;c Flashcards
1
Q
Hormonas anabólicas
A
Insulina
Andrógenos
T3, T4
IGF - 1 (factor de crecimiento insulínico)
2
Q
Hormonas catabólicas
A
Glucagon
Cortisol
Catecolaminas (epi/norepi)
H. Crecimiento
3
Q
En condiciones de hiperglucemia las células _____ del páncreas secretan _______________
A
Beta, Insulina
4
Q
En condiciones de hipoglucemia las células _____ del páncreas secretan _______________
A
Alfa, Glucagón
5
Q
La insulina actúa sobre los siguientes tejidos:
A
Hígado
Tejido adiposo
Músculo esquelético
6
Q
La insulina activa las siguientes vías metabólicas
A
Glucogenogénesis
Glucólisis
Vía de las pentosas fosfato
Síntesis ac. grasos
7
Q
mantiene la respiración celular mediante el consumo basal de glucosa y el aporte de esta al cerebro
A
GLUT1
7
Q
El glucagón actúa sobre el:
A
Hígado
8
Q
Vías que activa el glucagón
A
Glucogenólisis
Beta - oxidación
Gluconeogénesis
Degradación de proteínasg
9
Q
Es un transportador de tipo bidireccional que puede transportar glucosa desde la sangre al tejido o desde el tejido hacia la sangre.
A
GLUT 2
10
Q
El Glut de más alta afinidad por la glucosa
A
GLUT 3
11
Q
Es el mayor responsable de la captación de glucosa en el músculo esquelético, responsable de hasta un 80% de ella
A
GLUT 4
12
Q
Donde ocurre la glucólisis
A
Citosol
13
Q
Rate limiting step
A
Fosfofructo quinasa I (PFK 1)
14
Q
Cuál es la inversión de la glucolisis
A
2 ATP
15
Q
Ganancia neta de la glucolisis
A
2 ATP
2 NADH
2 Piruvatos
16
Q
Que activa a la PFK1
A
AMP
ADP
Fructosa-2,6-bisfosfato
17
Q
Que inhibe a la PFK1
A
ATP
CItrato
18
Q
Enzimas irreversibles
A
Hexoquinasa
PFK1
Piruvato Quinasa
19
Q
Inhibe a la piruvato quinasa
A
Alanina
ATP
NADH
20
Q
Que inhibe a la hexoquinasa
A
Glucosa-6-P
21
Q
Enzima que tiene la misma función de la hexoquinasa en Hígado y células Beta del páncreas
A
Glucoquinasa
22
Q
Activa a la piruvato quinasa
A
Fructosa 1-6 bisfosfato
23
Q
Glucólisis anaeróbica
A
Piruvato –> Lactato
Por: Lactato Deshidrogenasa
Produce: 2 ATP por cada molécula de glucosa
24
Donde ocurre el ciclo de krebs
En la matriz mitocondrial
25
Reacción que no se considera parte del ciclo de krebs
Descarboxilación oxidativa del piruvato
26
Complejo enzimático que lleva a cabo la siguiente reacción: piruvato –> Acetil CoA
E1 = Piruvato deshidrogenasa
E2 = Dihidrolipoil transacetilasa
E3 = Dihidrolipoil deshidrogenasa
27
Cofactores del complejo PDH
Tiamina (B1) = T
Ácido lipoico (Ac. Pantotenico) = L
CoA (B5) = C
FAD+ (B2/Riboflavina) = F
NAD+ (B3/ Niacina) = N
“T-rex Loves & Cares For Nachos”
28
Que enzima tiene los mismos cofactores que la PDH
a-cetoglutarato deshidrogenasa
29
A la Tiamina le gusta _________________ y a Biotina le gusta ______________
Descarboxilar
Carboxilar
30
Inhiben a la PDH
ATP
Acetil CoA
NADH
Ácidos grasos
31
Activadores de la PDH
AMP
CoA
NAD+
Ca+2
32
Cuantas vueltas del ciclo de krebs se realizan por cada molecula de glucosa
Se realiza 1 por cada piruvato, producto de la glucólisis= 2 piruvatos
33
Principal precursor del ciclo de Krebs
Acetil CoA
34
Inhibidores de la citrato sintasa
ATP
NADH
Citrato
Succinil CoA
35
Activadores de la citrato sintasa
ADP
*Cofactor = CoA
36
Rate limiting step de el ciclo de Krebs
Isocitrato –> a-cetoglutarato
Enzima: Isocitrato DH
37
Inhibidores de la Isocitrato DH
NADH
ATP
38
Activadores de la Isocitrato DH
ADP
Ca+2
39
Enzimas del ciclo de krebs que producen CO2 y NADH
Isocitrato DH
a-cetoglutarato
40
Productos de la Succinil CoA sintetasa
CoA
GTP –> ATP
Succinato
41
Enzima cuyo producto resultante es un FADH2 y fumarato
Succinato DH
42
Enzima cuyo producto es un NADH y OAA
Malato DH
43
V/F, El ciclo de Krebs ocurre en todas las células
VERDADERO
44
SIempre que haya una deshidrogenasa ¿que se producirá?
