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BIOMED I > 4-Enzymes > Flashcards

4-Enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

A

composante non-protéique nécessaire à l’activité enzymatique.

Apoenzyme: cofacteur non présent
holoenzyme: Cofacteur présent

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Q

Qu,est-ce qu’une isoenzyme?

A

Enzymes qui catalysent la meme réaction, mais n’ont pas la meme structure primaire.

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3
Q

En quoi les enzymes ont une spécificité?

A
  • Type de réaction: par les a.a du site actif (donne un produit précis)
  • Substrat: par la structure, la chargem la polarité et l’hydrophobicité du site de liaison.
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4
Q

Que contient le site actif?

A

Centre catalytique + site de liaison du substrat

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5
Q

C,est quoi l’ajustement induit?

A

Liaison du substrat au site actif entraine une légère modification structurale pour que l’enzyme épouse la forme.

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6
Q

Décris l’énergie libre d’Activation.

A

Quantité d’É requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial à son état de transition.

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7
Q

De quoi dépendent les enzymes?

A

pH
Température
Pression
Salinité

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8
Q

En quoi les enzymes ont une sensitivité?

A

Due à la présence de charges ioniques sur les a.a qui la compose. Si ces valeurs varient trop, il peut y avoir modification de structure secondaire ou tertiaire = ne peut plus accueillir son substrat = dénaturée.

Changements de T peut ralentir la fonction, mais pas toujours la dénaturer.

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9
Q

Dans quelles conditions est définie l’activité enzymatique.

A

Mesurée à des conditions définies de

  • Température
  • pH
  • Substrat
  • [coenzymes]
  • Tampons
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10
Q

Comment en obtenue l’activité enzymatique?

A

En déterminant la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme.

E+S ES –> E+P

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11
Q

Comment est régulée l’activité enzymatique?

A
  • demande métabolique ou changements dans ¢
  • activées ou inactivées par enzymes du pancréas
  • modifications covalentes (Phosphorylation)
  • Dégradation des enzymes par lysosomes ou protéasomes
  • Régulation allostérique
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12
Q

La vitesse de réaction est influencée par quoi?

A 
Augmentation [substrat]
Augmentation enzymes
Changement de Température
Changement de pH.
Inhibiteurs
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13
Q

Quelles sont les 6 classes d’enzyme et sur rôle.

A

Oxydoréductase (transfert e- entre un agent réducteur et oxydant)

Transférase (ex: Hexokinase)

Hydrolase (hydrolyse + H2O)

Lyase (addtion ou repart d’un gr. NH3, H20 ou CO2 en brisant ou formant un lien double.

Isomérase (réarrangement)

Ligase (avec hydrolyse ATP)

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14
Q

Quelle enzyme métabolise l,éthanol et le méthanol et décris leur affinité.

A

Alcool DH
Affinité ++ pour éthanol.

Donc intoxication au méthanol, on donne de l’alcool! = inhibition compétitive

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15
Q

Décris le métabolisme du méthanol.

A

1-Déshydrogénation par Alcool DH
2- Oxydation par aldéhyde DH

Ordre 0

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16
Q

Décris Ki.

A

Constante de dissociation de l’inhibiteur

Ki bas = inhibition enzymatique +++

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17
Q

Décris Km.

A

Décris l’Affinité

représente la [substrat] à laquelle la vélocité = 50% de la Vmax.

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18
Q

Dans l’équation d’Eadie-Hofstee, à quoi correspondent Km et Vmax?

A 
Km = pente
Vmac = o.o
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19
Q

Décris inhibiteur compétitif.

A 
liaison à Enzyme
Augmente Km (diminue affinité)
Vmax inchangé
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20
Q

Décris inhibiteur non-compétitif.

A

Liaison E + S
Km inchangé
Vmax diminue.

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21
Q

Quelle est la différence entre effet homo et hétérotropique?

A

Homo: Substrat agit en tant que molécule allostérique

Hétéro: Effecteur allostérique différent du substrat

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22
Q

Qu’est-ce que l’effet coopératif négatif?

A

par un inhibiteur allostérique qui stabilise la forme inactive de l’enzyme.

Stabilise la forme T

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23
Q

Décris les conformations des transitions allostériques.

