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BIOMED I > 4-Enzymes > Flashcards

4-Enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur?

A

composante non-protéique nécessaire à l’activité enzymatique.

Apoenzyme: cofacteur non présent
holoenzyme: Cofacteur présent

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Q

Qu,est-ce qu’une isoenzyme?

A

Enzymes qui catalysent la meme réaction, mais n’ont pas la meme structure primaire.

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3
Q

En quoi les enzymes ont une spécificité?

A
  • Type de réaction: par les a.a du site actif (donne un produit précis)
  • Substrat: par la structure, la chargem la polarité et l’hydrophobicité du site de liaison.
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4
Q

Que contient le site actif?

A

Centre catalytique + site de liaison du substrat

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5
Q

C,est quoi l’ajustement induit?

A

Liaison du substrat au site actif entraine une légère modification structurale pour que l’enzyme épouse la forme.

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6
Q

Décris l’énergie libre d’Activation.

A

Quantité d’É requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial à son état de transition.

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7
Q

De quoi dépendent les enzymes?

A

pH
Température
Pression
Salinité

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8
Q

En quoi les enzymes ont une sensitivité?

A

Due à la présence de charges ioniques sur les a.a qui la compose. Si ces valeurs varient trop, il peut y avoir modification de structure secondaire ou tertiaire = ne peut plus accueillir son substrat = dénaturée.

Changements de T peut ralentir la fonction, mais pas toujours la dénaturer.

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9
Q

Dans quelles conditions est définie l’activité enzymatique.

A

Mesurée à des conditions définies de

  • Température
  • pH
  • Substrat
  • [coenzymes]
  • Tampons
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10
Q

Comment en obtenue l’activité enzymatique?

A

En déterminant la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme.

E+S ES –> E+P

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11
Q

Comment est régulée l’activité enzymatique?

A
  • demande métabolique ou changements dans ¢
  • activées ou inactivées par enzymes du pancréas
  • modifications covalentes (Phosphorylation)
  • Dégradation des enzymes par lysosomes ou protéasomes
  • Régulation allostérique
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12
Q

La vitesse de réaction est influencée par quoi?

A 
Augmentation [substrat]
Augmentation enzymes
Changement de Température
Changement de pH.
Inhibiteurs
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13
Q

Quelles sont les 6 classes d’enzyme et sur rôle.

A

Oxydoréductase (transfert e- entre un agent réducteur et oxydant)

Transférase (ex: Hexokinase)

Hydrolase (hydrolyse + H2O)

Lyase (addtion ou repart d’un gr. NH3, H20 ou CO2 en brisant ou formant un lien double.

Isomérase (réarrangement)

Ligase (avec hydrolyse ATP)

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14
Q

Quelle enzyme métabolise l,éthanol et le méthanol et décris leur affinité.

A

Alcool DH
Affinité ++ pour éthanol.

Donc intoxication au méthanol, on donne de l’alcool! = inhibition compétitive

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15
Q

Décris le métabolisme du méthanol.

A

1-Déshydrogénation par Alcool DH
2- Oxydation par aldéhyde DH

Ordre 0

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16
Q

Décris Ki.

A

Constante de dissociation de l’inhibiteur

Ki bas = inhibition enzymatique +++

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17
Q

Décris Km.

A

Décris l’Affinité

représente la [substrat] à laquelle la vélocité = 50% de la Vmax.

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18
Q

Dans l’équation d’Eadie-Hofstee, à quoi correspondent Km et Vmax?

A 
Km = pente
Vmac = o.o
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19
Q

Décris inhibiteur compétitif.

A 
liaison à Enzyme
Augmente Km (diminue affinité)
Vmax inchangé
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20
Q

Décris inhibiteur non-compétitif.

A

Liaison E + S
Km inchangé
Vmax diminue.

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21
Q

Quelle est la différence entre effet homo et hétérotropique?

A

Homo: Substrat agit en tant que molécule allostérique

Hétéro: Effecteur allostérique différent du substrat

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22
Q

Qu’est-ce que l’effet coopératif négatif?

