;c Flashcards

1
Q

Hormonas anabólicas

A

Insulina
Andrógenos
T3, T4
IGF - 1 (factor de crecimiento insulínico)

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2
Q

Hormonas catabólicas

A

Glucagon
Cortisol
Catecolaminas (epi/norepi)
H. Crecimiento

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3
Q

En condiciones de hiperglucemia las células _____ del páncreas secretan _______________

A

Beta, Insulina

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4
Q

En condiciones de hipoglucemia las células _____ del páncreas secretan _______________

A

Alfa, Glucagón

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5
Q

La insulina actúa sobre los siguientes tejidos:

A

Hígado
Tejido adiposo
Músculo esquelético

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6
Q

La insulina activa las siguientes vías metabólicas

A

Glucogenogénesis
Glucólisis
Vía de las pentosas fosfato
Síntesis ac. grasos

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7
Q

mantiene la respiración celular mediante el consumo basal de glucosa y el aporte de esta al cerebro

A

GLUT1

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7
Q

El glucagón actúa sobre el:

A

Hígado

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8
Q

Vías que activa el glucagón

A

Glucogenólisis
Beta - oxidación
Gluconeogénesis
Degradación de proteínasg

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9
Q

Es un transportador de tipo bidireccional que puede transportar glucosa desde la sangre al tejido o desde el tejido hacia la sangre.

A

GLUT 2

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10
Q

El Glut de más alta afinidad por la glucosa

A

GLUT 3

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11
Q

Es el mayor responsable de la captación de glucosa en el músculo esquelético, responsable de hasta un 80% de ella

A

GLUT 4

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12
Q

Donde ocurre la glucólisis

A

Citosol

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13
Q

Rate limiting step

A

Fosfofructo quinasa I (PFK 1)

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14
Q

Cuál es la inversión de la glucolisis

A

2 ATP

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15
Q

Ganancia neta de la glucolisis

A

2 ATP
2 NADH
2 Piruvatos

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16
Q

Que activa a la PFK1

A

AMP
ADP
Fructosa-2,6-bisfosfato

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17
Q

Que inhibe a la PFK1

A

ATP
CItrato

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18
Q

Enzimas irreversibles

A

Hexoquinasa
PFK1
Piruvato Quinasa

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19
Q

Inhibe a la piruvato quinasa

A

Alanina
ATP
NADH

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20
Q

Que inhibe a la hexoquinasa

A

Glucosa-6-P

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21
Q

Enzima que tiene la misma función de la hexoquinasa en Hígado y células Beta del páncreas

A

Glucoquinasa

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22
Q

Activa a la piruvato quinasa

A

Fructosa 1-6 bisfosfato

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23
Q

Glucólisis anaeróbica

A

Piruvato –> Lactato
Por: Lactato Deshidrogenasa
Produce: 2 ATP por cada molécula de glucosa

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24
Q

Donde ocurre el ciclo de krebs

A

En la matriz mitocondrial

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25
Q

Reacción que no se considera parte del ciclo de krebs

A

Descarboxilación oxidativa del piruvato

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26
Q

Complejo enzimático que lleva a cabo la siguiente reacción: piruvato –> Acetil CoA

A

E1 = Piruvato deshidrogenasa
E2 = Dihidrolipoil transacetilasa
E3 = Dihidrolipoil deshidrogenasa

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27
Q

Cofactores del complejo PDH

A

Tiamina (B1) = T
Ácido lipoico (Ac. Pantotenico) = L
CoA (B5) = C
FAD+ (B2/Riboflavina) = F
NAD+ (B3/ Niacina) = N
“T-rex Loves & Cares For Nachos”

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28
Q

Que enzima tiene los mismos cofactores que la PDH

A

a-cetoglutarato deshidrogenasa

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29
Q

A la Tiamina le gusta _________________ y a Biotina le gusta ______________

A

Descarboxilar
Carboxilar

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30
Q

Inhiben a la PDH

A

ATP
Acetil CoA
NADH
Ácidos grasos

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31
Q

Activadores de la PDH

A

AMP
CoA
NAD+
Ca+2

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32
Q

Cuantas vueltas del ciclo de krebs se realizan por cada molecula de glucosa

A

Se realiza 1 por cada piruvato, producto de la glucólisis= 2 piruvatos

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33
Q

Principal precursor del ciclo de Krebs

A

Acetil CoA

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34
Q

Inhibidores de la citrato sintasa

A

ATP
NADH
Citrato
Succinil CoA

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35
Q

Activadores de la citrato sintasa

A

ADP
*Cofactor = CoA

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36
Q

Rate limiting step de el ciclo de Krebs

A

Isocitrato –> a-cetoglutarato
Enzima: Isocitrato DH

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37
Q

Inhibidores de la Isocitrato DH

A

NADH
ATP

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38
Q

Activadores de la Isocitrato DH

A

ADP
Ca+2

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39
Q

Enzimas del ciclo de krebs que producen CO2 y NADH

A

Isocitrato DH
a-cetoglutarato

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40
Q

Productos de la Succinil CoA sintetasa

A

CoA
GTP –> ATP
Succinato

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41
Q

Enzima cuyo producto resultante es un FADH2 y fumarato

A

Succinato DH

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42
Q

Enzima cuyo producto es un NADH y OAA

A

Malato DH

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43
Q

V/F, El ciclo de Krebs ocurre en todas las células

A

VERDADERO

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44
Q

SIempre que haya una deshidrogenasa ¿que se producirá?

