BIOQUÍMICA - Enzimas Flashcards

1
Q

O que são e
de que são feitas

as ezimas?

A

São catalisadores orgânicos ou BIOCATALISADORES.

São PROTEÍNAS de estrutura terciária ou quaternária
(com exceção das riboenzimas, que feitas de RNA).

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2
Q

Qual a
função das enzimas?

A

DIMINIUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO das reações químicas,
acelerando o processo.

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3
Q

O que é
energia de ativação?

A

É a energia mínima necessária para que uma reação química possa ocorrer.

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4
Q

As enzimas são reagentes?

Sim ou Não e porquê.

A

NÃO.
As enzimas NÃO reagem com o substrato, por isso não se alteram.

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5
Q

o que significa dizer que
enzimas são altamente específicas?

A

As enzimas agem somente em substratos específicos pois dependem da forma tridimensional das moléculas.

Cada enzima age em um tipo de substrato/reação/FUNÇÃO,
seguindo um modelo de “chave e fechadura” (ou encaixe induzido)

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6
Q

Qual modelo explica
o encaixe + substrato?

A

Modelo CHAVE FECHADURA + ENCAIXE INDUZIDO:
Cada enzima se encaixa quase perfeitamente em seu substrato.

São feitas pequenas adaptações por ambos ao se encaixarem, sendo esse o ENCAIXE INDUZIDO.

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7
Q

O que ocorre com as enzimas após a reação?

A

As enzimas não são consumidas nas reações,
por isso,
São reutilizáveis.

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8
Q

Quais são os
fatores que influenciam na ação das enzimas?

(6)

A

1. TEMPERATURA
2. PH
3. CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO
4. CONCENTRAÇÃO DE ENZIMA
5. TEMPO
6. ATIVADORES / INIBIDORES

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9
Q

O que são as
enzimas alostéricas?

A

São enzimas com MAIS DE UM SÍTIO ATIVO
que são chamados de sítios alostéricos

(1 sítio ativo e os outros alostéricos)

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10
Q

o que é a
compartimentação de enzimas?

A

As enzimas são locadas em compartimentos específicos,
garantido que suas condições ideais
(ex: Ph correto)
e evitando que ocorram danos á elas.

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11
Q

A qual fator enzimático se refere esse gráfico?

explique

A

TEMPERATURA

quanto maior a temperatura, maior a ação enzimática e mais rápida a reação

  • ATÉ ATINGIR O PONTO ÓTIMO de cada enzima
    onde A AÇÃO É MÁXIMA
    (no corpo humano, em torno de 37º)

DEPOIS DESSE PONTO A ENZIMA DIMINUI SUA ATIVIDADE
e se ultrapassar muito ela pode se desnaturar e parar de funcionar, geralmente de maneira IRREVERSÍVEL

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12
Q

A qual fator enzimático se refere esse gráfico?

explique

A

PH.

cada enzima tem o seu PH ideal no corpo humano.

o PONTO MÁXIMO de atividade indica o PH IDEAL da enzima
e caso se altere muito o PH a enzima pode parar de funcionar (desnaturar)

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13
Q

A qual fator enzimático se refere esse gráfico?

explique (2)

A

CONCENTRAÇÃO DE ENZIMA (OU CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO).

quanto MAIOR A concentração de enzima MAIS REAÇÕES ocorrem.
o PONTO MÁXIMO indica que todas as enzimas estão ocupadas = PONTO DE SATURAÇÃO onde a velocidade fica constante.

quanto MAIOR a concentração de substratos MAIS reações ocorrem.
o PONTO MÁXIMO indica que os susbtratos de esgotaram = PONTO DE SATURAÇÃO

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14
Q

*As enzimas alteram a entalpia da reação *
V ou F

A

FALSO
As enzimas não alteram a entalpia e nem a rendimento da reação, apenas e energia de ativação e velocidade.

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15
Q

Como a febre baixa pode ser benéfica e a febre alta prejudicial?

explique

A

O aumento de TEMPERATURA,
aumenta o METABOLISMO e a PRODUÇÃO DE ANTICORPOS,

mas a FEBRE ALTA pode DESNATURAR AS ENZIMAS
(em torno de 41ºC em humanos) e levar à morte celular.

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16
Q

Qual a diferença de
APOENZIMA E HOLOENZIMA?

