CHAPITRE 7 Flashcards
Définition et structure générale des AA
* Acide aminé (AA) = «molécule organique possédant un squelette … (ou chaîne latéral, R) et deux groupements chimiques : une … (NH2) et un … (COOH)».
- Ils diffèrent seulement par la nature de la chaîne latérale R.
Définition et structure générale des AA
* Acide aminé (AA) = «molécule organique possédant un squelette carboné (ou chaîne latéral, R) et deux groupements chimiques : une amine (NH2) et un acide carboxylique (COOH)».
* Ils diffèrent seulement par la nature de la chaîne latérale R.
Contrairement aux lipides et aux glucides,
– Les AA ne peuvent pas être mis en … dans l’organisme;
– Le rôle énergétique des AA est …, mais non … (environ 10 % de l’énergie produite par jour);
– L’… porté par la fonction amine (NH2) des AA = constituant chimique caractéristique des ….
Contrairement aux lipides et aux glucides,
– Les AA ne peuvent pas être mis en réserve dans l’organisme;
– Le rôle énergétique des AA est secondaire, mais non négligeable (environ 10 % de l’énergie produite par jour);
– L’azote porté par la fonction amine (NH2) des AA = constituant chimique caractéristique des protéines.
V OU F : Les AA en excès doivent être catabolisés pour être éliminés ou utilisés comme substrats énergétiques
VRAI
Le catabolisme des AA implique l’enlèvement du groupement … (transamination, désamidation et/ou désamination) et la transformation du squelette carboné (acide a-cétonique);
Le catabolisme des AA implique l’enlèvement du groupement -NH3+ (transamination, désamidation et/ou désamination) et la transformation du squelette carboné (acide a-cétonique);
Bien que l’azote soit essentiel à l’organisme, l’ammoniaque (NH4+), qui provient de la … du groupement amine, est extrêmement … pour l’organisme et il doit être excrété surtout sous forme d’… (foie) ou d’… par les reins
Bien que l’azote soit essentiel à l’organisme, l’ammoniaque (NH4+), qui provient de la désamination du groupement amine, est extrêmement toxique pour l’organisme et il doit être excrété surtout sous forme d’urée (foie) ou d’ammoniaque par les reins
Ce sont six AA rigoureusement irremplaçables :
LESQUELS ?
Ce sont six AA rigoureusement irremplaçables :
* Valine, leucine, isoleucine, tryptophane, thréonine, lysine.
DIGESTION DES PROTÉINES
Les protéines sont hydrolysées par des enzymes protéolytiques:
* «… ou …»
* Elles sont déversées au niveau de l’… et de l’… sous une forme … :
– Des …
– Agissent spécifiquement sur certains types de liens peptidiques à la suite de leur activation.
Les protéines sont hydrolysées par des enzymes protéolytiques:
* «Protéases ou peptidases»
* Elles sont déversées au niveau de l’estomac et de l’intestin sous une forme inactive
– Des zymogènes = elles peuvent fabriquer leurs propres enzymes.
– Agissent spécifiquement sur certains types de liens peptidiques à la suite de leur activation.
Il existe deux types de protéases lesquels ?
endopeptidases et les exopeptidases
Les endopeptidases = «protéases qui … les liaisons peptidiques d‘AA spécifiques au sein même de la …» (c-à-d des AA non ,,,).
Les endopeptidases = «protéases qui brisent les liaisons peptidiques d‘AA spécifiques au sein même de la molécule» (c-à-d des AA non terminaux).
Les exopeptidases = «protéases capables de briser les liaisons peptidiques de l’extrémité … (carboxypeptidase) ou … (aminopeptidases) d’une protéine».
Les exopeptidases = «protéases capables de briser les liaisons peptidiques de l’extrémité carboxy-terminal (carboxypeptidase) ou amino-terminale (aminopeptidases) d’une protéine».
Puisque les endopeptidases ne peuvent pas briser des peptides en …, la digestion complète des protéines exige l’action des endopeptidases et des ….