NADH, CO2 o FADH
45
Ganancia neta del ciclo de krebs
Valores: NADH = 3 ATP y FADH = 2 ATP
24 ATPs
46
Ganancia neta del ciclo de krebs
Valores:
NADH= 2.5 ATP
FADH= 1.5ATP
3 NADH
1 FADH
1 ATP
TOTAL = 20 ATPs
47
En que consiste la cadena transportadora de E-
Creación de un gradiente de H+ para generar ATP, mediante el flujo de E-
47
Ganancia neta de toda la generación de energía (glucólisis - ciclo de Krebs)
Valores: NADH = 2.5 ATP y FADH = 1.5 ATP
NADH
FADH
GTP
ATP
32 ATP
48
Donde ocurre la cadena transportadora de E-
En las crestas mitocondriales
49
Que contiene el complejo I de la cadena transportadora de E-
NADH DH
50
Que contiene el complejo II de la cadena transportadora de E-
Succinato DH
51
Que contiene la coenzimma Q de la cadena transportadora de E-
Ubiquinona
52
Que contiene el complejo IV de la cadena transportadora de E-
Citocromo C Oxidasa
- Citocromo a
- Citocromo a3
*usan cobre
53
El NADH proveniente de la glucólisis entra a la mitocondria al complejo a través de:? (de la cadena transportadora de E-)
Lanzadera malato aspartato
54
El FADH2 proveniente del ciclo de Krebs entra a la mitocondria al complejo II a través de:? (de la cadena transportadora de E-)
Lanzadera glicerol-3-P
55
Que facilita el movimiento de electrones
(de la cadena transportadora de E-)
Hierro
Cobre
56
Que contiene el complejo III de la cadena transportadora de E-
Citromo C Reductasa
- Citromo b
- Citromo c1
* usan hierro
57
Que proteínas forman parte de los complejos I y II (en la cadena transportadora de E-)
Flavoproteínas
57
Quienes son donadores (de la cadena transportadora de E-)
NADH
FADH2
58
Que complejo transfiere 2 e- del FADH2 a la coenzima Q, y no bombea H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)
Complejo II
59
Que complejo Transfiere 2 e- de la Coenzima Q a 2 moléculas de Citromo C, y bombea 4 H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)
Complejo III
60
Cual es el único lipido en la cadena de transporte de E-
Ubiquinona
61
Que complejo reduce el O2 a H2O, y bombea 2 H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)
Complejo IV
62
De donde deriva la Ubiquinona
Deriva del colesterol
63
Que que se componen los citromos
De grupos hemo
64
Que proteínas forman parte de los complejos I, II, III (en la cadena de transporte de E-)
Hierro
Azufre
65
Que Complejo trasfiere 2e- del NADH a la coenzima Q, y bombea 4 H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)
Complejo I
66
Que pasa en el complejo ATP sintasa (en la cadena de transporte de E-)
El gradiente de protones hace girar como una turbina al complejo V y se genera ATP
67
Que complejo es inhibido por los Barbiuréticos (GABA agonístas)
en la cadena de transporte de E-
Al complejo I
bloquean la transferencia desde Fe-S hacia Q
68
Cuantos protones generan una molécula de ATP
(en la cadena de transporte de E-)
4
69
Ganancia resultante en la cadena de transporte de E-
1 NADH → transporte de 10 H+→ 2.5 (3) ATP
1 FADH2 → transporte de 6 H+→ 1.5 (2) ATP
70
Que complejo es inhibido por la oligomicina en la cadena de transporte de E-
ATP sintasa
71
principales desacopladores de la cadena de transporte de E-
Termogenina
Altas dosis de aspirina
2,4-dinitrofenol
72
Que sustancia inhibe la síntesis de la coenzima Q en la cadena de transporte de E-
