Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

B3 > Aminosyre, protein og enzymer (F3-F6) > Flashcards

Aminosyre, protein og enzymer (F3-F6) Flashcards

1
Q

Hvad er en peptidbinding?

A

Bindingen mellem 2 aminosyrer ved fraspaltning ad vand.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hvilke typer sidekæder på aminosyrene findes der?

A
  • basiske sidekæde
  • sure sidekæde
  • polære sidekæder uden ladning
  • apolære sidekæder
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hvad består en aminosyre af?

A
  • aminogruppe
  • syregruppe (carboxyl)
  • sidekæde (R-gruppe)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hvilken betydning har sidekæderne?

A

De afgører hvilken type aminosyre.

Sammensætningen af aminosyre i en polypeptid afgører funktionen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hvad betyder det at aminosyrene er en zwitterion?

A

ved pH 7 vil
- aminogruppen: protoneret
- syregruppen: deprotoneret

lavere pH –> tage sygefom = begge protoneres

højere pH –> tage baseform = begge deprotoneres

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hvad har pKa-værdien betydning for?

sidekæder

A

det har betydning for hvornår sidekæderne (de sure og basiske) er på syre og baseform.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hvad er specielt ved peptidbindingens bevægelsesmulighed?

A

Kan ikke rotere pga.
- dobbeltbinding til O
- delvis dobbeltbinding til N (lone-pair på N trækkes mod C)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hvad er specielt ved prolin?

A

Prolins sidekæde og aminogruppe er forbundet i en ring. Derfor findes peptidbindingen i både trans- og ciskonfiguration (ellers er det KUN trans)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Hvad er specielt ved glycine?

A

Eneste aminosyre, der ikke er chiral.
alpha-C’et er forbundet med 2 H’er

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hvilke funktioner har proteiner?

A
  • enzymer (fabrikker)
  • transport (biler)
  • receptorer (postkasser)
  • strukturelt (byggere)
  • motore
  • lager
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hvordan er et protein strukturelt opbygget?

A
  • primær struktur (sekvens)
  • sekundær struktur (lokal foldning)
  • tertiær struktur (3D-foldning)
  • kvartinær struktur (flere subunit)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hvad er primær struktur?

A

rækkefølgen/sekvensen af de forskellige aminosyre, der udgør peptidkæden

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hvad er sekundær struktur?

A

aminosyrenes sidekæder danner intermolekylære non-kovalente bindinger med hinanden og folder sig typisk i

  • a-helix
  • b-sheet
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hvad er a-helix?

A
  • mest simple med maksimale hydrogenbindinger, som stabilisere
  • cylinderformet spiral (3,6 aminosyre pr. omdrejning)
  • peptidkæder og alpha-C inderst (back-bone) og sidekæder yderst
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Hvad er b-sheet?

A
  • næsthyppigst
  • polypeptidkæden danner en zig-zag plade
  • holdes sammen af h-bindinger

streng mellem hver aminosyre kan være lang eller kort så retningen af kæden kan være:
- parrallel (loop)
- anti-parrallel (sno)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hvad er protein subunits?

A

1 subunit = 1 polypeptidkæde

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hvad består hæmoglobin af?

A

Hæmoglobin er
- en tetramer = 4 subunits.
- 2 identiske alpha og 2 identiske beta
- a-kæden og b-kæden er fra samme proteinfamilie (41% homologe)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Hvad er dimer og multimer?

A

en dimer består af 2 subunits

en multimer består af mange subunits

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Hvad er et domæne?

A

Samme, lange polypeptidkæder har 1 eller flere domæner, der
- folder uafhængigt af hinanden
- udgør egen funktionel enhed

kæden krydser kun fra et domære til et anden 1 gang

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hvad er en proteinfamilie?

A
  • en gruppe af aminosyrer, som har ligheder i deres sekvens
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

hvad er proteiners homologi?

A

I hvor høj grad er der sekvenslighed mellem aminosyrene i peptidkæden

+ 30% for at de er homologe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Hvad er protein isofomer?
+ eksempel

A

flere forskellige typer af samme protein

eksempel
enzymet creatine kinase = CK
består af 2 subunits (M og B)

isoformer
CK-MM
CK-BB
CK-MB

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Hvad er funktionen af hæmoglobin? hvorfor er der brug for det?

A

funktion
- binde og tranportere ilt rundt i blodet

Oxygens opløselighed er for lille i vand/plasma. Med hæmoglobin kan ilt spaltes fra blodet nemmere

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hvordan bindes ilt til hæmoglobin?

A

bindes ved en
Hæmgruppe = prostetisk gruppe

består af protophorpyrin med et centralt Fe2+

Fe2+ er bundet til 4 N og har 2 ekstra:
- et til proximal histidine
- et til oxygen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Hvad er forskellen på myoglobin og hæmeglobin?