A

NADH, CO2 o FADH

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45
Q

Ganancia neta del ciclo de krebs
Valores: NADH = 3 ATP y FADH = 2 ATP

A

24 ATPs

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46
Q

Ganancia neta del ciclo de krebs
Valores:
NADH= 2.5 ATP
FADH= 1.5ATP

A

3 NADH
1 FADH
1 ATP
TOTAL = 20 ATPs

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47
Q

En que consiste la cadena transportadora de E-

A

Creación de un gradiente de H+ para generar ATP, mediante el flujo de E-

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47
Q

Ganancia neta de toda la generación de energía (glucólisis - ciclo de Krebs)
Valores: NADH = 2.5 ATP y FADH = 1.5 ATP

A

NADH
FADH
GTP
ATP
32 ATP

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48
Q

Donde ocurre la cadena transportadora de E-

A

En las crestas mitocondriales

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49
Q

Que contiene el complejo I de la cadena transportadora de E-

A

NADH DH

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50
Q

Que contiene el complejo II de la cadena transportadora de E-

A

Succinato DH

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51
Q

Que contiene la coenzimma Q de la cadena transportadora de E-

A

Ubiquinona

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52
Q

Que contiene el complejo IV de la cadena transportadora de E-

A

Citocromo C Oxidasa
- Citocromo a
- Citocromo a3
*usan cobre

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53
Q

El NADH proveniente de la glucólisis entra a la mitocondria al complejo a través de:? (de la cadena transportadora de E-)

A

Lanzadera malato aspartato

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54
Q

El FADH2 proveniente del ciclo de Krebs entra a la mitocondria al complejo II a través de:? (de la cadena transportadora de E-)

A

Lanzadera glicerol-3-P

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55
Q

Que facilita el movimiento de electrones
(de la cadena transportadora de E-)

A

Hierro
Cobre

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56
Q

Que contiene el complejo III de la cadena transportadora de E-

A

Citromo C Reductasa
- Citromo b
- Citromo c1
* usan hierro

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57
Q

Que proteínas forman parte de los complejos I y II (en la cadena transportadora de E-)

A

Flavoproteínas

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57
Q

Quienes son donadores (de la cadena transportadora de E-)

A

NADH
FADH2

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58
Q

Que complejo transfiere 2 e- del FADH2 a la coenzima Q, y no bombea H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)

A

Complejo II

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59
Q

Que complejo Transfiere 2 e- de la Coenzima Q a 2 moléculas de Citromo C, y bombea 4 H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)

A

Complejo III

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60
Q

Cual es el único lipido en la cadena de transporte de E-

A

Ubiquinona

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61
Q

Que complejo reduce el O2 a H2O, y bombea 2 H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)

A

Complejo IV

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62
Q

De donde deriva la Ubiquinona

A

Deriva del colesterol

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63
Q

Que que se componen los citromos

A

De grupos hemo

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64
Q

Que proteínas forman parte de los complejos I, II, III (en la cadena de transporte de E-)

A

Hierro
Azufre

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65
Q

Que Complejo trasfiere 2e- del NADH a la coenzima Q, y bombea 4 H+ al espacio intermembranal
(en la cadena de transporte de E-)

A

Complejo I

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66
Q

Que pasa en el complejo ATP sintasa (en la cadena de transporte de E-)

A

El gradiente de protones hace girar como una turbina al complejo V y se genera ATP

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67
Q

Que complejo es inhibido por los Barbiuréticos (GABA agonístas)
en la cadena de transporte de E-

A

Al complejo I
bloquean la transferencia desde Fe-S hacia Q

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68
Q

Cuantos protones generan una molécula de ATP
(en la cadena de transporte de E-)

A

4

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69
Q

Ganancia resultante en la cadena de transporte de E-

A

1 NADH → transporte de 10 H+→ 2.5 (3) ATP

1 FADH2 → transporte de 6 H+→ 1.5 (2) ATP

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70
Q

Que complejo es inhibido por la oligomicina en la cadena de transporte de E-

A

ATP sintasa

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71
Q

principales desacopladores de la cadena de transporte de E-

A

Termogenina
Altas dosis de aspirina
2,4-dinitrofenol

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72
Q

Que sustancia inhibe la síntesis de la coenzima Q en la cadena de transporte de E-

A

Estatinas

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73
Q

Aceptor final de e- en la cadena de transporte de E-

A

O2

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74
Q

Forma reducida de la ubiquinona cuando se le dona 2 e-

A

Ubiquinol

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75
Q

Que complejo es inhibido por los venenos H2S, CO y Cianuro en la cadena de transporte de E-

A

Complejo IV

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75
Q

Que complejo es inhibido por la Actimicina A y el DImercarpol en la cadena de transporte de E-

A

Complejo II

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76
Q

Cuantos ATP se utilizan en la gluconeogénesis

A

6 ATP

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76
Q

Cuales son los precursores de la glucosa

A

Glicerol
Lactato
Piruvato
Alanina
Aminoácidos glucogénicos (menos Lys y Leu)
Propianato