A

Conformation T: inactif (faible affinité au substrat)

Conformaiton R: Actif

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24
Q

Décris le model concerté et séquentiel.

A

Concerté: Transition T–> R se font dans toutes les s-u de l’enzyme simultanément

Séquentiel: Changement de forme indépendemment des autres.

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25
Q

DOnne un exemple d’enzyme allostérique.

A

Pyruvate DH

inhibée par augmentation du produit: Acétyl-CoA

26
Q

Décris le métabolisme de l’éthanol.

A

Absorbé dans l’estomac
90% métabolisé par 1er passage
reste excrété par air + urine

Saturation rapide (ordre 0), donc [étahnol] dans le foie augmente, la quantité d’éthanol métabolisée diminue (va dans la circulation systémique)

NAD+ limite l’oxydation de l’éthanol

27
Q

Quels sont les métabolites de l’éthanol?

A

Ethanol + NAD+ –> Acétaldéhyde (par alcool DH)
Acétaldéhyde + NAD+ + H2O –> Acide acétique (par aldéhyde DH)

Oxydation par le foie.

Acétaldéhyde: composé réactif et toxique
Acide acétique: bien métabolisé par l’organisme, donc peu toxique. ne cause pas de trou anionique. Entre dans le cycle de krebs donc ne crée pas d’acidose.

Éthanol : se rend au cerveau = confusion.

28
Q

Quels sont les métabolites du méthanol?

A

Methanol + NAD+ –> Formaldéhyde (Alcool DH)
Formaldéhyde + NAD+ + H2O–> Acide formique ( Aldéhyde DH)
Acide formique –> Formate + H+
Ajout de bicarbonate produit formate + Eau + CO2

H+ = diminue pH
Bicarbonayte s’épuise = Acidose + trou anionique
Produits toxiques: Formaldéhyde + Formate = causent l’acidité
Formaldéhyde: Réactif (inactive le cycle de krebs), dans la rétine peut rendre aveugle.
Acide formique: acidose sévère.

29
Q

Quels sont les tx d’une surdose de méthanol?

A

Éthanol (retarde le métabolisme du méthanol)
Fomepizole: Compétition pour le site de l’alcool DH, moins d’E2 que l’éthanol.
Hémodialyse: retire méthanol + métabolites toxiques

30
Q

Décris le métabolisme de l’éthylène glycol.

A

Lave-vitre, prestone
ADH, ALDH
dans le foie
Cinétique ordre 1

31
Q

Quels sont les métabolites de l’éthylène glycol?

A

EG + NAD+ –> Glycoaldéhyde (ADH)
Oxyadation: Glycoaldéhyde –> glycolate (ALDH)
Glycolate –> Glyoxylate
GLyoxylate –> Oxalate (ADN)

Glycolate: dommage aux ¢ des tubules
Glyoxylate: ‘’ + acidose métabolique
Oxalate: Cristaux d’oxalate = bloquent tubules + acidose

Glyoxylate + Oxalate = lésions rénales

32
Q

Quels sont les tx pour unr surdose d’éthylène glycol?

A

Éthanol
Fomepizole

les 2 par compétition

CAUSE DE SUICIDE FRÉQUENTE
Oxalate lie le Ca2+ = hypocalcémie = pu de contraction musculaire et de transmission d’influx.

33
Q

Décris le métabolisme de l’isopropanol.

A

Oxydé en Acétone , qui ne CRÉE PAS DE TROU ANIONIQUE, car ne crée pas d’acidose. Mais a un TROU OSMOTIQUE.

34
Q

Qu’est-ce qui permet le maintien de l’équilibre acido-basique?

A

Poumons (expiration du CO2, contrôle le H+)
Érythrocytes
Reins (contrôle bicarbonate du plasma + excrétion H+)

35
Q

Quel est le tampon de l’organisme? Décris la réaction.

A

pH ACIDE
Bicarbonate (se lie aux ions H+) régule pH sanguin

Bicarbonate + H+ –> acide carbonique (H2CO3) –> eau + CO2
CO2 = augmente expiration. (car >pCO2)

PH BASIQUE
OH + acide carbonique –> Eau + HCO3-

si manque de H2CO3, on pousse la réaction vers la droite
CO2 + H2O –> H2CO3
Si manque de HCO3-, réabsorption par les reins.

