Biochimie (enzymes) Flashcards

1
Q

Protéine

A

polymère d’aa liés par des liaisons peptidiques

possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et parfois quaternaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Structure primaire des protéines

A

séquence linéaire des aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Structure secondaire des protéines

A

Organisation dans l’espace des aa qui sont près les uns des autres
Hélices alpha
Feuillets Beta
Random

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Structure tertiaire des protéines

A

repliement dans l’espace

donne la forme particulière de la protéine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Structure quaternaire des protéines

A

association de plusieurs chaines polypeptidiques (diff ou non) pour former un complexe protéique fonctionnel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Définition d’enzyme

A

Biocatalyseur avec une activité catalytique agissant sur des Rx chimiques des systèmes bio

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Mécanisme d’action d’une enzyme

A

Le site catalytique de l’enzyme possède des aa qu’interagissent avec le(s) substrat(s) par des liaisons électrostatiques, hydrophobes ou ponts H.
Leur intéraction permet d’orienter les substrats pour favoriser la réaction et ainsi la transformation vers le produit de la Rx. L’enzyme permet donc de diminuer l’énergie d’activation nécessaire à la Rx.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Enzyme simple

A

Enzyme constituée que d’aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Holoenzyme

A

Enzyme nécessitant de cofacteurs pour être active. Sans cofacteur elle est sous sa forme d’Apoenzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Cofacteur

A

ion métalique ou coenzyme (molécule organique simple) interagissant au site actif et qui participe à la Rx enzymatique
Souvent des vitamines ou produits issus des vitamines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Vmax est directement proportionnelle à?

A

la concentration d’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Effet sur Vi d’une variation de [substrat]?

A

Lorsque la [substrat] est faible, la Vi est presque directement proportionnelle à [Substrat], car il y a saturation des enzymes.

Lorsque le substrat est en excès la Vi est maximale et dépends plutôt de la [enzyme]

Lors de la Rx, étape initiale Vi maximale car trop de substrat, toutefois lorsque le substrat diminue et qu’on augmente le produit (si reversible), la vitesse diminue

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Définition de Vmax

A

Vitesse initiale quand toutes les enzymes sont saturées par le substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Effet sur Vi d’une variation de la [Enzyme]?

A

Vmax est directement proportionnelle à [Enzyme]

Donc si on l’augmente, Vmax augmente jusqu’à la saturation des enzymes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Effet de la variation du pH ou de la T° sur l’Activité des enzymes

A

Diminution de l’activité

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Comment est-ce que la Cellule contrôle les Rx enzymatiques?

A

Régulation de la quantité d’enzymes et/ou de l’activité de l’enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Mécanismes augmentant ou diminuant la quantité d’enzyme

A

Induction ou repression

18
Q

Enzyme constitutive

A

Enzyme dont la synthèse est constante
donc pas de régulation de l’induction ou répression

peut être tissu spécifique

19
Q

Mécanismes de contrôle de l’Activité enzymatique

A

Allostérie et mod covalente

20
Q

Allostérie

A
  • Reversible et non covalente
  • L’enzyme allorstérique subit des changements conformationnels lors de la liaison du substrat, des effecteurs positifs ou des effecteurs négatifs
21
Q

Modification covalente

A
  • modification non reversible
  • modification des chaines latérales des aa
  • Peut causer un changement de la structure tertiaire ou quaternaire de l’enzyme
22
Q

Ex de modification covalente

A

modification de l’activité de la glycogène synthase et la glycogène phosphorylase par l’ajout du groupement Phosphate dans plusieurs de ses aa.
l’ajout du phosphate se fait par les phosphatases

23
Q

Enzymes suceptibles au contrôle de leur activité catalytique?

A

Enzymes agissant sur les Rx clés des voies métaboliques dans les Rx limitantes
leur contrôle regule la voie métabolique

24
Q

Quel sont les mécanismes de contrôle enzymatique permettant une adaptation rapide aux besoin de l’organisme?

A

Surtout allostérie

mais aussi par modification covalente

25
Q

Quel sont les mécanismes de contrôle enzymatique permettant une adaptation à long therme aux besoin de l’organisme?

A

Induction et répression de la synthèse

26
Q

Quels sont les deux principaux mécanismes d’inhibition enzymatique utilisés par les agents externes comme les médacaments?