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77
Q

Rate limiting step en la gluconeogénesis

A

Fructosa-1,6-biosfosfatasa

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78
Q

enzimas reevrsibles en la gluconeogénesis

A

Piruvato carboxilasa
Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa PEPCK
Fructosa-1,6-biosfosfatasa
Glucosa-6-fosfatasa

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79
Q

Donde ocurre la gluconeogénesis

A

En el Citosol, Mitocondria, REL

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79
Q

Tejidos que hacen gluconeogénesis

A

Hígado
Riñon
Intestino delgado

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80
Q

Acción de la PEPCK en la gluconeogénesis

A

OAA + GTP =>PEP
Sale: GDP, CO2

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81
Q

Acción de la Fructosa-1,6-biosfosfatasa en la gluconeogénesis

A

Fructosa-1,6-bisfosfato=> Fructosa-6-P

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82
Q

Que activa a la fructosa-1,6-bisfosfatasa en la gluconeogénesis

A

ATP
Glucagón

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83
Q

Que inhiben a la Fructosa-1,6-bisofofatasa

A

AMP
Fructosa-2,6-bisfosfato
Insulina

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84
Q

Que paso ocurre en el REL en la gluconeogénesis

A

Glucosa-6-P => Glucosa
Enzima: Glucosa-6-fosfatasa

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85
Q

Por que un músculo no puede realizar la gluconeogénesis

A

Porque carece de la Glucosa-6-fosfatasa

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86
Q

Que enzima de la gluconeogénesis, revierte la reacción catalizada por la Hexoquinasa en la Glucólisis

A

Glucosa-6-fosfatasa

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87
Q

Que enzima de la gluconeogénesis, revierte la reacción catalizada por la PFK1 en la glucólisis

A

Fructosa-1,6- bisfosfatasa

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88
Q

Que enzima de la gluconeogénesis, revierte la reacción catalizada por la Piruvato quinasa en la glucólisis

A

piruvato carboxilasa
PEPCK

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89
Q

Que tejidos almacenan la mayoría del glucógeno

A

Músculo esquelético
Hígado
Solo Un POCO el Riñon

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90
Q

Donde ocurre la glucogenólisis

A

En la matriz extracelular

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91
Q

Que necesita la piruvato carboxilasa para actuar en la gluconeogénesis

A

Acetil CoA
B7 (Biotina)
ATP
CO2

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92
Q

Que paso ocurre en la mitocondria en la gluconeogénesis

A

Piruvato => OAA => Malato
Enzimas: Piruvato Carboxilasa y Malato DH

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93
Q

Acción de la enzima desramificante a-1,6-glucosidasa

A

Elimina el residuo del enlace a-1,6 por hidrolisis y queda una cadena lineal de glucógeno

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94
Q

Enzima que lleva a cabo la isomerización de Glucosa-1=> Glucosa-6-P

A

Fosfoglucomutasa

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94
Q

En hígado ¿ Qué enzima convierte Glucosa-6-P a Glucosa?

A

Glucosa-6-fosfatasa

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95
Q

Qué enzima empieza con el acortamiento de la cadena de glucógeno (rompe enlaces a 1-4, dejando 4 moléculas de glucosa en la cadena)

A

Glucógeno fosforilasa

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96
Q

Acción de la enzima desramificante glucosil transferasa

A

Rompe enlaces a-1,4 y transfiere 3 glucosas al extremo no redutor de la cadena, dejando solo una molécula de glucosa en la ramificación

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97
Q

Que factores activan a la glucógeno fosforilasa

A

La Epinefrina y Norepinefrina
Glucagón
cAMP

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98
Q

Rate limiting Step de la Glucogénolisis

A

Glucogeno Fosforilasa

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98
Q

Una parte del glucógeno se degrada en los lisosomas por la:

A

a-Glucosidada lisosomal

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99
Q

En músculo ¿Qué pasa con la glucosa-6-P?

A

Se utiliza en glucólisis
.- Porque no tiene la glucosa-6-fosfatasa

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99
Q

Que factores inhiben al glucógeno fosforilasa

A

ATP
Insulina
Glucosa-6-P

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100
Q

Glucosa => Glucosa-6-P

A

Hexoquinasa (músculo esquelético)
Glucoquinasa (Hígado)

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100
Q

Principal precursor en la sintesis del glucógeno

A

Glucosa-6-P

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101
Q

Inhibe a la Hexoquinasa

A

Glucosa-6-P

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101
Q

Que activa a la Glucoquinasa

A

Fructosa-6-P

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102
Q

Glucosa-6-P => Glucosa-1-P

A

Fosfoglucomutasa

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103
Q

Qué produce la reacción de Glucosa-1-P + UTP

A

UDP-glucosa
Enzima: UDP-Glucosa pirofosforilasa

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104
Q

Rate limiting Step de la síntesis de glucogeno

A

UDP-Glucosa=> Enlaces (a-1,4) lineales en los extremos no reductores
Enzima: Glucógeno sintasa

