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Biologie cellulaire > Chapitre 5 > Flashcards

Chapitre 5 Flashcards

1
Q

Quelle est la différence entre un organisme multicellulaire et unicellulaire côté communication?

A

Unicellulaire : vont communiquer entre eux pour influencer le comportement des autres individus.
Multicellulaire : réseau de signalisation qui régulent le fonctionnement des cellules. Le bien-être de la cellule est mis de côté au profit de l’organisme entier.

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2
Q

Quelles sont les 4 composantes d’une voie de signalisation intracellulaire simple?

A
  1. Molécules signal extracellulaires
  2. Récepteurs protéiques
  3. Protéines de signalisation intracellulaire
  4. Les protéines effectrices
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Q

Qui suis-je?

Molécules agissant sur une courte ou longue distance.

A

Molécules signal extracellulaires

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4
Q

Qui suis-je?

Localisés à la surface des cellules, elles vont recevoir les signaux en liant la molécule signal.

A

Récepteurs protéiques

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5
Q

Qui suis-je?

Traitent l’information et la transmettent aux cibles.

A

Protéines de signalisation intracellulaire

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6
Q

Qui suis-je?

Entraînent une modification du comportement cellulaire.

A

Protéines effectrices

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7
Q

Quelles sont les 4 grands modes de signalisation intercellulaire?

A
  1. Contact-dépendant
  2. Paracrine
  3. Endocrine
  4. Synaptique

Il peut en avoir 5 si autocrine (paracrine) est considérée

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8
Q

Quelles sont les caratéristiques de la signalisation contact-dépendante?

A

Nécessite un contact direct d’une cellule avec une autre, où la molécule signal reste fixée à la surface de la cellule. Cette méthode ce fait normalement sur des courtes distances.

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9
Q

Vrai ou faux?

La signalisatioin contact-dépendant peut agir sur de longue distance grâce aux prolongements cellulaires

A

Vrai

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10
Q

Quelles sont les caractéristiques de la signalisation paracrine?

A

Méthode dépendante de médiateurs locaux extracellulaires qui vont agir sur des cellules voisines de leur environnement immédiat

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11
Q

Quelle est la différence entre une signalisation paracrine et autocrine?

A

Autocrine est un cas particulier de la signalisation paracrine où la cellule émettant la molécule signal extracellulaire va répondre à son propre signal.

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12
Q

Dans quelle situation retrouvons-nous l’utilisation d’une méthode de signalisation autocrine?

A

C’est une situation fréquente dans les cellules cancéreuses qui sécrètent leur propre facteur de croissance. Elles vont aussi ignorer les autres messages extracellulaires.

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13
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une signalisation synaptique?

A

Permet de très longues distances ainsi qu’une spécificité (neurotransmetteurs avec leur récepteur). Message voyage dans le neurone

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14
Q

Quelles sont les caractéristiques de la signalisation endocrine?

A

Permet la communication très longue distance. Les hormones sont reconnues grâce à des récepteurs spécifiques sur les cellules cibles

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15
Q

Les hormones sont distribuées par quel moyen?

A

Par la circulation sanguine

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16
Q

Quelles molécules peuvent agir comme des molécules de signal extracellulaire?

Il y a 8 en tout

A
  1. protéines
  2. peptides
  3. acides aminés
  4. nucléotides
  5. stéroïdes
  6. rétinoïdes
  7. dérivés d’acide gras
  8. gaz dissous
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17
Q

Quelles sont les différents mode d’action d’une molécule signal extracellulaire?

Il y a 3 modes d’actions

A
  1. exocytose
  2. diffusion
  3. clivage protéolytique
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18
Q

Quelles sont les deux caractéristique que les molécules signal extracellulaires soivent avoir?

A

Doivent agir à de faibles concentrations et doivent avoir une grande affinité pour leur récepteur

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19
Q

Quelles sont les deux types de récepteur qu’une molécule signal peut se lier?

A

Récepteur à la surface des cellules ou récepteur intracellulaire

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20
Q

Quelles sont les caractéristiques de liaison d’un récepteur à la surface des cellules?

A

Elles vont lier principalement des molécules signal hydrophiles (ne peuvent pas traverser la membrane)

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21
Q

Quelles sont les caractéristiques de liaison d’un récepteur intracellulaire?

