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Biologie moléculaire > Chapitre 7 Traduction > Flashcards

Chapitre 7 Traduction Flashcards

1
Q

Comment se nomme le carbone central des acides aminés?

A

Le carbone alpha

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Q

Quelles sont les 4 branches de l’aa?

A

Amino
Carboxyl
Hydrogène
Branche latérale R

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3
Q

Que signifie la dégénérescence du code génétique?

A

Que plusieurs triplets codent pour le même acide aminé

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4
Q

Comment déterminer le cadre de lecture ?

A

On trouve la séquence AUG (ATG pour l’ADN) et on regarde les indices autour. Soit les séquences promotrices, distance entre le codon start et stop. On choisit la plus plausible

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Q

Quels sont les codons stop?

A

UAA
UAG
UGA

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6
Q

Le codon start code pour quel aa?

A

AUG code pour la méthionine

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7
Q

Le code génétique est il universel?

A

Pas à 100%. Certaines exceptions existent. Tel que les paramécie qui utilisent Gln au lien d’un codon stop

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8
Q

Combien y a-t-il d’aa?

A

20 plus 2 particuliers

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9
Q

Comment se nomment les 2 aa non communs?

A

Sélenocystéine

Pyrrolysine

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10
Q

Comment se fait l’incorporation des 2 acides aminés codés indirectement?

A

Ils sont codé de façon co-traductionnelle via le détournement de codons stop en présence de séquences d’insertion tige-boucle.

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11
Q

Vrai ou faux : Sélenocystéine et Pyrrolysine sont tous deux présent chez l’homme mais dans à peine 25 protéines

A

Faux, seul Sélenocystéine est présent chez l’humain, dans 25 prot.

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12
Q

Quel est le rôle de la tige-boucle dans le détournement de la terminaison?

A

Elle est reconnue par la machinerie enzymatique de traduction ce qui permet l’incorporation

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13
Q

À quel endroit doit être situé la formation tige-boucle pour pouvoir détourner la terminaison?

A

Elle peut être situé avant ou après le codon stop mais doit être assez proche

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14
Q

Vrai ou faux : Il existe une très petite réserve de sélenocystéine dans les cellules

A

Faux, elle doit être synthétisé à partir d’une sérine associé à une ARNtsec

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15
Q

Explique le mécanisme de recodage du codon UGA

A

Une ser-ARNtsec codant pour UGA est transformé en Sec-ARNtsec par plusieurs étapes. Des facteurs d’élongation reconnaissent le SECIS (sélenocystéine insertion sequence) et le Sec-ARNtsec

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16
Q

Qu’est le SECIS?

A

sélenocystéine insertion sequence, soit la tige-boucle à proximité du codon stop

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17
Q

Explique le mécanisme de recodage du codon UAG

A

Le Pyl (Pyrrolysine) est retrouvé librement comme aa chez certaines bactéries. L’ARN code directement pour Pyl-ARNt. Il ne nécessite pas de facteurs d’élongation particulier

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18
Q

Comment se nomme un acide aminé à pH et charge neutre?

A

Zwitterions

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19
Q

Quel aa joue un role de stabilité et solidité de la structure de la protéine en formant des ponts disulfure?

A

La cystéine

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20
Q

Quel aa est le plus petit (R=H) et peut occuper des espaces exigus?

A

La glycine

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21
Q

Quel aa contient un cycle relié à son groupe R et est très rigide en imposant un angle fixe à la chaine polypeptidique?

A

La proline

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22
Q

Vrai ou faux : La création de liens peptidiques forme de l’eau

A

Vrai

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23
Q

Vrai ou faux : on peut connaitre la forme de la protéine simplement en regardant la séquence de nucléotide

A

Vrai, en observant les codons équivalents, on reconnait les différents domaines de la protéine

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24
Q

Quelle technique permet de séparer les protéines selon leur masse?

A

SDS-PAGE, consistant en une électrophorèse sur gel séparant les protéines selon leur masse

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25
Q

Quelles techniques permettent de connaitre la masse et la charge des protéines d’un échantillon?

A

Les gels 2D, ils séparent les prot selon la charge par focalisation isoélectrique d’abord, puis les force à traverser une bande de gel avec un gradient pH. Les prot s’immibilisent à différents enroits selon leur charge. On prend la bande obtenue et on fait un SDS-PAGE les séparant selon la masse cette fois.

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26
Q

Quel est l’avantage du gel 2D?