A
  • APOENZIMAS: Feitas somente de aminoácidos
  • HOLOENZIMAS: são enzimas conjulgadas. Possuem uma parte de aminoácidos (APOENZIMA) associada á um grupo prostético (COFATOR) para funcionar.
           APOENZIMA + COFATOR = HOLOENZIMA
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17
Q

O que são e qual a função dos
COFATORES / COENZIMAS

A

Os cofatores podem ser
* VITAMINAS (cofator orgânico) ou
* SAIS MINERAIS (cofator inorgânico)

São o GRUPO PROSTÉTICO da enzima que AJUSTAM O SÍTIO ATIVO para que ela funcione corretamente.

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18
Q

o que é o
SÍTIO ATIVO?

A

É o local da enzima em que o substrato se liga

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19
Q

O que são
PROENZIMAS OU ZIMOGÊNIO?

dê um exemplo

A

São enzimas que se encontram INATIVAS e precisam de
ATIVADORES ENZIMÁTICOS para funcinar.

exemplo: PEPSINOGÊNIO no estômago precisa entrar em contato com o Hcl para se ativar e funcionar como PEPSINA (digestão de proteínas)

20
Q

O que pode desativar uma enzima temporariamente?

A

Baixas temperaturas, ph não ideal, inibidores reversíveis

21
Q

o que são inibidores enzimáticos
REVERSÍVEIS?

A

Se ligam TEMPORARIAMENTE á enzima
podem ser COMPETITIVOS ou NÃO COMPETITIVOS

22
Q

o que são inibidores enzimáticos
IRREVERSÍVEIS?

A

São inibidores que se ligam covalentemente ao SÍTIO ATIVO da enzima,
reagindo quimicamente com ela e
á deformando permanentemente.

(exemplo: inseticidas. penicilina)

23
Q

Como funcionam os
INIBIDORES COMPETITIVOS?

A

se ligam AO SÍTIO ATIVO da enzima,
no LOCAL DO SUBSTRATO

  • Tem forma e composição parecida com o substrato
  • Atrapalha a atividade da enzima temporariamente, mas á medida em que aumenta a quantidade de SUBSTRATO, a ATIVIDADE ENZIMÁTICA vai voltando AO NORMAL.
  • o grau de inibição depende da CONCENTRAÇÃO INIBIDOR/SUBSTRATO
  • é uma ligação não covalente.
24
Q

Como funcionam os
INIBIDORES NÃO COMPETITIVOS?

A

Ocorrem apenas em ENZIMAS ALOSTÉRICAS.

Se ligam ao sítio ALOSTÉRICO da enzima,
DEFORMANDO O SÍTIO ATIVO e
dificultando a LIGAÇÃO DO SUBSTRATO e DIMINUINDO a AÇÃO DA ENZIMA.

25
Q

como funcionam os
ATIVADORES E INIBIDORES enzimáticos?

A

São moléculas que se ligam ás enzimas ALOSTÉRICAS,
no sítios alostérico, deformando o sítio ativo.

  • ATIVADORES: a ligação FAVORECE a ligação do substrato e AUMENTA a atividade enzimática.
  • INIBIDORES: a ligação ATRAPALHA a ligação do substrato e DIMINUI a atividade enzimática.
26
Q

O que é o processor de
FEEDBACK POSITIVO E NEGATIVO?

A

ocorre quando o próprio PRODUTO GERADO pela atividade da enzima age como INIBIDOR OU ATIVADOR ENZIMÁTICO, gerando um ciclo e regulando atividade da enzima.

  • COOPERATIVISMO (feedback positivo): O produto gerado age como ativador e aumenta ainda mais a atividade enzimática
    (exemplo: ocitocina na hora do parto, que aumentam as contrações do útero)
  • RETROINIBIÇÃO (feedback negativo): O produto gerado age como inibidor e diminui a atividade enzimática.
    (exemplo: ATP regulando a produção de glicose)
27
Q

A qual substância se relacionam as curvas do gráfico?

A
  1. ATIVIDADE NORMAL DA ENZIMA
  2. ATIVIDADE COM INIBIDOR COMPETITIVO
  3. ATIVIDADE COM INIBIDOR NÃO COMPETITIVO (alostérico)
28
Q

Quais os 3 tipos de inibição enzimática
e suas características?

(3 DE CADA)

A

IRREVERSÍVEL:
* inibidor se liga ao SÍTIO ATIVO
* ligação covalente
* reage quimicamente com a enzima e ela para de funcionar permanentemente.