A

Elles sont hydrophobes (capable de traverser la membrane) et vont être transportées grâce à des protéines de transports

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22
Q

Vrai ou faux

Les cellules sont exposées à une grande variété de molécules signal.

A

Vrai

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23
Q

Vrai ou faux

Les molécules n’agissent pas en combinaison.

A

Faux, elles peuvent agir en combinaison

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24
Q

Vrai ou faux

La réponse d’une cellule à un signal peut varier selon la présence d’autres signaux.

A

Vrai

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25
Q

Vrai ou faux

Chaque cellule présente tous les types de récepteurs et peuvent donc relayer tous les signaux qu’elles veulent.

A

Faux, chaque cellule exprime un répertoire de récepteur spécifique

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26
Q

Vrai ou faux

Une cellule intègre toute l’information et adopte un comportement spécifique.

A

Vrai

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27
Q

Vrai ou faux

La variété des molécules signal et leur combinaison permet seulement l’activation d’une chaîne d’évenement.

A

Faux, leur combinaison permet de contrôler le comportement cellulaire de façon très précise

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28
Q

Expliquez comment une molécule (ex. acétylcholine) peut avoir plusieurs effets

A

Selon le type celulaire, l’effet de la liaison de la molécule à son récepteur va dépendre de l’intérieur de la cellule. C’est comment la cellule va capter et intégrer la molécule qui permet d’avoir différents effets.

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29
Q

Quelles sont les trois grandes classe de récepteurs protéiques à la surface des cellules?

A
  1. Les récepteur couplés aux canaux ioniques
  2. Les récepteurs couplés aux protéines G
  3. Les récepteurs couplés aux enzymes
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30
Q

Quelles sont les caractéristiques d’un récepteur couplé aux canaux ioniques?

A

Elle est impliquée dans la communication entre les cellules qui sont électriquement excitables. Ce type de récepteurs est activés par des neurotransmetteurs qui vont ouvrir ou fermer le canal

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31
Q

Quelles sont les caratéristiques d’un récepteur couplé à la protéine G?

A

Ce type de récepteur va réguler via la protéine G (intermédiaire) l’activité d’une protéine liée à la membrane plasmique. La protéine cible peut être une enzyme ou un canal ionique tandis que la protéine G est l’intermédiaire

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32
Q

Quelles sont les caractéristiques de la protéine G?

A

C’est une protéine trimmérique qui lie le GTP

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33
Q

Quelles sont les caractéristiques d’un récepteur couplé aux enzymes?

A

Ce type de récepteur va agir comme une enzyme ou est associé à une. La molécule signal va se lier au domaine extracellulaire et l’activité enzymatique va avoir lieu dans la portion intracellulaire. Un seul passage transmembranaire

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34
Q

En ce qui concerne les récepteurs couplés aux enzymes, est-il juste de dire que la molécule signal permet l’activation du récepteur.

Est-ce qu’il y a qque chose de spécial avec ce récepteur?

A

Oui, c’est juste. Toutefois, l’enzyme ne fait pas qu’activer le récepteur, elle favorise également sa dimérisation

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35
Q

Vrai ou faux

La molécule signal permet de relayer le message directement et sans aide (exception du récepteur)

A

Faux, dans certaines situations, elle requière l’aide d’un second messager qui vont agir comme un communicateur moléculaire

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36
Q

Quelles sont les deux catégories de protéine signal intracellulaire?

A

Les seconds messagers et les protéines de signalisation

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37
Q

Comment agissent les protéines de signalisation (signal intracellulaire)

A

Agissent à titre de commutateur moléculaire et alternent entre un état inactif et actif.

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38
Q

Donnez des exemples de second messager

A

Agent chimique comme le Ca2+, AMPc, diacylglycérol

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39
Q

Comment est-ce que la régulation des communateurs moléculaires se produisent?

A

Par la phosphorylation

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40
Q

Quelle est le rôle d’une protéine kinase?

A

Une protéine kinase va permettre d’activer ou d’inactiver un ajoutant de façon covalente un ou plusieurs groupement phosphate.

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41
Q

Quelles sont les différentes protéines kinases?

