CHapitre 7: ENZYMES Flashcards

1
Q

POUR que réact chimique ait lieu, particules doivent d’abord

A

entrer en collision, de façon effective-bon angle

&

Minimum énergie nécessaire pour que réaciton ait lieu ->Eactivaiton

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2
Q

ÉTAT DE TRANSITION

A

MOMENT précis où réactifs pas encore devenus des priduits->configuration instable de très haut énergue, simmet de la barrière dénergie dactivation de la réact. chimique

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3
Q

Catalyseur…?

A

Substance qui augmente vitesse de réaction chimique sans être consmmée pendant

-Baisse E ACTIVATIOn

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4
Q

Dégradation de ATP=thermodynamiquement favorable=?. Utilsié cmt par organismes

A

OUI, est l’organisme la couple avec des réactions thermodynamiquement défavorables.

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5
Q

La spontanéité d’une réaction détermine-t-elle sa vitesse de réaction?

A

NON

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6
Q
A
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7
Q

Enzyme définition du prof

A

Protéine qui agit comme catalyseur biologique-> accélèreréaction chimique sans être consommée

Baissent Eactivation

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8
Q

Enzymes jouent rôle…

A

Crucial ds le me2tabolsme, favorise régulaction des réactions biochomique nécéssaires à la vie, permet de se dérouler + vite à des température compatibles à la vie

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9
Q

Repliement protéique=?

A

Processus par lequel chaîne polypeptidique linéaire adopte conformation tridimensionnnelle foncitonnele

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10
Q

Repliement protéique

Dans le case des enzymes, le repliement parfait de la chaine polypeptidique permet.

A

La création d’une cavitée unique->site active

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11
Q

Site actif

organisé de telle solrte

A

Qu’il acceuil le ou les substrats, et les oriente de la manière la + idéale pour permettre réaction chimique

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12
Q

Grace à leur repliement protéique, les enzymews

A

sont très spécidiques à leur subtrat

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13
Q

LEs enzymes sont des strucutres…

A

DYNAMIQUES

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14
Q

Les enzymes sont des strucutres dynamiques explkique

A

Un léger changement de conformaiton, la re2action va pouvoir se faire et se répéter ->fixation du ou des substrats, formaiton du ou des produiots, libéraiton du ou des produits

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15
Q

Les enzymes abaissent énregie de la réaciton et accèlerent car (3 raisons)

A

1->Stabilisent état de transition, ce qui diminent l’énergie d’activation et accèlérent réaciton
2->Grande spécidicité pour leurs substratsm permet très grands rendement (proche de 100)
3->GRande affinité pour leur substrats-> favorise la fixation des substrats sur l’enzyme, accélère réaction

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16
Q

Facteurs qui peuvent affecter activité enzymatique ou entraîner la dénaturaiton de la protéine

A

-Forte variation de PH
-De température
-Concentration en sels

17
Q

facteurs influencant acitvité enzymatique

Chaque enzyme a des

A

paramétres optimaux de température, de Ph et de cobcetrations en sels qui varient selon l’organisme, le rôle spécifique ede l’enzyme et sa loc. dans l’organisme

18
Q

LE repliement 3d des protéines permet également la création de….

A

sites différents du site actifs appelés sites allostériques, qui régulent.. l’activité de la protéine

19
Q

Inhibiteur non compétitif à lieu qd

A

Une molécule spécofoque se fixe sur un site allostérique de l’enzyme et inhibe son activité

20
Q

FOnction inhibiteur nn compétitid

A

Ralentir, arrêter enzyme pour limiter la production de priduits, souvent c’est le produit ou un des produits de la voie métabolique

21
Q

FOnciton inhibiteur nn compétitiff

Ralentir, arrêter enzyme pour limiter la production de priduits, souvent c’est le produit ou un des produits de la voie métabolique. On parle de…

A

rétro-contrôle négatif

22
Q

Inhibuteur compétitif=, se fixe où

A

Entre en compétition avec le substrat en se fixant sur le site actif

23
Q

Différence entre inhibuteur compétitif et substrat

A

Pas modifié par enzyme, mais bloque la réaction enzynmationque

24
Q
A