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104
Q

Que factores inhiben a la glucógeno sintasa

A

Epinefrina y Norepinefrina
Glucagón
AMPc

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105
Q

Que activa a la glucógeno sintasa

A

Insulina
Cortisol
Glucosa-6-P

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105
Q

Que factores ayudan al glucógeno sintasa a formar una cadena de novo

A

Glucogenina + Tirosina

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105
Q

Enzima que hace los enlaces (a-1,6) y los une a la cadena lineal para formar el GLUCÓGENO último paso

A

Enzima ramificadora (a-1,6) (transferasa)

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106
Q

V/F
La síntesis de glucógeno también puede partir de lactato

A

VERDADERO

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107
Q

Proceso de la beta oxidación

A

Convertir un ácido graso a acetil CoA

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107
Q

Sitio donde ocurre la beta oxidación

A

16-18C= Matriz mitocondrial
+18C=Peroxisomas

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107
Q

Que obtenermos cuando oxidamos cadenas de ácidos grasos de cadena par (de la beta oxidación)

A

Acetil CoA
Se va a Krebs y produce ATP

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108
Q

Cuando oxidamos ácidos grasos de cadena impar obtenemos:

A

Propionil CoA
Produce succinil, se va a Krebs, se produce OAA y empieza la gluconeogénesis

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109
Q

Que factor activa a la Hormona sensitiva Lipasa

A

Glucagón

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109
Q

Acción de la hormona sensitiva lipasa

A

Corta triglicéridos
Glicerol + 3 Acidos grasos

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109
Q

Los ácidos grasos entran al torrete sanguíneo y viajan en forma de _________ hacia su célula diana y entra al citosol

A

Albúmina

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109
Q

Ácido graso => Acil CoA

A

Enzima: Acil CoA sintetaza
Utiliza CoA, 2 ATP

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110
Q

Que necesita el acil CoA para entrar a la mitocondria

A

Necesita Carnitina
Enzima: Carnitina acil transferasa I (membrana externa)
- Sale CoA
-Acilcranitina entra a la membrana interna

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110
Q

Que inhibe a la carnitina acil transferasa I

A

Malonil CoA
- Viene de síntesis de ácidos grasos

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111
Q

Cuál es la enzima que le quita la carnitina al acil y le agrega CoA

A

Carnitina acil transferasa II
Produce= Acil CoA

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112
Q

1er paso de la beta-oxidación
Acil CoA=> Enoil Coa

A

Enzima: Acil CoA DH
Utiliza FAD + sale FADH2

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113
Q

Enoil CoA => Beta-Hidroxil acil CoA

A

Enzima: Enoil CoA hidratasa

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114
Q

Beta-Hidroxiacil CoA => Beta-cetoacil CoA

A

Enzima: Beta-Hidroxiacil CoA DH
Utiliza NAD+ sale NADH

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114
Q

Cuantas vueltas se le da al ciclo de la Beta oxidación

A

7

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115
Q

Beta-cetoacil=> Acetil CoA + Acil CoA

A

Enzima: Beta-cetotiolasa

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116
Q

Con 7 vueltas de Beta-oxidación ¿Cuántos Acetil CoA se producen?

A

8 Acetil CoA, por lo tanto si entran a krebs producen 106 ATP

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117
Q

Cadena de ácidos grasos que contienen enlaces dobles

A

Ac. Grasos Insaturados

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118
Q

Cadena de ácidos grasos que únicamente enlaces simples

A

Ac. Grasos saturados

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119
Q

Cómo se forma un ácido graso

A

Grupo carboxilo
Cadena de hidrocarburos

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120
Q

Cuando ocurre la síntesis de ácidos grasos

A

Cuando se satura la célula de acetil CoA

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121
Q

Donde ocurre la sintesis de ácidos grasos

A

Citosol

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122
Q

Precursor principal

A

Acetil CoA

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123
Q

Sitio donde ocurre la síntesis de ácidos grasos

A
  • Adipocitos
  • Hepatocitos
  • Glándulas lactantes mamarias
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123
Q

Rate limiting step de los ácidos grasos

A

Acetil CoA=> Malonil CoA
Enzima: Acetil CoA Carboxilasa

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124
Q

Cofactores de la Acetil CoA carboxilasa

A

ATP
Biotina B7
CO2

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124
Q

Inhiben a la Acetil CoA acrboxilasa

A

Glucagón
Epinefrina
Ac. grasos (palmitoil CoA)

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125
Q

Activan a la Acetil CoA carboxilasa

A

Insulina
Citrato

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126
Q

El colesterol es precursor de:

