bio 2 cours 3 Flashcards
métabolisme
l’ensemble de réaction biochimiques d’un organisme ( dans cellule ou système).
Il découle des interactions entre les molécules présentes dans l’environnement ordonné.
Voie métabolique
C’est une succession de réaction duquelle une même molécule subit des modifications jusqu’a l’obtention d’un produit donné
par exemple: la glycolyse
Voie catabolique Vs voie anabolique
la voie catabolique: libère de l’énergie en décomposant des molécules complexe en composé plus simple (ex: respiration cellulaire)
La voie anabolique: nécessite l’énergie générer par la voie cathabolique, elle élabore des molécules complexe à partir de plusieurs molécules simples (ex: synthèse de protéines ou synthèse d’acide aminés)
3 formes d’énergie
1) cinétique : mouvement relatif des objets (chaleur et lumière car mouvement aléatoires des atomes entrant en collision)
2) potentielle: pas en mouvement. forme d’énergie que la matière possède en raison de sa position/structure
3) chimique : énergie potentielle qui peut être libéré pendant réaction chimique
deux molécules permettant d’emmagasiner de l’énergie chimique
glucose: au cours de réaction catabolique, liaison sont brisées et d’autre se forment ce qui libère énergie
O2(aliments): les deux réagissent de manière «explosive» et fournit l’énergie
thermodynamique
étude des transformation d’énergie qui se produisent dans une portion de matière
2 types de système :
système ouvert : il y a échange d’énergie et de matière entre le système et son environnement
Système fermé: ne peut pas réaliser d’échange énergétique avec son environnement
thermodynamique
Les principes de la thermodynamique
2 principes
1) La quantité d’énergie dans l’univers (un système isolé) demeure constante: rien n’est créé, tout se transforme
ex: plante convertit énergie lumineuse en énergie chimique ou ours convertit énergie chimique des nutriments en énergie cinétique
2) A chaque transformation/transfert d’énergie il y a quantité d’énergie qui devient inutilisable (chaleur) (tout échange augmente entropie)
ex: seulement une petite partie de l’énergie chimique des nutriments que mange l’ours est réellement transformé en énergie cinétique
Lien entre la stabilité et l’énergie libre
l’énergie libre est la mesure d’instabilité d’un système
énergie libre accru (G élevée), instable, capacité de travail accrue ->
changmement spontané: énergie libre du système diminue, système devient plus stable, énergie libre relâché peut servir à faire un travaille ->
énergie libre réduite (G plus faible) , stablilité accrue et capacité de travail réduite
ex: nageur a plus de chance de tomber dans l’eau mais rendu dans l’eau, il ne peut pas remonter seul
-molécule comme glucose= instable
-molécule simple= stable
processus/réaction spontané
un processus donné peut entrainer de lui même une augmentation de l’entropie (deltaG<0 où deltaG= Gproduits - Gréactifs), il peut se faire sans apport énergétique extérieure
- la réaction se fait naturellement (explosion/rouille)
réaction exergonique (spontané)
dégagement net d’énergie libre
deltaG: négatif
sa valeur de deltaG = qté max de travail que réaction peut produire
ex: respiration cellulaire aerobie
si réaction exergonique en un sens, endergonique dans l’autre
réaction endergonique
elle absorbe énergie libre
delta G positif
delta G= qté max énergie requise pour réaction
si réaction endergonique en un sens, exergonique dans l’autre
l’importance du déséquilibre du métabolisme
un système isolé finit par atteindre l’équilibre et est alors incapable de produire du travail.
Les réactions chimiques du métabolisme sont réversibles, elles atteindraient un équilibre si elle se produisaient de manière isolée.
une cellule qui atteint l’équilibre métabolique meurt car elle ne peut produire aucun travail (minimum de G)
déssiner molécules d’ATP/ADP et glucose
comment hydrolyse de l’ATP produit du travail (travail chimique)
* à vérifier
la cellule peut utiliser directement l’énergie dégagée par l’hydrolyse de l’ATP pour réaliser action chimiques qui sont à la base endergonique
Si la valeur de deltaG est < que le énergie dégagé par l’hydrolyse de l’ATP, c’est dernier peuvent être coupelé (phosphrylation) donc la réaction coucplés est exergonique.