A

On peut observer les prot individuellement sans avoir d’agglomération de prot de même masse

27
Q

Qu’est la technique Wester blot?

A

Marquage de protéines par des anticorps spécifiques, suite à un SDS-PAGE

28
Q

Vrai ou faux : il existe autant de types d’ARNt que de codons

A

Faux, il existe 45 types d’ARNt mais 64 codons. Cela est possible grâce à la règle du Wobble

29
Q

Qu’est la règle du Wobble?

A

La 3e position du codon peut former des appariements inhabituels, ce qui permet une certaine flexibilité à cette position.

30
Q

Qu’est ce qui permet l’appariement inhabituel des anticodons sur l’ARNm?

A

Des appariement Guanine-Uracile (normalement U-A)

La présence de l’inosine qui peut faire des liens avec C/U/A

31
Q

Quels sont les 3 avantages du wobble lors de l’appariement des ARNt?

A

Permet une diminution des ARNt nécessaire pour les 61 codons
Facilite la dissociation de l’ARNt
Permet aux mutations en position 3 du codon d’avoir moins de conséquences

32
Q

Vrai ou faux : le ribosome ne peut pas distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt lié au mauvais aa

A

Vrai, D’où l’importance de la tige acceptrice de l’aa

33
Q

Explique le mécanisme de chargement de l’aa sur l’ARNt

A

ARNt synthétase lie un aa et une ATP.
Hydrolyse l’ATP en AMP qui se lie à l’aa.
L’ARNt approprié déplace AMP du site actif et se lie à l’aa toujours en place. Le 3’-OH accepteur de l’ARNt attaque le C de l’aa et le P de l’AMP.
Libération de l’aa-ARNt

34
Q

Sur quelle sous unité du ribosome se trouve le centre peptidyl-transférase (PTC) et le centre de décodage (DC)?

A

PTC se trouve dans la grande sous unité et DC dans la petite

35
Q

Chez les procaryotes, quelle séquence initie la traduction

A

RBS-AUG (ribosome binding site ou shine-Dalgarno)

36
Q

Comment commence la traduction chez les eucaryotes?

A

La coiffe 5’ et poly A s’unisssent formant une anneau et recrute les ribosomes à l’ARNm.
La petite sous-unité déjà lié à Met-ARNt scanne l’ARNm jusqu’au premier AUG sauf si celui ci est stop loin de la séquence Kozak (CRCCaugG)

37
Q

Comment se nomme la réaction catalysé par le ribosome?

A

La réaction peptidyle transférase, qui forme le lien entre 2 aa.

38
Q

Quels sont les 4 sites de liaison sur le ribosome?

A

Le site de liaison de l’ARNm
Site A (accepte l’ARNt portant le prochain aa)
Site P qui retient l’ARNt qui porte la chaine peptidique
Site S (ou Exit)

39
Q

Certains facteurs d’initiation participe à la formation en anneau de l’ARNm, quels sont ils et leur rôle respectif?

A

elF4E (euca initiation factor 4E) reconnaît la coiffe en 5’
PABPI (Poly-A-binding-protein-I) reconnaît la queue Poly (A)
eIF4G (euca initiation factor 4G) reconnaît les deux protéines liées à l’ARNm et forme l’anneau.

40
Q

De quoi est composé le complexe eIF4?

A

De eIF4 A/B/E/G
eIF4E qui lie la coiffe 5’, eIF4A qui a une fonction hélicase lorsque lié à eIF4B et eIF4G qui permet la formation anneau

41
Q

À quoi sert la fonction hélicase de eIF4A/B?

A

À défaire les structures secondaires de l’ARNm et vient linéariser l’ARNm pour qu’il n’y ait pas de boucles qui bloque le ribosome

42
Q

De quoi est formé le complexe préinitiation?

A

La petite sous-unit, eIF1/1A/3/5.
1A se lie au site A
1/3 se lient au site E
5 se lie à 1/3

43
Q

Résume l’initiation eucaryote

A

eIF1/1A/3/5+sous unité(=complexe préinitiation) se lient à eIF2 associé à Met-ARNti.
Ce complexe se lie ensuite au complexe eIF4 (4A/BE/G) déjà lié à l’ARNm. Lorsque le complexe 48S reconnait le codon initiateur, eIF2 hydrolyse le GTP en GDP ce qui immobilise le complexe d’initiation. La grande sous-unité lié à eIF6 vient se lier et eIF5 hydrolise un autre GTP pour pour compléter le ribosome

44
Q

Liste tous les facteurs d’initiation nécessaire à la formation du ribosome.