A

Hormonas esteroideas
Acidos biliares
Vitamina D

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127
Q

Precursor de la síntesis del colesterol

A

Acetil CoA

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127
Q

Sitio celular donde ocurre

A

Citosol
Membrana del REL
De tracto digestivo e hígado

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128
Q

Acetil CoA+ Acetil CoA => Acetil-CoA

A

Enzima: tiolasa o Acetil-CoA aciltrasferasa

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129
Q

Acetoacil-CoA=> HMG-CoA + CoA

A

Enzima: HMG-CoA sintasa
Utiliza CoA y 2 NADPH

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129
Q

Rate limiting step de metabolismo del colesterol

A

HMG-CoA=> Mevalonato
Enzima=> HMG-CoA reductasa

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130
Q

Inhibe a la HMG-CoA reductasa

A

Acidos biliares
Mevalonato
Estatinas
Colesterol

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130
Q

Que se hace para obtener isopentenil di fosfato

A

Se fosforila y descarboxila el mevalonato.
Utiliza ATP

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131
Q

Cuántas unidades de isopentenil forman escualeno

A

6

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132
Q

Farnesil pirofosfato=> Escualeno

A

Enzima. Escualeno sintasa

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132
Q

Escualeno => Lanoesterol

A

Enzima Oxidoescualeno ciclasa

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133
Q

Quién es la esteroide madre

A

Lanosterol

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134
Q

Que contiene 2 anillos en su estructura

A

Purinas

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134
Q

Que contiene 1 anillo en su estructura

A

Pirimidinas

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134
Q

Menciona a las purinas

A

Adenina
Guanina

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135
Q

Cuáles son las pirimidinas

A

Citocinas
Uracilo
Timina

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135
Q

Diferencia entre Adenina y Adenosina

A

Adenina es una base nitrogenada y la adenosina un nucleósido

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136
Q

Cuál es la estructura de un nucleótido

A

Base Nitrogenada
Fosfato
Azúcar

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136
Q

Estructura de un nucleósido

A

Base nitrogenada
Azúcar

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137
Q

Principal precursor de la síntesis de purinas y pririmidinas

A

Ribosa

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138
Q

Enzima que cataboliza la reacción de Ribosa-5P=> PRPP

A

PRPP síntetasa (fosforibosil pirofosfato)
*utiliza ATP

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138
Q

Intermediario principal para la síntesis de purinas y pirimidinas

A

IMP= Inosina Monofosfato

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139
Q

Cofactores para la formación de IMP

A

Guanina
Aspartato
Glicina

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140
Q

Con qué se relacionan las deficiencias purinas

A

A la falta de ácido fólico durante el embarazo (porque el tetrahidrofolato (THF) es un cofactor para formar IMP)

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141
Q

IMP + Espartato => Adenosilsuccinato

A

Enzima: Adenosucinato sintetasa Utiliza GTP

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142
Q

Adenosuccinato=> AMP

A

Enzima: Adenosuccinato liasa
Sale fumarato => Krebs

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143
Q

IMP=> XMP xantosina monofosfato

A

Enzima: IMP DH
Utiliza NAD+ sale NADH

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144
Q

XMP + Glutamina => GMP + Glutamato

A

Enzima: GMP sintetasa
Utiliza ATP

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144
Q

Principal sustrato para la síntesis de pirimidinas

A

Carbamoil fosfato

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145
Q

Glutamina => Carbamoil fosfato + Glutamato

A

Enzima: Carbamoil fosfato sintetasa- II
Utiliza CO2 y 2 ATP

146
Q

Acido orótico + PRPP=> UMP

A

Enzima: UMP sintasa

147
Q

UMP => UDP =>?

A

GTP

148
Q

UDP=> dUDP

A

Enzima: Ribonucleótido reductasa

149
Q

dUDP=> dTMP

A

Enzima: timidilato sintasa

150
Q

Clasificación de neurotransmisores

A

Colinérgicas
Aminas
Aminoácidos
Purinas
Péptidos
Gases

150
Q

Neurotransmisor colinérgico

A

Acetilcolina

150
Q

Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación aminas

A

Dopamina
Serotonina
Catecolaimnas
Histamina

151
Q

Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación de aminoácidos

A

Glutamato
Aspartato
GABA
Glicina

152
Q

Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación de purinas

A

Adenosina
ATP

152
Q

Neurotransmisores pertenecientes a la clasificación de péptidos

A

Sustancia P
Opioides
Endorfinas
Encefalinas

153
Q

Neurotransmisores pertencientes a la clasificación de gases (no convencionales)

A

Oxido nítrico
Monóxido de carbono
Endocannabinoides

153
Q

El GABA y la glicina son: (excitadores/inhibidores)

A

Inhibidores

154
Q

El glutamato y el aspartato son:
Inhibidores/excitadores

A

Excitadores

155
Q

Las endorfinas y encefalinas inhiben o incrementan la sensación del dolor

A

Inhiben

155
Q

La sustancia P inhiben o incrementan la sensación del dolor

A

Incrementan

156
Q

La serotonina es un excitador/inhibidor

A

Inhibidor

156
Q

La dopamina actúa como inhibidor o excitador

A

Ambos

157
Q

La acetilcolina usualmente es:
Excitador/Inhibidor

A

Excitador

158
Q

Cuales son los precursores de la acetilcolina

A

Colina + Acetil Coa
Enzima: Colina acetil-transferasa

159
Q

Enzima limitante en la síntesis de catecolaminas

A

Tirosina Hidroxilasa
Tirosina=> L-Dopa

160
Q

Enzima necesaria para la síntesis de epinefrina y norepinefrina

A

Dopamina B-Hidroxilasa
Norepinefrina=> Epinefrina
Enzima= Feniletanolamina N-metiltransferasa

160
Q

La tirosina es precursor de:

A

Dopamina
Epinefrina
Norepinefrina

161
Q

El triptófano es precursor de:

A

Serotonina

161
Q

La histina es precursor de:

A

Histamina

162
Q

Neurotransmisor que tiene una función motora inhibitoria: Modula y controla el movimiento

A

Dopamina

163
Q

La insuficiencia de dopamina genera

A

Parkinson

164
Q

La sobreproducción de dopamina genera:

A

Esquizofrenia

165
Q

Neurotransmisores que es el principal mediador de la información sensorial, motora, cognitiva, emocional e interviene en la formación de la memoria.