Puisque les endopeptidases ne peuvent pas briser des peptides en monomères, la digestion complète des protéines exige l’action des endopeptidases et des exopeptidases.
DIGESTION DES PROTÉINES : SÉCRÉTION GASTRIQUE
La digestion des protéines commence sous l’action du … au niveau de l’….
- Deux composants du suc gastrique en sont responsables : – L’…
– La …
HCl = essentiel pour faire … le pH de l’estomac à pH 2-3.
- Acidité de l’estomac = nécessaire pour transformer le … en pepsine.
– La pepsine hydrolyse principalement le côté … de la Leu, la Phe et la Tyr dans un peptide.
– La pepsine produit un nombre limité de … et d’… libres.
La digestion des protéines commence sous l’action du suc gastrique au niveau de l’estomac.
* Deux composants du suc gastrique en sont responsables : – L’acide chloridrique HCL
– La pepsine (pepsinogène)
* HCl = essentiel pour faire baisser le pH de l’estomac à pH 2-3.
* Acidité de l’estomac = nécessaire pour transformer le pepsinogène en pepsine.
– La pepsine hydrolyse principalement le côté carboxylique de la Leu, la Phe et la Tyr dans un peptide.
– La pepsine produit un nombre limité de dipeptides et d’AA libres.
DIGESTION DES PROTÉINES ; ENZYMES PANCRÉATIQUES
Pour hydrolyser les polypeptides produits par la pepsine, le pancréas sécrète certaines … et … qui sont déversées dans le …
Endopeptidase (3)
Exopeptidase (2)
Pour hydrolyser les polypeptides produits par la pepsine, le pancréas sécrète certaines endopeptidases et exopeptidases qui sont déversées dans le petit intestin.
– trypsine, chymotrypsine, élastase
– carboxypeptidases A et B
DIGESTION DES PROTÉINES : ENZYME PANCRÉATIQUE
Le trypsinogène est d’abord clivé par un autre enzyme:
– L’…
– Permet de libérer la … sous une forme …
Le trypsinogène est d’abord clivé par un autre enzyme:
– L’entérokinase
– Permet de libérer la trypsine sous une forme active.
DIGESTION DES PROTÉINES : ENZYME PANCRÉAS
* La … débute la cascade de protéolyse
* Endopeptidases: Trypsine, chymotrypsine et élastase
– Libère: … peptides en agissant sur des AA …, … et … (non polaires)
* Exopeptidases: Carboxypeptidases A et B
– Libère: … peptides et AA …
- La trypsine débute la cascade de protéolyse
- Endopeptidases: Trypsine, chymotrypsine et élastase
– Libère: Longs peptides en agissant sur des AA basiques, aromatiques et aliphatiques (non polaires) - Exopeptidases: Carboxypeptidases A et B
– Libère: Courts peptides et AA libres
DIGESTION DES PROTÉINES : ENZYMES INTESTINALES
La surface luminale de l’intestin grêle contient des ….
– Protéases spécialisées dans le clivage de l’AA en position N-terminale des … peptides
– Ex.: La famille des leucine-aminopeptidases.
* Le résultat final: mélange de … peptides et d’AA … qui peuvent être absorbés par l’….
La surface luminale de l’intestin grêle contient des aminopeptidases.
– Protéases spécialisées dans le clivage de l’AA en position N-terminale des courts peptides
– Ex.: La famille des leucine-aminopeptidases.
* Le résultat final: mélange de petits peptides et d’AA libres qui peuvent être absorbés par l’intestin.
DIGESTION DES PROTÉINES : ENZYME INTESTIN
-
L’hydrolyse de dipeptides est prise en charge au niveau du … de l’entérocyte.
– Peptidases … - Les AA absorbés par l’intestin sont :
- Relâchés dans la circulation … pour ensuite être métabolisés par le …, ou
- Libérés dans la circulation … -> … et autres organes et tissus.
- L’hydrolyse de dipeptides est prise en charge au niveau du cytosol de l’entérocyte.
