BIOQUÍMICA - Proteínas Flashcards
biologia - bioquímica - proteínas
QUAL A
LIGAÇÃO ENTRE AMINOÁCIDOS
**LIGAÇÃO PEPTÍDICA**
* é uma ligação covalente
* hidroxila (OH) da carboxila + hidrogênio (H) do grupo amina
formando C - NH
* forma oligopeptídeos, polipeptídeos e proteínas
biologia - bioquímica - proteínas
FÓRMULA GERAL DOS AMINOÁCIDOS
e como eles se diferenciam
CARBONO CENTRAL + GRUPO AMINA + HIDROGENIO + CARBOXILA + RADICAL
a diferença entre os aminoácidos é feita pela cadeia lateral (radical)
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QUAL A DIFERENÇA ENTRE
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NATURAIS
- NATURAIS: (12) PRODUZIDOS PELO ORGANISMO NATURALMENTE (a partir de outros aminoácidos)
- ESSENCIAIS: (8) PRECISAM SER INGERIDOS
são essenciais na alimentação.
essa classificação varia entre espécies.
pressão 12/8
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V OU F
SERES AUTÓTROFOS
PRODUZEM TODOS OS AMINOÁCIDOS NECESSÁRIOS PARA SI
VERDADEIRO
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UM PEPETÍDEO COM 100 AMINOÁCIDOS
FORMA QUANTAS MOLÉCULAS DE ÁGUA?
determine a fórmula
99
nº de águas = nº de ligações
nº de aminoácidos - 1 = nº de águas
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EXPLIQUE
O QUE É FENILCETONÚRIA
E COMO IDENTIFICAR
O QUE ELA É, O QUE CAUSA, COMO IDENTIFICAR, TRATAMENTO
- DOENÇA CONGÊNITA EM QUE A PESSOA NASCE SEM A ENZIMA NECESSARIA PARA METABOLIZAR FENILALANINA EM TIROSINA
- CAUSA ACÚMULO DE FENILALANINA QUE É TÓXICA EM ALTAS QUANTIDADES
- CAUSA DANOS NO SNC
- IDENTIFICADA NO TESTE DO PEZINHO
TRATAMENTO: DIETA COM RESTRIÇÃO EM PROTEÍNA
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EXPLIQUE O QUE É
TRANSAMINAÇÃO E ONDE OCORRE
TRANSFERE O GRUPO AMINA DE UM AMINOÁCIDO PARA UM ÁCIDO, FORMANDO NOVO AMINOÁCIDO
OCORRE NO FÍGADO
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EXPLIQUE A
ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS
o que é, como é formada, tipo de ligação e importância.
- Sequência LINEAR de aminoácidos ligados COVALENTEMENTE (muito forte) por ligação peptídica
- Essa sequência é determinada GENETICAMENTE PELO GENES
- A ORDEM dos aminoácidos determina os DOBRAMENTOS e portanto a ESTRUTURA/FORMA da proteína e a FUNÇÃO que ela vai ter.
- Duas proteínas são iguais se tem a estrutura primária idêntica.
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EXPLIQUE A
ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
o que é, como é formada, tipo de ligação e importância.
- Pode ser o formato de hélice (alfa hélice) ou folhas (beta pregueada)
- é mantida por ligações de ponte de hidrogênio entre os aminoácidos.
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EXPLIQUE A
ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS
o que é, como é formada, tipo de ligação e importância.
- Forma TRIDIMENSIONAL da proteína.
- Ocorre por interações de diferentes tipos (mais fracas que nas outras estruturas ex: pontes dissulfeto,) entre radicais distantes na estrutura secundária.
- muitas proteínas só chegam até essa forma -> proteína está formada.
- Determina a função biológica da proteína. essa estrutura é essencial para que a proteína desenvolva sua função biológica.
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EXPLIQUE A
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS
o que é, como é formada, tipo de ligação e importância.
- Algumas proteínas precisam se associar á outras para funcionar.
- Essa estrutura é a união de duas ou mais cadeiras polipeptídicas.
