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BIOQUÍMICA 22 > AMINOÁCIDOS > Flashcards

AMINOÁCIDOS Flashcards

1
Q

Unidades que constituyen a las proteínas

A

aminoácidos

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Q

Principales polímeros estructurales y funcionales en los organismos vivos

A

proteínas

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3
Q

Funciones de las proteínas

A
  • catálisis de reacciones metabólicas

- transporte de vitaminas, minerales, O2 y combustible

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4
Q

Como están formados los AA

A
  • 1 grupo amino
  • 1 grupo carboxilo (ácido)
  • 1 carbono alfa
  • 1 grupo R
  • 1 H
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Q

Propiedades que influyen en la hidrosolubilidad de los AA (4)

A

estructura
tamaño
función
carga eléctrica

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6
Q

único AA que en su cadena lateral tiene un H

A

Glicina

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7
Q

Qué es un centro quiral

A

Átomo de carbono (carbono alfa) unido a 4 grupos diferentes

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8
Q

Da origen a 2 esteroisómeros

A

el centro quiral, porque rota en plano de la luz polarizada

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9
Q

D - dextro
L - levo
son ejemplos de….

A

enantiómeros

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10
Q

Cuales son los enantiómeros más comunes en las células de los seres vivos
(en AA)

A

los L

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11
Q

Estructuras que pueden usar el enantiómero D

A

paredes celulares de bacterias gram +

ej. el estafilococo aureus (dorado)

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12
Q

Ejemplos de enantiómeros D que tiene el estafilococo aureus

A

D - Alanina

D - Glutamato

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13
Q

Cuales son los 5 tipos de AA

A
  • AA no polares con grupos R alifáticos
  • AA con grupos R aromáticos (forman anillos)
  • AA polares con grupo R sin carga (neutros)
  • AA con grupos R cargados positivamente (básicos)
  • AA con grupos R cargados negativamente (ácidos)
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14
Q

Cuales son los AA no polares con grupos R alifáticos

A 
glicina
alanina
valina
leucina
metionina
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15
Q

Cuales son los AA con grupos R aromáticos (forman anillos)

A

fenilalanina
tirosina
triptófano

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16
Q

Cuales son los AA polares con grupo R sin carga (neutros)

A 
serina
trionina
cisteína
asparagina
glutamina
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17
Q

Son los principales lugares de unión de azúcares a la proteínas para formar GLUCOPROTEÍNAS

A

serina
trionina
asparagina

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18
Q

La cisteína se oxida y forma un AA dimérico llamado …

A

cistina

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19
Q

Tipo de enlace que une a 2 moléculas de cisteína

A

enlace / puente disulfuro

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20
Q

Se encuentra en la mayoría de los mamíferos y tiene actividad antibacteriana y alergénica

A

lisozima

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21
Q

Qué son las uniones intercatenarias

A

uniones covalentes de la cisteína

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22
Q

Resultan ser los más hidrofílicos

A

AA con grupos R cargados positivamente (básicos)

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23
Q

Cuales son los AA con grupos R cargados positivamente (básicos)

A

lisina
arginina
histidina

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24
Q

tiene un grupo amino primario adicional

A

la lisina

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25
Q

Tiene un grupo guanidino cargado positivamente

A

la arginina

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26
Q

tiene un amidasol

A

la histidina

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27
Q

Cuales son los AA con grupos R cargados negativamente (ácidos)

A

aspartato

glutamato

28
Q

Característica del aspartato y glutamato

A

ambos tienen un segundo grupo carboxilo COO-

29
Q

Son los componentes de los que se origina la asparagina y la glutamina

A

aspartato y glutamato

30
Q

Fue el 1er AA conocido de las proteínas

provenía del espárrago

A

asparagina

31
Q

Año en que se descubrió la asparagina

A

1806

32
Q

Son los AA que el propio cuerpo sintetiza

A

AA no esenciales

33
Q

Son los AA que el cuerpo no puede obtener por sí mismo

A

AA esenciales

34
Q

Son los AA esenciales (10)

A 
Fenilalanina (F) 
Isoleucina (I) 
Leucina (L) 
Lisina (K) 
Metionina (M) 
Treonina (T) 
Triptófano (W) 
Valina (V) 
Arginina (R)
Histidina (H)
35
Q