Estatinas
73
Aceptor final de e- en la cadena de transporte de E-
O2
74
Forma reducida de la ubiquinona cuando se le dona 2 e-
Ubiquinol
75
Que complejo es inhibido por los venenos H2S, CO y Cianuro en la cadena de transporte de E-
Complejo IV
75
Que complejo es inhibido por la Actimicina A y el DImercarpol en la cadena de transporte de E-
Complejo II
76
Cuantos ATP se utilizan en la gluconeogénesis
6 ATP
76
Cuales son los precursores de la glucosa
Glicerol
Lactato
Piruvato
Alanina
Aminoácidos glucogénicos (menos Lys y Leu)
Propianato
77
Rate limiting step en la gluconeogénesis
Fructosa-1,6-biosfosfatasa
78
enzimas reevrsibles en la gluconeogénesis
Piruvato carboxilasa
Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa PEPCK
Fructosa-1,6-biosfosfatasa
Glucosa-6-fosfatasa
79
Donde ocurre la gluconeogénesis
En el Citosol, Mitocondria, REL
79
Tejidos que hacen gluconeogénesis
Hígado
Riñon
Intestino delgado
80
Acción de la PEPCK en la gluconeogénesis
OAA + GTP =>PEP
Sale: GDP, CO2
81
Acción de la Fructosa-1,6-biosfosfatasa en la gluconeogénesis
Fructosa-1,6-bisfosfato=> Fructosa-6-P
82
Que activa a la fructosa-1,6-bisfosfatasa en la gluconeogénesis
ATP
Glucagón
83
Que inhiben a la Fructosa-1,6-bisofofatasa
AMP
Fructosa-2,6-bisfosfato
Insulina
84
Que paso ocurre en el REL en la gluconeogénesis
Glucosa-6-P => Glucosa
Enzima: Glucosa-6-fosfatasa
85
Por que un músculo no puede realizar la gluconeogénesis
Porque carece de la Glucosa-6-fosfatasa
86
Que enzima de la gluconeogénesis, revierte la reacción catalizada por la Hexoquinasa en la Glucólisis
Glucosa-6-fosfatasa
87
Que enzima de la gluconeogénesis, revierte la reacción catalizada por la PFK1 en la glucólisis
Fructosa-1,6- bisfosfatasa
88
Que enzima de la gluconeogénesis, revierte la reacción catalizada por la Piruvato quinasa en la glucólisis
piruvato carboxilasa
PEPCK
89
Que tejidos almacenan la mayoría del glucógeno
Músculo esquelético
Hígado
Solo Un POCO el Riñon
90
Donde ocurre la glucogenólisis
En la matriz extracelular
91
Que necesita la piruvato carboxilasa para actuar en la gluconeogénesis
Acetil CoA
B7 (Biotina)
ATP
CO2
92
Que paso ocurre en la mitocondria en la gluconeogénesis
Piruvato => OAA => Malato
Enzimas: Piruvato Carboxilasa y Malato DH
93
Acción de la enzima desramificante a-1,6-glucosidasa
Elimina el residuo del enlace a-1,6 por hidrolisis y queda una cadena lineal de glucógeno
94
Enzima que lleva a cabo la isomerización de Glucosa-1=> Glucosa-6-P
Fosfoglucomutasa
94
En hígado ¿ Qué enzima convierte Glucosa-6-P a Glucosa?
Glucosa-6-fosfatasa
95
Qué enzima empieza con el acortamiento de la cadena de glucógeno (rompe enlaces a 1-4, dejando 4 moléculas de glucosa en la cadena)
Glucógeno fosforilasa
96
Acción de la enzima desramificante glucosil transferasa
Rompe enlaces a-1,4 y transfiere 3 glucosas al extremo no redutor de la cadena, dejando solo una molécula de glucosa en la ramificación
97
Que factores activan a la glucógeno fosforilasa
La Epinefrina y Norepinefrina
Glucagón
cAMP
98
Rate limiting Step de la Glucogénolisis
Glucogeno Fosforilasa
98
Una parte del glucógeno se degrada en los lisosomas por la:
a-Glucosidada lisosomal
99
En músculo ¿Qué pasa con la glucosa-6-P?