36
Q

Quelle enzyme permet la formation de bicarbonate, et où se trouve-t-elle?

A

Anhydrase carboxylique dans les reins et les érythrocytes

CO2+ H2O H2CO3 HCO3- + H+

HÉMOGLOBINE SERT DE TAMPON AUX H+ FORMÉS

37
Q

Pourquoi l’acidose est associée à une hyperkaliémie?

A

Car le [H+] extra¢ pousse les ions H+ à entrer dans les ¢, et donc à sortir le K+ des ¢.

l’inverse est aussi vrai.

38
Q

Quel est le rôle des tampons Phosphate?

A

Peu important en extra ¢, moins efficace que bicarbonate

TRÈS IMPORTANT en intra¢ + tubules rénaux.

39
Q

Quel est le rôle des tampons des protéines intra¢?

A

Est en intra¢ et Réduit les changements de pH extra¢ car diffusion des éléments du tampon HCO3-.

40
Q

Qu’est-ce que l’effet Haldane?

A

pO2 élevée facilite la dissociation du CO2 de l’hémoglobine.

41
Q

Décris la régulation acido-basique par les reins.

A

Sang trop basique = excrétion HCO3-
Sang trop acide = excrétion H+ + Réabsorption HCO3-

Sécrétion H+ pour former HCO3- –> H2CO3 qui sera réabsorbé.
Contient anhydrase carboxylique

3 modes de régulation de [H+]:

1: Réabsorption HCO3- filtré (tubule proximal) (combiné avec H+ pour faire H2CO3)
2: Sécrétion de H+ (lumière du tubule) si yen a trop, effet tampon des ions phosphate = excrétés dans urine.
3: Production de nouveaux HCO3- (tubule distal) gain net de HCO3-, perte de H+

42
Q

Décris les classes de désordres de l’équilibre a-b.

A

ACIDOSE RESPIRATOIRE: + pCO2 (obstruction des poumons, diminution irrigation, accompagne Hypoxie)
compensation par production HCO3- par les reins & + HCO3- plasmatique

ALCALOSE RESPIRATOIRE: -pCO2 (trop expiré)
diminue production HCO3- reins
diminue HCO3- plasma

ACIDOSE MÉTABOLIQUE: - HCO3- plasma
diminue pCO2 (hyperventilation)
ALCALOSE MÉTABOLIQUE: + HCO3- plasma
augmente pCO2 (hypoventilation)

ACIDOSE DIABÉTIQUE: Cétoacides s’accumulent dans le plasma

43
Q

Décris l’acidose causée par lactate ou formate.

A

[H+] augmente
réagit avec HCO3- pour former H2CO3 dissocie en CO2+H2O
pCO2 augmente , HCO3- diminue = acidose

44
Q

Décris la forme prédominante selon l’équation d’handerson-hasselbach.

A

[base conjuguée]/[acide] < 1 FORME NON-IONISÉE

[A-]/[HA] > FORME IONISÉE

45
Q

Quels ions sont pris en considération dans le trou anionique? Quelle est l’équation? Quelle est la valeur normale?

A

Na+
Cl-
HCO3-

[NA+] - ([Cl-] + [HCO3-])

Valeur normale: 7+/- 4 MEq/L
Limite supérieure normale : 15 mEq/L
Élevé: > 20 mEq/L

46
Q

Dans quelles conditions le trou anionique augmente?

A

Si [anions] non-mesurée (albumine, phosphate, sulfate) augmente
OU
si [cations] non-mesurée (Ca2+, Mg2+, K+) diminue.

Trou anionique: dans le cas d’une acidose métabolique, HCO3- se lie aux H+ pour former du H2CO3 puis du CO2 + eau. Si HCO3- diminue, le Cl- doit augmenté pour compenser la diminution de HCO3-. Si Cl- n’augmente pas, un autre ion qui n’est pas dans l’équation le fera. C,est ce qui causera le trou anionique.

SI CL- Augmente, on appelle ça une acidose métabolique hyperchlorémique

Cl- PRINCIPAL RESPONSABLE DE LA VARIATION car haute concentration.

47
Q

Si en acidose métabolique on forme du HCl, y a t-il un trou anionique?

