Chapitre 3 Flashcards
C quoi microsomes et cmt les isoler
portions de reticulum endoplasmiques
centrifugation separation par leur taille
2 types de ribosomes
libres ds cyto et lies au RE
Systeme co traductionnel du ciblage proteines ds le RE
SRP: signal recognition particle
SR: SRP receptor
Lors de la trad, SRP se lie sur signal du peptide emergant (ribosome + peptide)
complexe SRP prot se dirige vers SR de la membrane RE
proteine est transloquee a travers du translocon Sec61
prot continue detre traduite ds le RE
Structure du SRP
Domaine S: lie la sequence signal du peptide
Domaine Alu: permet arret temporaire de lelongation du peptide jusqua ce que complexe soit lie au SR
Implication de GTP dans liaison du ribosome
Complexe SRP-peptide-SR facilite relache du peptide = ouverture translocon
apres dissociation SRP recycle en se liant a GDP/GTP pr reguler son activite
Qu’est ce qui facilite ouverture de Sec61
liaison SRP-ribosome
Translocon et permeabilite membranaire
Bouchon qd translocon ferme rend membrane impermeable. bouchon deplace qd chaine peptidique entre ds cytosol
Environnement associe au translocon ds la lumiere du RE
Proteines necessaire pr faire modif post trad sont proches du translocon, ainsi qd proteine entre ds la lumiere du RE elle est mature et fonctionnelle
Cest quoi la voie ERAD
les proteines mal repliees prennent la voie ERAD pr etre degradees ds le proteasome ds le cytoplasme (doit etre ubiquitinee pr etre reconnue)
Etapes ERAD
1- Reconnaissance des prot mal repliees ds le RE par chaperones (ex: calnexine calreticuline)
2- Retrotranslocation de la proteine mal repliee en degageant BIP (bouchon)
3- Ubiquitination a la sortie du canal
4- Degradation au proteasome
Reponse UPR (unfolded protein response) 3 solutions
PERK : diminution production de proteines
ATF6 : augmente capactie repliment prot
IRE1: augmente capacite degradation proteines mal repliees
V ou F p53 a des roles diff selon localisation cellulaire
V, et selon les modifications que cette proteine subit (regulateur de la reponse cellulaire au stress)
Cmt est organise le cytoplasme
En condensats biomoleculaires par separation liquide liquide
Cmt se fait la separation liquide liquide
qd la force intermolec entre les macromolec est superieure a celle des macromolec et substances environnantes
ces macromolec se condensent et excluent proteines indesirables
2 types de compartiments sans membrane
Granules P
Granules de stress
Aggregats vs condensats
Aggregats perdent leur fct
Role de lARN dans les granules de stress ou compartiments en general
Permet multivalence de la sep de phase
echange dynaamique avec cytosol, stabilite interactions molec
ECHAFFAUDAGE
Fonctions condensats
permet aux organites de sechanger plus vite
role des granules de stress
qd stress cell = arret trad = formation GS
conservent ARNm et proteines pr reguler traduction
ou ciblent ARNm pr degradation ds les corps P
V ou F corps P adjacents aux GS
V
que contiennent les corps P
proteines impliquees ds degradation ARN
explique la relation des condensats/agregats dARN ds le contexte des maladies neurodegeneratives
a long term les granules de stress solidifient et augmentent la probabilite dagregation pathologiques
Role signalisation proteines echafaudage
Agissent cm plateformes qui organisent et dirigent signaux sans ARN
Compartimentalisation horizontale dans la membrane plasmique
Lipid rafts = microdomaines enrichis en cholesterol & sphingolipides
sont moins fluides que membrane et enrichis en proteines pr signalisation
enrichissement = selectif = sequestrer certaines prot
= compart subcell = augmente specif signal
