biyokimya hifa Flashcards
peptit bağının yarı ömrü kaç senedir
20
enzim ne işe yarar?
çabuk yıkılması gereken hormon gibi proteinlerin peptit bağ yıkımını hızlandırırlar
peptit bağ yıkımı hızı hangi 3 yolla arttırılabilir?
1-ortam sıcaklığının artırılması
2-reaksiyona giren madde konsantrasyonunun artırılması
3-ortama katalist eklenmesi
katalistler
reaksiyona giren fakat reaksiyon sonucunda değişime uğramadan çıkan maddelerdir
canlı sistemlerde enzimler katalist görevi görür
enzimlerin özellikleri
bazı rna yapısındaki enzim benzeri moleküller (ribozimler) hariç bütün enzimler protein yapısındadır.
kimyasal reaksiyonların hızını artırırlar
enzimle katalizlenen reksiyonlar 10^8- 10^12 kat daha hızlı
aktivasyon enerjisini düşürürler
denge sabitini değiştirmezler
enzimin etki ettiği moleküle substrat denir
birincil ikincil üçüncül ve dördüncül yapıları katalitik aktivite için esastır
bir veya birden fazla substrat ile etkileşir fakat tek tip reaksiyon katalizlerler
genelde doğal koşullarda (atmosferik basınç ve fizyolojik sıcaklık) aktivite gösterirler
katalizlenmeden hızlı olan reaksiyonlar bile genelde katalizlenir
kimotripsin
en çok çalışılmış ve anlaşılmış enzimlerden
pankreasta üretilip ince barsaklara salgılanır, diyetle alınan proteinlerin sindirimine yardımcı olur
aktif merkez
substrat enzimin bu bölgesine bağlanır aktif merkezdeki belli aminoasitlerin etrafında polipeptitlerin hidrolizi gerçekleşir *yük taşıyabilir *hidrofobik ya da hidrofilik olabilir *flexibl olabilir
enzimin çalışabilmesi için temel şart
doğal protein konformasyonunun sağlamlığı
katalizlenmeyen reaksiyon yavaşlığı ve enzim hızlandrıma ilişkisi
katalizlenmeyen reaksiyon ne kadar yavaşsa enzim reaksiyon hızını o kadar arttırabilir
reaksiyon spesifikliği
enzimler genellikle katalizlediği reaksiyona giren substrat ve reaksiyondan çıkan ürünlere spesifiktir
bu özellik aktif merkezdeki fonksiyonel grupların substratı tanıyabilmesi ve ayırabilmesiyle olur
enzim aktivitelerini ne düzenler
organizma
böylece değişen koşullara enzim aktiviteleri aracılığıyla cevap verilir
aktivasyon enerjisi
aktivasyon enerjisinin bariyeri nek adar yüksekse reaksiyon o kadar yavaş
enzimler bunu düşürür
proenzimler
zimojenler
ilk sentezlendiklerinde inaktiv olup hedef dokularında aktivleşen enzimlere denir
örn: pankreas enzimleri- sindirim enzimleri
izoenzimler
izozimler
aynı reaksiyonu katalizleyen ama aminoasit dizimlerindeki farklılıktan dolayı farklı fiziksel özellikleri olan enzimler
farklı sayıda yüklü aminoasit taşıyabilirler
birbirlerinden elektrofezle ayrılabilirler
ör: CK1(BB) CK2(MB) CK(MM)
kofaktör
ya fe,mg,mn,zn gibi 1+ inorganik iyon ya da koenzim denen organik veya metalloorganik kompleks moleküldür
metal-activated enzim
metal iyonları enzime zayıf bağlanmış veya kolay dissosiye olabilen enzimler
metalloenzim
metal iyonlarının enzime sıkı bağlı olduğu ve kopamadığı enzimler
koenzim öncül molekülleri genelde
vitaminler
vücutta ufak değişikliklerle koenzimleri meydana getirir
holoenzim
enzim koenzimi ile birlikte ve katalitik bakımdan tamamen aktif durumda ise bu haline holoenzim denir
prostetik grup
koenzim apoenzime (protein kısım) kovalent bağlı ise buna prostetik grup denir
(non-kovalent de bağlanabilir ama bu prostetik grup
olmaz)
fisher’in anahtar kilit modeli
substrat ve enzimin aktif yerinin birbirine uyacak şekilde önceden belirlenmiş olduğu varsayılır
geçerliliğini kaybetse de doğruluk payı var
koshland’ın uyum oluşturma modeli
el eldiven modeli
aktif merkez esnek yapıdadır
enzim substratını katalize uygun en doğru biçimde bağlayacak biçimsel bir değişikliğe uğrar
katalitik aktivite
tek bir enzim molekülü tarafından birim zamanda (saniye) ürüne dönüştürülen substrat molekülü sayısına enzime ait dönüşüm sayısı veya molar katalitik aktivite denir
sembol: Kcat
International Unit (IU)
en çok kullanılan enzim aktivitesi birimi
1 dakikada 1 mikromol substratın ürüne dönüşümünü katalize eden enzim miktarını ifade eder
katal
enzim aktivitesinin bir ifade şekli
1 katal enzim aktivitesi: 1 saniyede 1 mol substratın ürüne dönüşümünü kataliz eden enzim miktarını gösterir
spesifik aktivite
enzim aktivitesi ifade şekli
mg protein başına düşen enzim aktivitesi
mutlak spesifiklik
enzimleri spesifik bir substratı, spesifik bir reaksiyonunu kataliz etmesi özelliğidir
enzimlerin çoğu mutlak spesifiklik gösterir
grup spesifikliği
enzimlerin sınırlı sayıda substrata etki etmesi
ör: aminotransferazlar amino grubuna etkili
alkol dehidrojenazlar alkol üzerine etkili
bağ spesifikliği
peptid bağı, glikozidik bağ vb.
stereospesifiklik
enzimlerin optik izomerlere etkili olması özelliğidir
enzimlerin hücre içi dağılımı
metabolik aktiviteler farklı organellerde gerçekleştiği için enzimlerin dağılımı da çeşitlilik gösterir
ör: glikoliz enzimleri sitoplazmada
solunum zincirinde görevli enzimler mitokondride lokalize
enzimatik bir tepkimenin hızını etkileyen faktörler
enzim konsantrasyonu substrat konsantrasyonu ph sıcaklık ışık ürün konsantrasyonu kofaktör ve koenzimlerin konsantrasyonu modülatör ve inhibitörlerin konsantrasyonu
enzimlerde geleneksel adlandırma
substrata ya da aktivitelerini tanımlayan kelime/sözcük grubuna -az eki eklenir
substratı tanımlayan: üreaz, amilaz, arjinaz, proteaz, lipaz
tepkimeyi tanımlayan: DNA polimeraz, lakat dehidrojenaz, adenilat siklaz
enzimlerin sınıflandırılması 6 alt grup
1-oksidoredüktazlar 2-transferazlar 3-hidrolazlar 4-liyazlar 5-izomerazlar 6-ligazlar
oksidoredüktazlar
oksidasyon-redüksiyon (yükseltgenme indirgenme) reaksiyonlarını katalizleyen enzimler
transferazlar
fonksiyonel bir grubun (amino açil fosfat karbon glikozil grupları vb) transfer reaksiyonunu katalize eden enzimler
hidrolazlar
su katılması bağların parçalandığı hidroliz tepkimelerini katalizleyen enzimler
genelde c-o c-n c-s bağlarının hidrolitik yıkımı
tripsin, kimotripsin, a-amilaz, a-glukozidaz
liyazlar
C-C C-O C-N bağlarını hidrolizden ve oksidasyondan farklı bir yolla kıran veya bu atomlar arasına bağ ilave eden enzimler
çift bağlardan grup çıkmasını katalizlerler
izomerazlar
bir moleküldeki geometrik ve yapısal değişiklikleri yani izomerizasyon reaksiyonlarını kataliz eden enzimler
ligazlar
c-o c-s c-n c-c arasında yeni bağ oluşturan enzimlerdir
gerekli enerji atp vsden sağlanır
EC isimlendirme
1961 yılında enzim komisyonu kod numaralı sistem
4 numara var
EC isimlendirme 1. numara
a:ana sınıf
6 ana sınıftan biri
tepkimenin tipini ifade eder
EC isimlendirme 2. numara
b:subklas
vericinin etkilediği grubu ifade eder
EC isimlendirme 3. numara
c:subsubklas
alıcı olarak yararlanılan grubu ifade eder
EC isimlendirme 4. numara
d:subsubklas seri no
adlandırılan enzimi belirler
enzim konsantrasyonu tepkime hızı ilişkisi
yeterli substrat bulunması halinde optimal şartlarda tepkime hızı enzim kons. ile orantılı artar
substrat konsantrasyonu reaksiyon hızı ilişkisi
enzim moleküllerinin hepsinin ES kompleksi oluşturduğu noktada reaksiyon hızı max.
bu noktadan sonra substrat konsantrasyonu hızı artırmaz.
yani bir zamana kadar artar sonra doygunluğa ulaşır
enzim sayısından fazla substrat oluncu doygunluk
yavaşlayarak artan grafik
pHın enzim aktivitesi ilişkisini değiştirdiği 2 yol
1- ph enzimin ve substratın yüklü hallerinde değişiklik yaparak enzim aktivitesini değiştirir
2-ph enzimin aktif bölge iyonizasyonuna etki eder
enzimler genelde hangi ph aralığında en etkili
5-9
sıcaklık enzim aktivitesi ilişkisi
genelde 10c artış %10 daha yüksek enzim aktivitesi sağlar, başlagıç hızının 2 katı?
reaksiyon hızı maxa gelene kadar sıcaklık aktiviteyi artırır
sıcaklık kinetik enerji artırıp aktivasyon enerjisinin çabuk geçilmesini sağlar
yüksek sıcaklık enzimlerin 2.l 3.l yapılarını bozar, denatüre eder, katalitik aktivite bozulur
enzim aktivitesinin ölçülmesi
reaksiyon sırasında [S] (substrat) azalırken [P] (ürün) artar. Bu doğrusal şekilde olur.
substrattaki azalma ile ürün artış oranı aynıdır.
reaksiyon hızı: substrat kons. azalma oranı veya ürün kons. artma oranı
oran: zamana oranlanır
enzim kinetiği?
Enzim aktivitesinin yeterli olup olmadığını ve bu aktiviteyi düzenlemek için yapılabilecekleri değerlendirmek için öncelikle enzimin aktivitesini ölçmek gerekir
amaç enzim aktivitesini matematiksel ifade etmek
Enzimin hücre içindeki rolünü anlamak ve gerektiği durumlarda enzimin çalışmasını durdurabilmek için aktiviteye etki eden faktörlerin değerlendirilmesi
