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Biologie Moléculaire > Chap 10 : Traduction > Flashcards

Chap 10 : Traduction Flashcards

1
Q

Définition traduction:

A

Processus par lequel est assemblé une protéine sous forme d’une structure primaire d’AA, dont la séquence est déterminée par l’information des codons de l’ARNm

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Q

Quel type de liaison relie 2 a.a?

A

liaison peptidique

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3
Q

Définition code génétique:

A

Règles par lesquelles la séquence de nucléotides d’un gène d’un ARNm est traduite en séquence d’AA (protéine)

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4
Q

Comment est lu le code génétique?

A

par codons

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5
Q

Codons =

A

groupes de 3 nucléotides consécutifs

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6
Q

Combien de codons totaux?

A

64

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7
Q

Noms des nucléotides à purines et la base qui leur est associée:

A

Adénosine (adénine=A)

Guanosine (Guanine = G)

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8
Q

Noms des nucléotides à pyrimidines et leur base azotée:

A

Uridine (uracyl U)

Cytidine (Cytosine C)

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9
Q

Définition dégénérescence :

A

un même AA peut être codé par plusieurs codons

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10
Q

à quoi est due la dégénérescence?

A

redondance du code génétique : 64 codons pour 20 AA

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11
Q

Codons STOP:

A
  1. UAA
  2. UAG
  3. UGA
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12
Q

Quels acides aminés ont 1 codon?

A

Met et trp (méthionine et tryptophane)

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13
Q

Quel est le codon d’initiation de traduction ?

A

AUG = méthionine

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14
Q

V ou F : les 2 derniers nucléotides sont généralement les mêmes et le 1er est variable

A

Faux: les 2 premiers nucléotides d’un même aa est généralement le même et le 3e est variable

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15
Q

V ou F : les aa similaires ont souvent des codons similaires?

A

Vrai

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16
Q

Comment sont les codons des AA hydrophobes?

A

une pyrimidine en 2e position

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17
Q

comment sont structurés les aa polaires ou chargés?

A

ont une purine en 2e position

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18
Q

quel est le code du tryptophane ?

A

ugg

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19
Q

Quel est l’avantage de la dégénérescence?

A

Mutations ont moins de chance d’entraîner des effets délétaires ou fatal

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20
Q

,

A

m

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21
Q

m

A

m

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22
Q

Comment le code génétique est-il non équivoque?

A

pour 1 codon = 1 AA

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23
Q

Mécanisme moléculaire du code génétique non équivoque :

A

dans 1 ARNt : 1 extrémité avec AA et 1 extrémité avec l’anticodon spécifique à l’AA

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24
Q

le code génétique se chevauche-t-il?

A

non

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25
Q

le code génétique comporte-t-il de la ponctuation?

A

non

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26
Q

le code génétique est-il universel?

A

oui mais quelques exceptions

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27
Q

Exceptions de l’universalité du code génétique:

A

chez certains organismes sont inhabituels :

  • UGA code Trp au lieu de stop
  • CUG code Thr au lieu de Leu
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28
Q

Définition mutation :

A

changement stable dans la séquence de nucléotides de l’ADN

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29
Q

2 grands types de mutations =

A
  1. par délétion ou insertion de pb

2. par substitution de pb

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30
Q

délétion =

A

perte de 1 ou + pb

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31
Q

insertion =

A

ajout de 1 ou + pb

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32
Q

conséquence des délétions et insertions au gène =

A

décalage du cadre de lecture

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33
Q

conséquence des délétions et insertions sur la protéine =

A

perte de structure et fonction de protéine

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34
Q

2 types de mutations ponctuelles par substitution =

A
  1. mutation par transition

2. mutation par transversion

35
Q

Mutation par transition =

A

remplacement d’une base avec une autre base de même famille = purine par purine ( A-G) et pyrimidine par pyrimidine (T et C)

36
Q

Mutation par transversion =

A

purine par pyrimidine

37
Q

Conséquences des substitiution =

A

mutations : silencieuses, faux-sens, non-sens

38
Q

mutation silencieuse =

A

codon changé par un codon donnant le même AA = aucun effet sur protéine

39
Q

mutation faux-sens =

A

codon changé par codon d’un AA différent

40
Q

2 types de mutations faux sens et effet =

A
  1. conservative : le AA substitué a des propriétés similaires = peu ou pas d’effet sur protéine
  2. non conservative : codon muté code pour un AA avec des propriétés différentes = perte partielle ou totale de la structure / fonction de la protéine
41
Q

mutation non-sens =

A

codon changé par codon stop

42
Q

conséquence des mutations non-sens =

A

terminaison prématurée et perte partielle ou totale de structure/fonction de protéine

43
Q

définition ARNt =

A

molécules adaptatrices dont 1 extrémité reconnait et lie un codon et l’autre extrémité lie l’AA

44
Q

Longueur de l’ARNt =

A

80 nucléotides

45
Q

m

A

m

46
Q

Structure tertiaire ARNt =

A

forme de L inversé:

  • bras accepteur de l’AA et boucle de l’anticodon aux extrémités
  • boucles D et T à l’angle du “L”
47
Q

que possède la boucle de l’anticodon ?

