et macroglobulinémie de Waldenstrom.
113
Quel est la méthode de référence des protéines sériques:
Kjeldahl
114
Certaines conditions doivent être respectées dans le choix du colorant pour l'albumine:
1. le colorant ne doit se lier qu'à l'albumine et il doit lier 100% de toutes les molécules d'albumine
2. la couleur du colorant lié doit être différente de celle du colorant seul
3. la liaison colorant-albumine ne doit pas être affectée par de petites variations de pH et de la force ionique
4. la concentration d'albumin peut être mesurée en présence d'un excès de colorant
115
Quels sont les produits formés suite à l'hydroglyse complète des protéines humaines:
acides aminés
116
L'unité de base des protéines est laquelle:
Azote
117
Les acides aminés sont liés une à l'autre dans les protéines par quelle liaison:
Liaison peptidique
118
Les acides aminés peuvent se comporter comme des acides ou des bases. ce sont des:
Ampholyte
119
Les protéines peuvent être classées en deux sortes de protéines:
1. simple
2. conjugué
120
La fraction non protéique d'une protéine se nomme:
Groupement prosthétique
121
L'albumine est insoluble dans quelle sorte de solution de sel:
Saturés
122
Comment se nomme le pH auquel la charge d'une protéine est nulle:
Point isoélectrique
123
La teneur en azote moyenne des protéines est laquelle:
16%
124
Tous les acides aminés peuvent être dosés colorimétriquement par quoi:
Ninhydrine
125
Les sels des métaux lourds précipitent les protéines par formation de:
Sels métalliques insolubles.
126
La liaison principale responsable de la structure secondaire est laquelle:
Liaison hydrogène
127
c'est la forme de glycine à son point isoélectrique:
Ampholyte
128
Quel réactif utilise le principe de la diminution de la constante diélectrique pour précipiter les protéines et est utilisé pour fractionner les protéines sériques:
Éthanol
129
Dans la méthode de dosage des protéines par Biuret, le sulfate de ________ donne avec des liaisons _________ une coloration \_\_\_\_\_\_\_\_\_.
1. Cuivre
2. peptidiques
3. violacé
130
Une protéine en solutikon dans un tampon dont le pH est supérieur à son piont isoélectrique, migre vers _____________ car elle est sous forme \_\_\_\_\_\_\_.
1. l'anode
2. d'anion
131
Une protéine est dénaturée si sa structure _________ et __________ sont désorganisées:
1. secondaire
2. tertiaire
132
Les protéines chargées négativement, précipitent sous forme de sel de zinc, ceci est la méthode de déprotéinisation de:
Somogyi
133
Un acide aminé est essentiel s'il ne peut pas être _________ et il doit être apporté par \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_:
1. synthétisé
2. alimentation
134
Une protéine migrera vers le pôle positif ou négatif si on change le:
pH
135
Le lien impliqué dans la structure primaire est lequel:
Lien peptidiques
136
Comment se fait le catabolisme des protéines:
Ils sont captés par les cellules endothéliales des capillaires et par les phagocytes mononucl;éaires où elles sont catabolisées.
137
Quels sont les deux causes générales dans le changement des protéines sériques totale:
1. le changement du volume d'eau plasmatique
2. le changement dans la quantité d'une en plusieurs protéines spécifiques au plasma
138
Quels sont les causes d'hypoprotéinémie:
1. hémodilution
2. perte
* excrétion dans l'urine chez les maladies rénales
* fuite dans le tractus gastrointestinal dans l'inflammation du système gastrointestinale
* perte de dans dans les blessures ouvertes ou saignement interne
3. diminution d'apport
* déficience en protéines dans la diète
* malabsorption intestinale
4. diminution de synthèse
* maladie du foie
* déficiences congénitale marquée en immunoglobulines
5. catabolisme accéléré:
* brulures
* trauma
* cancer
* infection
139
Quels sont les causes d'hyperprotéinémie:
1. hémoconcentration: stase prolongée
2. augmentation des globulines
* réaction inflammatoire
* infection
* néoplasie monoclonale
* myélome multiple
* Macroglobulinémie de Waldenstrom
140
Quels sont les causes d'hypoalbuminémie:
1. insuffisance de synthèse
2. maladies du foie
3. pertes gastro-intestinaux
4. pertes cutanées
5. pertes dans l'urine chez les maladies rénales
141
Quels sont les conséquences de l'hypoalbuminémie:
1. débalancement de la distribution des liquides (formation d'oedème)
2. fonction de transport. La moitié du calcium est lié à l'albumine et l'hypoalbuminémie est accompagné d'hypocalcémie.