Il y a deux protéines différentes

A

Sérine/thréonine kinase
Tyrosine kinase

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42
Q

Quelle est le rôle d’une protéine phosphatase?

A

La protéine phosphatase va permettre l’élimination d’un ou plusieurs groupement phosphate

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43
Q

Vrai ou faux?

L’ajout d’un groupement phosphate va automatiquement activer une protéine

A

Faux, elle peut soit activer ou incactiver la protéine cible

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44
Q

Qui suis-je?

Protéines qui alternent entre un état actif lorsque liées au GTP et un état inactif lorsque liées au GDP.

A

Protéines fixant le GTP

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45
Q

Vrai ou faux

Les protéines fixant le GTP on une activité GTPase Inrinsèque.

A

Vrai

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46
Q

Quelles sont les deux types de protéines liant le GTP?

A
  1. Protéines trimériques fixant le GTP
  2. Petite GTPases monomériques
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47
Q

Vrai ou faux

Le GTP/GDP vont amener un changement de conformation.

A

Vrai

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48
Q

Expliquez le rôle des protéines activant les GTPases

A

Elles augmentent la vitesse de l’activité GTPase intrinsèque des protéines liant le GTP. En favorisant l’hydrolyse du GTP, ces protéines régulent négativement les protéines liant le GTP

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49
Q

Quelles sont les deux options de commutateurs moléculaire?

A
  1. protéine activée ou inactivé par la phosphorylation
  2. protéine fixant le GTP
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50
Q

Quel est l’effet en résume des protéines activant les GTPases?

A

Elles accelèrent l’inactivation

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51
Q

Exliquez le rôle des facteurs d’échange des nucléotides guanine

(GEF)

A

Elles régulent positivement les protéines liant le GTP en favorisant la libération du GDP, ce qui permet au GTP de se lier.

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52
Q

Quel est le résultat d’une accumulation de GDP dans la cellule?

A

Un excès de GDP va favoriser la liaison du GTP

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53
Q

Quelles sont les types de régulateurs?

A
  1. Les protéines activant les GTPases (GAP)
  2. Les facteurs d’échange des nucléotides guanine (GEF)
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54
Q

Vrai ou faux

Deux étapes inhibitrices vont nécessairement avoir un effet inhibiteur

A

Faux, deux étapes d’inhibition peuvent avoir un effet d’activation

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55
Q

Comment la cellule fait pour avoir de la précision dans les réponses à un signal et comment éviter les croissement indésirables entre des voies de signalisation?

A

1- Avoir une haute affinité pour le récepteur et la molécule signal ainsi qu’entre les molécules de signalisation via la reconnaissance de motif spécifiques
2- Seil d’activation
3- Formation de complexe de signalisation

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56
Q

Quelles sont les trois stratégies cellulaires qui permettent à une cellule d’avoir une réponse spécifique?

A
  1. Haute affinité molécule signal/récepteur grâce à des motifs spécifiques
  2. Besoin d’un seuil d’activation
  3. Formation de complexe de signalisation
57
Q

Quelles sont les trois types de complexe de signalisation?

A
  1. Préformés sur l’échafaudage
  2. Assemblés sur un récepteur activé
  3. Assemblés sur des sites d’arrimage de phospholipides
58
Q

Expliquez c’est quoi le complexe préformés sur l’échafaudage

A

Présence d’une protéine d’échafaudage qui maintient les composantes du complexe de signalisation proche l’une de l’autre.

59
Q

Quelles sont les avantages du complexe préformé sur l’échafaudage?

Il y en a 4 au total

A
  • Permet d’obtenir une forte concentration locale
  • Activation rapide et séquentielle
  • Évite les réactions croisées
  • Activation efficace et sélective
60
Q

Expliquez c’est quoi le complexe assemblés sur un récepteur activé

A

Complexe qui se forme transitoirement et qui se dissocie quand le signal disparaît. La phosphorylation du récepteur crée des sites d’arrimage pour les protéines de signalisation intracellulaire.