A

Glutamato

166
Q

Precursor directo de la dopamina

A

Tirosina=> L-Dopa

167
Q

Neurotransmisor cuyas funciones incluyen:
* Movimientos del intestino.
* Regula nauseas
* Regula estado de ánimo.

A

Serotonina

168
Q

Patología relacionada con la alteración de la serotonina

A

Depresión

169
Q

Vías de síntesis de glutamato (2)

A

1.- A partir de a-cetoglutarato
Enzima: Glutamato deshidrogenasa
transamación
2.- A partir de glutamina
Enzima: Glutaminasa

170
Q

Precursor del GABA

A

Glutamato
Enzima: Glutamato descarboxilasa (ácido glutámico decarboxilasa)

171
Q

La deficiencia de GABA y la sobreproducción de glutamato se relacionan con:

A

Ataques epilépticos

172
Q

Primer paso para la síntesis de GABA

A

Transaminación de a-cetoglutarato => Ácido glutámico (glutamato)
Enzima: GABA transaminasa

173
Q

Neurotransmisor cuya función principal es ralentizar la actividad cerebral. También esta relacionada con la visión, el sueño, el tono muscular y el control motor

A

GABA

174
Q

Precursor de la glicina

A

Serina
Enzima: Serina hidroximetil-transferasa

175
Q

Trastorno genético que afecta el desarrollo de las niñas y causa problemas de crecimiento y fertilidad (gen SRY)

A

Síndrome de Turner

(enfermedad genética)

176
Q

Trastorno en el crecimiento óseo de los cartílagos que provoca enanismo especialmente en las extremidades. Mutación en gen FGFR3 (Receptor del Factor de Crecimiento de Fibroblastos 3)

A

Acondroplasia

(enfermedad genética)

177
Q

Enfermedad hereditaria que afecta los pulmones y el sistema digestivo. Mutaciones en el gen CFTR

A

Fibrosis quistica (enfermedad genétic)

178
Q

En esta enfermedad se forman placas de proteínas mal plegadas en el cerebro, lo que contribuye al deterioro cognitivo y perdida de memoria

A

Alzheimer Proteica

178
Q

Es un transtorno del metabolismo de los aminoácidos en el cual el cuerpono puede descomponer correctamente el aminoácido fenialanina. Esto se debe a la disfunción de una enzima especifica de este proceso

A

Fenilcetonuria

178
Q

Enfermedad en la que hay un aumento en los niveles de lípidos en la sangre, como el colesterol y trigliceridos.

A

Hiperlipidemia
Lípidida, hereditaria o adquirida

179
Q

Ocurre cuando el organismo no puede digerir adecuadamente la lactosa, el azúcar presente en la leche y los productos lácteos, lo que causa síntomas gastrointestinales como hinchazón, gases y diarrea.

A

Intolerancia a la lactosa

(enfermedad de carbohidratos)

179
Q

Es una enfermedad cardiovascular caracterizada por la acomulación de depísitos de grasa, colesterol y otras sustancias en las paredes de las arterias, lo que puede Conducir a la obstrucción y el estrachamiento de los vasos sanguíneos

A

Arterosclerosis
Lípidicas

179
Q

Es una enfermedad crónica en la cual el cuerpo no produce suficiente insulina o no puede utilizarla de manera eficiente, lo que provoca niveles elevados de glucosa en la sangre

A

Diabetes mellitus

(enfermedad de carbohidratos)

179
Q

Es una intolerancia al gluten, una proteína presente en el trigo, cebada y centeno, que provoca daño en el revestimiento del intestino delgado y dificulta la absorción de nutrientes

A

Enfermedad celiaca

(enfermedad de carbohidratos)

180
Q

Se genera cuando se desteta a un niño y se le suministra una dieta farinácea (alimentos ricos en hidratos de carbono, principalmente legumbres y tubérculos) con poca proteína

A

Enfermedad de Kwashiorkor

181
Q

Se da cuando la ingesta calórica como de aminoácidos específicos son deficientes

A

Marasmo

182
Q

Enfermedad causada por una carencia grave de tiamina (componente del TPP). Frecuente en alcohólicos; el consumo crónico del alcohol en
grandes cantidades interfiere en la absorción intestinal de la
tiamina. Puede exacerbarse por una mutación en el gen de
la transcetolasa que produce un enzima con una afinidad
disminuida hacia su coenzima TPP.

A

Síndrome de Wernicke-Korsakoff

182
Q

Enfermedad hereditaria que afecta los glóbulos rojos. En una de las cadenas polipeptídicas que conforman la hemoglobina, tiene un leve cambio en la secuencia de ADN, lo que modifica la secuencia de aminoácidos de la proteína.