142
Électrophorèse normale
1. gamma globuline
2. bêta globuline
3. alpha2 globuline
4. alpha1 globuline
5. albumine
143
Cirrhose
144
Myélome multiple
145
Hypogammaglobulinémie
146
Inflammation aigue ou destructive
147
Inflammation chronique
148
Myélome multiple
149
Syndrome néphrotique
150
Pourquoi alpha2 et bêta augmente lors d'un syndrome néphrotique:
Ils sont trop gros pour passer dans l'urine. Tout les fractions augmentent mais eux ne peuvent pas se faire éliminer.
151
Test de Guthrie:
Test pour confirmer la phénylcétonurie
La bactérie Bacillus subtilis est ajouté à une gélose, un inhibiteur de croissance, le spécimen de sang ou urine. Si la bactérie peut croitre, le test est positif pour la phénylcétonurie.
152
Tests de couleur sur l'urine:
1. bleu-vert foncé: phénylcétonurie
2. rouge cerise: cystine
153
Apolipoprotéine:
Protéine chargé de transporter des molécules hydrophobes dans le sang.
154
Lipoprotéine:
Grand complexe qui transporte massivement les lipides dans tout l'organisme.
155
Saponification:
Opération par laquelle une substance grasse se convertit en savon.
156
Rancissement:
Oxydation des acides gras en acide butyrique et radicaux peroxydes.
157
Lipide:
Substance qui est insoluble dans l'eau mais soluble dans des solvants organiques.
158
6 fonctions des lipides:
1. ils contribuent à la structure des membranes cellulaires
2. ce sont des formes de réserve et de transport des métabolites énergétiques
3. ils jouent un rôle de protection thermique et mécanique chez un grand nombre d'organismes
4. ils jouent un rôle dan le SNC
5. ils participent à la reconnaissance des cellules, à la spécificité d'espèces et à l'immunité cellulaire
6. quleques substances classés parmi les lipides sont douées d'une intense activité biologique (vitamine, hormones...)
159
Acide gras saturé:
Pas de liens doubles
160
Acide gras insaturé trans:
Un lien double, en forme de chaise
161
Acide gras polyinsaturée trans:
Plusieurs liens doubles, en forme de chaise.
162
Acide gras insaturé cis:
Un lien double, en forme de bateau.
163
Nommez 3 acides gras essentiels:
1. Linoléique
2. Linolénique
3. arachidonique
164
Quelle est la différence entre une graisse et une huile:
* graisse: pas de liaisons doubles donc le point de fusion est très haut
* huile: a des liaisons doubles le point de fusion diminue
165
Différence entre un triglycéride homogène et hétérogène:
* homogène: trois acides gras identiques
* hétérogène: si les trois acides gras ne sont pas identiques
166
Nom pour cholestérol:
Cyclopentaneoperhydrophénanthrène
167
Structure du cyclopentanoperhydrophénanthrène:
1. le cycle ABC représente le noyau phénanthrène
2. le terme perhydro signifie que la chaine (cycle) est saturé
3. le cycle D représente le cyclopentane
168
Le cyclopentanoperhydrophénanthrène contient combien de carbones:
17
169
Identifier les sites réactifs sur la molécule de cholestérol:
* delta5-cholestène-3ß-ol
* le site réactif sont au C3 (fonction alcool) et C5 (lien double)
* masse moléculaire: 386 g/mol
170
Nommez les composés qui dérivent des stérols:
1. hormones stéroidiennes
2. acides biliaires
3. vitamine D
171
Quels sont les molécules qui composent les phospholipides:
1. glycérol
2. acides gras
3. acide phosphorique
4. composé azoté
172
Quels sont les deux esters phospholipidiques:
1. lécithines: surfactant pulmonaire, constituant du cerveau
2. céphaline: coagulation sanguine, constituant du cerveau
173
Quels sont les 4 types de sphingolipides:
1. sphingomyéline: attaché à la choline
2. glycolipides: sucre
3. sulphatide: soufre
4. ganglioside: acide sialique
174
Quels sont les 4 maladies d'entreposage des sphingolipides:
1. maladie de Fabry
2. maladie de Sandhoff
3. Maladie de Gaucher
4. maladie de Krabbe
175
Qu'est ce qu'une prostaglandine:
Acides gras à 20 carbones qui contiennent un cycle de 5 carbones.