Se utiliza en glucólisis
.- Porque no tiene la glucosa-6-fosfatasa
99
Que factores inhiben al glucógeno fosforilasa
ATP
Insulina
Glucosa-6-P
100
Glucosa => Glucosa-6-P
Hexoquinasa (músculo esquelético)
Glucoquinasa (Hígado)
100
Principal precursor en la sintesis del glucógeno
Glucosa-6-P
101
Inhibe a la Hexoquinasa
Glucosa-6-P
101
Que activa a la Glucoquinasa
Fructosa-6-P
102
Glucosa-6-P => Glucosa-1-P
Fosfoglucomutasa
103
Qué produce la reacción de Glucosa-1-P + UTP
UDP-glucosa
Enzima: UDP-Glucosa pirofosforilasa
104
Rate limiting Step de la síntesis de glucogeno
UDP-Glucosa=> Enlaces (a-1,4) lineales en los extremos no reductores
Enzima: Glucógeno sintasa
104
Que factores inhiben a la glucógeno sintasa
Epinefrina y Norepinefrina
Glucagón
AMPc
105
Que activa a la glucógeno sintasa
Insulina
Cortisol
Glucosa-6-P
105
Que factores ayudan al glucógeno sintasa a formar una cadena de novo
Glucogenina + Tirosina
105
Enzima que hace los enlaces (a-1,6) y los une a la cadena lineal para formar el GLUCÓGENO último paso
Enzima ramificadora (a-1,6) (transferasa)
106
V/F
La síntesis de glucógeno también puede partir de lactato
VERDADERO
107
Proceso de la beta oxidación
Convertir un ácido graso a acetil CoA
107
Sitio donde ocurre la beta oxidación
16-18C= Matriz mitocondrial
+18C=Peroxisomas
107
Que obtenermos cuando oxidamos cadenas de ácidos grasos de cadena par (de la beta oxidación)
Acetil CoA
Se va a Krebs y produce ATP
108
Cuando oxidamos ácidos grasos de cadena impar obtenemos:
Propionil CoA
Produce succinil, se va a Krebs, se produce OAA y empieza la gluconeogénesis
109
Que factor activa a la Hormona sensitiva Lipasa
Glucagón
109
Acción de la hormona sensitiva lipasa
Corta triglicéridos
Glicerol + 3 Acidos grasos
109
Los ácidos grasos entran al torrete sanguíneo y viajan en forma de _________ hacia su célula diana y entra al citosol
Albúmina
109
Ácido graso => Acil CoA
Enzima: Acil CoA sintetaza
Utiliza CoA, 2 ATP
110
Que necesita el acil CoA para entrar a la mitocondria
Necesita Carnitina
Enzima: Carnitina acil transferasa I (membrana externa)
- Sale CoA
-Acilcranitina entra a la membrana interna
110
Que inhibe a la carnitina acil transferasa I
Malonil CoA
- Viene de síntesis de ácidos grasos
111
Cuál es la enzima que le quita la carnitina al acil y le agrega CoA
Carnitina acil transferasa II
Produce= Acil CoA
112
1er paso de la beta-oxidación
Acil CoA=> Enoil Coa
Enzima: Acil CoA DH
Utiliza FAD + sale FADH2
113
Enoil CoA => Beta-Hidroxil acil CoA
Enzima: Enoil CoA hidratasa
114
Beta-Hidroxiacil CoA => Beta-cetoacil CoA
Enzima: Beta-Hidroxiacil CoA DH
Utiliza NAD+ sale NADH
114
Cuantas vueltas se le da al ciclo de la Beta oxidación
7
115
Beta-cetoacil=> Acetil CoA + Acil CoA
Enzima: Beta-cetotiolasa
116
Con 7 vueltas de Beta-oxidación ¿Cuántos Acetil CoA se producen?
8 Acetil CoA, por lo tanto si entran a krebs producen 106 ATP
117
Cadena de ácidos grasos que contienen enlaces dobles
Ac. Grasos Insaturados
118
Cadena de ácidos grasos que únicamente enlaces simples
Ac. Grasos saturados
119
Cómo se forma un ácido graso
Grupo carboxilo
Cadena de hidrocarburos
120
Cuando ocurre la síntesis de ácidos grasos
Cuando se satura la célula de acetil CoA
121
Donde ocurre la sintesis de ácidos grasos
Citosol
122
Precursor principal
Acetil CoA
123
Sitio donde ocurre la síntesis de ácidos grasos
- Adipocitos
- Hepatocitos
- Glándulas lactantes mamarias
123
Rate limiting step de los ácidos grasos
Acetil CoA=> Malonil CoA
Enzima: Acetil CoA Carboxilasa
124
Cofactores de la Acetil CoA carboxilasa
ATP
Biotina B7
CO2
124
Inhiben a la Acetil CoA acrboxilasa
Glucagón
Epinefrina
Ac. grasos (palmitoil CoA)
125
Activan a la Acetil CoA carboxilasa
Insulina
Citrato
126
El colesterol es precursor de:
Hormonas esteroideas
Acidos biliares
Vitamina D
127
Precursor de la síntesis del colesterol
Acetil CoA
127
Sitio celular donde ocurre
Citosol
Membrana del REL
De tracto digestivo e hígado
128
Acetil CoA+ Acetil CoA => Acetil-CoA
Enzima: tiolasa o Acetil-CoA aciltrasferasa
129
Acetoacil-CoA=> HMG-CoA + CoA
Enzima: HMG-CoA sintasa
Utiliza CoA y 2 NADPH
129
Rate limiting step de metabolismo del colesterol
HMG-CoA=> Mevalonato
Enzima=> HMG-CoA reductasa
130
Inhibe a la HMG-CoA reductasa
Acidos biliares
Mevalonato
Estatinas
Colesterol
130
Que se hace para obtener isopentenil di fosfato
Se fosforila y descarboxila el mevalonato.