61
Q

Expliquez c’est quoi un complexe assemblé sur des sites d’arrimage des phosphinositides

A

Activation du récepteur par la molécule signal va entraîner une hyperphosphorylation de phosphoinositides présent dans la membrane ce qui crée des sitess d’arrimage pour les protéines de signalisation intracellulaire

62
Q

De quoi dépendent l’assemblage des complexes de signalisation?

A

Des domaines d’intéraction moléculaires

63
Q

Que permettent les domaines d’intéraction modulaires?

A

Permettent le rapprochement des protéines de signalisation
Permettent la liaison d’un motif particulier d’une autre protéine ou d’un lipide

64
Q

Quelles sont les domaines d’intéraction modulaires connus?

A
  • Domaine d’homologie Src2 (SH2)
  • Domaine de fixation aux phosphotyrosines PTB
  • Domaine d’homologie Src3 (SH3)
  • Domaine d’homologie à la pleckstrine (PH)
65
Q

Que lie les différents domaine d’intéractions moléculaires?

A

SH2 - tyrosine phosphorylés
PTB - tyrosine phophosyrlés
SH3 - courte séquence d’acides aminés riche en proline
PH - phosphoinositides

66
Q

Qui suis-je?

Protéine de signalisation composées que de deux ou plusieurs domaines d’intéraction, agissent comme intermédiaire entre deux molécules de signalisation

A

Adaptateurs

67
Q

Quelles sont les trois types de réseaux possibles par des protéines de signalisation?

A
  1. Linéaires
  2. Ramifiés
  3. Tridimensionnels
68
Q

Vrai ou faux

Un réseau peut en influencer un autre

A

Vrai

69
Q

Quelles sont les étapes clés dans la signalisation par le récepteur de l’insuline?

Il y a 9 étapes

A
  1. Liaison du signal au récepteur
  2. Autophosphorylation du récepteur
  3. Reconnaissance d’une phosphotyrosine du récepteur par le domaine PTB de la protéine d’amarrage IRSI
  4. Fixation du domaine PH d’IRSI aux phosphoinositides de la membrane plasmique
  5. Phosphorylation d’IRSI par le récepteur de l’insuline activé
  6. Liaison du domaine SH2 de la protéine adaptatrice GRB2 à l’une des tyrosines phosphorylées d’IRSI
  7. Domaine riche en proline SOS se lient à l’une des deux domaines SH3 de GRB2
  8. GEF SOS relie le signal en aval pour activer une GTPase monomérique
  9. 2ième domaine SH3 de GRB2 lie une séquence riche en proline d’une protéine d’échafaudage
70
Q

Dans la signalisation de l’insuline, c’est quelle protéine qui permet la fixation à la membrane?

A

La protéine PH d’IRSI

71
Q

Dans la signalisation de l’insuline, c’est quelle protéine qui permet de reconnaître le récepteur activé?

A

domaine PTB d’IRSI

72
Q

Quelles sont les 7 types de relation entre le signal et la réponse?

A
  1. Temps de réponse
  2. Sensibilité
  3. Gamme dynamique
  4. Persistance
  5. Traitement du signal
  6. Intégration
  7. Coordination de réponse
73
Q

Qu’est-ce qui peut faire varier le temps de réponse entre le signal et la réponse?

A

La nature de la réponse, ex. par voie synaptique ou endocrine

74
Q

Expliquez le phénomène d’amplification

A

C’est un processus qui permet d’augmenter la sensibilité à un signal.
Un bon exemple est la production, en grande quantité, de second messager par un récepteur.

75
Q

Comment définit-on le traitement du signal?

A

Réponse abrupte ou oscillante

76
Q

Comment définit-on la gamme dynamique?

A

Fenêtre de concentration étroites ou larges

77
Q

Comment définit-on la persistance?

A

Réponse courte ou longue. On va avoir l’utilisation de boucle de rétroaction

78
Q

Quel facteur fait varier la sensibilité?

A

Elle varie en fonction du nombre de récepteur ainsi que leur affinité pour le signal

79
Q

Expliquez la relation d’intégration entre le signal et la réponse

A

C’est l’intégration de signaux provenant d’origines distinctes. Deux ou plusieurs signaux peuvent activer différentes voies de signalisation, mais qui vont aboutir en la phosphorylation de la même protéine par divers sites.