176
Quels sont les rôles des prostaglandines:
1. stimulation de la contraction des msucles lisses y compris celui de l'utérus
2. vasodilatation et régulation du flux dsanguin dans certains organes
3. favorise l'agrégation des plaquettes de sang
4. stimulation de la réaction inflammatoire
177
Nommez en odre croissant de densité les lipoprotéines:
1. chylomicrons
2. VLDL
3. IDL
4. LDL
5. HDL
6. albumine et acides gras
178
Quel est le déplacement des lipoprotéines sur électrophorèse:
1. origine
2. bêta (LDL)
3. pré bêta (VLDL et IDL)
4. alpha (HDL)
179
Dans quelle lipide ya til plus de chylomicrons:
Triglycérides
180
Dans quel lipide ya til plus de VLDL:
Triglycérids
181
Dans quelle lipide ya til plus d'IDL:
Triglycérides
182
Dans quelle lipide ya til plus de LDL:
Triglycérides
183
Dans quelle lipide ya til plus de HDL:
Apolipoprotéines
184
Quel est le rôle principal de chaque lipoprotéine:
1. chylomicrons: transport des triglycérides exogènes aux tissus adipeux
2. VLDL préß: Transport des triglycérides endogènes aux tissus adipeux
3. LDL préß: produit de catabolisation de VLDL
4. LDL: transport le cholestérol endogène du foie aux tissus périphériques
5. HDL: transporte le choolestérol des tissus périphériques au foie pour catabolisme
185
Quels sont les deux sources de lipides sériques:
1. endogène
2. exogène
186
Quel est le processus de digestion qui prend place dans la bouche et l'estomac:
1. bouche: la lipase linguale transforme 30% des trig en acides gras et monoglycérides
2. estomac: le HCl inhibe la lipaser linguale dans l'estomac
187
Micelles:
* sert à émulsionner les graisses
* formé de sels biliaires et lipides qui vient du cholestérol
* agit dans le duodénum
* produit des goutellettes de graisse
188
Comment se fait l'absorption des lipides:
* La lipase dans les intestins reconvertis les acides gras et le glycérol en trig dans la muqueuse intestinale avant d'entrer dans la circulation lymphatique sous forme de chylomicrons.
* la présence d'acides gras et acides aminés stimule la production dans le duodénum de cholécystokinine qui agit sur la production et sécrétion d'enzymes pancréatiques et évacuation biliaire
* les sels biliaires sont essentiels à l'abosrption en solubilisant les acides gras
189
Quelle est la destination des lipides absorbés:
Une partie aux tissus adipeux, le reste au foie.
190
Quel type d'hyperlipidémie est associé avec une déficience en apo E:
Type III
191
Quel type d'hyperlipidémie est associé avec un infarctus du myocarde dans la jeune enfance:
IIa
192
Quelle est la différence entre lipoprotéinémie primaire et secondaire:
* primaire: génétique
* secondaire: due à la diète, utilisation d'alcool ou de drogues, anomalies hormonales, infectieuses ou maligne
193
Comment le niveau de cholestérol varie avec une hyperthyroidie:
diminue
194
**Comment le niveau de cholestérol varie avec une thérapie estrogène:**
Augmente
195
Comment le niveau de cholestérol varie avec une grossesse:
augmente
196
Comment le niveau de cholestérol varie avec une hépatite:
augmente
197
Comment le niveau de cholestérol varie avec une hépatite:
augmente
198
Comment le niveau de cholestérol varie avec un syndrome néprhotique:
augmente fortement (LDL ne peut pas passer dans l'urine)
199
Comment le niveau de cholestérol varie avec la diabète mellitus:
augmente
200
Qu'est ce qu'est les terpènes:
Vitamine A, E, K
201
Solubilité des acides gras:
Ils possèdent une chaine hydrophobe et un groupement carboxylique hydrophile. Lorsque le nombre de carbones dépasse 10, ces acides gras deviennent insolubles dans l'eau.