Utiliza ATP
131
Cuántas unidades de isopentenil forman escualeno
6
132
Farnesil pirofosfato=> Escualeno
Enzima. Escualeno sintasa
132
Escualeno => Lanoesterol
Enzima Oxidoescualeno ciclasa
133
Quién es la esteroide madre
Lanosterol
134
Que contiene 2 anillos en su estructura
Purinas
134
Que contiene 1 anillo en su estructura
Pirimidinas
134
Menciona a las purinas
Adenina
Guanina
135
Cuáles son las pirimidinas
Citocinas
Uracilo
Timina
135
Diferencia entre Adenina y Adenosina
Adenina es una base nitrogenada y la adenosina un nucleósido
136
Cuál es la estructura de un nucleótido
Base Nitrogenada
Fosfato
Azúcar
136
Estructura de un nucleósido
Base nitrogenada
Azúcar
137
Principal precursor de la síntesis de purinas y pririmidinas
Ribosa
138
Enzima que cataboliza la reacción de Ribosa-5P=> PRPP
PRPP síntetasa (fosforibosil pirofosfato)
*utiliza ATP
138
Intermediario principal para la síntesis de purinas y pirimidinas
IMP= Inosina Monofosfato
139
Cofactores para la formación de IMP
Guanina
Aspartato
Glicina
140
Con qué se relacionan las deficiencias purinas
A la falta de ácido fólico durante el embarazo (porque el tetrahidrofolato (THF) es un cofactor para formar IMP)
141
IMP + Espartato => Adenosilsuccinato
Enzima: Adenosucinato sintetasa Utiliza GTP
142
Adenosuccinato=> AMP
Enzima: Adenosuccinato liasa
Sale fumarato => Krebs
143
IMP=> XMP xantosina monofosfato
Enzima: IMP DH
Utiliza NAD+ sale NADH
144
XMP + Glutamina => GMP + Glutamato
Enzima: GMP sintetasa
Utiliza ATP
144
Principal sustrato para la síntesis de pirimidinas
Carbamoil fosfato
145
Glutamina => Carbamoil fosfato + Glutamato
Enzima: Carbamoil fosfato sintetasa- II
Utiliza CO2 y 2 ATP
146
Acido orótico + PRPP=> UMP
Enzima: UMP sintasa
147
UMP => UDP =>?
GTP
148
UDP=> dUDP
Enzima: Ribonucleótido reductasa
149
dUDP=> dTMP
Enzima: timidilato sintasa
150
Clasificación de neurotransmisores
Colinérgicas
Aminas
Aminoácidos
Purinas
Péptidos
Gases
150
Neurotransmisor colinérgico
Acetilcolina
150
Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación aminas
Dopamina
Serotonina
Catecolaimnas
Histamina
151
Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación de aminoácidos
Glutamato
Aspartato
GABA
Glicina
152
Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación de purinas
Adenosina
ATP
152
Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación de péptidos
Sustancia P
Opioides
Endorfinas
Encefalinas
153
Neurotransmisores pertencientes a la clasificación de gases (no convencionales)
Oxido nítrico
Monóxido de carbono
Endocannabinoides
153
El GABA y la glicina son: (excitadores/inhibidores)
Inhibidores
154
El glutamato y el aspartato son:
Inhibidores/excitadores
Excitadores
155
Las endorfinas y encefalinas inhiben o incrementan la sensación del dolor
Inhiben
155
La sustancia P inhiben o incrementan la sensación del dolor
Incrementan
156
La serotonina es un excitador/inhibidor
Inhibidor
156
La dopamina actúa como inhibidor o excitador
Ambos
157
La acetilcolina usualmente es:
Excitador/Inhibidor
Excitador
158
Cuales son los precursores de la acetilcolina
Colina + Acetil Coa
Enzima: Colina acetil-transferasa
159
Enzima limitante en la síntesis de catecolaminas
Tirosina Hidroxilasa
Tirosina=> L-Dopa
160
Enzima necesaria para la síntesis de epinefrina y norepinefrina
Dopamina B-Hidroxilasa
Norepinefrina=> Epinefrina
Enzima= Feniletanolamina N-metiltransferasa
160
La tirosina es precursor de:
Dopamina
Epinefrina
Norepinefrina
161
El triptófano es precursor de:
Serotonina
161
La histina es precursor de:
Histamina
162
Neurotransmisor que tiene una función motora inhibitoria: Modula y controla el movimiento
Dopamina
163
La insuficiencia de dopamina genera
Parkinson
164
La sobreproducción de dopamina genera:
Esquizofrenia
165
Neurotransmisores que es el principal mediador de la información sensorial, motora, cognitiva, emocional e interviene en la formación de la memoria.
