chapitre 3 Flashcards
que sont les composantes d’un aa?
1-groupement R
2-groupement NH2
3-groupement COOH
quel est le rôle principal des AA?
constituer les protéines pour l’élaboration et le maintient du tissu vivant
par rapport aux glucides et aux lipides, qu’en est-il du stockage et du rôle énergétique de aa?
1-ils ne peuvent pas être mis en réserve
2-leur rôle est secondaire, mais non négligeable
qu’obtient-on lors de la désamination d’un aa? (2) lequel est toxique pour l’organisme?
1-acide alpha-cétonique
2-ammoniaque (NH4+) (lui)
sous quelle forme est excrétée l’ammoniaque dans les reins? dans le foie?
1-ammoniaque
2-urée
que devient l’alanine après une désaminaion?
pyruvate
que devient l’aspartate après une desamination?
OAA
que devient le glutamate apres la désamination?
a-cétoglutarate
que devient la glutamine après la désamination?
glutamate
que devient l’arginine après la désamination?
mène à fabriquer l’urée
quels sont les besoins nutritionnels minimum quotidien en protéines? quelle est l consommation quotidienne typique nord américaine?
52g
100g
nomme les 6 aa irremplaçables
valine leucine isoleucine tryptophan thréonine lysine
qu’obtient-on en ajoutant un benzène à l’alanine?
phénylalanine
comment peut-on aider la digestion des protéines? que se passe-t-il avec elles dans le tractus gastro intestinal? sous quelle action la digestion des protéines commence-t-elle? où finit-elle?
1-cuisson
2-hydrolysation par protéases
3-action de l’acidité gastrique et de la pepsine au niveau de l’estomac
4-intestin grêle
qu’est ce que l’équilibre entre la protéosynthèse et la protéolyse?
conservation de la masse protéique
sur les 150g d’AA libres, combien sera dégradé par le foie? que peut-on faire des acides alpha cétoniques une fois l’AA dégradé (3)?
75g
glucose, lipides et corps cétoniques
à quoi sert le bilan azoté?
évaluer l’équilibre entre l’apport en azote et l’azote excrété par l’urine et les matières fécales
qu’est-ce que la constate 4gN?
pertes d’azote provenant de l’azote fécal, cutané et urinaire non uréique en l’absence de pertes anormales
1g d’azote équivaut à _g de protéines?
6,25
Si les phénomènes de synthèse sont plus importants que les phénomènes
de dégradation, qu’est-ce que ca implique? quel est le résultat? nomme deux exemples
un BA positif
gain protéique net
enfants en période de croissance et femmes en grossesse
si lorsque la perte d’azote dépasse les apports, que cela imoplique-t-il? quel est le résultat? nomme 3 exemples
BA négatif
diminution de la masse protéique
stress aigu, maladie infectieuse sévère, chimiothérapie
quelles hormones favorisent la
protéosynthèse dans le muscle en période postprandiale? (5) quelle hormone l’inhibe?
1-insuline
2-GH
3-IGF-1
4-androgènes
5-thyroxine
glucocorticoïdes
que font les glucocorticoïdes avec les AA?
augmentent leur libération par le muscle et favorisent la gluconéogenèse hépatique
quelles sont les 3 situations dans lesquelles les humains font le catabolisme des AA?
1-dégradation naturelle des protéines corporelles
2- apport d’AA excès les besoins de l’organisme
3-au cours d’un jeune
quelles réactions sont généralement impliquées dans le catabolisme des AA? (4)
1-transamination
2-désamination
3-désamidation
4-décarboxylation
nomme les 5 étapes du catabolisme des AA dans les tissus extra-hépatiques
1-enlèvement du groupe amine (transamination/désamination/désamidation)
2-tranport des groupements amines vers les tissus excréteurs sous forme de glutamine ou d’alanine
3-enlèvement du groupement amine avec la synthèse de l’urée au foie ou d’ammoniaque dans les reins
4-élimination de l’urée ou d’ammoniaque dans l’urine
5-décarboxylation de l’acide alpha-cétonique ou utilisation de son squelette hydrocarboné dans le cycle de Krebs
quels produits finaux obtient-on du catabolisme des AA en période active? en période de repos? au cours du jeune? sans période précise?
1-intermédiaires énergétiques (pyruvate, acétyl CoA)
2-AG et TAG de réserve
3-glucose et corps cétoniques
4-des AA non essentiels par amination ou transamination
quelle réaction enlève le groupement amine en général et quelle enzyme s’en occupe? quelle réaction fait la glutamate déshydrogénase (GDH)? qu’en est-il de la glutaminase et l’asparaginase?
