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Chap 6 - protéines + enzyme Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

protéine origine

A
  • du grec prôtos qui signifie « premier » , « essentiel »
  • majorité des fct dynamiques chez vivant dépendent des protéines
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Q

diversité des protéines

A
  • chacune ayant une structure et
    une fonction différente
  • peuvent être fonctionnelles seules et/ou avec d’autres protéines
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3
Q

exemple du canal sodium Na+

A

laisse slm passer Na+

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4
Q

à propos du gluten (fun fact)

A

gluten est une structure élastique que l’on obtient en mélangeant certaines farines (issues de céréales) avec de l’eau.

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5
Q

problème avec le gluten? (fun fact)

A
  • Historique : On utilisait dans le temps du levain et de longues durées de fermentation pour la pousse au lieu de levures. L’avantage est que les micro-organismes digéraient le gluten ce qui le rendait plus digeste à la consommation
  • Économique : Pour les industriels, une pâte riche en gluten est plus élastique, ce qui augmente sa conservation, congélation, décongélation, temps de pousse réduit, etc
  • Sensibilité au gluten / allergie
  • système digestif: dans l’intestin avec filaments d’actin qui augmentent surface de contact
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6
Q

Sensibilité au gluten / allergie (fun fact)

A
  • Le gluten (protéine) n’est pas totalement digéré (dégradé) en acides aminés. Certains peptides sont absorbés par l’intestin grêle.
  • Cela cause une activation du système
    immunitaire qui reconnaît les peptides comme étant étrangers et dangereux.
  • Cela cause une inflammation, destruction des cellules de la paroi intestinale qui cause avec le temps une malabsorption des nutriments = destruction de la parroi intestinale par killer T cell; dangereux à long terme
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7
Q

liaison peptidique

A

groupement carboxylique (COOH) + groupement amine (NH2)

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8
Q

chaîne polypeptidique

A

association de plusieurs acides aminés

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9
Q

protéines

A

repliement de chaîne polypeptidique

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10
Q

4 catégories en fonction de la constitution de leur chaîne latérale R

A
  • Hydrophile
  • Hydrophobe
  • Chargé positivement
  • Chargé négativement
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11
Q

nomenclature chaîne polypeptidique

A
  • toujours commencer par extréminé Nh3+ (extrémité N-term ou N-terminale)
  • toujours finir avec Coo- (extrémité -COO- ou C-terminale)
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12
Q

alignement ds chaîne polypeptidique

A
  • chaîne latérale R alterne de sens tout au long de la séquence
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13
Q

structure secondaire protéines

A

2 types de zones d’angles:
- 1 = feuillets bêta
- 2 = hélices alpha

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14
Q

feuilles beta

A
  • structure secondaire des protéines
  • liaisons d’hydrogènes (OH) entre les hélices dans les chaînes polypeptidiques (dessin) = forme en tonneau
  • peut avoir organisation parallèle ou antiparallèle
  • plus rigide, moins flexible = structures plus résistantes
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15
Q

hélice alpha

A
  • structure secondaire des protéines
  • liaisons hydrogènes entre des acides aminés proches sur la chaîne polypeptidique
  • résidus R pointent vers l’extérieur de l’hélice
  • important pour protéines membranaires:amphiphiles = hydrophobe extérieur, hydrophile intérieur
  • conformation hélicoïdale, compacte, stable, flexible, élastique
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16
Q

ex hélice alpha

A
  • kinésine est la protéine qui transporte les vésicules de part et d’autre de la cellule.
  • longue hélice alpha qui fait le lien entre les deux extrémités.
  • exemple de stabilité et de flexibilité de l’hélice alpha pour supporter les contraintes du transport de vésicules
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17
Q

feuillets bêta

A
  • organisation parallèle ou
    antiparallèle.
  • structure plus rigide et moins flexible.
  • des structures plus résistantes.
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18
Q

structure tertiaire

A
  • organisation tridimensionnelle complète de la chaîne polypeptidique
  • résulte du repliement des structures secondaires (hélices alpha + feuillets bêta) ===une forme globale stable et fonctionnelle
  • repliement déterminé par interaction entre chaînes latérales (R)
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19
Q

types d’interactions structure tertiaire des protéines

A
  • hydrophobes
  • ionique
  • ponts disulfurique
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20
Q

structure tertiaire de protéine hydrophobe

A

acides aminés hydrophobes ont tendance à se regrouper ds la protéine=== STABILISER le repliement

21
Q

structure tertiaire de protéine ionique

A

groupes chargés positivement et négativement

22
Q

structure tertiaire de protéine pont disulfurique

A

liaison covalente entre 2 groupes thiols (-SH) ===STABILITÉ

23
Q

structure tertiaire de protéine hydrogène

A

entre OH, polaire, moins stable

24
Q

structure quaternaire des protéines

A
  • plusieurs chaînes polypeptidiques (ou sous-unités) qui interagissent formant une protéine fonctionnelle.
  • sous-unités, souvent identiques (homo) ou différentes (hétéro), sont stabilisées par 4 types d’interactions (même que pr structure tertiaire protéines)
25
Q

nomenclature structure quaternaire des protéines

A
  • homo-#sous-unités: structure quaternaire composée exactement de même protéine
  • hétéro-#sous-unités: sous-unités de protéines diff.
26
Q

suffixe deux, trois, quatre, cing, six, sept

A

dimère, trimère, tétramère, pentamère, hexamère, heptamère

27
Q

Dénaturation des protéines + ex

A
  • protéine perd sa structure tridimensionnelle native, essentielle à sa fonction biologique, sans rupture des liaisons peptidiques dans sa chaîne primaire === oui rupture liaison hydrogènes et autres.
  • Exemple de l’oeuf : La cuisson est en fait un
    processus de dénaturation des protéines de
    l’oeuf
  • Réversible et irréversible dépendamment:
    irréversible (ex de l’oeuf)
28
Q

facteurs dénaturation protéine (4)