Glutamato
166
Precursor directo de la dopamina
Tirosina=> L-Dopa
167
Neurotransmisor cuyas funciones incluyen:
* Movimientos del intestino.
* Regula nauseas
* Regula estado de ánimo.
Serotonina
168
Patología relacionada con la alteración de la serotonina
Depresión
169
Vías de síntesis de glutamato (2)
1.- A partir de a-cetoglutarato
Enzima: Glutamato deshidrogenasa
transamación
2.- A partir de glutamina
Enzima: Glutaminasa
170
Precursor del GABA
Glutamato
Enzima: Glutamato descarboxilasa (ácido glutámico decarboxilasa)
171
La deficiencia de GABA y la sobreproducción de glutamato se relacionan con:
Ataques epilépticos
172
Primer paso para la síntesis de GABA
Transaminación de a-cetoglutarato => Ácido glutámico (glutamato)
Enzima: GABA transaminasa
173
Neurotransmisor cuya función principal es ralentizar la actividad cerebral. También esta relacionada con la visión, el sueño, el tono muscular y el control motor
GABA
174
Precursor de la glicina
Serina
Enzima: Serina hidroximetil-transferasa
175
Trastorno genético que afecta el desarrollo de las niñas y causa problemas de crecimiento y fertilidad (gen SRY)
Síndrome de Turner
(enfermedad genética)
176
Trastorno en el crecimiento óseo de los cartílagos que provoca enanismo especialmente en las extremidades. Mutación en gen FGFR3 (Receptor del Factor de Crecimiento de Fibroblastos 3)
Acondroplasia
(enfermedad genética)
177
Enfermedad hereditaria que afecta los pulmones y el sistema digestivo. Mutaciones en el gen CFTR
Fibrosis quistica (enfermedad genétic)
178
En esta enfermedad se forman placas de proteínas mal plegadas en el cerebro, lo que contribuye al deterioro cognitivo y perdida de memoria
Alzheimer Proteica
178
Es un transtorno del metabolismo de los aminoácidos en el cual el cuerpono puede descomponer correctamente el aminoácido fenialanina. Esto se debe a la disfunción de una enzima especifica de este proceso
Fenilcetonuria
178
Enfermedad en la que hay un aumento en los niveles de lípidos en la sangre, como el colesterol y trigliceridos.
Hiperlipidemia
Lípidida, hereditaria o adquirida
179
Ocurre cuando el organismo no puede digerir adecuadamente la lactosa, el azúcar presente en la leche y los productos lácteos, lo que causa síntomas gastrointestinales como hinchazón, gases y diarrea.
Intolerancia a la lactosa
(enfermedad de carbohidratos)
179
Es una enfermedad cardiovascular caracterizada por la acomulación de depísitos de grasa, colesterol y otras sustancias en las paredes de las arterias, lo que puede Conducir a la obstrucción y el estrachamiento de los vasos sanguíneos
Arterosclerosis
Lípidicas
179
Es una enfermedad crónica en la cual el cuerpo no produce suficiente insulina o no puede utilizarla de manera eficiente, lo que provoca niveles elevados de glucosa en la sangre
Diabetes mellitus
(enfermedad de carbohidratos)
179
Es una intolerancia al gluten, una proteína presente en el trigo, cebada y centeno, que provoca daño en el revestimiento del intestino delgado y dificulta la absorción de nutrientes
Enfermedad celiaca
(enfermedad de carbohidratos)
180
Se genera cuando se desteta a un niño y se le suministra una dieta farinácea (alimentos ricos en hidratos de carbono, principalmente legumbres y tubérculos) con poca proteína
Enfermedad de Kwashiorkor
181
Se da cuando la ingesta calórica como de aminoácidos específicos son deficientes
Marasmo
182
Enfermedad causada por una carencia grave de tiamina (componente del TPP). Frecuente en alcohólicos; el consumo crónico del alcohol en
grandes cantidades interfiere en la absorción intestinal de la
tiamina. Puede exacerbarse por una mutación en el gen de
la transcetolasa que produce un enzima con una afinidad
disminuida hacia su coenzima TPP.
Síndrome de Wernicke-Korsakoff
182
Enfermedad hereditaria que afecta los glóbulos rojos. En una de las cadenas polipeptídicas que conforman la hemoglobina, tiene un leve cambio en la secuencia de ADN, lo que modifica la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Anemia falciforme
183
Ocurre en la enfermedad hepática avanzada, lleva a pérdida del conocimiento, coma y convulsiones como resultado de actividad alterada del ciclo del ácido cítrico, lo que lleva a formación reducida de ATP. El amoniaco en grandes cantidades disminuye intermediarios del ciclo del ácido cítrico
Hiperamonemia
183
La deficiencia de ________________ ácido araquidónico limitaría la biosíntesis de gran interés biológico como las prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos
Ácido araquidónico
184
Deficiencia de ____________________ se relaciona con problemas de la piel, pérdida de cabello, mayor susceptibilidad a infecciones, debilidad, entumecimiento y dolor en manos y pies
(neuropatía periférica), baja agudeza visual, dificultad de aprendizaje, etc.