– Peptidases cytoplasmiques - Les AA absorbés par l’intestin sont…
- Relâchés dans la circulation portale pour ensuite être métabolisés par le foie, ou
- Libérés dans la circulation sanguine -> muscles et autres organes et tissus.
V ou F : les entérocytes comportent des peptidases à la surface + dans le cytoplasme
Vrai
BILAN AZOTÉ + ET -
Si les phénomènes de synthèse sont plus importants que les phénomènes de …, le BA est ….
– Résultat : un … protéique net.
– Exemples: enfants en période de croissance et femmes enceintes.
- Le BA est … lorsque la perte d’… dépasse les apports.
– Résultat : une … de la … protéique.
– Exemples: : en cas de stress aigu (blessure grave, trauma), de maladie infectieuse sévère, de traitements en chimiothérapie, ou de déficience protéino-énergétique majeure (Kwashiorkor et marasme).
Si les phénomènes de synthèse sont plus importants que les phénomènes de dégradation, le BA est positif.
– Résultat : un gain protéique net.
– Exemples: enfants en période de croissance et femmes enceintes.
- Le BA est négatif lorsque la perte d’azote dépasse les apports.
– Résultat : une diminution de la masse protéique.
– Exemples: : en cas de stress aigu (blessure grave, trauma), de maladie infectieuse sévère, de traitements en chimiothérapie, ou de déficience protéino-énergétique majeure (Kwashiorkor et marasme).
HORMONES ET CONSERVATION DE LA MASSE PROTÉIQUE
- L’insuline, la GH, l’IGF-1, les androgènes et la thyroxine -> favorisent la … dans le … en période postprandiale.
- À l’opposé, les glucocorticoïdes (stress et déficit énergétique) -> inhibent 🚫 la …
– En parallèle, les glucocorticoïdes ⬆️ ou ⬇️ la libération d‘… par le muscle et favorisent la ….
- L’insuline, la GH, l’IGF-1, les androgènes et la thyroxine -> favorisent la protéosynthèse dans le muscle en période postprandiale.
- À l’opposé, les glucocorticoïdes (stress et déficit énergétique) -> inhibent la protéosynthèse.
– En parallèle, les glucocorticoïdes augmentent ⬆️ la libération d‘AA par le muscle et favorisent la gluconéogenèse hépatique.
CATABOLISME DES AA
- Chez les humains, le catabolisme des AA a lieu dans trois situations physiologiques distinctes:
1. Au cours de la … naturelle des … corporelles (muscles)
2. Lorsque l’apport de la diète en .. excède les besoins de l’organisme
3. Au cours du … - Les groupements –NH3+ des AA et le squelette hydrocarboné des acides a-cétoniques (AaC) prennent des voies cataboliques séparées mais interconnectées.
- Chez les humains, le catabolisme des AA a lieu dans trois situations physiologiques distinctes:
1. Au cours de la dégradation naturelle des protéines corporelles (muscles)
2. Lorsque l’apport de la **diète en AA ** > excède les besoins de l’organisme
3. Au cours du jeûne - Les groupements –NH3+ des AA et le squelette hydrocarboné des acides a-cétoniques (AaC) prennent des voies cataboliques séparées mais interconnectées.
CATABOLISME DES AA : RX ENZYMATIQUE
- Les AA comprennent tous une fonction -NH3+, une fonction -COOH et une chaîne latérale carbonée dont 2 comportent une fonction amide (asparagine et glutamine).
- Le catabolisme général des AA implique généralement les réactions enzymatiques suivantes:
– Des …
– Des … (oxydatives et non oxydatives)
– La … (non oxydative)
– La … - Rappel: L’ammoniaque (NH4+), issu de la désamination du groupement amine, est extrêmement toxique pour l’organisme et il doit être excrété surtout sous forme d’urée (foie) ou d’ammoniaque par les reins.