A 
eIF 1/1A/3/5
eIF 4A/B/E/G
PABPI
eIF2
eIF6
45
Q

L’ARNt chargé de son aa est associé à quel facteur d’élongation?
(pro vs euc)

A

Le facteur EF1α⋅GTP chez les eucaryotes

EF-Tu chez les procaryotes

46
Q

Résume l’élongation eucaryote de la traduction

A

ARNt-aa lié à EF1α⋅GTP se place au site A du ribosome. Hydrolyse du GTP en GDP si bon appariement et relache du EF1α⋅GDP. ARNr 28S catalyse la formation du lien peptidique. translocation du ribosome grâce à l’hydrolyse d’un second GTP lié au EF2.

47
Q

Quels sont les facteurs EF1α⋅GTP et EF2 chez les procaryotes?

A

EF-Tu

EF-G

48
Q

Comment se produit la terminaison?

A

eRF1 (euca release factor) ressemble à un ARNt et lie le codon stop sur l’ARNm.
eRF3⋅GTP (une GTPase) coupe le lien ester et libère la chaine polypeptidique.
Enfin, ABCE1 sépare le complexe post-traductionnel (sépare le ribosome) et les facteur d’initiation permettent la dissociation complete du dernier ARNt à l’ARNm.

49
Q

Vrai ou faux : ABCE1 n’est pas nécessaire in vivo

A

Faux, il est essentiel in vivo. C’est in vitro qu’il est facultatif car EF1 est capable de couper la prot par elle même

50
Q

ABCE1 se lie avant ou après la libération de la chaine polypeptidique?

A

Les deux sont possible

51
Q

Quelles protéines contribuent au repliement des protéines?

A

Les prot chaperonnes et les chaperonines

Chez euca comme proc, juste des noms différents

52
Q

Quel est le mécanisme de repliement normal de la prot?

A

Hsp40 trouve et lie la prot partiellement repliée. Hsp70 lié à l’ATP est en position ouverte et peut accueillir les régions hyrophobes dans une poche hydrophobe. Hydrolyse de l’ATP referme Hsp70 ce qui aide le repliement de la prot. NEF (nucléotide exchange factor) échange l’ADP par un nouvel ATP ce qui relache la prot.

53
Q

Quels sont les chaperonines?

A

TriC chez euca et GroEL proc sont des complexes comprenant 2 anneaux de 7-8 sous-unités. Elles forcent le repliement des prot par des intéraction hydrophobes

54
Q

Vrai ou faux : les chaperonines peuvent acueillir 2 prot à la fois

A

Vrai une dans chaque anneau

55
Q

Explique le mécanisme de repliement dans les chaperonines

A

La prot mal repliée entre le tonneau étiré. Hydrolyse de l’ATP et fermeture du couvercle (GroES) Hydrolyse d’un ATP pour retirer le couvercle et libérer la prot

56
Q

Vrai ou faux : presque toutes les prot subissent des modifications post-traductionnelles

A

Vrai

57
Q

Quelles sont les 5 modifications post-traductionnelles?

A

Modification des extrémités : ancrage et stabilité
Modif des chaines latérales : effets variable
Glycolysation
Clivage de précurseurs plus long
Ubiquitination = dégradation

58
Q

Quels sont les effets de ses modifications?

A

Agissent sur l’activité biologique/enzymatique
Sur la stabilité/durée de vie
La localisation de la prot

59
Q

Quelle est la modif post-traductionnelle la plus commune?

A

L’acétylation du N-terminal pour accroître la stabilité de la prot

60
Q

Quels types de modif post-traductionnelles permettent l’ancrage de la prot à la membrane?

A

L’acétylation des Cys
La prénylation des Gly
L’ajout d’ancre GPI

61
Q

À quoi sert l’ajout de sucres aux résidus Asn, Ser et Thr?

A

Permettre la sécrétion des prot de la surface cellulaire

62
Q

Où se fait la glycolysation?

A

Dans le RE et le golgi

63
Q

Quel type de molécule doivent être clivés pour devenir active?

A

Plusieurs hormones

64
Q

Explique le mécanisme d’ubiquitination

A

E1 est lié à une ubiquitine et la transfère sur l’E2. E2 se lie à E3 qui reconnait spécifiquement les prot à marquer. Lorsque la prot est marquée de plusieurs Ub, elle est acheminé vers le protéosome où elle sera dégradée

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