Chapitre 6 Flashcards
liaison peptidique
carboxylique + amine
plusieurs acides aminés -permet formaiton de de …
chaîne polypeptidique dont le repliement form les
4 catégories en fonciton de la constitution de chaîne latérale R
Hydrophile, Hydrophile, chargé positiment ,chargé négativement
On lit de l’extrémité - à -
NH3+ à coo-
les acides aminés sont orientés dans la chaîne polypeptidique de façon que la
chaíne latéral alterne de sens le long de la sèqence
les angles phi et phsi Zone 1mènent à la formation de
structures secondaires de types feuillets betat
les angles phi et phsi Zone 2 mènent à la formation de
alpha et hélices a
feuillet bêta maintenu par des
laiisons hydrogène
feuillet bêta maintenu par des liaisons hydroigènes qui se font entre des []
acides aminés éloignés sur sa chaîne polypeptidique (deux allez retour de chaîne qui overlap t’a capté)
hélices aplah maintenu par des
laisons hydrogènes
hélices alpha les liaisons hydrogènes se font…entre quoi et quoi
entre acides aminés proches sur cahine polypeptidique (n et n+4)
Strcuture secondaire des protéines=….
hélices alpha ou fueillets beta
Hélices aplha ont tous les résidus R….
de la chaîne latérale uqi pointent vers l’extérieur
strcuture secondaire
la conformation hélicoidale et le reseau de liaisons hydrogène rend la structure…
Compacte et stable, mm si elle reste flexile et elastiuquye
Feuillets bêta=liasion….
+ solide, +rigide
la …. est la protéine qui transporte les vésicules de part et d’autre de la cellule
kinésine
Kinésine
strucutyre qui transporter les véisucles de part et d
‘autres de la celule
La kinésine dispose de…
Une très longue he2lice alpha qui fait le lien entre les deux extrémités
La kinésine dispose d’une très longue hélice aplha, c’est un exemple de.
stabilité & flexibilité de l’hélice aplppha pour supporter les contraintes du transport de vésicules
feuillets beta peuvent avoir organisation
parralèlle (CHIANE MM SENS) ou anti parralèle (chaines sens opposé)
Feuillet beta= strucuture +, qui permet
plus rigide, moins flexible, permet strucutures plus résistantes
Strucutre tertiaire protéine=?
Org. 3d de chaîne polypeptidique
Strucutre tertiaire protéine=? résulte de
déterminé par…
du repliement des strucutres secondaires (comme hélices aplha/feuillets beta) pour former frirme globale stable et foncitonnelle.
déterminé par interactions entre chaines latérales des acides aminés de la protéine
Repliement déterminé par interactions entre chaînes latérales, nomme les 3 types interactions
a- Interations hydrophobes
D-Interactions ioniques
B-PObts disulfures-Ccystéines/cystine
strucuture teritare
Interactions hydrophobes
Acides aminés hydrophones se regrpipent à l’intérieur de la protéine, loin de l’eau, ce qui stabilise le repliement
Strucutre tertiare
Intreactions ioniques
Se fait entre goupes chargés positivement et négativenebnt (enttre chaines latérales des acides aminés lysine et acides glutamique)
strucutre teritiare
POnts disulfures
Liason covalente qui se forme entree les groupes thiols (SH ) et deux résiudes Cystésine par re2action d’oxyydation. Presence de la liaison covalente renforce stabilité de protéine
Strucutre quaternaire des proténies=?
Strucutre et arrangement des chaînes polypeptidiques-sous unités qui interagissent pour former protéine foncitonnel/
Strucuture quaternaire des protéines
Les sous unités (2 tyoes), sont stabilités par
identiques(homo), différentes. (hétéero) stabilisées par divers types d’interactions non covalentes (liaison hydogènme, interaction hydrophbes, ionique) ou points disulfures
Strcuture quaternaire
Nomenclature, les 2 types et 2 règles
Structure quaternaire composée de mm protéine, préfixe homo suivit du nb de sous unités
Diff-> hétéro, puis nbr sous unités
strucutre quaternaire
Dénaturation protéines définition
Processus ou prot perd structure 3d native essentielle a fct biologique, sans rupture de liaisons peptidiques dans chaîne primaire
Dénaturation prot facteurs qui induisent. EX:
chaleur, variationPH, agents dénaturants, solvants organiques-alcool.
Ex: oeuf