80
Q

La proteine AP2 est dit détecteur de coincidence: qu’est ce que cela veut dire?

A

Une protéine détectrice de coïncidence (AP2 dans cette situation) est une protéine qui ne peut être activée que lorsque tous les signaux nécessaires sont présents. Lorsque tous les signaux requis sont présents, la protéine va transmettre un signal à son tour.

81
Q

Expliquez la relation de coordination de réponse

A

Un signal est capable d’entrainer plusieurs effets via des effecteurs multiples (concept du réseau)

82
Q

Vrai ou faux

Le signaux ne peuvent aller que vers l’avant

A

Faux, ils vont dans des directions multiples

83
Q

Vrai ou faux

Les embranchements des voies de signalisation peuvent permettre à un siganl de moduler la réponse à d’autres signaux

A

Vrai

84
Q

Quelle est la différence entre un temps de réponse lente et rapide?

A

Lente: requiert l’expression de nombreux gène et la synthèse de nouvelle molécule
Rapide: requiert la modification de protéines déjà existantes

85
Q

C’est quoi l’effet transitoire?

A

La réponse à un signal cesse progressivement lorsque le signal cesse

86
Q

C’est quoi le Turnover (stabilité)?

A

La molécule de signalisation aura un effet sur une période de temps déterminée selon la demi-vie de la protéine de signalisation.
Si l’effet se modifie lentement: longue demi-vie
Si l’effet se modifie rapidement: courte demi-vie

87
Q

Vrai ou faux?

Il peut y avoir un arrêt plus au moins rapide de la réponse après l’arrêt du signal selon la protéine X

A

Vrai, ça varie selon la stabilité de la protéine

88
Q

Quelles sont les deux grands types de réponse ainsi que leur sous-catégorie?

A
  1. réponse progressive
  2. réponse discontinue: sigmoïdale et abrupte
89
Q

Qu’est-ce qu’une réponse progressive?

A

Réponse qui augmente régulièrement sur un grand éventail de concentration de la molécule signal. La réponse est proportionnelle à la force du signal.

90
Q

Qu’est-ce qu’une réponse discontinue de type sigmoïdale?

A

Pas de réponse à des concentrations faibles de la molécule signal. les concentrations intermédiaires causent une réponse qui augmente rapidement

91
Q

Quelle est la particularité d’une réponse discontinue de type sigmoïdale?

A

Elle permet de réduire les réponses non spécifiques

92
Q

Qu’est-ce qu’une réponse discontinue de type abrupte?

A

Réponse complète lorsque la concentration seuil est atteinte. Tout ou rien

93
Q

Qu’est-ce qu’une boucle de rétrocontrôle?

A

Produit d’un processus agit en retour pour contrôler sa propre activité de façon positive ou négative

94
Q

Expliquez ce qu’est une boucle de rétrocontrôle positive

A

La protéine kinase activée agit pour stimuler sa propre activation. Une fois activé, le système persiste dans le temps même si le signal disparait. Cette méthode favorise une réponse tout ou rien

95
Q

Expliquez ce qu’est une boucle de rétrocontrôle négative

A

La protéine kinase (pk) activée va phosphoryler et activer la phosphatase qui va l’inhiber. La réponse va diminuer vu qu’il va y avoir une baisse de l’activité de pk. Pk inactive va arrêter d’activerla phosphatase . Ça mène a deux scénarios

96
Q

Quels sont les scénarios d’une boucle de rétrocontrôle négative

A

Si le rétrocontrôle est rapide = réponse brève et diminution de celle-ci
Si le rétrocontrôle est lent = réponse oscillante

97
Q

Dans tous les cas, quelle est la particularité d’une boucle de rétrocontrôle négative?

A

La réponse cesse rapidement quand le signal cesse.

98
Q

Quel est l’objectif du processus de désensibilisation?

A

Une exposition prolongée au signal diminue la réponse de la cellule à ce signal. C’est une sorte de rétrocontrôle négatif qui opère avec un retard. Ça permet un ajustement de la sensibilité du signal

99
Q

Quelles sont les différentes méthodes de désensibilisation?