COMPETITIVA:
* inibidor se liga ao SÍTIO ATIVO
* a atividade enzimática vai depender da concentração INIBIDOR/SUBSTRATO
* é REVERSÍVEL

NÃO COMPETITIVA
* só em enzimas ALOSTÉRICAS
* o inibidor se liga ao SÍTIO ALOSTÉRICO
* o aumento de substrato não interfere na atividadade enzimática.

29
Q

qual a diferença entre
endoenzimas e exoenzimas?

A
  • endoenzimas: agem dentro da célula onde foram formadas
  • exoenzimas: agem no meio extracelular, fora da célula onde foram formadas.
30
Q

o que são izoenzimas?

A

Enzimas que atuam na mesma função
mas compequenas diferenças na composição, atividade e temperatura ou Ph ideal.

A principal diferença é a INTENSIDADE da AÇÃO ENZIMÁTICA.

31
Q

As enzimas agem somente dentro organismo
(V ou F)

explique.

A

FALSO.

As enzimas agem in vivo ou in vitro (fora do organismo)

exemplo: Se jogarmos um pedaço de carne dentro do suco gastrico, ela ira se decompor
(desde que a enzima esteja em suas condições ambientes)

32
Q

As ações enzimáticas sao reversíveis
(V ou F)

explique

A

VERDADEIRO.

ALGUMAS reações sao reversíveis, nesse caso A ENZIMA ATUA NOS DOIS SENTIDOS DA REAÇÃO
(ex: fabricação e quebra de uma substância)

33
Q

o que significa essa equação?

A

Que algumas ezimas podem atuar NOS DOIS SENTIDOS DA REAÇÃO

enzima + substrato = COMPLEXO ENZIMA + SUBSTRATO = enzima + produto

34
Q

Como se da o nome das enzimas?

A

Geralmente acrescentado o sufixo ASE ao substrato sobre o qual ela age,
ou
sobre o tipo de reação que ela atua.

35
Q

qual a ação da

PITIALINA

A

DIGESTÃO DE AMIDO DOS CARBOIDRATOS

36
Q

qual o outro nome da
AMILÁSE SALIVAR E O SEU PH IDEAL

A

PTIALINA

  • PH 7
37
Q

qual a
AÇÃO DAS PROTEASES

A

QUEBRAR as proteínas em moléculas de aminoácidos
ou clivagem em proteínas menores nos vírus

38
Q

ENZIMA QUE DIGERE LIPÍDIOS

A

LIPASES

39
Q

FUNÇÃO DA TRIPSINA

A

DIGERIR PROTEÍNAS NO DUODENO

40
Q

AÇÃO DA RNA POLIMERÁSE

A

TRANSCRIÇÃO DO DNA EM RNAm

41
Q

AÇÃO DA HELICASE

A

ABRIR A DUPLA HÉLICE NA FITA DE DNA NO GENE PARA A DUPLICAÇÃO

42
Q

AÇÃO DA DNA POLIMERÁSE

A

COPIAR A FITA DE DNA NA DUPLICAÇÃO, ADICIONANDO OS NUCLEOTÍDEOS

43
Q

AÇÃO DA TRANSCRIPTASE REVERSA

A

existe somente em VÍRUS DE RNA (ex: retrovírus)

PEGA A FITA DE RNA COMO MOLDE E FAZ A TRANSCRIÇÃO PARA UMA FITA DE DNA SIMPLES.
depois a fita de RNA se desintegra
e a TRANSCRIPTASE REVERSA ATUA NOVAMENTE, ADICIONANDO AS BASES PARA FORMAR A SEGUNDA FITA DE DNA (DNA final fita dupla)

44
Q

ENZIMA QUE DIGERE AS PROTEÍNAS NO ESTÔMAGO

A

PEPSINA
PH ÁCIDO (em torno de 2,0)

45
Q

AÇÃO DA ENZIMA REPLICASE

A
  • forma uma nova fita de RNA viral a patir da fita molde de RNA em RIBOVÍRUS.
    existe apenas em RIBOVÍRUS
46
Q

O QUE É O
COMPLEXO DE REPLICAÇÃO?

A

CONJUNTO DE ENZIMAS QUE ATUAM
NA REPLICAÇÃO DO DNA

47
Q

PHDA BOCA ESTÔMAGO E INSTESTINO

A

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