– Des transaminations
– Des désaminations (oxydatives et non oxydatives)
– La désamidation (non oxydative)
– La décarboxylation
CATABOLISME DES AA : TISSUS EXTRA-HÉPATIQUE
- Étapes du catabolisme des AA dans les tissus extra-hépatiques (muscle, intestins, cerveau, os, peau, poumons, etc.):
1. Enlèvement du groupement … -NH3+ (transamination, désamidation et/ou désamination).
2. Transport des groupements amines -NH3+ des AA vers les tissus … (foie et reins) sous forme de … ou d’….
3. Enlèvement du groupement amine -NH3+ avec synthèse d’… (uréogenèse) au … ou d’… NH4+ (ammoniogenèse) dans les …
4. Élimination de l’urée ou d’ammoniaque (NH4+) dans les …
5. Élimination … par … ou utilisation du squelette hydrocarboné des A-alpha-C restants dans le cycle de Krebs ou recyclage dans les voies anaboliques de l’organisme.
- Étapes du catabolisme des AA dans les tissus extra-hépatiques (muscle, intestins, cerveau, os, peau, poumons, etc.):
1. Enlèvement du groupement amine -NH3+ (transamination, désamidation et/ou désamination).
2. Transport des groupements amines -NH3+ des AA vers les tissus excréteurs (foie et reins) sous forme de glutamine ou d’alanine.
3. Enlèvement du groupement amine -NH3+ avec synthèse d’urée (uréogenèse) au foie ou d’ammoniaque NH4+ (ammoniogenèse) dans les reins.
4. Élimination de l’urée ou d’ammoniaque (NH4+) dans les urines.
5. Élimination irréversible par décarboxylation ou utilisation du squelette hydrocarboné des AaC restants dans le cycle de Krebs ou recyclage dans les voies anaboliques de l’organisme.
CATABOLISME DES AA : TISSU HÉPATIQUE
- Le catabolisme hépatique des acides a-cétoniques, formés après enlèvement du groupement amine -NH3+, conduit à des produits finaux différents suivant les circonstances physiologiques :
1. Des AA non … synthétisés par des processus d’… ou …
2. Des intermédiaires … (pyruvate, acétyl-CoA) en période …
3. Des … et des … de réserve (lipogenèse) en période de …
4. Du … (gluconéogenèse) et des … (cétogenèse) au cours du …
- Le catabolisme hépatique des acides a-cétoniques, formés après enlèvement du groupement amine -NH3+, conduit à des produits finaux différents suivant les circonstances physiologiques :
1. Des AA non essentiels synthétisés par des processus d’amination ou transamination.
2. Des intermédiaires énergétiques (pyruvate, acétyl-CoA) en période active
3. Des AG et des TAG de réserve (lipogenèse) en période de repos
4. Du glucose (gluconéogenèse) et des corps cétoniques (cétogenèse) au cours du jeûne
ENLÈVEMENT DU GROUPE -NH3+ DES AA
- L’enlèvement du groupement amine -NH3+ des AA est réalisée par les réactions enzymatiques suivantes:
– Des …
* Les transaminases
– Des … (oxydatives et non oxydatives)
* Cas particulier : GLU déshydrogènase, SER et THR déshydratase.
– La … (non oxydative)
* Cas particuliers : glutaminase et asparaginase
Transamination
Désamination
Désamidation
LA TRANSAMINATION
La plupart des aminotransaminases utilisent surtout l’… comme accepteur d’une fonction amine pour produire du …
La plupart des aminotransaminases utilisent surtout l’α-cétoglutarate comme accepteur d’une fonction amine pour produire du Glu
NOMME LES 3 RÔLES DES TRANSAMINASE
Synthétiser des acides aminés.
Éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d’ammoniaque NH4+
Produire des transporteurs des groupements -NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires
RÔLE DES TRANSAMINASE
Synthétiser des acides aminés.
– Le groupement -NH3+ du Glu est transféré à divers A-ALPHA-C en formant les AA correspondants.
RÔLE DES TRANSAMINASE
Éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d’ammoniaque NH4+. Comment?
– En collectant, sous forme de …, le groupement -NH3+ des AA libres en … dans les tissus.
– L’étape initiale de l’… de la plupart des AA en excès est le transfert de leur groupement -NH3+ sur l’… pour produire du … et l’… correspondant.
Éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d’ammoniaque NH4+. Comment?
– En collectant, sous forme de Glu, le groupement -NH3+ des AA libres en excès dans les tissus.
– L’étape initiale de l’oxydation de la plupart des AA en excès est le transfert de leur groupement -NH3+ sur l’a-cétoglutarate pour produire du Glu et l’A-alpha-C correspondant..
RÔLE DES TRANSAMINSASE
3. Produire des transporteurs des groupements -NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires. Comment?
– En utilisant le … et l’… NH4+ que les tissus extra-hépatiques produisent par … pour former de la … (voir glutamine synthétase)
– En utilisant le … et les … que les muscles libèrent par protéolyse pour former de l’… (voir ALAT)
– Gln et Ala -> vers d’autres tissus, notamment le foie.
– En utilisant le Glu et l’ammoniaque NH4+ que les tissus extra-hépatiques produisent par désamination pour former de la glutamine (voir glutamine synthétase)
– En utilisant le pyruvate et les AA que les muscles libèrent par protéolyse pour former de l’alanine (voir ALAT)
– Gln et Ala -> vers d’autres tissus, notamment le foie.
LA DÉSAMINATION OXYDATIVE
Nomme 2 conséquences des désaminations
1. libération des …
2. Formation des …
- Libération des ions ammoniums NH4+
- Formation des acides alpha-cétonique
CYCLE DE LA GLUTAMINE
Cycle métabolique permettant de transporter la fonction … des AA sous forme de …, des tissus formateurs vers les tissus …, les .. et le …
Cycle métabolique permettant de transporter la fonction amine des AA sous forme de glutamine, des tissus formateurs vers les tissus excréteurs, les reins et le foie
CYCLE DE LA GLUTAMINE
Enzymes impliqués:
1. Dans les tissus formateurs (muscles, cerveau, poumons, etc..):
– Les …: produisent des … et des ions …
– Les transaminases (ASAT et ALAT) et la GDH: produisent du … à partir de l’… (a-CG)
– La glutamine … : produit de la glutamine (Gln) à partir du … et des ions …
-
Dans les tissus excréteurs (reins et foie):
– La … : produit du Glu et du NH4+ à partir de la glutamine (Gln)
Enzymes impliqués:
1. Dans les tissus formateurs (muscles, cerveau, poumons, etc..):
– Les désaminases: produisent des A-alpha-C et des ions NH4+
– Les transaminases (ASAT et ALAT) et la GDH: produisent du Glu à partir de l’a-cétoglutarate (a-CG)
– La glutamine synthétase: produit de la glutamine (Gln) à partir du Glu et des ions NH4+
- Dans les tissus excréteurs (reins et foie):
– La glutaminase: produit du Glu et du NH4+ à partir de la glutamine (Gln)
CYCLE DE LA GLUTAMINE
Élimination de l’ammoniaque:
– Les reins éliminent les ions … dans les urines
– Le foie utilise le … et les ions … pour former de l’urée qui sera transporté aux … où il sera éliminé dans les urines
Éliminationdel’ammoniaque:
– Les reins éliminent les ions NH4+ dans les urines
– Le foie utilise le Glu et les ions NH4+ pour former de l’urée qui sera transporté aux reins où il sera éliminé dans les urines
Dans le cycle de la glutamine, le Glu peut être formé dans les tissus formateurs (muscles, tissu adipeux, cerveau, etc.) par l’action de la … ou les … (ASAT et ALAT).
Dans le cycle de la glutamine, le Glu peut être formé dans les tissus formateurs (muscles, tissu adipeux, cerveau, etc.) par l’action de la GDH ou les transaminases (ASAT et ALAT).
CYCLE DE LA GLUTAMINE : LA GLN SYNTHÉTASE
- Dans les tissus formateurs (muscles, tissu adipeux, cerveau, etc.)…
- Glu -> en … sous l’action de la …
- Cela permet le transfert du … sous une forme … vers le foie et les reins.