202
Pouquoi on ne peut pas synthétiser linoléique, linolénique et arachidonique:
L'humain ne possède pas le système enzymatique nécessaire pour créer une double liaison entre lae carbone 10 et le méthyle terminal.
203
Le cholestérol chez l'homme provient de deux sources:
1. 40% provient de l'alimentation
2. 60% synthèse endogène
204
Comment se fait la synthnèse du cholestérol:
1. acétyl CoA
2. ß-hydroxyméthylglutaryl-CoA
3. ß-hydroxyméthylglutaryl-CoA réductase
4. squalène
5. cholestérol
6.
205
Spécimen pour dosage du cholestérol:
Doit se faire rapidement ou le spécimen doit être refroidi à 4oc ou congelé à -70oC
206
Comment se fait le catabolisme des acides gras:
1. acides gras ont leur chaine raccourcit de 2 atomes de carbone à la fois par ß-oxydation jusqu'à ce qu'il ne reste que des chaines de deux carbones
2. ces chaines de deux carbones (acétyle) se forme avec l'enzyme CoA pour former acétyle CoA
3. L'acétyl CoA entre dans le cycle de Krebs pour former de l'énergie
207
Quel est le rôle de l'apoprotéine E:
Récepteur membranaire
208
Quel est le rôle de l'aop CII:
Activateur de LPL
209
Que comprend le bilan lipidique:
1. aspect du sérum
* cholestérol: ne modifie pas l'aspect
* triglycérides (chylomicrons, VLDL, IDL) aspect laiteux
* chylomicrons: collet crémeux après réfrigération
2. cholestérolémie
3. triglycéridémie
4. cholestérol HDL
5. cholestérol LDL
210
Le plasma commence à avoir un aspect trouble à partir de quel valeur de triglycérides:
4.0 mmol/L
211
Le plasma commence a avoir un aspect de crème de tomate a partir de quel valeur de triglycérides:
\> 20 mmol/L
212
Formule de Friedwald:
LDL (mmol/L) = Chol total - (HDL + trig/2.2)
213
Valeur du cholestérol total:
\< 5.20 mmol/L
214
Valeur triglycérides:
\< 2.3 mmol/L
215
Valeur HDL:
\> 0.9 mmol/L
216
Valeur LDL:
\< 3.5 mmol/L
217
Valeur rapport cholestérol total/HDL:
\< 4.0
218
Quand ne peut on pas calculer la valeur du LDL:
Lorsque la valeur des triglycérides dépasse 4.52 mmol/L
219
Quels sont les types d'hyperlipoprotéinémie les plus communs:
1. IIb
2. IV
220
Quel colorant utilise-on pour l'électrophorèse des lipoprotéines:
Oil red O ou Sudan
221
Le profil enzymatique cardiaque comprend quel enzyme:
1. AST
2. CK
3. LD
222
Le profil enzymatique du foie comprend quels enzymes:
1. ALT
2. AST
3. ALP
4. GGT
5. LD
223
Le profil enzymatique du muscle squelettique comprend quel enzyme:
1. LD
2. CK
224
Le profil enzymatique du pancréas comprend quels enzymes:
1. AMS
2. LPS
225
Isoenzymes:
Protéines qui catalysent la même réaction biochimique mais ont des propriétés physio-chimiques différentes.
226
Holoenzyme:
Holoenzyme (actif) = apoenzyme (non actif) + cofacteur
227
Quels sont les deux types de substrat:
1. Koshland: adaptation induite
2. Fisher: clé et serrure
228
Comment calculer la cinétique enzymatique:
1. calculer le change en abs/minute
2. corriger pour le facteur de diluant et volume de sérum
3. utilise a (€) absorptivité molaire pour convertir les abs en umol
Facteur correction = VT/VS\*€
c=vitesse X FC
229
Cinétique chimique
A: ordre 1
B: ordre O
C: ordre 1
230
Michaelis-Menton
A: ordre 1
B: ordre O
231
Quel est la concentartion du substrat pour atteindre l'ordre zéro selon la courbe de Michaelis-Menten:
Plus grand que 99 Km
232
Quel enzyme reste le plus longtemps dans le sang après une pancréatite aigue:
Lipase
233
Quel enzyme requiert un anion univalent pour être actif:
Alpha-amylase
234
Quel spécimen est utilisé pour mesurer trypsine:
Liquide duodénal aspiré
235
Alcaline phsophatase augmente
GGT normal:
Ostéite déformans
236
Quel enzyme augmente le plus haut durant une hépatite aigue:
ALT
237
Quel anticoagulant est acceptable pour le dosage d'alcaline phosphatase:
Héparine
238
Quel est le paneau pathologique hépatobiliaire:
1. ALP
2. GGT
3. NTP
239
Quelle est la courbe de Linewaver-Burk:
transformation de la courbe de Michealis en une équation qui donne une droite.