A

nærmest ens proteiner

hæmo (blod)
- findes i blodbanen
- transportere ilt

myo (muskel)
- findes i musklerne
- modtager ilt (bedre til at binde)
- stejlere iltbindingsskurve

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Hvad er iltmætningsgrad?

A

Hvor meget hæmoglobin, der har bundet ilt ud af den samlede mængde

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Hvilken konformationsændring kan ske i hæmeglobin?

A

sker mellem oxy hæmoglobin og deoxy hæmoglobin

når ilt binder til jern
- translokation af helix F
- skift fra T –> R konformation
- brydning af saltbroer der stabilisere T-konformationen

28
Q

Hvad er hæmoglobins kooperative iltbinding et udtryk for?

A

Det udtrykker hæmoglobins affinitet (hvor let binder ilt)
- uden ilt = T-konformation
- 2-3 ilt = løs T-konformation
- 4 ilt = R-konformation

fra T –> R
S formet kurve

29
Q

Hvad er kulilte forgiftning?

A

Indånding af CO2, som binder til hæmoglobin samme steder som Oxygen
–> forhindrer ilt transport/binding i blodet

30
Q

Hvad er globulære proteiner?
eksempel?

A

proteiner, hvis 3D-struktur er kuglerunde

eks. hæmoglobin

31
Q

Hvad kendetegner disulfidbindinger?

A
  • svovlbroer mellem cystine-rester ved oxidation
  • stabilisere 3D-struktur (forhindrer udfoldning)
  • dannes i ER og findes derfor i ekstracellulære proteiner
  • findes ikke i cytosol
32
Q

Hvad er kinaser?

A

enzymer, der fosfylere andre proteiner

33
Q

Hvordan er insulin bygget op?

A

to peptidkæder (A- og B-kæde), der er forbundet med kovalente disulfidbindinger

34
Q

Hvad er insulins funktion?

A
  • insulin binder til receptor (ekstracellulært ved alpha subunit)
  • receptorens kinase-domæne aktiveres (intracellulært ved beta subunit)
  • flere glut4 transportere = glukoseinflux
  • glykogen syntese, glykolyse og dannelse af triglycerider
35
Q

Hvad er insulin asparat?

A
  • hurtig reagerende type af insulin
  • dannet ved at skifte en aminosyre i sekvensen i human insulin
  • bruges til diabetes
36
Q

Hvad betyder phosphorylering?

A
  • en kinase (enzym) binder phosphor-gruppe til en aminosyre
  • ændrer strukturen og regulere funktion
37
Q

Hvilke aminosyre kan psophoryleres?

A
  • Serine
  • Tryptphan
  • Tyrosine
38
Q

Hvad er seglcelleanæmi?

A
  • plads 6 skiftes: Glu –> Val
  • hydrofil til hydrofob
  • ny mulighed for hydrofob interaktion. bindingen er vinklet en smule = seglcelle dannes
39
Q

Hvad er prion proteinet?

A

PrPc
Naturligt forekommende protein, der sidder på ydersiden af neuroner

40
Q

Hvad er en prion? evne?

A

PrPs
- sammenklumbning af misfoldende prion-proteiner
- kædereaktion, der vil opsamle alle de raske og gøre dem syge
- Klumben vokser = sygdom

41
Q

Hvad er amyolide fibriller?

A

Eksempel på en sammenklumbning (prion), som er lange og stabile.

42
Q

Hvad er immunsystemets funktion og kendetegn?

A

funktion
- beskyttelse mod mikroorganismer
- kan skelne mellem selv og ikke-selv

kendetegn
- hukommelse
- specificitet

43
Q

Hvad er antistoffer?

A

immunoglobiner, som produceres af plasma B-celler og bekæmper:
- bakterielle infektioner
- ekstracellulære vira

44
Q

Hvordan er immunoglobiner bygget op?

A
  • globulært og y-formet protein
  • 2 lette og 2 tunge kæder
  • 2 disulfidbindinger mellem de tunge kæder
  • 1 disulfidbinding mellem tung og let kæde i hver side af Y’et
  • bindingssite for enden af Y’et
45
Q

Hvad er en immunrespons?

A
  • et antigen er til stedet og møder B-celler, som præsentere antistoffer (opsamler prøve)
  • dette antigen-antistof kompleks nedbrydes (analyse)
  • antigen-fragmenter præsenteres på B-cellens overflade (viser resultat)
  • T-cellerne får B-cellerne til at profilliere og producere store mængder antigen-specifikke stoffer

specielle proteiner kan nedbryde antistofbeklæde baktierer direkte

46
Q

Hvad består kæderne i immunoglobiner af?