Ácido linoleico
185
La carencia de _______________ aumenta el riesgo de enfermedades de la piel, alteraciones cardiovasculares, osteoporosis, estrés y depresión.
Vitamina D
186
Forma de artritis que resulta de la acumulación de cristales de ácido úrico en las articulaciones, causa inflamación, dolor intenso y enrojecimiento en la articulación afectada.
Gota
186
Cuando la sangre porta no pasa por el hígado, las cifras sanguíneas de amoniaco pueden alcanzar concentraciones tóxicas. Esto sucede en presencia de función hepática gravemente alterada, o cuando se forman enlaces colaterales entre las venas porta y sistémicas en la cirrosis
Intoxicación por amoniaco
Consecuencias: temblor, lenguaje cercenado, visión borrosa, coma y finalmente la muerte.
187
Composición de un aminoácido
Carbono alfa (quiral)
Grupo amino
Grupo carboxilo
Grupo R
188
Aminoácidos con grupo R aromático
Fenilalanina
Triptófano
Tirosina
189
Aminoácidos, grupo R con carga negativa
Aspartato
Glutamato
189
La arginina es precursor de:
Urea
Óxido nítrico
Creatina
190
¿Cuántos aminoácidos están codificados en el código genético?
22
190
Aminoácidos no polares, grupo R alifático
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
190
Aminoácidos, grupo R con carga positiva
Lisina
Arginina
Histidina
191
Aminoácidos polares, grupo R con/sin carga
Serina
Treonina
Cisteína
Prolina
Asparagina
Glutamina
191
Aminoácidos utilizados para crear purinas
Glutamina
Aspartato
Glicina
192
Aminoácidos utilizados para crear pirimidinas
Glutamina
Aspartato
192
La transaminación de la alanina produce:
Piruvato
192
Aminoácido único en el cual el grupo R también está unido al grupo amino, formando una estructura de anillo que provoca torceduras estructurales en las cadenas polipeptídicas
Prolina
193
Único aminoácido aquiral
Glicina
194
Aminoácidos que contienen sulfuro:
Cisteína
Metionina
194
Únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos
Lisina
Leucina
195
Los aminoácidos hidrofílicos (serina, treonina, asparagina, glutamina) son capaces de formar enlaces de ________________ con sus cadenas laterales
Puentes de hidrógeno
196
¿Qué es una transaminación?
Interconvierten pares de α-aminoácidos y α-cetoácidos. El grupo amino se transfiere desde el aminoácido al α-cetoácido, y así el α-cetoácido se convierte en aminoácido
196
¿Qué le pasa al glutamato en la siguiente reacción?
Oxaloacetate + Glutamate ↔ aspartate + α-ketoglutarate
Desaminación oxidación
*La Glutamato DH le quita el grupo amino y le agrega un O proveniente de agua
196
¿Qué cofactor es necesario para esta reacción?
Pyruvate → alanine
Vitamina B6
197
La siguiente es una reacción de:
Aspartate + α-ketoglutarate ↔ Oxaloacetate + Glutamate
Transaminación
198
Enlace peptídico
Rx. de condensación entre grupo amino de un aa y el carboxilo de otro aa
199
Secuencia de aminoácidos
Estructura primaria de proteínas
200
Formación de beta-lámina plegada o alfa-hélice mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.