A

1) Inhibition competitive

2) inhibition non compétitive irréversible

27
Q

Inhibition compétitive

A
  • l’inhibiteur ressemble au substrat et se lie au site actif aussi
  • Compétition entre l’inhibiteur et le substrat pour le site catalytique
  • Comme si l’enzyme perdais de l’affinité pour son substrat
    Vmax ne change pas, mais plus de substrat est nécessaire pour l’atteindre.
28
Q

inhibiteur non compétitif

A
  • réagit avec l’enzyme d’une façon irréversible (covalente)
  • modifie la structure de l’enzyme ou empêche la liaison du substrat
  • leur effet = diminution d’enzymes actives
  • Vmax diminue, car moins d’enzymes disponnibles
  • il peut agir au site actif, comme de façon allostérique
  • ex. Sarin, Aspirine, Péniciline
29
Q

Suc Pancréatique

A
  • déversé dans le duodénum
  • contient des enzymes digestives produites par le pancréas exocrine
  • Contient du Bicarbonate et K+ chargés de neutraliser l’acide de l’estomac
30
Q

Principales enzymes du suc pancréatique

A

1) Protéases
Trypstine, chymiotripsine, élastase, carboxypeptidase A et carboxypeptidase B

2)Lipase
TAG + H2O –> Ac Gras + glycérol

3)digestion des glucides
Amylase : liaisons 𝝰 (1–>4) de l’amidon et glycogène
amidon + H2O –> maltose, maltrotriose et dextrines

31
Q

Proenzyme

A

Enzyme désactivée
Le pancréas sécrète les protéases sous forme de proenzyme pour éviter sa propre dégradation
ex.
Typsine sous forme de Trypsinogène
Élastase sous forme de proélastase
Carboxypeptidase sous forme de procarboxypeptidase

32
Q

Activation des proenzymes sécrétées par le pancréas

A
  • Dans l’intestin par l’entéropeptidase (Duodénum)
    Trypsinogène –> Trypsine
  • autoactivation de la trypsine
  • activation des autres protéases par la trypsine
33
Q

Autre l’amylase pancréatique, quelles autres enzymes participent à la digestion des glucides?

A

Saccharase et lactase

sécrétées par les cellules intestinales

34
Q

Rx catalysées par la saccharase

A

3 activités

1) Saccharasique
Saccharose + H20 –> Glucose + Fructose

2) isomaltasique
dextrines ( 𝝰 1–>6) + H2O –> oligosaccharides courts
dextrines –> proviennent de la dégradation de l’amido par l’amylase
oligosacharides courts –> comme maltose et maltotriose

3) maltasique

(maltose et maltotriose) + H20 –> Glucose

35
Q

Rx catalysées par la lactase

A

Lactose + H2O –>Glucose et Galactose

36
Q

Dosage des enzymes dans le sang

Amylase et lipase élévés?

A

Enzymes produites par le pancréas, si libération dans le sang:
Pancréatite aigüe

37
Q

Dosage des enzymes dans le sang

transférases élévées (AST et ALT)?

A

Atteinte hépatocellulaire, car libération de ces enzymes dans le sang (inflamation, nécrose)

38
Q

Dosage des enzymes dans le sang

GGT élévé?

A

Atteinte hépatique
Choléstase
Consomation élévée d’alcool –> induction de a synthèse de GGT

39
Q

Dosage des enzymes dans le sang

ALP (phosphatase alcaline dans le sang)

A

Atteinte hépatique et osseuse
Choléstase
SI ALP élévée et GGT normal –> atteinte osseuse seulement

40
Q

Définition de Sang, plasma et sérum

A

Sang: liquide qui circule dans le coeur, artères, capillaires et veines. Constitué d’un liquide clair, plasma, erythrocytes, Leucocytes et Thrombocytes

Plasma: Sang sans cellules sanguines
Contient protéines inactives et fibrinogène (coagulant)

Sérum: Fraction liquide du sang obtenue in vitro
Coagulation artificielle et centrifugation

41
Q

Définition d’unité enzymatique

A

Quantité d’enzymes nécesaires pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps.

Si double enzymes = double unités, car il y aura deux fois plus de substrat transformé

42
Q

Définition de valeurs de référence dans un test sanguin

A

Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat au laboratoire