A

par un inhibiteur allostérique qui stabilise la forme inactive de l’enzyme.

Stabilise la forme T

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23
Q

Décris les conformations des transitions allostériques.

A

Conformation T: inactif (faible affinité au substrat)

Conformaiton R: Actif

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24
Q

Décris le model concerté et séquentiel.

A

Concerté: Transition T–> R se font dans toutes les s-u de l’enzyme simultanément

Séquentiel: Changement de forme indépendemment des autres.

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25
DOnne un exemple d'enzyme allostérique.
Pyruvate DH inhibée par augmentation du produit: Acétyl-CoA
26
Décris le métabolisme de l'éthanol.
Absorbé dans l'estomac 90% métabolisé par 1er passage reste excrété par air + urine Saturation rapide (ordre 0), donc [étahnol] dans le foie augmente, la quantité d'éthanol métabolisée diminue (va dans la circulation systémique) NAD+ limite l'oxydation de l'éthanol
27
Quels sont les métabolites de l'éthanol?
Ethanol + NAD+ --> Acétaldéhyde (par alcool DH) Acétaldéhyde + NAD+ + H2O --> Acide acétique (par aldéhyde DH) Oxydation par le foie. Acétaldéhyde: composé réactif et toxique Acide acétique: bien métabolisé par l'organisme, donc peu toxique. ne cause pas de trou anionique. Entre dans le cycle de krebs donc ne crée pas d'acidose. Éthanol : se rend au cerveau = confusion.
28
Quels sont les métabolites du méthanol?
Methanol + NAD+ --> Formaldéhyde (Alcool DH) Formaldéhyde + NAD+ + H2O--> Acide formique ( Aldéhyde DH) Acide formique --> Formate + H+ Ajout de bicarbonate produit formate + Eau + CO2 H+ = diminue pH Bicarbonayte s'épuise = Acidose + trou anionique Produits toxiques: Formaldéhyde + Formate = causent l'acidité Formaldéhyde: Réactif (inactive le cycle de krebs), dans la rétine peut rendre aveugle. Acide formique: acidose sévère.
29
Quels sont les tx d'une surdose de méthanol?
Éthanol (retarde le métabolisme du méthanol) Fomepizole: Compétition pour le site de l'alcool DH, moins d'E2 que l'éthanol. Hémodialyse: retire méthanol + métabolites toxiques
30
Décris le métabolisme de l'éthylène glycol.
Lave-vitre, prestone ADH, ALDH dans le foie Cinétique ordre 1
31
Quels sont les métabolites de l'éthylène glycol?
EG + NAD+ --> Glycoaldéhyde (ADH) Oxyadation: Glycoaldéhyde --> glycolate (ALDH) Glycolate --> Glyoxylate GLyoxylate --> Oxalate (ADN) Glycolate: dommage aux ¢ des tubules Glyoxylate: '' + acidose métabolique Oxalate: Cristaux d'oxalate = bloquent tubules + acidose Glyoxylate + Oxalate = lésions rénales
32
Quels sont les tx pour unr surdose d'éthylène glycol?
Éthanol Fomepizole les 2 par compétition CAUSE DE SUICIDE FRÉQUENTE Oxalate lie le Ca2+ = hypocalcémie = pu de contraction musculaire et de transmission d'influx.
33
Décris le métabolisme de l'isopropanol.
Oxydé en Acétone , qui ne CRÉE PAS DE TROU ANIONIQUE, car ne crée pas d'acidose. Mais a un TROU OSMOTIQUE.
34
Qu'est-ce qui permet le maintien de l'équilibre acido-basique?
Poumons (expiration du CO2, contrôle le H+) Érythrocytes Reins (contrôle bicarbonate du plasma + excrétion H+)
35
Quel est le tampon de l'organisme? Décris la réaction.