A

Anemia falciforme

183
Q

Ocurre en la enfermedad hepática avanzada, lleva a pérdida del conocimiento, coma y convulsiones como resultado de actividad alterada del ciclo del ácido cítrico, lo que lleva a formación reducida de ATP. El amoniaco en grandes cantidades disminuye intermediarios del ciclo del ácido cítrico

A

Hiperamonemia

183
Q

La deficiencia de ________________ ácido araquidónico limitaría la biosíntesis de gran interés biológico como las prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos

A

Ácido araquidónico

184
Q

Deficiencia de ____________________ se relaciona con problemas de la piel, pérdida de cabello, mayor susceptibilidad a infecciones, debilidad, entumecimiento y dolor en manos y pies
(neuropatía periférica), baja agudeza visual, dificultad de aprendizaje, etc.

A

Ácido linoleico

185
Q

La carencia de _______________ aumenta el riesgo de enfermedades de la piel, alteraciones cardiovasculares, osteoporosis, estrés y depresión.

A

Vitamina D

186
Q

Forma de artritis que resulta de la acumulación de cristales de ácido úrico en las articulaciones, causa inflamación, dolor intenso y enrojecimiento en la articulación afectada.

A

Gota

186
Q

Cuando la sangre porta no pasa por el hígado, las cifras sanguíneas de amoniaco pueden alcanzar concentraciones tóxicas. Esto sucede en presencia de función hepática gravemente alterada, o cuando se forman enlaces colaterales entre las venas porta y sistémicas en la cirrosis

A

Intoxicación por amoniaco

Consecuencias: temblor, lenguaje cercenado, visión borrosa, coma y finalmente la muerte.

187
Q

Composición de un aminoácido

A

Carbono alfa (quiral)
Grupo amino
Grupo carboxilo
Grupo R

188
Q

Aminoácidos con grupo R aromático

A

Fenilalanina
Triptófano
Tirosina

189
Q

Aminoácidos, grupo R con carga negativa

A

Aspartato
Glutamato

189
Q

La arginina es precursor de:

A

Urea
Óxido nítrico
Creatina

190
Q

¿Cuántos aminoácidos están codificados en el código genético?

A

22

190
Q

Aminoácidos no polares, grupo R alifático

A

Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina

190
Q

Aminoácidos, grupo R con carga positiva

A

Lisina
Arginina
Histidina

191
Q

Aminoácidos polares, grupo R con/sin carga

A

Serina
Treonina
Cisteína
Prolina
Asparagina
Glutamina

191
Q

Aminoácidos utilizados para crear purinas

A

Glutamina
Aspartato
Glicina

192
Q

Aminoácidos utilizados para crear pirimidinas

A

Glutamina
Aspartato

192
Q

La transaminación de la alanina produce:

A

Piruvato

192
Q

Aminoácido único en el cual el grupo R también está unido al grupo amino, formando una estructura de anillo que provoca torceduras estructurales en las cadenas polipeptídicas

A

Prolina

193
Q

Único aminoácido aquiral

A

Glicina

194
Q

Aminoácidos que contienen sulfuro:

A

Cisteína
Metionina

194
Q

Únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos

A

Lisina
Leucina

195
Q

Los aminoácidos hidrofílicos (serina, treonina, asparagina, glutamina) son capaces de formar enlaces de ________________ con sus cadenas laterales

A

Puentes de hidrógeno

196
Q

¿Qué es una transaminación?

A

Interconvierten pares de α-aminoácidos y α-cetoácidos. El grupo amino se transfiere desde el aminoácido al α-cetoácido, y así el α-cetoácido se convierte en aminoácido

196
Q

¿Qué le pasa al glutamato en la siguiente reacción?

Oxaloacetate + Glutamate ↔ aspartate + α-ketoglutarate

A

Desaminación oxidación
*La Glutamato DH le quita el grupo amino y le agrega un O proveniente de agua

196
Q

¿Qué cofactor es necesario para esta reacción?

Pyruvate → alanine

A

Vitamina B6

197
Q

La siguiente es una reacción de:

Aspartate + α-ketoglutarate ↔ Oxaloacetate + Glutamate

A

Transaminación

198
Q

Enlace peptídico

A

Rx. de condensación entre grupo amino de un aa y el carboxilo de otro aa

199
Q

Secuencia de aminoácidos

A

Estructura primaria de proteínas

200
Q

Formación de beta-lámina plegada o alfa-hélice mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.

