AMINOÁCIDOS Flashcards

1
Q

Unidades que constituyen a las proteínas

A

aminoácidos

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Q

Principales polímeros estructurales y funcionales en los organismos vivos

A

proteínas

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3
Q

Funciones de las proteínas

A
  • catálisis de reacciones metabólicas

- transporte de vitaminas, minerales, O2 y combustible

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4
Q

Como están formados los AA

A
  • 1 grupo amino
  • 1 grupo carboxilo (ácido)
  • 1 carbono alfa
  • 1 grupo R
  • 1 H
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Q

Propiedades que influyen en la hidrosolubilidad de los AA (4)

A

estructura
tamaño
función
carga eléctrica

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6
Q

único AA que en su cadena lateral tiene un H

A

Glicina

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7
Q

Qué es un centro quiral

A

Átomo de carbono (carbono alfa) unido a 4 grupos diferentes

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8
Q

Da origen a 2 esteroisómeros

A

el centro quiral, porque rota en plano de la luz polarizada

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9
Q

D - dextro
L - levo
son ejemplos de….

A

enantiómeros

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10
Q

Cuales son los enantiómeros más comunes en las células de los seres vivos
(en AA)

A

los L

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11
Q

Estructuras que pueden usar el enantiómero D

A

paredes celulares de bacterias gram +

ej. el estafilococo aureus (dorado)

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12
Q

Ejemplos de enantiómeros D que tiene el estafilococo aureus

A

D - Alanina

D - Glutamato

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13
Q

Cuales son los 5 tipos de AA

A
  • AA no polares con grupos R alifáticos
  • AA con grupos R aromáticos (forman anillos)
  • AA polares con grupo R sin carga (neutros)
  • AA con grupos R cargados positivamente (básicos)
  • AA con grupos R cargados negativamente (ácidos)
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14
Q

Cuales son los AA no polares con grupos R alifáticos

A
glicina
alanina
valina
leucina
metionina
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15
Q

Cuales son los AA con grupos R aromáticos (forman anillos)

A

fenilalanina
tirosina
triptófano

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16
Q

Cuales son los AA polares con grupo R sin carga (neutros)

A
serina
trionina
cisteína
asparagina
glutamina
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17
Q

Son los principales lugares de unión de azúcares a la proteínas para formar GLUCOPROTEÍNAS

A

serina
trionina
asparagina

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18
Q

La cisteína se oxida y forma un AA dimérico llamado …

A

cistina

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19
Q

Tipo de enlace que une a 2 moléculas de cisteína

A

enlace / puente disulfuro

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20
Q

Se encuentra en la mayoría de los mamíferos y tiene actividad antibacteriana y alergénica

A

lisozima

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21
Q

Qué son las uniones intercatenarias

A

uniones covalentes de la cisteína

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22
Q

Resultan ser los más hidrofílicos

A

AA con grupos R cargados positivamente (básicos)

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23
Q

Cuales son los AA con grupos R cargados positivamente (básicos)

A

lisina
arginina
histidina

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24
Q

tiene un grupo amino primario adicional

A

la lisina

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25
Tiene un grupo guanidino cargado positivamente
la arginina
26
tiene un amidasol
la histidina
27
Cuales son los AA con grupos R cargados negativamente (ácidos)
aspartato | glutamato
28
Característica del aspartato y glutamato
ambos tienen un segundo grupo carboxilo COO-
29
Son los componentes de los que se origina la asparagina y la glutamina
aspartato y glutamato
30
Fue el 1er AA conocido de las proteínas | provenía del espárrago
asparagina
31
Año en que se descubrió la asparagina
1806
32
Son los AA que el propio cuerpo sintetiza
AA no esenciales
33
Son los AA que el cuerpo no puede obtener por sí mismo
AA esenciales
34
Son los AA esenciales (10)
``` Fenilalanina (F) Isoleucina (I) Leucina (L) Lisina (K) Metionina (M) Treonina (T) Triptófano (W) Valina (V) Arginina (R) Histidina (H) ```
35
Son los AA no esenciales (10)
``` Ácido aspártico (D) Ácido glutámico (E) Alanina (A) Asparagina (N) Cisteína (C) Glicina (G) Glutamina (Q) Prolina (P) Serina (S) Tirosina (Y) ```
36
Inhibidor de proteasas que se encuentra en el plasma sanguíneo
Antitrombina III
37
Cuantos AA tiene la Antitrombina III
secuencia de 51 AA
38
Como se unen los AA
por medio del grupo amino de uno con el grupo carboxilo del otro
39
Enlace en el cual se unen 2 AA
enlace peptídico | produce 1 H2O
40
Estructuras de las proteínas
primaria secundaria terciaria cuaternaria
41
Secuencia lineal de los AA que constituyen un polipéptido | solo existe para fines de explicación
estructura primaria
42
Se compone de 2 formas - hélices alfa - láminas B plegadas
estructura secundaria
43
Se origina cuando varias hélice alfa o láminas B plegadas se organizan y constituyen en sí mismas una unidad funcional
estructura terciaria
44
Como se compone la proteína globular mioglobina
por 8 segmentos de hélices alfa
45
Como se compone la proteína concanavalina A
con varias regiones de laminas B plegadas
46
Como se compone la enzima anhidrasa carbónica
de ambos tipos de estructuras, tanto hélices alfa como láminas B plegadas
47
Representada por moléculas formadas por varias subunidades polipeptídicas, es decir, son oligoméricas
estructura cuaternaria
48
Estructura proteica que tiene la hemoglobina
cuaternaria
49
Porque la hemoglobina se considera un tetrámero de mioglobinas
porque forma 2 cadenas alfa y 2 beta con 4 núcleos de Fe
50
Proteína más abundante en el cuerpo de los mamíferos
colágena
51
Proteína fundamental en la formación del citoesqueleto, matriz extracelular y el aparato mitótico
colágena
52
Proteína que es uno de los principales componentes del tejido conjuntivo
colágena
53
Cuántos AA conforman a la lisozima
129 AA
54
De los 129 AA que conforman a la lisozima, cuantos de ellos empiezan a interactuar entre si
los primeros 56
55
Función de la HSP 40 (proteína del grupo de las chaperonas)
impedir la agregación de los polipéptidos que aún no se han plegado
56
Proteína globular formada por 1 sola cadena polipeptídica de aprox. 100 residuos
Citocromo C
57
Proteína que contiene 1 grupo emo y es uno de los componentes de la cadena respiratoria de las mitocondrias
citocromo C
58
Como se produce la anemia falciforme
la sustitución de uno de los 146 AA de la cadena | el ácido glutámico por valina en la cadena B de la hemoglobina
59
modificación o destrucción del estado normal de una sustancia por medios físicos o químicos bruscos
desnaturalizar
60
Como se lleva acabo la desnaturalización de la ribonucleasa I
agregando urea para desestabilizar las uniones hidrofóbicas | añadiendo mercaptoetanol para romper los puentes disulfuro entre las cisteínas
61
bloquea ciertas superficies reactivas expuestas y así evitar que se originen conformaciones incorrectas durante la síntesis
las proteínas chaperonas
62
Funciones de chaperonas + chaperoninas
a. durante la síntesis del polipéptido b. renaturalización o degradación c. formación de estructuras oligoméricas d. transporte de las moléculas a través de la membrana
63
Es la "tapa" de las chaperoninas
HSP 10
64
Forma 2 anillos heptaméricos
HSP 60
65
Estimula la ATPasa
HSP 40
66
Factor de intercambio
GrpE
67
Su función es la ATPasa
HSP 70