- Dans les tissus formateurs (muscles, tissu adipeux, cerveau, etc.)…
- .Glu -> en glutamine sous l’action de la glutamine synthétase.
- Cela permet le transfert du NH4+
sous une forme non toxique vers le foie et les reins.
FOIE : GLUTAMINE ET GLUTAMINASE
- Dans le foie, la glutaminase redonne du … et du … à partir de la …
– C’est le cycle de l’… qui permet l’élimination de l’excès d’… sous une forme …, … et … dans les urines.
– L’uréogenèse hépatique : environ 80 % de l’… urinaire total.
- Dans le foie, la glutaminase redonne du Glu et du NH4+ à partir de la glutamine.
– C’est le cycle de l’urée qui permet l’élimination de l’excès d’ammoniaque sous une forme neutre, hydrosoluble et concentrée dans les urines.
– L’uréogenèse hépatique : environ 80 % de l’**azote urinaire **total.
REINS, GLUTAMINE ET GLUTAMINASE
L’azote libéré par … de la … peut également être éliminé par le rein directement sous forme de NH4+
* Ceci représente environ 20 % de l’azote urinaire total.
* Cette proportion peut augmenter dans les circonstances cataboliques comme le …, l’… et les ….
L’azote libéré par désamination de la Gln peut également être éliminé par le rein directement sous forme de NH4+
* Ceci représente environ 20 % de l’azote urinaire total.
* Cette proportion peut augmenter dans les circonstances cataboliques comme le jeûne, l’acidose
métabolique et les insuffisances hépatiques.
CYCLE ALANINE-GLUCOSE
«Cycle métabolique entre le … et le … permettant aux muscles d’éliminer l’ammoniaque en transformant le pyruvate en … qui sera transporté au foie pour produire du … et de l’…».
«Cycle métabolique entre le foie et le muscle permettant aux muscles d’éliminer l’ammoniaque en transformant le pyruvate en alanine qui sera transporté au foie pour produire du glucose et de l’urée».
Élimination de l’ammoniaque au niveau des muscles.
– En effet, tout comme le Glu et la Gln, l’… participe aussi activement à l’élimination de la potentielle toxicité du NH4+ sanguin.
– Ce cycle permet de canaliser l’… des AA des … vers l’… (Ala).
– Raison: …, utilise le … comme accepteur du groupement amine -> Ala + A-alpha-C
Élimination de l’ammoniaque au niveau des muscles.
– En effet, tout comme le Glu et la Gln, l’Ala participe aussi activement à l’élimination de la potentielle toxicité du NH4+ sanguin.
– Ce cycle permet de canaliser l’azote des AA des muscles vers l’alanine (Ala).
– Raison: ALAT, utilise le pyruvate comme accepteur du groupement amine -> Ala + AaC
CYCLE ALANINE-GLUCOSE
Dans le muscle
* L’alanine, formée à partir du … par … avec les AA libres est libérée et transportée au …
Dans le muscle
* L’alanine, formée à partir du pyruvate par transamination avec les AA libres est libérée et transportée au foie.
CYCLE ALANINE-GLUCOSE
Dans le foie
* C’est l’… qui reçoit le groupement amine de l’alanine et devient ainsi du ….
Dans le foie
* C’est l’a-cétoglutarate qui reçoit le groupement amine de l’alanine et devient ainsi du glutamate.
CYCLE ALANINE-GLUCOSE
- Dans le foie, le glutamate peut être transformé en … et … par le …
- Les ions NH4+ seront utilisés pour former de l’urée qui sera par la suite excrété par les reins.
- Dans le foie, le glutamate peut être transformé en a-cétoglutarate et NH4+ par le GDH.
CYCLE ALANINE-GLUCOSE
- Le cycle alanine-glucose a une double fonction.
1) Maintien de l’… musculaire
– L’Ala transporté au foie est désaminé par … pour produire du glucose à partir du … par la voie de la …
- Le cycle alanine-glucose a une double fonction.
