Bioquímica - Proteínas Flashcards
De quais elementos, predominantemente, são compostas as proteínas?
C, H, O, N e S
Cite 5 funções das proteínas
- FUNÇÃO ESTRUTURAL E DINÂMICA: componentes do citoesqueleto e de estruturas de sustentação, como o colágeno.
- FUNÇÃO ENZIMÁTICA: catalisam as reações químicas e participam de quase todos os processos biológicos
- FUNÇÃO TRANSPORTADORA: Transporte de moléculas, como o transporte de oxigênio por hemoglobinas;
- FUNÇÃO DEFENSIVA: Mecanismos de defesa do organismo incluem proteínas, como as imunoglobulinas e o interferon, que atuam no combate de infecções bacterianas e virais.
- FUNÇÃO HORMONAL: participação no controle global do organismo, como a insulina, glucagon, leptina, e adiponectina (ambos relacionados à obesidade).
- FUNÇÃO CONTRÁTIL: atuam na contração muscular (actina e miosina).
- FUNÇÃO ANTIBIÓTICA: como a gramicidina
- FUNÇÃO TERAPÊUTICA: interferon;
- FUNÇÃO DE AGENTE REDUTOR: combate radicais livres- glutationa
- FUNÇÃO CONTROLADORA DE GENES: proteínas reguladoras ligam-se ao DNA em sítios específicos, localizados próximo aos genes, alterando sua expressão.
Qual a estrutura de um AA (aminoácido)?
OS AA: apresentam um grupo amino –NH2 (única exceção é a prolina, que contém um grupo IMINO –NH-),
e um grupo carboxila –COOH- .
Os aa têm uma fórmula básica (característica estrutural) comum: grupos amino e carboxila estão ligados ao carbono, ao qual também se liga um átomo de hidrogênio.
R - cadeia lateral
Como caracterizar um AA como apolar?
AA APOLARES: grupo R constituído por cadeias com caráter de hidrocarboneto. Tem geralmente uma localização interna na proteína. Glicina, alanina, valina, leucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Como caracterizar um AA como polar?
AA POLARES: Têm, nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da molécula proteica.
São subdivididos em ph 7 em:
aa básicos – lisina, arginina e histidina-(se a carga for positiva),
aa ácidos – são os dicarboxílicos como o aspartato e o glutamato.( se a carga for negativa)
aa polares sem carga – serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina e cisteína.(se a cadeia lateral não apresentar carga líquida).
Qual a característica do carbono dos AA ?
O carbono de todos os aa é assimétrico, com exceção da glicina
Quantos isômeros tem um AA?
Dois isômeros opticamente ativos (estereoisômeros) , os isômeros D e L, que são imagens especulares um do outro
Todas as proteínas encontradas no ser humano são formadas por D-AA. Verdadeiro ou Falso?
Falso. Todas são L-AA
A CARGA ELÉTRICA DOS AA VARIA COM O PH: os aa têm pelo menos dois grupos ionizáveis, que podem existir na forma protonada (COOH, NH3+) ou desprotonada (COO- ,NH2- ), dependendo do Ph do meio em que se encontram. Em soluções muito ácidas, os dois grupos encontram-se protonados; em soluções alcalinas, ambos apresentam-se desprotonados. Em soluções próximas da neutralidade ou na forma cristalina, o aminoácido apresenta-se como um íon dipolar. Verdadeiro ou Falso ?
Verdadeiro
OS AA NÃO CONSTITUEM TAMPÕES FISIOLÓGICOS IMPORTANTES. Verdadeiro ou Falso?
Verdadeiro
Como é formada uma ligação peptídica?
LIGAÇÃO PEPTIDICA: ligação do grupo carboxila de um aa com o grupo amino de outro.
HÁ LIBERAÇÃO DE ÁGUA (reação de condensação). LIG PEPTÍDICA É COVALENTE
A ligação peptídica é feita diretamente, sem depender de mais nenhuma estrutura. Verdadeiro ou Falso?
FALSO.
A ligação peptídica não é feita por reação direta entre aa.Ela depende de um complexo aparato de síntese proteica, que inclui ribossomos, ácidos ribonucleicos, várias proteínas e enzimas.
Há possibilidade de rotação em torno da ligação peptídica. Verdadeiro ou Falso?
FALSO.
Não há possibilidade de rotação em torno da ligação peptídica. Os quatro átomos que participam da ligação peptídica (C,O,N,H) ficam dispostos em um plano rígido, sendo chamados de GRUPO PEPTÍDICO ou UNIDADE PEPTÍDICA.
Quais são as estruturas das proteínas?
- Estrutura Primária
- Estrutura Secundária
- Estrutura Terciária
- Estrutura Quartenária
O que é a estrutura primária e como ela é determinada?
ESTRUTURA PRIMÁRIA é a sequência de aa ao longo da cadeia polipeptídica, que é DETERMINADA GENETICAMENTE, sendo ESPECÍFICA PARA CADA PROTEÍNA.
O que é a estrutura secundária ? Quais os tipos ?
ESTRUTURA SECUNDÁRIA descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica.
α-hélice é o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo, sendo mantida por ligações de hidrogênio paralelas ao eixo da hélice entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subsequente, com as cadeias laterais do aa projetadas para fora, não participando da interação
Folha β pregueada é a interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes, sendo mantida também por ligações de hidrogênio. Neste caso, as ligações estabelecidas são entre segmentos distantes.Os grupos R projetam-se para cima ou para baixo do plano da folha pregueada.