pH ACIDE Bicarbonate (se lie aux ions H+) régule pH sanguin Bicarbonate + H+ --> acide carbonique (H2CO3) --> eau + CO2 CO2 = augmente expiration. (car >pCO2) PH BASIQUE OH + acide carbonique --> Eau + HCO3- si manque de H2CO3, on pousse la réaction vers la droite CO2 + H2O --> H2CO3 Si manque de HCO3-, réabsorption par les reins.
36
Quelle enzyme permet la formation de bicarbonate, et où se trouve-t-elle?
Anhydrase carboxylique dans les reins et les érythrocytes CO2+ H2O H2CO3 HCO3- + H+ HÉMOGLOBINE SERT DE TAMPON AUX H+ FORMÉS
37
Pourquoi l'acidose est associée à une hyperkaliémie?
Car le [H+] extra¢ pousse les ions H+ à entrer dans les ¢, et donc à sortir le K+ des ¢. l'inverse est aussi vrai.
38
Quel est le rôle des tampons Phosphate?
Peu important en extra ¢, moins efficace que bicarbonate TRÈS IMPORTANT en intra¢ + tubules rénaux.
39
Quel est le rôle des tampons des protéines intra¢?
Est en intra¢ et Réduit les changements de pH extra¢ car diffusion des éléments du tampon HCO3-.
40
Qu'est-ce que l'effet Haldane?
pO2 élevée facilite la dissociation du CO2 de l'hémoglobine.
41
Décris la régulation acido-basique par les reins.
Sang trop basique = excrétion HCO3- Sang trop acide = excrétion H+ + Réabsorption HCO3- Sécrétion H+ pour former HCO3- --> H2CO3 qui sera réabsorbé. Contient anhydrase carboxylique 3 modes de régulation de [H+]: 1: Réabsorption HCO3- filtré (tubule proximal) (combiné avec H+ pour faire H2CO3) 2: Sécrétion de H+ (lumière du tubule) si yen a trop, effet tampon des ions phosphate = excrétés dans urine. 3: Production de nouveaux HCO3- (tubule distal) gain net de HCO3-, perte de H+
42
Décris les classes de désordres de l'équilibre a-b.
ACIDOSE RESPIRATOIRE: + pCO2 (obstruction des poumons, diminution irrigation, accompagne Hypoxie) compensation par production HCO3- par les reins & + HCO3- plasmatique ALCALOSE RESPIRATOIRE: -pCO2 (trop expiré) diminue production HCO3- reins diminue HCO3- plasma ``` ACIDOSE MÉTABOLIQUE: - HCO3- plasma diminue pCO2 (hyperventilation) ``` ``` ALCALOSE MÉTABOLIQUE: + HCO3- plasma augmente pCO2 (hypoventilation) ``` ACIDOSE DIABÉTIQUE: Cétoacides s'accumulent dans le plasma
43
Décris l'acidose causée par lactate ou formate.
[H+] augmente réagit avec HCO3- pour former H2CO3 dissocie en CO2+H2O pCO2 augmente , HCO3- diminue = acidose
44
Décris la forme prédominante selon l'équation d'handerson-hasselbach.
[base conjuguée]/[acide] < 1 FORME NON-IONISÉE | [A-]/[HA] > FORME IONISÉE
45
Quels ions sont pris en considération dans le trou anionique? Quelle est l'équation? Quelle est la valeur normale?
Na+ Cl- HCO3- [NA+] - ([Cl-] + [HCO3-]) Valeur normale: 7+/- 4 MEq/L Limite supérieure normale : 15 mEq/L Élevé: > 20 mEq/L
46
Dans quelles conditions le trou anionique augmente?
Si [anions] non-mesurée (albumine, phosphate, sulfate) augmente OU si [cations] non-mesurée (Ca2+, Mg2+, K+) diminue. Trou anionique: dans le cas d'une acidose métabolique, HCO3- se lie aux H+ pour former du H2CO3 puis du CO2 + eau. Si HCO3- diminue, le Cl- doit augmenté pour compenser la diminution de HCO3-. Si Cl- n'augmente pas, un autre ion qui n'est pas dans l'équation le fera. C,est ce qui causera le trou anionique. SI CL- Augmente, on appelle ça une acidose métabolique hyperchlorémique Cl- PRINCIPAL RESPONSABLE DE LA VARIATION car haute concentration.
47
Si en acidose métabolique on forme du HCl, y a t-il un trou anionique? Si en acidose métabolique on forme du HNO3-, y a-t-il un trou?
