APPARATO DEL GOLGI Flashcards
Quali sono le modificazioni che può effettuare?
Glicosilazione
De-glicosilazione
Solfatazione
-Acetilazione
Deaminazione
Come è fatto?
-ogni serie di cisterne appiattite è detta PILA
-è diviso in trans golgi network e cis golgi network
-è circondato da endosomi, lisosomi e granuli di secrezione
-ogni cisterna ha un lume in cui sono presenti enzimi che effettuano modiicazioni
Cosa dice il modello delle cisterne stazionarie?
-OGNI PILA è UNA STRUTTIRA STABILE
-IL TRAFFICO AVVIENE TRAMITE VESCICOLE NAVETTA CHE GEMMANO DA UNA CISTERNA E ARRIVANO AD UN ALTRA
-LE MOLECOLE USATE NELLE REAZIONI VENGONO TRATTENUTE O RECUPERATE
Cosa dice il modello di maturazione delle cisterne?
-le cisterne si trasformano l’una nell’altra
-la trasformazione è graduale, una vescicola si trasforma nella successiva dopo aver accumulato gli enzimi necessari per le reazioni
gli enzimi non più necessari ritornano alla prima cisterna tramite delle vescicole
Il Trasporto anterogrado.
-è il movimento dal RE attraverso il golgi fino alla membrana plasmatica
Il trasporto retrogrado
-la cellula ricicla lipidi e proteine non necessari prima di fondersi con la membrana per non esaurire le scorte di lipidi
La glicosilazione
Può avvenire su N , si aggiunge polisaccaride su azoto di residui di asparagina
oppure si O, di residui di aa serina treonina o tirosina
La N-Glicosilazione
-Comincia nel RE con la formazione di un oligosaccaride core
-l’oligosacc. è fatto da due unità di N-Acetilglucosamina 9 di mannosio e 3 di glucosio
-Il DOLICOLO FOSFATO (trasportatore) viene inserito nel RE
-al dolicolo sono aggiunti mannosio e l’olig.
-l’olig è trasferito dal citosol al lume del RE con le Flippasi.
-nel lume del re sono aggiunti mannosio e glucosio
-l’olig viene trasferto dal dolicolo, ad una proteina con residui di asparagina (N glicosilazione) da OLIGOSACCARILTRANSFERASI
-l’olig è finalmente attaccato alla proteina dalle Glicosil-transferasi
Solitamente la glicosilazione è cotraduzionale
calnexina e calreticulina promuovono il corretto ripiegamento della proteina formando un complesso che catalizza ponti disolfuro
la glucosidasi 2 rimuove glucosio terminale
il processo si ripete finche non raggiunge la corretta transformazione
la N-glicosilazione terminale
-avviene in faccia trans
-rimozione alcuni carboidrati
può anche non avvenire
-galattosil tranferasi possono aggiungere galattosio
-le glucosintetasi formano polisaccaridi a partire da monosaccaridi
-il lato del lume del RE è equivalente alla superficie esterna della membrana. Quindi sulla membrana esterna troviamo il glicocalice
Smistamento delle proteine verso organuli
servono meccanismi che bloccano le glicoproteine in corrispondenza dei bersagli
- i segnali sono . sequenze di aa, catene laterali olig. domini idrofobici,altre caratteristiche
-le proteine per gli organelli, sono fatte nel citosol dai ribosomi liberi, e possono migrare verso alcuni organelli. l’importazione è post traduzionale
-le proteine per la membrana sono fatte dai ribosomi del RE ed entrano nel lume del RE con um meccanismo di importazione cotraduzionale.
importazione cotraduzionale
Mentre i ribosomi sintetizzano, questi entrano nel lume del RE e comincia la glicosilazione
- le proteine e i lipidi sono trasportate nel golgi
-le proteine passano attraverso le cisterne
nel TGN gemmano per formare endosomi e lisosomi
-nel mentre nella membrana entrano sostanze per endocitosi che si fondono con gli endosomi per dare endosomi tardivi e poi lisosomi.
il movimento retrogrado restituisce gli enzimi alle pile del golgi. avviene grazie a sequenze KDEL (aa)
-l’acidità del RE è più bassa del CGN questo permette ai recettori di ritornare al golgi per recuperare le proteine.
come sono divise le proteine nelle diverse cisterne del Golgi?
in base alla grandezza dei loro domini idrofobici.
lo spessore delle membrane aumenta dal RE fino alla Membrana
le proteine non si spostano oltre l’apparato del golgi perchè i loro domini idrofobici non sono abbastanza lunghi da entrare nella membrana plasmatica.
indirizzamento degli enzimi lisosomiali solubili a endosomi e ribossomi
-nell’apparato del golgi, alcune glicoproeine contenenti mannosio vengono fosforilate
-esse formano un marcatore sull’ enzima chiamato mannosio-6-fosfato
-questo marcatore distingue gli enzimi digestivi dalle altre glicopoteine
-Nel RE gli enzimi subiscono N-glicosilazione e rimozione di mannosio e glucosio
-Nel golgi, gli enzimi sono fosforilati a livello del mannosio da 2 enzimi
-il primo è la fosfotransferasi che aggiunge l’oligosaccaride core al carbonio 6 del mannosio
il secondo rimuove l’olig lasviando il mannosio 6 fosfato
-nel golgi trans gli enzimi marcati si legano ai recettori del mannosio 6 fosfato, grazie anche al ph di 6,4 e quindi vengono portate tramite vescicole ricoperte di clatrina e formano endosomi con enzimi lisosomiali dentro
-questi si legano alle vescicole endocitate( endosomi precoci) per formare gli endosomi tardivi.
- quando si st aformando l’endosoma tardivo a partire da quello precoce il PH nel golgi trans decresce fino a 5,5 dissociando gli enzimi lisosomiali dai recettori, impedendo il loro trasporto retrogrado. ( infatti quelli non utilizzati vengono riciclati)
- infine si forma il lisosoma o il suo contenuto viene rilasciato in un lissosoma.