A

lette kæder (identiske)
- 2 homologe betasheets
- sekvens i betasheets varierer fra person til person

tunge kæder (identiske)
- 4 homologe betasheets
- sekvens i betasheets er konstante for alle

47
Q

Hvad er immunoglobins bindingssite? hvor?

A

bindingssite sidder for enden af Y og er et variabelt domæne
- det er ens i begge sider
- genkender de samme antigener

48
Q

Hvad er kollagen? struktur og funktion?

A

en tripel helix af 3 polypeptidkæder
- H-bind.
- kovalente bind. mellem lysin
- repetitiv sekvens (hver 3 er glycin)

funktion
- mekanisk styrke

49
Q

Hvad menes med proteinfoldning af “nyfødt” protein?

A
  • protiner kan foldes forkert
  • men det kan genfoldes af andre protiner
50
Q

Hvordan er enzymer struktureret?

A

Enzymer har et aktivt site, hvor alle bindinger til substrat eller reaktanter sker.

51
Q

Hvad er funktionen af enzymer?

A

katalysere reaktioner:
E + S –> ES –> E + P

øge hastigheden ved at sænke aktiveringsenergien (mindre energi for at reaktionen sker)

52
Q

Hvordan bindes substrat til enzymet?

A

enzymet er selektivt og bindingssite passer specifikt enten ved
- lock and key = passer inden binding
- induced fit = site tilpasses under binding

53
Q

Hvad er co-factors?

A

en hjælpende hånd til nogle enzymer, så de kan binde substrat.
hvis enzymet er
- med cofactor = halo-enzym (aktivt)
- uden cofactor = apo-enzym (inaktivt)

54
Q

Hvad har betydningen for en reaktion med enzymer?

A
  • temperatur (fleste humane enzymer er optimal 37 grader)
  • pH
  • mængden af enzym
  • mængden af substrat
  • Hæmmere
55
Q

Hvilke enzym-hæmmere er der?

A
  • kompetitive inhibitor
  • non-kompetitive inhibior
  • Un-kompetitive inhibitor
56
Q

Hvad er allosteri? og allosteriske enzymer?

A
  • det er større enzymer med flere subunit og bindingssites
  • regulering af enzymets aktivitet med inhibitor eller aktivator
  • ikke inaktivering
  • følger ikke Michaelis menten kinetik
57
Q

Hvad er Km?

A

Michaeliskonstanten = enzymets affinitet
- hvor nemt binder enzymet til substrat

  • substratkoncentration, der skal til ved halv maxhastighed (1/2 Vmax)
  • Lav Km = høj affinitet
58
Q

Hvad er michaelis menten?

A

mætningskurve for enzymreaktion, der viser sammenhængen mellem substratkoncentration: [S] og hastighed: v
- v = Vmax [S] / Km + [S]
- Vmax: fuld mættet, alle enzymer er bundet (E total = ES)

59
Q

Hvad er steady state?

A

det er når hastigheden (V) indfinder sig og bliver kontant
[E], [ES] er også konstante.

E + S – ES –> E + P

  • stort overskud af S, lige så snart S –> P, så vil mere E + S bindes til ES
60
Q

Hvad er en kompetitiv inhibitor? + betydning for MM ligning

A
  • snupper substratets plads ved bindingssite
  • Km øges (lavere affinitet)
  • Vmax uændret
61
Q

Hvad er en non-kompetitiv inhibitor? + betydning for MM ligning

A
  • bindes et andet sted, men forhindrer ES.
  • Km er uændret
  • Vmax sænkes (færre effektive enzymer = lavere max hastighed)
62
Q

Hvad er en Un-kompetitive inhibitor? + betydning for MM-ligning

A
  • binder kun når ES-bindingen er lavet og fastholder substratet i ESI
  • Km sænkes (affinetet øges fordi substrat fastholdes)
  • Vmax sænkes (færre effektive enzymer, de fuldføre ikke)
63
Q

Hvad er Lineweaver-Burk-plottet?

A

linenær funktion af MM-ligningen
- hældningen er Km / Vmax
- skæring med y-aksen er 1/Vmax
- skæring med x-aksen er -1/Km

64
Q

Hvad bruges Lineweaver-Burk-plottet til?

A

Analysere hvilken type inhibitor der påvirker enxymreaktionen, fordi Km og Vmax er så tydelige

65
Q

Hvad er Gibbs frie energi?

A

G-ændring = Gprodukt - Gsubstrat
- beskriver om der er forbrug eller udbytte af energi ved en reaktion
- G = energi

66
Q

Hvad er G-ændring?

A

viser ændringen i energi og dermed hvor langt reaktionen er fra ligevægt
- ingen ændring (G =0): ligevægt
- negativ (G < 0): forløber spontant og energi frigives
- positiv (G > 0): forløber ikke spontant, der skal energi til for at det sker

B3 (14 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions