Biochimie (enzymes) Flashcards
Protéine
polymère d’aa liés par des liaisons peptidiques
possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et parfois quaternaire
Structure primaire des protéines
séquence linéaire des aa
Structure secondaire des protéines
Organisation dans l’espace des aa qui sont près les uns des autres
Hélices alpha
Feuillets Beta
Random
Structure tertiaire des protéines
repliement dans l’espace
donne la forme particulière de la protéine
Structure quaternaire des protéines
association de plusieurs chaines polypeptidiques (diff ou non) pour former un complexe protéique fonctionnel
Définition d’enzyme
Biocatalyseur avec une activité catalytique agissant sur des Rx chimiques des systèmes bio
Mécanisme d’action d’une enzyme
Le site catalytique de l’enzyme possède des aa qu’interagissent avec le(s) substrat(s) par des liaisons électrostatiques, hydrophobes ou ponts H.
Leur intéraction permet d’orienter les substrats pour favoriser la réaction et ainsi la transformation vers le produit de la Rx. L’enzyme permet donc de diminuer l’énergie d’activation nécessaire à la Rx.
Enzyme simple
Enzyme constituée que d’aa
Holoenzyme
Enzyme nécessitant de cofacteurs pour être active. Sans cofacteur elle est sous sa forme d’Apoenzyme
Cofacteur
ion métalique ou coenzyme (molécule organique simple) interagissant au site actif et qui participe à la Rx enzymatique
Souvent des vitamines ou produits issus des vitamines
Vmax est directement proportionnelle à?
la concentration d’enzyme
Effet sur Vi d’une variation de [substrat]?
Lorsque la [substrat] est faible, la Vi est presque directement proportionnelle à [Substrat], car il y a saturation des enzymes.
Lorsque le substrat est en excès la Vi est maximale et dépends plutôt de la [enzyme]
Lors de la Rx, étape initiale Vi maximale car trop de substrat, toutefois lorsque le substrat diminue et qu’on augmente le produit (si reversible), la vitesse diminue
Définition de Vmax
Vitesse initiale quand toutes les enzymes sont saturées par le substrat
Effet sur Vi d’une variation de la [Enzyme]?
Vmax est directement proportionnelle à [Enzyme]
Donc si on l’augmente, Vmax augmente jusqu’à la saturation des enzymes
Effet de la variation du pH ou de la T° sur l’Activité des enzymes
Diminution de l’activité
Comment est-ce que la Cellule contrôle les Rx enzymatiques?
Régulation de la quantité d’enzymes et/ou de l’activité de l’enzyme
Mécanismes augmentant ou diminuant la quantité d’enzyme
Induction ou repression
Enzyme constitutive
Enzyme dont la synthèse est constante
donc pas de régulation de l’induction ou répression
peut être tissu spécifique
Mécanismes de contrôle de l’Activité enzymatique
Allostérie et mod covalente
Allostérie
- Reversible et non covalente
- L’enzyme allorstérique subit des changements conformationnels lors de la liaison du substrat, des effecteurs positifs ou des effecteurs négatifs
Modification covalente
- modification non reversible
- modification des chaines latérales des aa
- Peut causer un changement de la structure tertiaire ou quaternaire de l’enzyme
Ex de modification covalente
modification de l’activité de la glycogène synthase et la glycogène phosphorylase par l’ajout du groupement Phosphate dans plusieurs de ses aa.
l’ajout du phosphate se fait par les phosphatases
Enzymes suceptibles au contrôle de leur activité catalytique?
Enzymes agissant sur les Rx clés des voies métaboliques dans les Rx limitantes
leur contrôle regule la voie métabolique
Quel sont les mécanismes de contrôle enzymatique permettant une adaptation rapide aux besoin de l’organisme?
Surtout allostérie
mais aussi par modification covalente
Quel sont les mécanismes de contrôle enzymatique permettant une adaptation à long therme aux besoin de l’organisme?
Induction et répression de la synthèse
Quels sont les deux principaux mécanismes d’inhibition enzymatique utilisés par les agents externes comme les médacaments?