A

l’anticodon = 3 nucléotides s’appariant au codon de l’ARNm

48
Q

que possède le bras accepteur?

A

une courte séquence simple brin à l’extrémité 3’ de la molécule qui se termine par CCA-3’OH où sera fixé l’AA correspondant au codon

49
Q

Quelle est l’enzyme catalysant la liaison covalente d’un AA à l’ARNt approprié?

A

aminoacyl-ARNt synthétases

50
Q

combien il y a-t-il d’aminoacyl ARNt synthétase?

A

20 (1 par AA)

51
Q

Quelle est la double spécificité des aminoacyl-ARNt synthétase?

A
  1. avec l’AA

2. avec l’ARNt

52
Q

3 étapes du chargement de l’AA sur l’ARNt =

A

par aminoacyl-ARNt synthétase :

  1. reconnaissance de l’AA et de l’ARNt
  2. activation de l’AA
  3. transfert de l’AA activé au bras accepteur de l’ARNt
53
Q

Comment l’aminoacyl-ARNt synthétase reconnait-elle l’ARNt approprié?

A

en observant les éléments de l’ARNt:

  1. au moins 1 base de l’anticodon
  2. au moins 1 des 3 bases du bras accepteur
  3. la base non appariée qui précède
54
Q

Comment l’aminoacyl-ARNt synthétase active-t-elle l’AA?

A

elle hydrolyse l’ATP en AMP et active l’AA en le liant à l’AMP = aminoacyl-AMP. Aminoacyl-AMP reste lié à l’enzyme

55
Q

Comment l’aminoacyl-ARNt-synthétase trasfert-elle l’AA sur l’ARNt?

A

l’enzyme trasfert la partie aminoacyle au 3’-OH du ribose de l’adénine non apparié de la région 5’-CC-3’ du bras accepteur de l’ARNt, libérant l’AMP

56
Q

Définition ribosome:

A

macromolécule qui glisse le long de l’ARNm, capte les ARNt, les positionne sur l’ARNm et lie de façon covalente les AA qu’ils portent pour former 1 protéine

57
Q

De quoi le ribosome est fait moléculairement ?

A

+ de 50 protéines ribosomiques et plusieurs molécules d’ARNr

58
Q

Quel est le coefficient de sédimentation total du ribosome?

A

80S

59
Q

Structure générale du ribosome:

A

1 petite et 1 grande sous-unité

60
Q

Coefficient de sédimentation des sous-unités ribosomales?

A

Grande sous-unité = 60S

petite sous-unité = 40S

61
Q

Nombre de protéines et d’ARNr de la petite sous-unité?

A

33 protéines

1 ARNr

62
Q

Coefficient de sédimentation de l’ARNr de la petite sous-unité du ribosome?

A

18S

63
Q

Nb de protéines et d’ARNr de la grande sous-unité?

A

49 protéines

3 ARNr

64
Q

où sont produites les sous-unités ribosomiques?

A

noyau

65
Q

où sont synthétisées les protéines ribosomiques?

A

cytoplasmes

66
Q

les sous-unités sont transportées hors du noyau sous forme individuelle ou assemblée?

A

individuelle

67
Q

Quelle est la taille des sous-unités robosomales procaryotes et total?

A

70S –> 30S et 50S

68
Q

Sites de liaison du ribosome?

A

1 site de liaison de l’ARNm

3 sites de laisons pour les ARNt chargés : A P et E

69
Q

Que forme le coeur du ribosome

A

les ARNr en 3D qui forment les 3 sites A.,P et E

70
Q

Quels ARNr ont une activité peptidyl transférase et à quel site du ribosome?

A

Les ARNr 28S et 23S(procaryote) au niveau du site P

71
Q

Quel est le rôle des protéines ribosomiques?

A

replier et stabiliser le coeur en ARN

72
Q

où est le site de liaison de l’ARNm dans le ribosome?

A

dans la petite sous-unité

73
Q

QUe forme le pont entre les 2 sous-unités?

A

l’ARNt

74
Q

où se trouve la boucle de l’anticodon dans le ribosome?

A

petite sous-unité

75
Q

où se trouve le bras accepteur de l’AA dans le ribosome?

A

grande sous-unité

76
Q

À quoi se lie le site A:

A

à l’aminoacyl-ARNt

77
Q

que contient le site P?

A

l’ARNt associé à la chaîne de polypeptides en formation

78
Q

que contient le site E ?

A

ARNt désacylé/déchargé

79
Q

2 régions du ribosome =

A
  1. centre de décodage dans la petite sous-unité (codon est avec le bon anticodons)
  2. centre peptidyl transférase dans la grande sous-unité (où les liaison peptidiques sont catalysées)
80
Q

Rôle de la petite sous-unité dans la traduction ?

A

apparier les ARNt aux codons de l’ARNm

81
Q

rôle grande unité dans la traduction =

A

catalyser la formation de la liaison peptidique reliant les aa de la chaine polypeptidique

82
Q

À quelle extrémité les 2 sous-unités s’assemblent sur l’ARNm pour démarrer la synthèse?

A

5’

83
Q

3 phases de la traduction ?

A
  1. initiation 2. élongation 3. terminaison

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