Il y en a 5 en tout

A
  1. Séquestration du récepteur
  2. Régulation négative du récepteur
  3. Inactivation du récepteur
  4. Inactivation de la protéine de signalisation
  5. Production d’une protéine inhibitrice
100
Q

Expliquez les méthodes de séquestration

A
  1. Séquestre le récepteur par endosome. Temporaire et via le récepteur
  2. Dégradation du récepteur dans les lysosomes et via le récepteur
  3. Par dé- phosphorylation
  4. Inactive les protéines de signal intracellulaire
  5. production d’une protéine inhibitrice
101
Q

Comment fonctionnent les récepteurs couplés aux protéines G?

A

Elles régulent via des protéines G l’activité d’une protéine liée à la membrane plasmique

102
Q

Quelles sont les cibles de la protéine G?

A

Une enzyme ou un canal ionique où elle va lier le GTP

103
Q

Vrai ou faux?

Les protéines G font parties de la plus grande famille de récepteur et sont des intermédiaire pour la plupart des signaux venant du monde extérieur

A

Vrai

104
Q

Quelle est la structure des récepteurs couplés aux protéines G?

A

Chaîne polypeptidique qui passe 7 fois dans la membrane + protéine G qui relaie le signal

105
Q

Vrai ou faux?

Il existe divers types de protéines G spécifiques à des récepteurs couplés aux protéines G et à des molécules de signalisation

A

Vrai

106
Q

Quelles sont les différentes sous-unités protéiques qui compose la protéine G?

A

Galpha : contient domaine Ras et AH. Va lier Gbeta
Gbeta : lie Ggamma
Ggamma : unité fonctionnelle unique

107
Q

Quelle est le mécanisme d’activation et d’inactivation de la protéine G?

A
  1. Liaison de la molécule signal entraîne un changement de conformation du récepteur
  2. Récepteur agit comme facteur d’échange de nucléotide à guanine et entraine relâchement de GDP
  3. Liaison GTP induit changement de conformation Ga se dissocie de Gbg
  4. Activation en aval des voies de signalisation intracellulaire par Ga et Gg
  5. Inactivation de Ga et son activité GTPase intrinsèque et sa liaison avec RGS qui agit comme une protéien activant les GTPases (GAP)
108
Q

Dans le mécanisme d’activation et d’inactivation de la protéine G, qu’est-ce qui agit comme GEF?

A

Le récepteur

109
Q

Quelles sont les trois mécanismes de désensibilisation des récepteurs couplés aux protéines G?

A
  1. Séquestration des récepteurs
  2. Destruction des récepteurs
  3. Inactivation des récepteurs
    Ces mécanismes dépendent tous de la phosphorylation
110
Q

Quel est le rôle de l’arrestin?

A

Elle empêche la liaison aux protéines G et sert d’adapteur pour la machinerie d’endocytose

111
Q

Quel est l’aspect médical de la protéine G?

A

La moitié de toutes les substances chimiques connues fonctionne par l’intermédiaire des récepteurs couplés aux protéines G

112
Q

Vrai ou faux?

Les récepteurs membranaires couplés à une enzyme sont des protéines transmembranaire

A

Vrai

113
Q

Quelle activité possède les récepteurs couplés à une enzyme?

A

Activité enzymatique intrinsèque ou associatioin avec une enzyme

114
Q

Vrai ou faux?

Les récepteurs ont des voies de signalisation indépendante de celle des protéine G

A

Faux, elles peuvent activer les mêmes voies de signalisation que les récepteurs couplés aux protéines G

115
Q

Quelle est la classe la plus importante dans les récepteurs couplés à une enzyme?

A

Récepteurs à activité tyrosine kinase

116
Q

Comment se fait l’activation des récepteurs couplés à des enzyme?

A

Leur activation passe par la dimérisation où une molécule signal extracellulaire va approcher les deux domaine du récepteur l’une de l’autre. Lorsque les domaines kinases sont assez proches, elles vont s’autophosphoryler ou activer une enzyme qui les active

117
Q

Vrai ou faux?

Les récepteurs tyrosine kinase contrôle le comportement des cellules au cours du développement et chez l’adulte

A

Vrai

118
Q

Quelles sont les caractéristiques commune des sous-famille des récepteurs tyrosine kinase?