- Maintien de l’homéostasie glucidique musculaire
– L’Ala transporté au foie est désaminé par transamination pour produire du glucose à partir du pyruvate par la voie de la gluconéogenèse hépatique
ÉLIMINATION DE L’AMMONIAQUE D’ORIGINE INTESTINALE
Les niveaux de NH4+ dans le sang sont donc efficacement régulés par les deux mécanismes précédents (cycle alanine-glucose et ??) et demeurent ainsi peu élevés chez l’humain (10-70 μg d’azote/100 mL de plasma sanguin).
- Cependant, l’activité … dans les intestins peut accroître l’exposition humaine à l’ammoniaque.
– Désamination des … alimentaires et celles sécrétées par l’intestin
– L’enzyme bactérienne … (clive le groupement amine)
- L’absorption de l’ammoniaque issu de l’activité bactérienne intestinale s’opère très rapidement et presque entièrement dans le segment … de l’intestin grêle.
- Cependant, l’activité bactérienne dans les intestins peut accroître l’exposition humaine à l’ammoniaque.
– Désamination des protéines alimentaires et celles sécrétées par l’intestin
– L’enzyme bactérienne uréase (clive le groupement amine) - L’absorption de l’ammoniaque issu de l’activité bactérienne intestinale s’opère très rapidement et presque entièrement dans le segment iléal de l’intestin grêle.
VEINE PORTE HÉPATIQUE ET AMMONIAQUE INTESTINAL
NH4+ : absorbé dans la circulation portale et transportée vers le foie pour y être retransformé en urée.
– [NH4+ ] sang de la … »»» [NH4+ ] sang …
– Foie : absorption … dans les conditions normales
NH4+ : absorbé dans la circulation portale et transportée vers le foie pour y être retransformé en urée.
– [NH4+ ] sang de la veine porte»_space;»» [NH4+ ] sang systémique
– Foie : absorption immédiate dans les conditions normales
SYNTHÈSE ET ÉLIMINATION DE L’URÉE D’ORIGINE HÉPATIQUE
Le cycle de l’urée
* Définition: «voie métabolique qui permet d’éliminer de l’organisme les excès d’… d’origine endogène ou exogène par … de l’ammoniaque (NH4+) sous forme d’,,,».
Le cycle de l’urée
* Définition: «voie métabolique qui permet d’éliminer de l’organisme les excès d’azote d’origine endogène ou exogène par détoxication de l’ammoniaque (NH4+) sous forme d’urée».
- Au fait, la toxicité de l’urée est environ 100 000 fois plus … que celle de l’ammoniaque.
- C’est pourquoi notre organisme se permet d’investir combien d’ATP par mole d’urée formée.
Toxicité urée + faible qu’Ammoniaque
investit 3 mol D’ATP par mole d’urée formée.
ORIGINE DES ATOMES CONSTITUANTS L’URÉE
- Il faut des transporteurs de groupements amine -NH3+ : Nomme 3
– Rôle du processus de transamination/désamination
Tissus -> transporteurs -> du sang vers le foie -> formation d’urée.
- Origine de 2 atomes d’azote éliminés dans l’urée:
1. Du NH4+ tissulaire transporté par … et … (cycle de la glutamine et cycle de l’alanine-glucose)
2. De l’aspartate, formé dans le foie par transamination de l’…. - Origine du carbone: CO2 libéré par le métabolisme … hépatique.
- Il faut des transporteurs de groupements amine -NH3+ : Glu, Gln et Ala
– Rôle du processus de transamination/désamination - Origine de 2 atomes d’azote éliminés dans l’urée:
1. Du NH4+ tissulaire transporté par Glu et Ala (cycle de la glutamine et cycle de l’alanine-glucose)
2. De l’aspartate, formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate. - Origine du carbone: CO2 libéré par le métabolisme oxydatif hépatique.