240
Quel est le pH optimal pour l'activité enzymatique:
7-8
241
Comment on choisist un tampon:
On choisist un tampon dont le pKa est voisin a +-1 unité pH du pH choisi pour le dosage.
242
Les enzymes sont des _____ organiques:
Catalyseurs
243
Au cours de la réaction, l'enzyme reste:
Inchangée
244
Nommer 7 facteurs qui affectent la catalyse enzymatique:
1. température
2. pH
3. tampon
4. substrat
5. temps d'action
6. inhibiteurs
7. cofacteurs
245
Un groupement prosthétique est un coenzyme qui est:
Fortement lié
246
Qu'est ce qui est généralement un composé non protéique, organique:
Coenzyme
247
Qu'est ce qui est généralement un composé inorganique:
Activateur
248
Généralement les isoenzymes _______ mais catalysent \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_:
1. Différent dans leur structure
2. même réaction
249
Une enzyme qui catalyse seulement le D-stéréoisomère d'un composé sans agir sur le L-stéréoisomère est:
Stéréo spécifique
250
Les enzymes sont synthétisées à partir _______ liés entre eux par \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_:
1. Acides aminés
2. liens peptidiques
251
La synthèse d'un enzyme en réponse à un changement nutritionnel de l'environnement est appelé:
Induction
252
La répression dans la synthèse d'une enzyme est causée par ____________ de la voie métabolique:
Produit final
253
A l'exception notable des enzymes de la coagulation, la plupart des enzymes d'importance clinique sont \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_:
Intracellulaire
254
Les enzymes qui ont un rôle dans la circulation:
Enzymes spécifiques au plasma
255
Nommez 3 causes possibles pour une augmentation du taux d'enzymes dans le sang:
1. nécrose cellulaire ou dommage cellulaire
2. proliférationc ellulaire ou croissance tumorale
3. augmentation de libération par augmentation de la synthèse
256
La concentration des enzymes sériques __________ directement mesurée:
n'est pas
257
Comme catalyseur, les enzymes accélèrent la vitesse d'une réaction en abaissant:
Énergie d'activation
258
Nommer trois types de liaisons impliquées lorsque l'enzyme lie le substrat:
1. liaisons hydrogène
2. liaisons ioniques
3. forces Van der Waals
259
Le nombre d'acides aminés dans la liaison de l'enzyme avec le substrat est:
Petit
260
La vitesse maximum d'une enzyme est atteinte lorsque tous les sites actifs de l'enzyme sont:
Saturés
261
Une réaction est d'ordre un lorsque la vitesse de l'enzyme est ___________ que la Km de la réaction:
Proportionnelle
262
Dans une cinétique d,Ordre un, la concentration en substrat est ___________ de la Km de la réaction:
Plus basse
263
Dans une citénique d'ordre zéro, la concentration en substrat est ___________ que la Km de la réaction:
Plus haute
264
Quand une enzyme qui catalyse une réaction, a une cinétique d'ordre zéro, la vitesse de la réaction est:
Constante
265
Lors du dosage des enzymes au laboratoire, il faut toujours que la réaction soit faite dans des conditions de cinétique:
Ordre zéro
266
Si une enzyme a une haute affinité pour le substrat, le Km est tu haut ou bas:
Km bas
267
Si une enzyme a une basse affinité pour le substrat, le Km est tu haut ou bas:
Km élevé
268
Le rôle du cofacteur est de ___________ à l'enzyme et ________ son activité catalytique:
1. se lier
2. augmenter
269
En général, l'augmentatiopn de 10 degré _____________ l'activité enzymatique par un facteur de \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_:
