Biochimie - Enzymes

Question 1

Vrai ou faux.
a. Les enzymes sont les unités fonctionnelles du métabolisme cellulaire
b. Les hélices alpha ou les feuillets plissés bêta constituent la structure tertiaire des protéines
c. Les enzymes sont spécifiques et ne catalysent qu’un type de réaction
d. L’holoenzyme est la partie protéique de l’apoenzyme
e. La majorité des coenzymes sont des vitamines ou proviennent de la modification de vitamines

Answer 1

a. Vrai
b. Faux. Structure secondaire
c. Vrai
d. Faux. C’est l’inverse. L’holoenzyme est une enzyme qui nécessite la présence d’un (de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse. Sans cofacteur, on elle est inactive et on l’appelle apoenzyme (partie protéique)
e. Vrai

Question 2

Quel est le rôle général des enzymes?

Answer 2

Catalyseur de réactions : abaisse l’énergie d’activation d’une réaction pour en accélérer la formation du produit

Question 3

Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?

Answer 3

Chaque enzyme a une température et un pH optimaux où son activité est maximale (fonction en U inversé).

Question 4

a. Que signifie la Vmax d’une enzyme?
b. Augmente-t-elle si on augmente la concentration de substrat?
c. Augmente-t-elle si on augmente la concentration d’enzymes?

Answer 4

a. C’est la vitesse (initiale) mesurée quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat
b. Non
c. Oui. La Vmax est directement proportionnelle à la concentration en enzyme conditionnellement à ce que toutes les enzymes soient saturées en substrat.

Question 5

Quels sont les 2 principaux effets des mécanismes de régulation des enzymes?

Answer 5

1. Affecte la quantité d’enzymes
2. Affecte l’activité d’enzymes

Question 6

a. Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse d’enzyme?
b. Comment nomme-t-on le mécanisme qui diminue la synthèse d’enzyme?

Answer 6

a. Induction
b. Répression

Question 7

Nommez et expliquez les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

Answer 7

1. Allostérie : liaison réversible non covalente avec un effecteur positif ou négatif au niveau d’un site spécifique
2. Modification covalente : modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé provoquant un remaniement des liaisons. Réversible

Question 8

Est-ce que toutes les enzymes sont régulées?

Answer 8

Non. La majorité ne le sont pas. On les appelle enzymes constitutives.
** Celles qui le sont agissent au niveau de réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement physiologiquement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes **

Question 9

Parmi les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lequel (lesquels) permet (permettent) :
a. une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?
b. une adaptation à long terme ?

Answer 9

a. Surtout l’allostérie, mais aussi la modification covalente.
b. Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse).

Question 10

Indiquer la molécule régulatrice ainsi que le mécanisme de régulation associé.

Answer 10

Question 11

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif (a) et quel est son effet sur la vitesse maximale de la réaction (b) ?

Answer 11

a. Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat.
b. Vmax ne change pas. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

Question 12

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif (a) et quel est son effet sur la Vmax de la réaction (b) ?

Answer 12

a. Réagi avec l’enzyme de façon irréversible (ex. liaison covalente) et de modifier la structure de l’enzyme ou encore d’empêcher que le substrat atteigne le site actif de l’enzyme
b. La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites.

Question 13

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?

Answer 13

Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.

Question 14

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonction.

Answer 14

• Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B: hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires.
• Lipase : hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol.
• Amylase : hydrolyse des liaisons α (1→4) de l’amidon (et du glycogène) des aliments.

Question 15

a. Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique?
b. Quel en est l’avantage pour le pancréas?

Answer 15

a. Proenzymes
b. Évite d’autodigérer les cellules pancréatiques

Question 16

Où et comment les protéases pancréatiques sont-elles activées?

Answer 16

1. Le trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum.
2. La trypsine elle-même va catalyser sa propre activation (autoactivation).
3. La trypsine catalyse aussi la transformation des autres proenzymes.

Question 17

a. À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.
b. Où sont-elles synthétisées et où agissent-elles?
c. Quels sont les substrats et les produits de ces enzymes?

Answer 17

a. Saccharase et lactase
b. Synthétisées par les cellules intestinales et se trouvent sur les cellules épithéliales qui recouvrent la lumière intestinale.
c.
Saccharase :
- activité « isomaltasique » :
Substrats : de l’eau et les liaisons α (1→6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase.
Produits : maltose et maltotriose.
- activité « maltasique » :
Substrats : de l’eau et le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase.
Produit : Glucose.

Lactase :
Susbtrats : Lactose et eau
Produits : Glucose et galactose

Question 18

Que représente l’expression des résultats de dosage d’enzymes de laboratoire en U/L?

Answer 18

“U” représente la quantité d’enzyme nécessaire pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps

Question 19

Indiquez les pathologies généralement caractérisées par des niveaux sériques anormaux de ces enzymes :
a. AST et ALT
b. GGT
c. ALP (phosphatase alcaline)
d. CK (créatine kinase)
e. Amylase
f. Lipase

Answer 19

a. Atteinte hépatocellulaire (cytolitique ++++ ou choléstase ++)
b. Atteinte hépatocellulaire (cytolitique ++ ou choléstase ++++), Consommation chronique d’alcool (GGT est inductible)
c. Choléstase et maladies osseuses
d. Infarctus du myocarde
e. Pancréatite aigüe
f. Pancréatite aigüe