Biochimie 1 - Enzymes

Question 1

Effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction, dans condition où la concentration en enzyme est cste ?

Answer 1

-Plus il y a de substrat, + ca va vite, ad certain point qu’on appelle Vmax
-A la Vmax, toutes les enzymes sont occupées avec substrat
*Vmax = lorsque les molécules d’enzymes sont saturées de substrat

Question 1

Que signifie la Vmax d’une réaction enzymatique?

Answer 1

Lorsque les molécules d’enzymes sont saturées de substrat

Question 2

Effets d’une variation de la concentration d’enzyme sur la Vmax ?

Answer 2

• En autant que la qté de substrat est saturante (i.e. que toutes les enzymes sont saturées en substrats) : plus y’aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement proportionnelle à la qté d’enzyme)

Question 3

Comment on évalue la qté d’enzyme en circulation chez les pts ?

Answer 3

C’est par la mesure de l’activité enzymatique que nous évaluons la quantité d’enzyme en circulation chez les patients plutôt que de mesurer la concentration (le nombre de molécules d’enzymes)

Question 4

Effet d’une variation du pH dans le milieu réactionnel?
Et la temperature ?

Answer 4

Activité max de l’enzyme ; 7-7.4 de pH –> dès que deroge de ce pH la, activité enzymatique diminue, pcq si va en milieu plus acide ou alcalin, enzymes va finir par se déformer.

Même principe pour la T : majorité des enzymes sont efficaces à température du corps. Une température trop élevée peut dénaturer l’enzyme et celle-ci perd alors son activité.

Question 5

Mécanisme qui …
-Augmente la synthèse d’une enzyme ?
-diminue la synth d’une enzyme ?

Answer 5

-Induction (augmente synth)
-Répression (diminue)

Question 6

Vrai ou faux : Majorité des enzymes sont constitutives (non controlables) ?

Answer 6

Vrai. Pour majorité des enzymes, la synthèse est constante. Leur activité n’est dépendante que de la présence de substrat ou non.

Question 7

Mécanismes qui modifie l’EFFICACITÉ des enzymes ? (2)

Answer 7

• Allostérie (négative ou positive)
• Modification covalente

Question 8

Que fais un effecteur allostérique ?

Answer 8

Va se lier à un site spécifique sur l’enzyme et fera en sorte que le site catalytique de l’enzyme devient soit + ou – réceptif à son substrat.

*Pas la mm chose qu’un cofacteur ; lui agit sur le site catalytique, VS un effecteur allostérique agit sur un autre site spécifique.

Question 9

En quoi consiste la modification covalente ?

Answer 9

Ajout d’un groupement phosphate. Mécanisme de tout ou rien : va soit activer ou inactiver l’enzyme.
Mécanisme est toutefois RÉVERSIBLE.

Question 10

Comprendre comment l’activité de certaines enzymes du métabolisme sont régulées (voir tableau).

-Ex: Glycogène synthase –> Augmentation de son activité par INSULINE / diminution de son activité par GLUCAGON, adrénaline, et le glycogène lui-même.

-Ex 2 : Enzymes de la glycolyse (Glucokinase, phosphofructokinase, Pyruvate kinase) –> Augmentation activité par INSULINE (car va stimuler glycolyse) / diminution activité par GLUCAGON (entre autres)

Answer 10

*ex ici pour la glycogene synthase:
insuline va provoquer un changement par le bien d’une modif covalente qui va la rendre + active
et glucagon va provoquer un changement par modif covalente qui va la rendre moins active.

Question 11

Quel mécanisme de régulation est le plus rapide entre allostérie et modification covalente ?

Answer 11

Allostérie = très rapide
Modif covalente = rapide mais moins que allostérie

Question 12

Quels mécanismes permettent régulation à:
-Court terme ?
-Long terme ?

Answer 12

• court terme : allostérie et modif covalente
• long terme : induction/répression

Question 13

Exemple de mécanisme d’induction enzymatique ?

Answer 13

Ex alcool; plus en consomme + on devient resistant
pcq organisme augmente synth de certaines enzymes qui sont en charge de la degradation de l’éthanol
–> donc phenomen d’induction fait en sorte que va metaboliser bcp + VITE le ROH.
Ex. 2: certains Rx on développe une tolérance, aussi 2nd à mécanisme d’induction par le rx lui-même.

Question 14

Expliquer les 2 principaux types d’inhibition que peuvent avoir des agents externes (rx, poisons, facteurs environnementaux) sur l’activité enzymatique ?

Answer 14

1) Inhibiteur compétitif : fait compétition au substrat pour se lier au site actif.
- Ex : statines = inhibiteurs de l’enzyme qui permet synth de cholestérol (compétitionne avec le substrat naturel de l’enzyme, pour diminuer synth chol)
-La Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

2) Inhibiteur non compétitif : se fixe de facon irréversible sur l’enzyme pour modif sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer.
- Vmax diminuée car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax.
- Effet est de diminuer le nb d’enzymes actives ; celles qui ne sont pas affectées gardent leur affinité

Question 15

de quoi sont composés les sucs pancréatiques ?