non car Cl- augmente. Oui, car NO3 pas dans formule, alors Cl- diminue.
48
Que permet le trou anionique?
Dx d'une acidose métabolique. ex; acidose lactique, acidocétose, déficience rénale, intoxication par salicylate, méthanol, éthylène glycol.
49
La diminution du trou anionique peut être causée par?
diminution des protéines plasmatiques. | Hyponatrémie
50
une acidose avec trou anionique normal peut être causé par ?
Diarrhée.
51
Quels solutés sont comptabilisés dans le trou osmotique? Quelle est la formule? sa valeur normale?
Na+ Glucose Urée Trou = osmolarité mesurée - Osmolarité calculée O. mesurée = Connue par abaissement du point de congélation (plus grande si trou osmotique car tient compte des autres substances) O. calculée (mmol/L) = 2xNa + Glucose + Urée Si autre soluté est présent, L'osmolarité calculée sera plus basse que la normale par rapport à l'o. mesurée. Hausse du trou osmotique. Valeur normale: < 10 mosm/Kg
52
Que fait l'alcool sur le trou osmotique et le trou anionique?
Alcool augmente point de congélation (augmente O. mesurée = augmente trou osmotique) - surtout méthanol et éthylène glycol - trou osmotique diminue au fur et à mesure que l'alcool est métabolisé. Alcool = métabolites acides = diminue HCO3- = Augmente trou anionique.
53
Décris la déficience en G6PDH .
G6P DH = protège les GR contre stress oxydatifs Regénère NADPH (avec gluthatione = antioxydant) si G6P DH diminue = Hémolyse = protection contre la malaria. Transmission: Lié à l'X récessif. 160 mutations différentes. Clinique: Jaunisse néonatale+Anémie hémolytique (gourganes = vicine + covinine = détruisent GR)
54
Décris le Favisme.
Sorte d'anémie chez personnes ayant déficience en G6P DH. Asymptomatique, sauf quand le corps est exposé à une provocation oxydative (Rx, gourganes, infection)
55
Décris l'intolérance au lactose.
Enzyme lactose peut présente Mutation gène LCT Transmission: Autosomique récessive Peut se développer par atteintes de la muqueuse intestinale.
56
Décris la phénylcétonurie.
Empêche métabolisme de phénylalanine. = toxique pour le cerveau en développement de l'enfant. Phénylcétones retrouvés dans les urines. Hyperphénylalaninémie à la naissance. Transmission: Autosomique récessive. Gène PAH anormal, chromosome 12 (moins d'enzyme) Enzyme PAH+ cofacteur BH4 = synthèse de tyrolien 3 formes de maladie: - typique; > 20 mg/dl - Atypique: 10-20 mg/dl - hyperphénylalaninémie modérée permanente (HMP): < 10 mg/dl
57
Définit le mot hémo-globine.
Globine: protéine | Hème: protéine qui participe à la protection des dommages radicaux en transportant l'O2. Ion ferreux au centre
58
Décris structure Hb.
protéine tétramérique 2 chaines a + 2 chaines B (adulte) 2 a + 2 g (foetus) a : gène sur chromosome 16 (2 gènes identiques (a1 et a2)) B: gène sur chromosome 11
59
Décris les conformations de Hb.
HHb = tendue (T) (faible affinité pour O2) Hb+O2 = Relaxe (haute affinité pour O2) Hb + CO2 = plus facile quand pas de O2
60
Quelles molécules ont une influence sur l'affinité de l'O2, et pourquoi?
Hb = protéine allostérique (avec un site allostérique!) - H+ (effet Bohr) = hétérotrope - O2 = homotrope - CO2 = hétéro - 2-3 BPG = hétéro
61
Décris l'effet Bohr.
Effet du pH CO2 enter dans les GR = H2Co3 = HCO3- + H+ H+ fixe Hb = diminue affinité. (protonation)

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