Chapitre 6 Flashcards

1
Q

liaison peptidique

A

carboxylique + amine

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2
Q

plusieurs acides aminés -permet formaiton de de …

A

chaîne polypeptidique dont le repliement form les

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3
Q

4 catégories en fonciton de la constitution de chaîne latérale R

A

Hydrophile, Hydrophile, chargé positiment ,chargé négativement

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4
Q

On lit de l’extrémité - à -

A

NH3+ à coo-

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5
Q

les acides aminés sont orientés dans la chaîne polypeptidique de façon que la

A

chaíne latéral alterne de sens le long de la sèqence

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6
Q

les angles phi et phsi Zone 1mènent à la formation de

A

structures secondaires de types feuillets betat

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7
Q

les angles phi et phsi Zone 2 mènent à la formation de

A

alpha et hélices a

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8
Q

feuillet bêta maintenu par des

A

laiisons hydrogène

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9
Q

feuillet bêta maintenu par des liaisons hydroigènes qui se font entre des []

A

acides aminés éloignés sur sa chaîne polypeptidique (deux allez retour de chaîne qui overlap t’a capté)

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10
Q

hélices aplah maintenu par des

A

laisons hydrogènes

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11
Q

hélices alpha les liaisons hydrogènes se font…entre quoi et quoi

A

entre acides aminés proches sur cahine polypeptidique (n et n+4)

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12
Q

Strcuture secondaire des protéines=….

A

hélices alpha ou fueillets beta

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13
Q

Hélices aplha ont tous les résidus R….

A

de la chaîne latérale uqi pointent vers l’extérieur

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14
Q

strcuture secondaire

la conformation hélicoidale et le reseau de liaisons hydrogène rend la structure…

A

Compacte et stable, mm si elle reste flexile et elastiuquye

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15
Q

Feuillets bêta=liasion….

A

+ solide, +rigide

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16
Q

la …. est la protéine qui transporte les vésicules de part et d’autre de la cellule

A

kinésine

17
Q

Kinésine

A

strucutyre qui transporter les véisucles de part et d
‘autres de la celule

18
Q

La kinésine dispose de…

A

Une très longue he2lice alpha qui fait le lien entre les deux extrémités

19
Q

La kinésine dispose d’une très longue hélice aplha, c’est un exemple de.

A

stabilité & flexibilité de l’hélice aplppha pour supporter les contraintes du transport de vésicules

20
Q

feuillets beta peuvent avoir organisation

A

parralèlle (CHIANE MM SENS) ou anti parralèle (chaines sens opposé)

21
Q

Feuillet beta= strucuture +, qui permet

A

plus rigide, moins flexible, permet strucutures plus résistantes

22
Q

Strucutre tertiaire protéine=?

A

Org. 3d de chaîne polypeptidique

23
Q

Strucutre tertiaire protéine=? résulte de

déterminé par…

A

du repliement des strucutres secondaires (comme hélices aplha/feuillets beta) pour former frirme globale stable et foncitonnelle.

déterminé par interactions entre chaines latérales des acides aminés de la protéine

24
Q

Repliement déterminé par interactions entre chaînes latérales, nomme les 3 types interactions

A

a- Interations hydrophobes
D-Interactions ioniques
B-PObts disulfures-Ccystéines/cystine

25
Q

strucuture teritare

Interactions hydrophobes

A

Acides aminés hydrophones se regrpipent à l’intérieur de la protéine, loin de l’eau, ce qui stabilise le repliement

26
Q

Strucutre tertiare

Intreactions ioniques

A

Se fait entre goupes chargés positivement et négativenebnt (enttre chaines latérales des acides aminés lysine et acides glutamique)

27
Q

strucutre teritiare

POnts disulfures

A

Liason covalente qui se forme entree les groupes thiols (SH ) et deux résiudes Cystésine par re2action d’oxyydation. Presence de la liaison covalente renforce stabilité de protéine

28
Q
A
29
Q

Strucutre quaternaire des proténies=?

A

Strucutre et arrangement des chaînes polypeptidiques-sous unités qui interagissent pour former protéine foncitonnel/

30
Q

Strucuture quaternaire des protéines

Les sous unités (2 tyoes), sont stabilités par

A

identiques(homo), différentes. (hétéero) stabilisées par divers types d’interactions non covalentes (liaison hydogènme, interaction hydrophbes, ionique) ou points disulfures

31
Q

Strcuture quaternaire

Nomenclature, les 2 types et 2 règles

A

Structure quaternaire composée de mm protéine, préfixe homo suivit du nb de sous unités

Diff-> hétéro, puis nbr sous unités

32
Q

strucutre quaternaire

Dénaturation protéines définition

A

Processus ou prot perd structure 3d native essentielle a fct biologique, sans rupture de liaisons peptidiques dans chaîne primaire

33
Q

Dénaturation prot facteurs qui induisent. EX:

A

chaleur, variationPH, agents dénaturants, solvants organiques-alcool.
Ex: oeuf

34
Q
A