- Quando a proteína tem estrutura quaternária, é ela que determina sua função biológica.
ex: hemoglobina
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DIFERENÇA ENTRE
PROTEÍNA GLOBULARES E FIBROSAS
(2 DIFERENÇAS ENTRE ELAS)
globulares:
SOLÚVEIS EM ÁGUA E FUNÇÃO REGULADORA
fibrosas:
GERALMENTE INSOLÚVEIS EM ÁGUA E FUNÇÃO ESTRUTURAL
biologia - bioquímica - proteínas
QUAIS FATORES PODEM DESNATURAR UMA PROTEÍNA?
(4)
alteração na
- TEMPERATURA
- PH
- SALINIDADE
-
SUBSTÂNCIAS QUÍMICAS
(ex uréia)
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EXPLIQUE
O PROCESSO DE DESNAGTURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA
- ocorre alteração nas condições ambientais
- a proteina perde a sua configuração e perde a capacidade de exercer sua função biológica.
- alguma proteínas podem voltar ao normal quando devolvidas pro seu meio original (RENATURAÇÃO)
- mas geralmente o processo é irreversível
(principalmente por alterações na temperatura e PH pois perde a estrutura 2ª -> mais difícil de ligar corretamente) - A desnaturação nao altera o valor nutricional da proteína.
A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS SE MANTÉM
A PROTEÍNA NÃO PERDE SUA ESTRUTURA PRIMÁRIA !
biologia - bioquímica - proteínas
QUAL ESTRUTURA DA PROTEÍNA
SE MANTÉM MESMO APÓS A DESNATURAÇÃO?
ESTRUTURA PRIMÁRIA
(sequência de aminoácidos)
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QUAIS SÃO AS
PRINCIPAIS PROTEÍNAS ESTRUTURAIS
E ONDE SE ENCONTRAM
(5)
- COLÁGENO QUERATINA: (ou ceratina) resitência e impermeabilização na pele
- ACTINA E MIOSINA: contração muscular
- ALBUMINA: plama sanguíneo
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PRINCIPAIS
PROTEÍNAS HORMONAIS
E SUAS FUNÇÕES
(3)
- GH: crescimento
- INSULINA E GLUCAGON: controle de glicose no sangue
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PRINCIPAIS
PROTEÍNAS DE DEFESA
(1)
IMUNOGLOBINAS ou ANTICORPOS
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EXPLIQUE O QUE É
INTOLERÂNCIA AO GLUTÉM
é uma doença autoimone genética (doença celíaca)
na qual o corpo reage com anticorpos á ingestão de gluten, que é um tipo de proteína.
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EXPLIQUE O QUE É E A FUNÇÃO DA
HEMOGLOBINA
Proteína
que é um pigmento respiratório
Responsável pelo transporte de OXIGÊNO e CO2 nas hemácias (glóbulos vermelhos) do sangue.
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EXPLIQUE O QUE É
KWASHIORKOR
é uma doença causada por desnutrição proteica.
o nome significa doença do segundo filho, pois ocorre quando a mãe tem um segundo filho e para de amamentar o primeiro ( mais frequente em países pobres)
sintomas:
* deficiência no crescimento
* deficiência intelectual
* despigmentação de pele e cabelos por falta de melanina
* edemas (inchaços) pois consome albumina do sangue, causando desequilíbrio osmótico e retenção de água (desnutrição molhada)
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EXPLIQUE O QUE É A
DESAMINAÇÃO
uma maneira de preparar os aminoácidos para que sejam
usados como FONTE DE ENERGIA no ciclo de krebs.
- é REMOVIDA A AMINA, que é transformada em amônia e depois em uréia e excretada pelo xixi.
- ficam os ÁCIDOS ORGÂNICOS, que serão usados como FONTE DE ENERGIA.
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EXPLIQUE
COMO O COLESTEROL CONSEGUE SER TRANSPORTADO NO SANGUE
O COLESTEROL (APOLAR)
É ENVOLTO POR UMA CAPA ANFIPÁTICA DE PROTEÍNAS
PARA SER TRANSPORTADO NO SANGUE (POLAR)