Answer 15

Suc pancréatique = enzymes digestives + bicarbonate

Question 16

Quelles enzymes sont responsables de la digestion des protéines ?
-Laquelle exerce de l’autoactivation ?

Answer 16

Trypsinogène (pancréas) –> activée en trypsine dans la lumière intestinale, par entéropeptidase –> trypsine va autoactiver + de trypsinogène & va activer les autres proenzymes qui font de la protéolyse (chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B)

Question 17

Enzyme responsable de l’hydrolyse de l’amidon ?

Answer 17

Amylase (pancréatique + salivaire)

Question 18

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ?
Pourquoi ?

Answer 18

ss forme de proenzyme.
ne peut pas autodigerer le pancréas ainsi

Question 19

Pourquoi pancréas sécrète aussi bicarbonate durant la digestion ?

Answer 19

Pancréas sécrète des enzymes digestives dans le duodénum pancréas excrète également une grande quantité de bicarbonate de sodium qui protège le duodénum en neutralisant l’acide issu de l’ estomac.

Question 20

Immédiatement après une gastro- entérite, pourquoi est-il préférable de ne pas consommer des produits laitiers pendant quelques jours ?

Answer 20

car lactase se denature, donc occasionne intol au lactose, temporairement
donc si consomme des PL, occasionnera poss diarrhée et/ou des ballonnements et/ou des gaz

Question 21

Saccharase ; grosse enzyme ayant plusieurs activités (3)

Answer 21

1. Activité maltasique (digère maltose et maltotriose en glucose)
2. Activité isomaltasique; coupe lien ramifié des dextrines et forme maltotriose et maltose, puis refile la composante maltasique de la saccharase
3. Activité saccharase ; coupe le saccharose (sucrose) en gluco + fructose

Question 22

Rôle lipase pancréatique ?

Answer 22

dans la lumière intestinale, hydrolyse TG en AG + monoglycérides

Question 23

Dans analyse sanguine, pourquoi exprime-t-on résultats d’une enzyme en U/L ?

Answer 23

Car on mesure leur activité de catalyse.
- La capacité catalytique d’un échantillon est le reflet de la quantité d’enzyme qui s’y retrouve.

Une « unité enzymatique » ou « U » représente la quantité d’enzyme nécessaire pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps (par exemple par minute). S’il y a deux fois plus d’enzyme, la quantité de substrat transformée sera double donc on aura deux unités. La concentration d’une enzyme est par conséquent exprimée en « U/L ».

Question 24

GGT/PAL augmentés : signifie quoi ?

Answer 24

Enzymes cholestatiques, reflete elimination de la bile par le foie.
-PAL (ALP) augmentée : cholestase, atteinte osseuse
GGT augmentée : cholestase, consommation ROH chronique.

*Si GGT est légèrement augmentée mais AST/ALT sont NORMAUX ;
GGT est une enzyme inductible - s’induit lorsqu’on prend ethanol donc augmente. Donc, pas nécessairement causé par atteinte hépatique ou cholestase.

Question 25

AST/ALT élevées : signifie quoi ?

Answer 25

Atteinte hépatocellulaire

Question 26

Hépatite aigue ?

Answer 26

L’hépatite aiguë peut généralement être différenciée des autres causes d’ictère par
-Ses élévations marquées de l’aspartate aminotransférase (AST) et de l’alanine aminotransférase (ALT): typiquement ≥ 400 UI/L (6,68 microkat/L)

Question 27

C’est quoi une enzyme dite allostérique ?

Answer 27

Les enzymes allostériques sont des enzymes de régulation dont l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalente.

La structure de ces molécules modulatrices n’étant pas apparentée à celle du substrat, les enzymes qu’elles contrôlent sont dites allostériques. En plus du site catalytique, ces enzymes ont un ou plusieurs sites régulateurs ou allostériques pour la liaison d’un effecteur. Ce site allostérique est spécifique de son effecteur.

Question 28

C’est quoi un inhibiteur compétitif ?
Effet sur la Vmax ?

Answer 28

Un inhibiteur compétitif est une substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.
L’enzyme n’est pas modifiée mais puisqu’il y a une compétition entre le substrat et l’inhibiteur, c’est comme si l’enzyme avait moins d’affinité pour son substrat.
La Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

Question 29

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?

Answer 29

Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.

Question 30

Rôle de ces enzymes : Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B ?

Answer 30

hydrolyse de liaisons peptidiques des protéines alimentaires.

Question 31

Définir sang vs plasma vs sérum

Answer 31

Sang: le liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les érythrocytes (globules rouges), les leucocytes (globules blancs) et les thrombocytes (plaquettes).
Plasma: la portion du sang sans les cellules sanguines. Il contient, entre autres, les protéines, sous forme inactives, chargées de la coagulation (ex. fibrinogène).
Sérum: fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors du processus de coagulation.

Question 32

Niveaux sériques d’enzymes dans certaines pathologies (voir tableau)

Answer 32