1. augmente
2. deux
270
L'activité enzymatique est la __________ à laquelle l'enzyme catalyse une réaction, dont des conditions spécifiques:
vitesse
271
Un excès de substrat peut éliminer l'effet de l'inhibition:
compétitive
272
Les unités enzymatiques sont généralement définies comme activité enzymatique par unité de __________ des spécimens:
Volume
273
Nommer 6 classes d'enzymes:
1. oxydoréductase
2. transférase
3. hydrolase
4. lyase
5. isomérase
6. ligase
274
Les oxydoréductases catalysent des réacitons:
oxydation
275
Nommer les deux plus communs coenzymes des oxydoréductases:
1. NAD
2. NADP
276
Les transférases catalysent le transfert d'un ___________ d'un __________ à un \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_:
1. groupement chimique
2. donneur
3. accepteur
277
Les hydrolases utilisent toutes _________ pour couper les liaisons chimiques:
eau
278
Quels sont les anciens noms de l'AST:
1. SGOT
2. GOT
279
Quels sont les anciens noms pour ALT:
1. SGPT
2. GPT
280
Est ce que aLT ou AST est plus spécifique aux maladies hépatiques:
ALT
281
Quels indice peut nous donner le rapport ALT/AST:
* Si plus petit que 1: infarctus du myocarde
* si plus grand que 1: maladie hépatique
282
Spécimens nécessaire au dosage AST et ALTP:
* hémolyse est non valable
* héparine, EDTA, citrate et oxalate sont acceptables
* stable à 4oC 1-3m jours
* -20 pour 2 semaines
* ALT ne doit pas être congelé
283
Spécimen nécessaire au dosage d'ALP:
1. sérum: non hémolysé ou plasma héparinisé (pas EDTA en cause du magnésium)
2. doser immédiatement car l'activité augmente durant l'entreposage
284
Qu'est ce qu'est les phosphatases (ALP, ACP) utilisent comme cofacteur:
Magnésium
285
Quels seraient les résultats d'un ictère par obstruction biliaire:
* phosphatase alcaline: très élevé
* bilirubine conjugée: très élevé
286
Différents isoenzymes de la CK:
1. CKBB: cerveau, CK1
2. CKMB: coeur, CK2
3. CKMM: muscles, CK3
287
Quel est l'activateur obligatoire au CK:
Magnésium
Calcium, Zinc, cuivre est inhibiteur
288
Spécimen nécessaire au dosage du CK:
* doit être entreposé dans la noirceur
* stable pour 4h à la température de la pièce
* stable pour 7 jours à 4oC
* stable pour 1 mois à -20oC
* hémolyse sévère donne des valeurs faussement augmenté
289
Spécimen nécessaire au dosage du LD:
1. hémolyse augmente les niveaux
2. réfrigération dénénère LD
3. stable à la température de la pièce pour 24 heures
290
Quelle est la réaction du LD:
lactate + NAD ----------\> pyruvate + NADH
## Footnote
LD
291
Quels sont les isoenzymes du LD:
1. LD1: coeur
2. LD2: rein
3. LD3: poumon
4. LD4: foie, muscles
5. LD5: foie, muscles
292
LD flip:
Infarctus du myocarde
293
Quel est le nouveau profil cardiaque:
1. myoglobine
2. CKMB
3. troponine I ou T
294
Quand peut on exclure l'infarctus du myocarde:
Si le niveau de myoglobine est encore normal après 8 heures après le début des symptomes.
295
Avantages du dosage de la myoglbine:
Plus sensible que CK et CKMB durant les premières heures.
Mias il diminue à l'heure 10 et clairée par les reins en 24 heures.
296
Quels sont les facteurs qui contribuent à élever le risque d'infarctus du myocarde:
1. âge
2. antécérents familiaux
3. sexe masculin
4. taux de cholestérol élevé
5. hypertension
6. diabète
7. obésité
8. tabagisme
297
Pancréatite aigue:
Destruction du pancréas et des organes environnants
298
Pancréatite chronique:
Destruction progressive des cellules du pancréas.