A
  • Liaison de la molécule signal du ôté extracellulaire
  • Activation du domaine kinase intracellulaire
  • Phosphorylation de résidus Tyrosine du côté intracellulaire
  • Création de site d’amarrage pour les protéines de signalisation intracellulaire
  • Relais du signal en aval
119
Q

Comment se fait l’activation des récepteurs tyrosine kinase via la dimérisation?

A

La liaison du ligand induit la dimérisation du récepteur et son activation en raprochant les domaines inactifs. la trans- ou autophosphorylation permet l’activation complète qui génère la création de site d’arrimage pour les protéines signaux. Il va y avoir une formation de complexes de signalisation pour différentes voies = activation complète.

120
Q

Vrai ou faux?

Les récepteurs tyrosine kinase ont un seul site d’arrimage

A

Vrai

121
Q

Comment est-ce qu’on inhibe les récepteurs tyrosine kinase?

A

Il faut qu’une protéine lie les tyrosine phosphorylées du récepteur via leur domaine SH2

122
Q

Quel est le rôle de c-Cbl?

A

Il va induire l’ubiquitinylationi des récepteurs causant l’endocytose du récepteur et sa dégradation dans les lysosomes.

123
Q

Pour quelle raison c-Cbl s’active?

A

C’est pour éviter la prolifération non contrôlée des cellules

124
Q

Les familles Ras GTPases et Rho GTPases relaient des signaux de quel récepteur?

A

Tyrosine kinase

125
Q

Quelles sont les signaux relayés par les famille Ras et Rho?

A

Ras : prolifération et différenciation
Rho : réorganisation du cytosquelette

126
Q

Vrai ou faux?

30% de cancer humains contiennent des mutations dans Ras qui rendent la GTPase hyperactive

A

Vrai

127
Q

Qu’arrive-t-il quand Ras devient hyperactive?

A

Prolifération non contrôlée des cellules

128
Q

Quelles sont les caractéristiques de Ras dans la cellule?

A

Ras est ancrée à la membrane et va agir comme commutateur moléculaire

129
Q

Qu’est-ce qu’un comutateur moléculaire?

A

Il est inactif lorsque lié au GDP et actif lorsque lié au GTP

130
Q

Quelles sont les étapes d’activation de Ras?

A
  1. Liaison de la molécule signal
  2. Dimérisation et activation du récepteur
  3. Recrutement de Ras-GEF (SOS) de façon direct ou indirect
  4. Activation de Ras
  5. Transmission du signal en aval vers plusieurs voies de signalisation intracellulaire
131
Q

Quelle est la protéine qui permet le recrutement indirect de Ras-GEF (SOS)?

A

C’est une protéine adaptatrice Grb2

132
Q

Comment est l’activation de Ras?

A

Ras est activée de façon transitoire. Donc, c’est rapide et de courte durée

133
Q

Qui est responsable de l’inactivation au niveau de base de Ras?

A

Des phosphatases tyrosines-spécifiques et Ras-GAP

134
Q

Comment fait-on pour que Ras devienne un signal de longue durée?

A

Module de trois protéines kinases appelées MAPK (mitogen-activated protein kinases)

135
Q

Quelles sont les trois composantes du module MAPK?

A

MAP kinase qui est la dernière de la série
MAP kinase kinase qui phosphoryle et active la dernière kinase
MAP kinase kinase kinase qui reçoit le signal de Ras et le transmet à la MAP kinase kinase

136
Q

Quels sont les gènes cibles par les MAPK?

A

Gène de la cycline impliquées dans le cycle cellulaire et la prolifération
Phosphatase qui permettent de créer des boucles de rétrocontrôle négative

137
Q

Combien de MAPK peuvent fonctionner en parallèle?

A

5

138
Q

Quels sont les ligands spécifiques qui permettent l’activation des MAPK?

A

Facteurs de croissance -> active RAF-MEK-ERK
Facteur de stress -> active p38 ou JNK

139
Q

Comment est-ce que la cellule s’arrange pour qu’elle puisse utiliser les modules MAPK en parallèle?

A

L’utilisation de protéine d’échafaudage permet d’éviter les réactions croisées et assure la spécificité de chaque réponse bien qu’elle diminue le potentiel d’amplification

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