TRANSFORMATION DES ACIDES ALPHA-CÉTONIQUES
* Après les étapes de transamination et de désamination, chaque A-alpha-C peut avoir 4 destinées au niveau hépatique:
a) En cas d’excès en AA libres :
1. Il peut être irréversiblement … après …
2. Il peut être transformé en intermédiaire métabolique du …, des … ou des …
3. Il peut être oxydé dans le … pour fournir de l’énergie (ATP) aux cellules hépatiques
b) En cas des besoins ponctuels ou de carence en AA libres :
- Il peut être ré-aminé -> synthèse d’…
– AA identique ou un autre après modification
- Il peut être ré-aminé -> synthèse d’…
a) En cas d’excès en AA libres :
1. Il peut être irréversiblement détruit, après décarboxylation
2. Il peut être transformé en intermédiaire métabolique du glucose, des corps cétoniques ou des lipides
3. Il peut être oxydé dans le cycle de Krebs pour fournir de l’énergie (ATP) aux cellules hépatiques
b) En cas des besoins ponctuels ou de carence en AA libres : 4. Il peut être ré-aminé -> synthèse d’AA non essentiels.
– AA identique ou un autre après modification
DÉCARBOXYLATION DES ACIDES ALPHA-CÉTONIQUE (A-ALPHA-C)
- Définition: «Réaction chimique au cours de laquelle une molécule de dioxyde de carbone (CO2) est éliminée d’une molécule organique portant un groupement …».
- Pour les AAC = étape finale et … de …
- Réaction sujette à une régulation hormonale et surtout nutritionnelle particulièrement fine, car elle contrôle la perte définitive des … pour la synthèse …
- Définition: «Réaction chimique au cours de laquelle une molécule de dioxyde de carbone (CO2) est éliminée d’une molécule organique portant un groupement acide carboxylique».
- Pour les AAC = étape finale et irréversible de dégradation.
- Réaction sujette à une régulation hormonale et surtout nutritionnelle particulièrement fine, car elle contrôle la perte définitive des AA pour la synthèse protéique.
PRODUCTION D’INTERMÉDIAIRES MÉTABOLIQUES
Les AA peuvent être transformés en … ou en …, et peuvent être classés en AA
Les AA peuvent être transformés en acétyl-CoA ou en oxaloacétate, et peuvent être classés en AA…
Glucogènes: glucose
Ø Ala, Arg, Asp, Cys, Glu, Gln, Gly, His, Met, Pro, Ser, Thr, Val
* Cétogènes: corps cétoniques
Ø Leu, Lys
* Les deux:
Ø Ile, Phe, Trp, Tyr et Thr
GLUCOGÈNE DES AA
- Les AA glucogènes: directement transformés en …, en a-CG, en fumarate, en succinyl-CoA ou en ….
- Les AA cétogènes: directement transformés en … ou en acétoacétyl-CoA.
- Puisque la plupart des AA sont glucogènes (sauf Leu et Lys qui sont purement cétogènes), leur participation à la cétogenèse et la lipogenèse est très modeste.
⭐️Le plus important AA glucogène = ?
– Le taux de gluconéogenèse hépatique à partir de l’Ala très élevé!
- Les AA glucogènes: directement transformés en pyruvate, en a-CG, en fumarate, en succinyl-CoA ou en oxaloacétate.
- Les AA cétogènes: directement transformés en acétyl-CoA ou en acétoacétyl-CoA.
- Puisque la plupart des AA sont glucogènes (sauf Leu et Lys qui sont purement cétogènes), leur participation à la cétogenèse et la lipogenèse est très modeste.
- Le plus important AA glucogène = Ala
– Le taux de gluconéogenèse hépatique à partir de l’Ala très élevé!
Comme expliqué plus haut, certains AAC peuvent être ré-aminés et transformés en AA correspondants.
Dans ce contexte, les …, la … et la … jouent un rôle très important car le Glu = principal donneur du groupe … qui peut être transféré aux AAC pour former les AA correspondants par des réactions de transamination.
Dans ce contexte, les transaminases, la GDH et la glutaminase jouent un rôle très important car le Glu = principal donneur du groupe NH2 qui peut être transféré aux AAC pour former les AA correspondants par des réactions de transamination.
RÉSUMÉ