Estructura secundaria de proteínas
200
Interacciones que se llevan a cabo entre las cadenas laterales en la estructura terciaria
Puentes de hidrógeno
Enlaces iónicos
Interacciones dipolo-dipolo
Fuerzas de dispersión de -
London
Fuerzas de Van Der Waals
Puentes disulfuro
201
Amino ácido que transporta amoniaco del músculo esquelético al hígado
Alanina
202
Plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (R); a partir de aquí ya pueden tener acción metabólica
Estructura terciaria de proteínas
203
La metionina es precursor de:
SAM (S-adenosil metionina)
Carnitina
203
La Histidina es precursor de:
Histamina
203
El glutamato es precursor de:
GABA
Glutatión
203
El triptófano es precursor de:
Niacina
Serotonina –> Melatonina
203
La fenilalanina es precursor de:
Tirosina –> Tiroxina
–> DOPA –> Melanina
204
La glicina es precursor de:
Porfirina –> Hemo
205
Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catálisis de una reacción
Coenzima
205
Parte de la enzima donde se une el sustrato (aquí es donde sucede la “acción” catalítica)
Sitio activo
206
Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador (Fe2+, Mg2+, Ca2+)
Cofactor
206
Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima
Apoenzima (apoproteína)
207
Enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor
Holoenzima
207
Participan en la reacción y son transformados sin ser regenerados (NAD+ a NADH)
Cosustratos
208
Asociación estrecha entre la enzima y la coenzima, por la formación de enlaces covalentes. Ej: grupo hemo
Grupos prostéticos
209
Factores que influyen en la actividad catalítica de las enzimas
Temperatura (estructuras terciarias)
Cofactores
pH
209
Dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio
activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos. Por lo tanto, compiten entre ellos para unirse en el centro activo
Inhibición competitiva
*Gana el que esté en más alta concentración
209
El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima
Inhibición acompetitiva
*Cambia la estructura terciaria
209
El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato
Inhibición mixta
210
El inhibidor se une a un sitio alostérico en la enzima (diferente del sitio activo). Cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. Se regula a menudo por productos finales de una vía metabólica y puede controlar la velocidad de reacciones en cascada
Inhibición alostérica
210
Proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos entre aminoácidos específicos en toda la molécula; son las primeras enzimas en actuar y dan un número mayor de fragmentos de menor tamaño
Endopeptidasas
210
Catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, uno a la vez, desde los extremos de péptidos
Exopeptidasas
211
Facts del HCl
Sintetizado por las células parietales
Responsable del bajo pH 2-3 (adultos) y de 4-5 en bebés
Barrera de protección para la inactivación de microorganismos de los alimentos
211
Acción de la pepsina en el jugo gástrico
Hidroliza enlaces peptídicos de:
- Aromáticos (fenilalanina, triptófano, tirosina)
- BCAA (isoleucina, leucina, valina)
- Metionina
212
El zimógeno, pepsinógeno, es activado por __________ para convertirse en _____________
HCl, Pepsina
213
Proteasas inactivas de la secreción pancreática
Tripsinogeno
Quimiotripsinogeno
Procarboxipeptidasa
Proelastasa
213
¿Quién estimula la liberación de las enzimas pancreáticas?
Colecistoquinina (CCK) - hormona/neurotransmisor
213
El zimógeno, tripsinógeno, interactúa con la __________ para convertirse en _____________
Enterocinasa (lo corta), tripsina
213
Activador principal de las proteasas intestinales inactivas
Tripsina
214
Acción enzimática de la tripsina
Cataliza la hidrólisis de ésteres de lisina y arginina
215
Estructuras terciarias plegadas
Estructura cuaternaria de proteínas
216
Modelo enzimático que implica una interacción altamente específica y no cambia la forma de la molécula
Modelo llave-cerradura
216
Modelo enzimático flexible que permite una interacción incluso si la forma inicial de la molécula no encaja perfectamente, pueden ocurrir cambios conformacionales en la molécula para adaptarse mejor al sitio de unión
Modelo del ajuste inducido
217
Bomba que participa en el transporte de aa en los enterocitos antes de llegar al hígado, a través del sistema portal, para la síntesis de proteínas
Bomba H+/Na+
217
217
218
Ejemplos de exopeptidasas
Carboxipeptidasas (liberan aa a partir de grupo carboxilo)
Aminopeptidasas (liberan aa a partir de grupo amino)
Tripeptidasas y Dipeptidasas (liberan aa provenientes de tri y dipéptidos)
219
219
220
220
221
222
222
222
223
224
Acción enzimática de la quimiotripsina
Cataliza la hidrólisis de ésteres de aminoácidos aromáticos (como la pepsina)
225
Ejemplos de endopeptidasas
Pepsina
Tripsina
Quimiotripsina
Elastasa
*(zimógenos)
225
Acción enzimática de la elastasa
Cataliza la hidrólisis de ésteres de aminoácidos alifáticos neutros pequeños
226
227
228
229
229
229
230
231
232
232
232
233
234
235
235
236
237
237
238
239
240
240
241
242
243
244
245
245
246
247
247
248
249
250
251
251
252
252
253
254
255
255
256
256
257
258
259
260
260
260
261
261
262
262
263
264
264
264
265
266
267
267
268
268
269
269
269
270
271
272
272
273
274
274
274
275
276
277
278
279
280
280
281
282
283
284
284
285
285
286
286
286
287
288
289
289
290
291
292
293
294
295
295
296
297
297
298
298
298
299
300
301
302
302
303
303
304
305
305
306
306
307
307
308
308
309
309
310
311
311
312
313
314
314
315
Jolq
Hols