A

Estructura secundaria de proteínas

200
Q

Interacciones que se llevan a cabo entre las cadenas laterales en la estructura terciaria

A

Puentes de hidrógeno
Enlaces iónicos
Interacciones dipolo-dipolo
Fuerzas de dispersión de -
London
Fuerzas de Van Der Waals
Puentes disulfuro

201
Q

Amino ácido que transporta amoniaco del músculo esquelético al hígado

A

Alanina

202
Q

Plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (R); a partir de aquí ya pueden tener acción metabólica

A

Estructura terciaria de proteínas

203
Q

La metionina es precursor de:

A

SAM (S-adenosil metionina)
Carnitina

203
Q

La Histidina es precursor de:

A

Histamina

203
Q

El glutamato es precursor de:

A

GABA
Glutatión

203
Q

El triptófano es precursor de:

A

Niacina
Serotonina –> Melatonina

203
Q

La fenilalanina es precursor de:

A

Tirosina –> Tiroxina
–> DOPA –> Melanina

204
Q

La glicina es precursor de:

A

Porfirina –> Hemo

205
Q

Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catálisis de una reacción

A

Coenzima

205
Q

Parte de la enzima donde se une el sustrato (aquí es donde sucede la “acción” catalítica)

A

Sitio activo

206
Q

Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador (Fe2+, Mg2+, Ca2+)

A

Cofactor

206
Q

Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima

A

Apoenzima (apoproteína)

207
Q

Enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor

A

Holoenzima

207
Q

Participan en la reacción y son transformados sin ser regenerados (NAD+ a NADH)

A

Cosustratos

208
Q

Asociación estrecha entre la enzima y la coenzima, por la formación de enlaces covalentes. Ej: grupo hemo

A

Grupos prostéticos

209
Q

Factores que influyen en la actividad catalítica de las enzimas

A

Temperatura (estructuras terciarias)
Cofactores
pH

209
Q

Dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio
activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos. Por lo tanto, compiten entre ellos para unirse en el centro activo

A

Inhibición competitiva

*Gana el que esté en más alta concentración

209
Q

El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima

A

Inhibición acompetitiva

*Cambia la estructura terciaria

209
Q

El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato

A

Inhibición mixta

210
Q

El inhibidor se une a un sitio alostérico en la enzima (diferente del sitio activo). Cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. Se regula a menudo por productos finales de una vía metabólica y puede controlar la velocidad de reacciones en cascada

A

Inhibición alostérica

210
Q

Proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos entre aminoácidos específicos en toda la molécula; son las primeras enzimas en actuar y dan un número mayor de fragmentos de menor tamaño

A

Endopeptidasas

210
Q

Catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, uno a la vez, desde los extremos de péptidos

A

Exopeptidasas

211
Q

Facts del HCl

A

Sintetizado por las células parietales
Responsable del bajo pH 2-3 (adultos) y de 4-5 en bebés
Barrera de protección para la inactivación de microorganismos de los alimentos

211
Q

Acción de la pepsina en el jugo gástrico

A

Hidroliza enlaces peptídicos de:
- Aromáticos (fenilalanina, triptófano, tirosina)
- BCAA (isoleucina, leucina, valina)
- Metionina

212
Q

El zimógeno, pepsinógeno, es activado por __________ para convertirse en _____________

A

HCl, Pepsina

213
Q

Proteasas inactivas de la secreción pancreática

A

Tripsinogeno
Quimiotripsinogeno
Procarboxipeptidasa
Proelastasa

213
Q

¿Quién estimula la liberación de las enzimas pancreáticas?

A

Colecistoquinina (CCK) - hormona/neurotransmisor

213
Q

El zimógeno, tripsinógeno, interactúa con la __________ para convertirse en _____________

A

Enterocinasa (lo corta), tripsina

213
Q

Activador principal de las proteasas intestinales inactivas

A

Tripsina

214
Q

Acción enzimática de la tripsina

A

Cataliza la hidrólisis de ésteres de lisina y arginina

215
Q

Estructuras terciarias plegadas

A

Estructura cuaternaria de proteínas

216
Q

Modelo enzimático que implica una interacción altamente específica y no cambia la forma de la molécula

A

Modelo llave-cerradura

216
Q

Modelo enzimático flexible que permite una interacción incluso si la forma inicial de la molécula no encaja perfectamente, pueden ocurrir cambios conformacionales en la molécula para adaptarse mejor al sitio de unión

A

Modelo del ajuste inducido

217
Q

Bomba que participa en el transporte de aa en los enterocitos antes de llegar al hígado, a través del sistema portal, para la síntesis de proteínas

A

Bomba H+/Na+

217
Q
A
217
Q
A
218
Q

Ejemplos de exopeptidasas

A

Carboxipeptidasas (liberan aa a partir de grupo carboxilo)
Aminopeptidasas (liberan aa a partir de grupo amino)
Tripeptidasas y Dipeptidasas (liberan aa provenientes de tri y dipéptidos)

219
Q
A
219
Q
A
220
Q
A
220
Q
A
221
Q
A
222
Q
A
222
Q
A
222
Q
A
223
Q
A
224
Q

Acción enzimática de la quimiotripsina

A

Cataliza la hidrólisis de ésteres de aminoácidos aromáticos (como la pepsina)

225
Q

Ejemplos de endopeptidasas

A

Pepsina
Tripsina
Quimiotripsina
Elastasa
*(zimógenos)

225
Q

Acción enzimática de la elastasa

A

Cataliza la hidrólisis de ésteres de aminoácidos alifáticos neutros pequeños

226
Q
A
227
Q
A
228
Q
A
229
Q
A
229
Q
A
229
Q
A
230
Q
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231
Q
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232
Q
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232
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232
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A
309
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A
310
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A
311
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A
311
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A
312
Q
A
313
Q
A
314
Q
A
314
Q
A
315
Q

Jolq

A

Hols