A
  • chaleur
  • variation de pH
  • agents dénaturants
  • présence de solvants organiques (ex : alcool)
29
Q

différentes structures des protéines

A

I: chaîne polypeptidique de N+ à COO-
II: feuillet bête et hélice alpha
III: organisation tridimensionnelle (forme stable et fonctionnelle) (grâce aux interactions entre chaînes latérales)
VI: sous-unités de chaînes polypeptidiques formant la protéine

30
Q

réaction chimique

A
  • processus où réactifs se transforment en produits
  • résultat des particules de réactif qui entrent en collision les unes avec les autres
  • très sélectif malgré collisions (faut que ce soit géométriquement optimal)
31
Q

Énergie d’activation

A
  • qté minimale d’énergie nécessaire pr que la réaction ait lieu
  • plus l’É d’activation est petite, plus elle est spontanée et rapide
  • une petite énergie d’activation signifie pt une présence de catalyseur
32
Q

comment accéléer réaction

A

augmenter température et pression

33
Q

état de transition

A
  • moment précis où réactifs pas encore complètement devenus produits
  • configuration très instable de haute énergie au sommet de la barrière d’énergie d’activation
34
Q

catalyseur chimique

A
  • substance qui augmente vitesse de réaction sans être consommée au cours de celle-ci
  • diminue énergie d’activation nécessaire
35
Q

réaction endergonique

A
  • delta G (enthalpie libre) positive
  • absorbe énergie
  • réaction non spontanée
  • dégradation de l’ATP en ADP+Pi qui est thermodynamiquement favorable
36
Q

réaction exergonique

A
  • réaction spontanée
  • énergie absorbée
  • delta G (enthalpie libre) négatif
  • dégradation de l’ATP en ADP+Pi qui est thermodynamiquement favorable
37
Q

ATP utilité

A
  • source d’É consommée et produite
  • anabolisme par exemple (création mol. complexes avec mol. simples en infusant de l’énergie)
38
Q

Bilan

A

somme des entropies

39
Q

spontanéité VS vitesse de réaction

A

ne détermine rien

40
Q

Enzyme

A
  • catalyseurs biologiques (accélère une réaction chimique sans être elle-même consommée au cours de la réaction)
  • rôle crucial de facilitateur + régulateur des réactions biochimiques nécessaires à la vie
  • fct diminuer énergie d’activation === réactions se déroulent + vite à des températures compatibles avec la vie
  • structures dynamiques dont léger changement de conformation permettrait la réaction de se faire
41
Q

Spécificité des enzymes

A
  • attirent des substrats de façon spécifique + dans la géométrie optimale + efficace
  • permet repliement protéique=== les enzymes sont très spécifiques à leurs substrats
  • spécificité: chaque enzyme reconnaît seulement son substrat, telle une clée et une serrure
42
Q

spontanéité (?)

A

sans enzyme (catalyseur) , la réaction peut prendre des années à se faire alors qu’elle pourrait être thermodynamiquement favorisée

43
Q

résultat repliement protéique parfait

A

création d’une cavité appelée site actif pr le substrat

44
Q

site actif

A
  • accueille le ou les substrats et les oriente de la manière la plus idéale pour permettre à la réaction chimique de se faire
  • explique spécificité
45
Q

cycle de repliement protéique

A

1) substrat entre ds site actif de l’enzyme ds la forme change pour épouser la forme des substrats
2) liaison non covalentes (hydrogènes + ioniques) maintiennent substrats
3) site actif abaisse Ea + accélère réaction
4) substrats se transforment en produits
5) enzyme libère produits
6) site actif prêt à accueillir de nouvelles molécules de substrats

46
Q

Explication efficacité enzymatique

A
  • stabilisation état de transition + diminution Ea = accélération
  • grande spécificité = grands rendements
  • grande affinité pour substrats = fixation des substrats qui accélère réaction
47
Q

Facteurs influençant l’activité enzymatique (5)

A
  • forte variation de pH, de température ou de concentration en sels, agents dénaturants et les solvants organiques
  • même entraîner la dénaturation de la protéine. Il en est de même pour les
  • Chaque enzyme a des paramètres optimaux de température, de pH et de concentration en sels qui varient en fonction l’organisme, du rôle spécifique de l’enzyme et de sa localisation au sein de l’organisme (impacte site actif et change la forme de l’Enzyme)
48
Q

inhibiteur non compétitif

A
  • repliement tridimensionnel protéique crée sites allostéeiques qui régulent activité protéine
  • se fixe sur le site allostérique
  • fct rétro-contrôle négatif: diminuer voir arrêter l’activité de l’enzyme limitant production produits
  • souvent produit voie métabolique (série de réactions chimiques où chaque produit est le réactif de l’enzyme suivante et menant à lafin à l’obtention du produit désiré)
49
Q

inhibiteur compétitif

A
  • rentre en compétition avec le substrat, en se fixant sur le site actif
  • pas modifié par l’enzyme
  • déstabilise, inhibe et peut arrêter la réaction
  • ex: methotrexate

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