Bílkoviny done Flashcards
jednotlivé struktury bílkovin
Primární struktura bílkovin je dána pořadím (sekvencí) ak v peptidickém řetězci.Pořadí ak je dáno genetickou informací a z hlediska funkce bílkoviny nebo peptidu je zcela zásadní. Takto vytvořený řetězec ještě zaujímá dalšístruktury, aby mohla být bílkovina funkční.
Sekundární struktura bílkovin – jedná se o prostorové uspořádání peptidového řetězce. Když si tovelmi zjednodušíme, tak rozdělujeme 2 základní typy sekundárních struktur:
α – struktura (α – helix; šroubovice) – peptidický řetězec se stáčí do šroubovice; v této šroubovici připadá na 3 otáčky přesně 11 ak.
β – struktura (skládaný list) – peptidický řetězec se aktivuje do tvaru podobného rozevřenýmknihám. U obou struktur jsou paralelní řetězce stabilizovány H-můstky vznikajícími na různých místech mezi skupinami–CO-a–NH-; tím je struktura peptidů zpevňována.
Terciární struktura bílkovin – jedná se už o celkové uspořádání řetězce, které může být:
a) globulární – řetězec je svinutý do „klubíčka“ (= globule); hydrofobní řetězce směřují do středu klubka, hydrofilní části řetězce (-OH, -SH, -COOH…) vyčnívají z globule ven. Tyto skupiny se na povrchu globule účastní většiny reakcí. Vodíkové můstky působí v tomto případě mezi jedním vláknem )podílejí se na „stáčení“ řetězce do klubka.
b) fibrilární (= vláknité) – vytvářejí vláknitou strukturu složenou z několika řetězců pevně u sebe (např. vlas); v tomto případě jsou H-můstky mezi různými vlákny a drží strukturu pohromadě
Kvarterní struktura bílkovin – je typická vytvářením složitých shluků terciárních útvarů; přesně je popsána jen u menšího počtu bílkovin (např. hemoglobin). Složky těchto shluků označujeme jako podjednotky, které mohou být totožné nebo odlišné (např. hemoglobin se skládá ze 2 podjednotek.
Bílkoviny
nejvýznamější součást živých těl.
význam bílkovin ve výživě
jsou nezbytné pro tvorbu a obnovu tkání organizmu, jsou součástí enzymů a hormonů, zajišťují transport látek v organizmu a jsou zdrojem energie a doplnění esenciálních aminokyselin.
dělení bílkovin na globulární a fibrilární
Terciární struktura bílkovin –
Sféroproteiny jsou vpodstatě globulární bílkoviny (jen připomínám, že se vnich objevují různě
kombinované struktury α a β, někdy se opakují úseky stejných aminokyselin – pak mluvíme o
periodických úsecích)
Sféroproteiny dělíme dál na:
- histony – jsou dobře rozpustné ve vodě a ve zředěných roztocích kyselin a zásad;
nesráží se teplem; převažují u nich zásadité ak; vyskytují se vbuněčném jádře rostlinných a
živočišných buněk, kde jsou vázány na nukleové kyseliny
- albuminy – jsou rozpustné ve vodě; vyskytují se např. vkrevním séru vmléce ,
vbílku ve svalové tkáni ;
z rostlinných albuminů je to např. leukosin vobilí nebo legumelin zhrachu
- globuliny – jsou jen málo rozpustné ve vodě nebo vůbec; rozpouštějí se ve zředěných kyselinách a
zásadách; do této skupiny patří např. svalové globuliny – aktin a myosin, které mají důležitou roli při kontrakci svalů,
a hlavně sérové globuliny označované jako imunoglobuliny, které jsouprodukovány leukocyty
; jsou součástí obranného systému živočichů , označují se jako protilátky a
jsou produkovány jako odpověď organismu na přítomnost cizorodých látek nebo buněk zvaných
antigeny; jejich molekula připomíná písmeno Y, na jehož horních ramenech jsou lokalizovány oblasti,
které vážou antigeny a stím právě souvisí fascinující vysoká specifita protilátek, schopnost organismu
produkovat tisíce různých protilátek a rozeznat „cizí“ od „vlastního“
Skleroproteiny jsou vpodstatě fibrilární bílkoviny, ale i tady platí, že se vyskytují struktury α a β a
opět se tu vytváří různé periodické úseky stejných ak. Tyto bílkoviny dále dělíme na:
- elastiny – vyskytují se vpružných tkáních žil, cév a šlach
- kolageny – jsou základním stavebním materiálem pojivových a vazivových tkání
; tvoří 25-30% bílkovin vtěle savců; je pro ně typická
vysoká pevnost vtahu a je popsáno několik druhů kolagenů, které se vyskytují vrůzných
tkáních; obsahují velké množství glycinu a prolinu a velmi často se opakuje úsek Gly-Pro-; varem
svodou vzniká zkolagenů lepivý roztok, který se podle čistoty rozděluje na klíh (lepidlo) nebo
želatinu aby kolagen plnil svou funkci, je třeba, aby organismus byl dostatečně zásobený vodou;
- keratiny – představují najstabilnější proteiny, vyskytují se ve vlasech, chlupech, nehtech, vpeří,
vrohovině a vkopytech; jsou nerozpustné ve vodě a odolné vůči chemickým i fyzikálním vlivům;
obsahují velké množství útvaru, který označujeme jako cystin; hlavními zástupci keratinů jsou α-
keratiny, které obsahují vysoký podíl glycinu, serinu a cysteinu; vβ-keratinech (např. fibroin
zhedvábí) se často vyskytuje uskupení –Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-
podstata denaturace
Narušení jakékoliv struktury nativní bílkoviny znamená ztrátu její funkce a bílkovina se stává denaturovanou (v podstatě nefunkční).Nejčastější formou denaturace je zásah do terciární struktury.
Denaturace bílkovin probíhá např. při tepelné úpravě, dále se může jednat i
o mechanickou denaturaci (šlehání vaječného bílku), denaturaci může vyvolat i působení chemických látek. Při denaturaci dochází k „rozvinutí“ globule (narušují se H-můstky) a k „narovnání“ peptidického řetězce. Tento proces má za následek to, že bílkovina je lépe stravitelná (otevřený řetězec je lépe přístupný trávicím enzymům).
K denaturaci patří i život zachraňující srážení krve. V krvi obsažený globulární fibrinogen se při poranění mění na fibrilární bílkovinu fibrin, který vytvoří na ráně síťku, do které se zachytávají krevní destičky a vzniká tak „krevní koláč“