Présence d’intermédiaire phosphorylé qui est moins stable que molécule originale non phosphorylé
comment hydrolyse de l’ATP produit du travail (travail de transport)
ATP réalise la phosphorylation des protéines de transport, provoquant un changement de forme qui permet le transport de soluté
comment hydrolyse de l’ATP produit du travail (travail mécanique)
l’ATP se lie de facon non covalente à la protéine motrice
l’ATP est hydrolysé, une autre molécule d’ATP peut donc se lier.
À chaque étape, le protéine motrice change de forme et modifie sa capacité de ce lier au cytosquelette ce qui lui permet d’avancer
résumé: phosphorylation favorisent changements de forme essentiels
regénération de l’ATP
l’ATP se regénère grâce a l’énergie provenant du catabolisme (processus exergonique qui libère énergie) qui sert à la phosphorylation de l’ADP (synthèse de l’ATP).
L’hydrolyse de l’ATP libère énergie (destiné au travail chimique endergonique) et forme ADP
barrière d’activation
énergie requise pour déclencher une réaction , une barrière qui détermine l’énergie d’activation
Les réactifs doivent absorber suffisament d’énergie de l’environnement pour atteindre état de transition instable où des liaisons peuvent se rompre
EX: qté énergie nécessaire pour monter une roche en haut d’une coline pour qu’elle puisse dévaler la piste
rôle de l’enzyme dans le métabolisme
Les enzymes sont des catalyseurs, dans le métabolisme, les réaction se produiraient trop lentement et cela causerait de la congestion
L’effet des enzymes sur l’énergie d’activation
l’enzyme augmente la vitesse de la réaction réduisant son énergie d’activation sans changer le deltaG
spécificité des enzymes pour leurs substrats (réactif) + étapes de réaction de l’enzyme
le substrat entre dans l’enzyme (ce dernier peut reconnaitre forme tridimensionnelle unique du substrat dictée par acide aminé) et site actif épouse forme
les substrats sont maintenu dans le site par liaison ionique/hydrogène (non covalente)
Site baisse Ea
substrats se transforme en produit
l’enzyme libère les produits et le sit est prêt a acceuillir autre sustrat
comment l’enzymes abaisse l’énergie d’activation
1) le site actif d’enzyme aide substrat a se rapprocher et adopter une orientation qui permet d’entrer en réaction
2) enzyme étire molécules de réactifs pour qu’elles s’approchent de leur forme d’état de transition, pression et déforme liasion chimique ( torsion de substrat les rapporche de leut état de transition et diminue Ea)
3) site actif fournit microenvironement plus propice à un type particulier de réaction que la solution sans enzymes à elle seul (polaire Vs non-polaire ou pH)
4) liaison covalente de courte durée
Facteurs influencent activité enzymatique
1) concnetration: plus il y a d’enzymes, plus la réaction est rapide (jusqu’a équilibre entre substrat et enzyme)
2) température et pH: vitesse de réaction enzymatique augmente avec temp et pH jusqu’au point optimal où après elle diminue
pH:dénature enzyme (tue site actif)
Chaleur et pH: dénature protéines (site actif) si dépasse point optimale
Point optimal permet d’optimiser la vitesse de réaction (activité maximale)
2 liaisons des inhibiteurs:
inhinition compétitive: un inhibiteur compétitif limite le substrat et entre en compétition pour le site actif d’une enzyme (ralentit réaction/processus méabolique)
inhibition non compétitive: se lie à l’enzyme à un endroit éloigné du site actif et altère forme de l’enzyme donc enzyme de fonctionne moins ou pas du tout avec le substrat
inhibiteur et métabolisme
inhubiteur peuvent être poison mais aussi une manière pour le corps de ralentir le métabolisme (créer inhubiteur) ou accélérer métabolisme (dégrader inhibiteur) si nécessaire.