Son los AA no esenciales (10)

A 
Ácido aspártico (D) 
Ácido glutámico (E) 
Alanina (A) 
Asparagina (N) 
Cisteína (C)
Glicina (G)
Glutamina (Q) 
Prolina (P)
Serina (S)
Tirosina (Y)
36
Q

Inhibidor de proteasas que se encuentra en el plasma sanguíneo

A

Antitrombina III

37
Q

Cuantos AA tiene la Antitrombina III

A

secuencia de 51 AA

38
Q

Como se unen los AA

A

por medio del grupo amino de uno con el grupo carboxilo del otro

39
Q

Enlace en el cual se unen 2 AA

A

enlace peptídico

produce 1 H2O

40
Q

Estructuras de las proteínas

A

primaria
secundaria
terciaria
cuaternaria

41
Q

Secuencia lineal de los AA que constituyen un polipéptido

solo existe para fines de explicación

A

estructura primaria

42
Q

Se compone de 2 formas

  • hélices alfa
  • láminas B plegadas
A

estructura secundaria

43
Q

Se origina cuando varias hélice alfa o láminas B plegadas se organizan y constituyen en sí mismas una unidad funcional

A

estructura terciaria

44
Q

Como se compone la proteína globular mioglobina

A

por 8 segmentos de hélices alfa

45
Q

Como se compone la proteína concanavalina A

A

con varias regiones de laminas B plegadas

46
Q

Como se compone la enzima anhidrasa carbónica

A

de ambos tipos de estructuras, tanto hélices alfa como láminas B plegadas

47
Q

Representada por moléculas formadas por varias subunidades polipeptídicas, es decir, son oligoméricas

A

estructura cuaternaria

48
Q

Estructura proteica que tiene la hemoglobina

A

cuaternaria

49
Q

Porque la hemoglobina se considera un tetrámero de mioglobinas

A

porque forma 2 cadenas alfa y 2 beta con 4 núcleos de Fe

50
Q

Proteína más abundante en el cuerpo de los mamíferos

A

colágena

51
Q

Proteína fundamental en la formación del citoesqueleto, matriz extracelular y el aparato mitótico

A

colágena

52
Q

Proteína que es uno de los principales componentes del tejido conjuntivo

A

colágena

53
Q

Cuántos AA conforman a la lisozima

A

129 AA

54
Q

De los 129 AA que conforman a la lisozima, cuantos de ellos empiezan a interactuar entre si

A

los primeros 56

55
Q

Función de la HSP 40 (proteína del grupo de las chaperonas)

A

impedir la agregación de los polipéptidos que aún no se han plegado

56
Q

Proteína globular formada por 1 sola cadena polipeptídica de aprox. 100 residuos

A

Citocromo C

57
Q

Proteína que contiene 1 grupo emo y es uno de los componentes de la cadena respiratoria de las mitocondrias

A

citocromo C

58
Q

Como se produce la anemia falciforme

A

la sustitución de uno de los 146 AA de la cadena

el ácido glutámico por valina en la cadena B de la hemoglobina

59
Q

modificación o destrucción del estado normal de una sustancia por medios físicos o químicos bruscos

A

desnaturalizar

60
Q

Como se lleva acabo la desnaturalización de la ribonucleasa I

A

agregando urea para desestabilizar las uniones hidrofóbicas

añadiendo mercaptoetanol para romper los puentes disulfuro entre las cisteínas

61
Q

bloquea ciertas superficies reactivas expuestas y así evitar que se originen conformaciones incorrectas durante la síntesis

A

las proteínas chaperonas

62
Q

Funciones de chaperonas + chaperoninas

A

a. durante la síntesis del polipéptido
b. renaturalización o degradación
c. formación de estructuras oligoméricas
d. transporte de las moléculas a través de la membrana

63
Q

Es la “tapa” de las chaperoninas

A

HSP 10

64
Q

Forma 2 anillos heptaméricos

A

HSP 60

65
Q

Estimula la ATPasa

A

HSP 40

66
Q

Factor de intercambio

A

GrpE

67
Q

Su función es la ATPasa

A

HSP 70

BIOQUÍMICA 22 (10 decks)

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