biyokimya hifa Flashcards
peptit bağının yarı ömrü kaç senedir
20
enzim ne işe yarar?
çabuk yıkılması gereken hormon gibi proteinlerin peptit bağ yıkımını hızlandırırlar
peptit bağ yıkımı hızı hangi 3 yolla arttırılabilir?
1-ortam sıcaklığının artırılması
2-reaksiyona giren madde konsantrasyonunun artırılması
3-ortama katalist eklenmesi
katalistler
reaksiyona giren fakat reaksiyon sonucunda değişime uğramadan çıkan maddelerdir
canlı sistemlerde enzimler katalist görevi görür
enzimlerin özellikleri
bazı rna yapısındaki enzim benzeri moleküller (ribozimler) hariç bütün enzimler protein yapısındadır.
kimyasal reaksiyonların hızını artırırlar
enzimle katalizlenen reksiyonlar 10^8- 10^12 kat daha hızlı
aktivasyon enerjisini düşürürler
denge sabitini değiştirmezler
enzimin etki ettiği moleküle substrat denir
birincil ikincil üçüncül ve dördüncül yapıları katalitik aktivite için esastır
bir veya birden fazla substrat ile etkileşir fakat tek tip reaksiyon katalizlerler
genelde doğal koşullarda (atmosferik basınç ve fizyolojik sıcaklık) aktivite gösterirler
katalizlenmeden hızlı olan reaksiyonlar bile genelde katalizlenir
kimotripsin
en çok çalışılmış ve anlaşılmış enzimlerden
pankreasta üretilip ince barsaklara salgılanır, diyetle alınan proteinlerin sindirimine yardımcı olur
aktif merkez
substrat enzimin bu bölgesine bağlanır aktif merkezdeki belli aminoasitlerin etrafında polipeptitlerin hidrolizi gerçekleşir *yük taşıyabilir *hidrofobik ya da hidrofilik olabilir *flexibl olabilir
enzimin çalışabilmesi için temel şart
doğal protein konformasyonunun sağlamlığı
katalizlenmeyen reaksiyon yavaşlığı ve enzim hızlandrıma ilişkisi
katalizlenmeyen reaksiyon ne kadar yavaşsa enzim reaksiyon hızını o kadar arttırabilir
reaksiyon spesifikliği
enzimler genellikle katalizlediği reaksiyona giren substrat ve reaksiyondan çıkan ürünlere spesifiktir
bu özellik aktif merkezdeki fonksiyonel grupların substratı tanıyabilmesi ve ayırabilmesiyle olur
enzim aktivitelerini ne düzenler
organizma
böylece değişen koşullara enzim aktiviteleri aracılığıyla cevap verilir
aktivasyon enerjisi
aktivasyon enerjisinin bariyeri nek adar yüksekse reaksiyon o kadar yavaş
enzimler bunu düşürür
proenzimler
zimojenler
ilk sentezlendiklerinde inaktiv olup hedef dokularında aktivleşen enzimlere denir
örn: pankreas enzimleri- sindirim enzimleri
izoenzimler
izozimler
aynı reaksiyonu katalizleyen ama aminoasit dizimlerindeki farklılıktan dolayı farklı fiziksel özellikleri olan enzimler
farklı sayıda yüklü aminoasit taşıyabilirler
birbirlerinden elektrofezle ayrılabilirler
ör: CK1(BB) CK2(MB) CK(MM)
kofaktör
ya fe,mg,mn,zn gibi 1+ inorganik iyon ya da koenzim denen organik veya metalloorganik kompleks moleküldür
metal-activated enzim
metal iyonları enzime zayıf bağlanmış veya kolay dissosiye olabilen enzimler
metalloenzim
metal iyonlarının enzime sıkı bağlı olduğu ve kopamadığı enzimler
koenzim öncül molekülleri genelde
vitaminler
vücutta ufak değişikliklerle koenzimleri meydana getirir
holoenzim
enzim koenzimi ile birlikte ve katalitik bakımdan tamamen aktif durumda ise bu haline holoenzim denir
prostetik grup
koenzim apoenzime (protein kısım) kovalent bağlı ise buna prostetik grup denir
(non-kovalent de bağlanabilir ama bu prostetik grup
olmaz)