1) Inhibition competitive
2) inhibition non compétitive irréversible
Inhibition compétitive
- l’inhibiteur ressemble au substrat et se lie au site actif aussi
- Compétition entre l’inhibiteur et le substrat pour le site catalytique
- Comme si l’enzyme perdais de l’affinité pour son substrat
Vmax ne change pas, mais plus de substrat est nécessaire pour l’atteindre.
inhibiteur non compétitif
- réagit avec l’enzyme d’une façon irréversible (covalente)
- modifie la structure de l’enzyme ou empêche la liaison du substrat
- leur effet = diminution d’enzymes actives
- Vmax diminue, car moins d’enzymes disponnibles
- il peut agir au site actif, comme de façon allostérique
- ex. Sarin, Aspirine, Péniciline
Suc Pancréatique
- déversé dans le duodénum
- contient des enzymes digestives produites par le pancréas exocrine
- Contient du Bicarbonate et K+ chargés de neutraliser l’acide de l’estomac
Principales enzymes du suc pancréatique
1) Protéases
Trypstine, chymiotripsine, élastase, carboxypeptidase A et carboxypeptidase B
2)Lipase
TAG + H2O –> Ac Gras + glycérol
3)digestion des glucides
Amylase : liaisons 𝝰 (1–>4) de l’amidon et glycogène
amidon + H2O –> maltose, maltrotriose et dextrines
Proenzyme
Enzyme désactivée
Le pancréas sécrète les protéases sous forme de proenzyme pour éviter sa propre dégradation
ex.
Typsine sous forme de Trypsinogène
Élastase sous forme de proélastase
Carboxypeptidase sous forme de procarboxypeptidase
Activation des proenzymes sécrétées par le pancréas
- Dans l’intestin par l’entéropeptidase (Duodénum)
Trypsinogène –> Trypsine - autoactivation de la trypsine
- activation des autres protéases par la trypsine
Autre l’amylase pancréatique, quelles autres enzymes participent à la digestion des glucides?
Saccharase et lactase
sécrétées par les cellules intestinales
Rx catalysées par la saccharase
3 activités
1) Saccharasique
Saccharose + H20 –> Glucose + Fructose
2) isomaltasique
dextrines ( 𝝰 1–>6) + H2O –> oligosaccharides courts
dextrines –> proviennent de la dégradation de l’amido par l’amylase
oligosacharides courts –> comme maltose et maltotriose
3) maltasique
(maltose et maltotriose) + H20 –> Glucose
Rx catalysées par la lactase
Lactose + H2O –>Glucose et Galactose
Dosage des enzymes dans le sang
Amylase et lipase élévés?
Enzymes produites par le pancréas, si libération dans le sang:
Pancréatite aigüe
Dosage des enzymes dans le sang
transférases élévées (AST et ALT)?
Atteinte hépatocellulaire, car libération de ces enzymes dans le sang (inflamation, nécrose)
Dosage des enzymes dans le sang
GGT élévé?
Atteinte hépatique
Choléstase
Consomation élévée d’alcool –> induction de a synthèse de GGT
Dosage des enzymes dans le sang
ALP (phosphatase alcaline dans le sang)
Atteinte hépatique et osseuse
Choléstase
SI ALP élévée et GGT normal –> atteinte osseuse seulement
Définition de Sang, plasma et sérum
Sang: liquide qui circule dans le coeur, artères, capillaires et veines. Constitué d’un liquide clair, plasma, erythrocytes, Leucocytes et Thrombocytes
Plasma: Sang sans cellules sanguines
Contient protéines inactives et fibrinogène (coagulant)
Sérum: Fraction liquide du sang obtenue in vitro
Coagulation artificielle et centrifugation
Définition d’unité enzymatique
Quantité d’enzymes nécesaires pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps.
Si double enzymes = double unités, car il y aura deux fois plus de substrat transformé
Définition de valeurs de référence dans un test sanguin
Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat au laboratoire