299
Quels sont les causes de pancréatite chronique:
1. alcoolisme aigu ou chronique
2. traumatisme, toxines, médicaments
3. 10% des cas ont une cause inconnue
300
Signe de fibrose kystique:
1. chlorure dans la sueur \> 50 mmol/L
2. diminution bicarbonate
3. stéatorrhée
4. trypsine dans les selles: négatif
301
Quel est le rôle de l'amylase:
Il hydrolyse des carbohydrates constitu.és d'unités alphaD-glucose liée par des carbones 1 et 4.
302
Quel activateur est requis pour le dosage de l'amylase:
Ca et Cl
303
principe du réactif sec-Kodak:
Couche de la cassette:
1. introduit l'échantillon
2. diffusion de l'échantillon
3. émulsion des réactifs
4. élimine les protéines ou autres interférents
5. développe la coloration
Principe: réflectance
304
L'hépatocyte à 4 fonctions principales:
1. synthèse de la bile (rôle excréteur)
2. entreposage
3. biotransformation
4. synthèse des constituants du sang
305
Quels sont les 3 causes de la Jaunisse:
1. préhépatique
* augmentation de la destruction des globules rouges
* augmentation de l'urobilinogène
* selles foncés
2. hépatique
* cirrhose alcoolique
* virus
3. posthépatique
* obstruction des voies biliaires
* pierres
* cancer tête pancréas
* diminution de l'urobilinogène
* selles clair
306
Valeur normal de la bilirubine totale:
0-18 umol/L
307
La jaunisse apparait a quelle valeur de bilirubine:
34-50 umol/L
308
Quels sont les rôles du foie:
1. synthèse de la bile
2. entreposage
3. biotransformation
4. synthèse des constituants du sang
309
Profil hépatique:
1. bilirubine totale (si augmenté, doit faire la bili directe, indirecte et delta)
2. enzymes hépatiques: AST, ALT, GGT, ALP
3. protéines totales
4. albumines
5. ammoniac
6. urée
7. acide biliaire
8. coagulation
4 premiers sont le basic
310
Différence entre les enzymes hépatiques:
* AST, ALT: parenchyme hépatique
* GGT, ALP: fonction excrétoire
311
Quels sont les synonymes de la bilirubine libre:
1. insoluble
2. non conjuguée
3. indirecte
312
Quels sont les synonymes de la bilirubine conjuguée:
1. directe
2. soluble
3. lié
313
quel est le maximum bilirubine tolérable chez un nouveau-né:
345 umol/L
314
Quels valeurs de bilirubine pour avoir le kernicterus:
250 umol/L
315
Quelle est l'absorbance de la bilirubine:
1. adulte: 540 nm
2. bébé: 454 nm
316
spécimen nécessaire au dosage de la bilirubine:
* sensible à la lumière
* analysé entre 2-3 heures
* sérum stable au fridge pour une semaine
* sérum stable congelé pour trois mois
317
Hémoglobine delta:
Présent durant les pathologies hépatiques graves
318
Quelle est la circulation entérohépathique des acides biliaires:
1. formés dans le foie et vont dans la vésicule biliaire
2. sous l,action de la cholecystokinine, la vésicule se contracte et libère la bile dans l'intestin
3. les acides biliaires sont réabsorbés dans l'intestin à 95% et véhiculés dans le sang
319
Quels sont les meilleur test des acides biliaires pour évaluer la fonction du foie:
1. 2 heures pc car il devrait pas en avoir ac.
2. gamma-GT
320
Quels sont les 4 acides biliaires primaires:
1. acide cholique (vient du cholestérol)
2. acide chénodésoxycholique (vient du cholestérol)
3. acide taurocholique (vient de l'acide cholique)
4. acide glycocholique (vient de l'acide cholique)
321
Quels sont les acides biliaires secondairs:
1. acide cholique ---\>acide désoxycholique
2. acide chénodésoxycholique ----\> acide lithocholique
Ils sont formés dans les intestins par les bactéries
322
AST vs ALT dans les maladies hépatiques:
* au début: AST\>ALT
* plus tard: AST
* AST est surtout situé dans les mitochondries
* ALT est surtout situé dans le cytosol
323
Qu'est ce que le cycle de Krebs-Henseilt:
Mécanisme de l'uréogenèse, cycle de l'urée.
324
Quel est le principal produit du catabolisme des protéines:
Urée
325