1-transamination, transaminase
2-désamination
3-désamidation
vrai ou faux: une transamination est irréversible
faux
quel aa avec quel acide alpha cétonique est souvent utilisé pour le couplage de réaction de transamination?
glutamate alpha cétoglutarate
dans la cas de ALAT, que se passe-t-il dans le muscle? dans le foie?
pyruvate devient alanine
alanine devient pyruvate
dans le cas de ASAT, que se passe-t-il dans le foie?
OAA est utilisé pour produire aspartate
comment eles transaminases éliminent les déchets sous forme d’ammoniaque? quelle est cette réaction?
1-collecte de NH3 des AA en excès sous forme de glutamate
2-réaction initiale de l’oxydation de la plupart des aa en excès
comment les transaminases produisent-elles des transporteurs des groupements NH3 provenant du catabolisme de protéines tissulaires? comment obtiennent-elles leurs produits? quelle réaction est utilisée pour le couplage? ou vont les produits?
1-utilisation de glu et NH4 pour former glutamine (glutamine synthétase)
2-glu par transamination ou GDH et NH4 par désamination
3-pyruvate -> ala (ALAT)
4-vers d’autres tissus, notamment le foie
comment produit-on de l’énergie à l’aide de la désamination oxydative?
formation des acides a cétoniques et conversion en pyruvate, acétyl coa ou substrat du cycle de Krebs
qui est le cofacteur de GDH dans la désamination oxydative du glutamate? comment cette réaction est-elle régulée?
NAD ou NADP
glu-> NH4 et a a-cétonique en présence d’APD ou NAD
NH4+ a a-cétonique-> glu en présence d’ATP ou NADHH
quel est le rôle de la GDH dans le muscle? dans le foie?
1-produire du glu pour synthèse d’AA non essentiel, surtout glutamine
2- éliminer NH3 des AA en NH4 (reins) ou en d’urée (foie) et production d’ATP avec a-KG
pourquoi la glutamine et l’asparagine ne peuvent pas faire de désamination oxydative directe? quelle réaction la remplace?
car elles ont une fonction amide
désamidation
quel est le rôle de la glutaminase dans le foie? dans les reins? dans les deux?
uréogenèse
ammoniogenèse
glutaminolyse (production d’ATP)
vrai ou faux: les reins fabriquent l’urée et le foie la reçoit pour s’en débarrasser dans l’urine
faux: l’Inverse
quel sont les niveaux de NH4 plasmatique chez les sujets sains?
10-70 ug/100mL de plasma
dis les 4 mécanismes de régulation du NH4+, leur origine et leur transporteur ainsi que leur destination
1- cycle de la glutamine, tissu producteurs de NH4 sous forme de glutamine, foie ou reins (urines)
2-cycle alanine-glucose, muscles squelettiques sous forme d’alanine, foie
3-veine porte hépatique, intestins sous forme d’ammoniaque, foie
4-élimination au niveau des reins, foie sous forme d’urée ou tous les tissus sous forme d’ammoniaque (cycle de la glutamine), urines
nomme les enzymes du cycle de la glutamine impliquées dans les tissus formateurs et leur rôle (3). fait pareil pour celle dans les tissus excréteurs (foie et reins)
1-désaminases: production d’Aac et de NH4+
2-transaminases (ALAT et ASAT) et GDH: production de glutamate à partir d’a-KG
3-glutamine synthétase: produit glutamine à partir de glutamate et NH4+
glutaminase: produit glutamate et NH4+ à partir de glutamine (désamidation)
combien de NH4 par glutamine?
2
que se passe-t-il avec le NH4 libéré par la glutaminase dans le foie?
il est envoyé dans le cycle de l’urée à la carbamoyl-phosphate synthétase I avec du bicarbonate pour former un carbamoyl phosphate
quelle proportion de l’Azote urinaire vient de l’uréogenèse hépatique?
80%
que se passe-t-il avec le NH4 libéré par la glutaminase dans les reins? cela correspond à quel proportion de l’azote urinaire totale? nomme 3 situations où la proportion peut changer
il peut directement être éliminé tel quel
20% de l’azote urinaire
1-jeune
2-acidose métabolique
3-insuffisance hépatique
à quoi sert le cycle de l’alanine glucose?