Si en acidose métabolique on forme du HNO3-, y a-t-il un trou?

A

non car Cl- augmente.

Oui, car NO3 pas dans formule, alors Cl- diminue.

48
Q

Que permet le trou anionique?

A

Dx d’une acidose métabolique.

ex; acidose lactique, acidocétose, déficience rénale, intoxication par salicylate, méthanol, éthylène glycol.

49
Q

La diminution du trou anionique peut être causée par?

A

diminution des protéines plasmatiques.

Hyponatrémie

50
Q

une acidose avec trou anionique normal peut être causé par ?

A

Diarrhée.

51
Q

Quels solutés sont comptabilisés dans le trou osmotique? Quelle est la formule? sa valeur normale?

A

Na+
Glucose
Urée

Trou = osmolarité mesurée - Osmolarité calculée

O. mesurée = Connue par abaissement du point de congélation (plus grande si trou osmotique car tient compte des autres substances)

O. calculée (mmol/L) = 2xNa + Glucose + Urée

Si autre soluté est présent, L’osmolarité calculée sera plus basse que la normale par rapport à l’o. mesurée. Hausse du trou osmotique.

Valeur normale: < 10 mosm/Kg

52
Q

Que fait l’alcool sur le trou osmotique et le trou anionique?

A

Alcool augmente point de congélation (augmente O. mesurée = augmente trou osmotique)

  • surtout méthanol et éthylène glycol
  • trou osmotique diminue au fur et à mesure que l’alcool est métabolisé.

Alcool = métabolites acides = diminue HCO3- = Augmente trou anionique.

53
Q

Décris la déficience en G6PDH .

A

G6P DH =
protège les GR contre stress oxydatifs
Regénère NADPH (avec gluthatione = antioxydant)

si G6P DH diminue = Hémolyse = protection contre la malaria.

Transmission: Lié à l’X récessif.
160 mutations différentes.

Clinique: Jaunisse néonatale+Anémie hémolytique (gourganes = vicine + covinine = détruisent GR)

54
Q

Décris le Favisme.

A

Sorte d’anémie chez personnes ayant déficience en G6P DH.

Asymptomatique, sauf quand le corps est exposé à une provocation oxydative (Rx, gourganes, infection)

55
Q

Décris l’intolérance au lactose.

A

Enzyme lactose peut présente
Mutation gène LCT
Transmission: Autosomique récessive

Peut se développer par atteintes de la muqueuse intestinale.

56
Q

Décris la phénylcétonurie.

A

Empêche métabolisme de phénylalanine. = toxique pour le cerveau en développement de l’enfant.

Phénylcétones retrouvés dans les urines.

Hyperphénylalaninémie à la naissance.

Transmission: Autosomique récessive.
Gène PAH anormal, chromosome 12 (moins d’enzyme)
Enzyme PAH+ cofacteur BH4 = synthèse de tyrolien

3 formes de maladie:

  • typique; > 20 mg/dl
  • Atypique: 10-20 mg/dl
  • hyperphénylalaninémie modérée permanente (HMP): < 10 mg/dl
57
Q

Définit le mot hémo-globine.

A

Globine: protéine

Hème: protéine qui participe à la protection des dommages radicaux en transportant l’O2. Ion ferreux au centre

58
Q

Décris structure Hb.

A

protéine tétramérique
2 chaines a + 2 chaines B (adulte)
2 a + 2 g (foetus)

a : gène sur chromosome 16 (2 gènes identiques (a1 et a2))
B: gène sur chromosome 11

59
Q

Décris les conformations de Hb.

A

HHb = tendue (T) (faible affinité pour O2)
Hb+O2 = Relaxe (haute affinité pour O2)
Hb + CO2 = plus facile quand pas de O2

60
Q

Quelles molécules ont une influence sur l’affinité de l’O2, et pourquoi?

A

Hb = protéine allostérique (avec un site allostérique!)

  • H+ (effet Bohr) = hétérotrope
  • O2 = homotrope
  • CO2 = hétéro
  • 2-3 BPG = hétéro
61
Q

Décris l’effet Bohr.

A

Effet du pH

CO2 enter dans les GR = H2Co3 = HCO3- + H+
H+ fixe Hb = diminue affinité. (protonation)

BIOMED I (9 decks)

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