éliminer de l’ammoniaque au niveau des muscles
qui utilise le pyruvate comme accepteur du goupement amine?
ALAT
que se passe-t-til dans le muscle lors du cycle alanine glucose? dans le foie?
formation d’alanine à partir de pyruvate par transamination avec AA libres et transport au foie
aKG reçoit le groupement amine de l’alanine et devient glutamate
Une fois le glutamate synthétisé dans le foie par le cycle de l’alanine glucose, que fait-il?
devient aKG+NH4 grâce à GDH. aKG va dans le cycle de krebs et NH4 va dans l’urée
comment l’activité bactérienne peut elle accroitre l’exposition humaine à l’ammoniaque?
1-désamination des protéines alimentaires et celles sécrétées par l’intestin par l’enzyme uréase bactérienne
ou se fait principalement l’absorption de l’ammoniaque issue de l’activité bactérienne?
iléum
que se passe-t-il à la veine porte hépatique?
NH4 absorbé dans la circulation portale et transportée vers le foie, qui l’absorbe immédiatement dans des conditions normales
où va le NH4 issu de la porte hépatique?
cycle de l’urée
d’où vienne les atomes d’azote qui entrent dans le cycle de l’urée(2)? le CO2?
1-NH4 tissulaire transporté par Gln et Ala (cycle glutamine et cycle alanine glucose)
2-de l’aspartate formé par le foie par transamination de l’OAA
libéré par métabolisme oxydatif hépatique
vrai ou faux: les AA en excès qui circulent sont catabolisés par les reins par désamination pour faire de l’urée
faux: foie
où se répartissent les enzymes du cycle de l’urée? (3)
matrice mito, cytoplasme et membrane du RE
qui suis-je? je transporte la plupart de l’azote des tissus jusqu’aux mitochondires des cellules du foie
glutamine
une fois le carbamoyl phosphate formé? que fait-il?
se condense avec l’ornitine pour former la citrulline
le 2ème NH2 du cycle de l’urée est apporté par l’aspartate, qui se condense avec la citrulline. quelle molécule en résulte?
arginino-succinate
quelles molécules sont obtenues par le clivage de l’argino-succinate?
arginine et fumarate
quelle molécule est hydrolysée à la fin du cycle de l’urée pour produire l’urée? quelle autre molécule est produite par le fait même? que fait cette deuxième molécule?
arginine
ornithine
elle recommence le cycle
qui est l’effecteur positif du cycle de l’urée?
à partir de quoi? quelle enzyme le produit? quelle enzyme doit être activée allostériquement par le fait même?
N-acétyl glutamate
glutamate et acétyl CoA
N-acétyl glutamate synthétase
carbamoyl-phosphate synthétase I
qui est l’inhibiteur du cycle de l’urée? comment?
ornithine en excès
inhibiteur de l’arginase
qu’est-ce qui entre dans le cycle de l’urée(3)? qu’est-ce qui en sort(2)? combien d’ATP sont consommées?
NH4, aspartate et bicarbonate
urée et fumarate
3
que se pase-t-il avec le fumarate issu du cycle de l’urée?
utilisé pour produire du glucose
que sont les 3 destinées des Aac en cas d’excès d’AA libres? en cas de besoin ponctuel ou carence?
1-irréversiblement détruit après décarboxylation
2-transformé en intermédiaire métabolique du glucose, corps cétoniques ou lipides
3-oxydation dans le cycle de Krebs pour É aux cellules hépatiques
réamination -> AA non essentiel (identique ou un autre)
qu’est- ce qu’une décarboxylation? qu’est-ce que c’est concernant les Aac?
CO2 enlevé d’une molécule organique qui a un COOH
dernière étape irréversible avant la dégradation
à partir de quoi les Aac peuvent être convertis en glucose par gluconéogenèse (2)? en corps cétoniques par cétogenèse? en lipides par lipogenèse?
pyruvate ou OAA
acétyl CoA
acétyl CoA
quel AA peut être utilisé pour la gluconéogenèse(le seul à se rappeler)? pour la cétogenèse(2)?
ala
leucine, lysine
quels AA peuvent être utilisés à la fois pour le glucose et les corps cétoniques(5)?
isoleucine (Ile), phenylalanine (Phe), tryptophane (Trp), tyrosine (Tyr), thréonine (Thr)
quels enzymes jouent un rôle important dans la réamination des AA(3)? pourquoi?
transaminases, GDH, glutaminase
glu est le principal donneur de NH2 aux Aac
