3: Biochimie, a.a, proteines Flashcards
Quelle est la structure des a.a?
Groupement amine primaire, groupement carboxyle, atome d’hydrogène, chaine latérale
Les a.a. Sont des molécules qui peuvent être acides ou basiques donc…?
Amphotère
À pH physiologique, les acides aminés sont sous quelle forme?
Ionisés (NH3+ et COO-)
Les a.a sont des molécules pouvant être acide ou basique.
Amphotère
Chaine d’acides aminés.
Peptide
Polymérisation d’acides aminés. Déshydratation. CO-NH
Liaison peptidique
Composé de plusieurs chaines peptidiques.
Protéine
un atome ou groupe d’atomes sur lequel la permutation de deux de ses substituants, génère deux stéréoisomères
Stéréogène
La réaction de 2 groupements thiol permet la formation de?
Pont disulfure
Donner un exemple d’a.a qui forme un pont disulfure.
Cystéine
Les ponts disulfures jouent un rôle dans?
Stabilisation de la structure des protéines
Les a.a ont tous une activité optique sauf quel a.a?
La glycine
Comment nomme-t-on une molécule ayant une image miroire non-superposable?
Chirale
… est une propriété des molécules stéréoisomères dont deux des isomères sont l’image l’une de l’autre dans un miroir plan, mais pas superposable.
L’énantiomérie
Quelles sont les deux isomères des a.a?
Lévogyre et dextrogyre
Tous les a.a dérivés des protéines possèdent une configuration D ou L?
L
Comment se nomme un mélange égal de deux isomères?
Mélange racémique
À quoi sert la projection Fischer?
Projection à plat qui identifie les molécules D et L
Nommer quelques fonctions des protéines?
Catalyse, transporte (lipide oxygène), régule expression génique, protège, etc
Quels sont les deux types de protéines?
Structure et fonction
Elles aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité.
Protéines de structure
Nommer des exemple de protéines de structure.
Actine, collagène, kératine
La structure d’une protéine établie sa…?
Fonction
Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?
Séquence d’acide aminé liés par des liens peptidiques
Quelles sont les deux extrémités d’une protéine?
N-terminale (NH2) et C-terminale (COOH)
Quelle structure des protéines est directement liée au génome via les codons et anticodons?
Primaire
S’il y a une modification dans le génome, la structure.. est modifiée et perte/gain de fonction de la protéine.
Primaire
Quelle structure occupe le lien peptidique?
Rigide et plane, double liaison partielle
La majorité des liens peptidiques ont une conformation cis ou trans?
Trans
Est-ce que les chaines latérales des a.a sont inclus dans le squelette peptidique?
Non
Le squelette peptidique est composé de quels atomes?
Ceux participant aux liens peptidiques
La structure primaire est rigide ou déformable?
Rigide
La structure secondaire a une chaine statique ou déformable?
Déformable
L’angle de torsion est limité par quoi?
L’encombrement stérique des résidus d’ a.a
Force influençant la structure de la protéine avec structure secondaire.
Force de torsion
L’hélice alpha (2e) possède une structure en forme de ?
Spirales
L’helice alpha est stabilisée par des..?
Pont H
Le feuillet beta (2e) est stabilisé par quoi?
Liaisons hydrogène entre a.a sistants
Quelles sont les deux types de configurations des feuillets beta?
Parallèle et antiparallèle
Comment se nomme la structure supersecondaire?
Les motifs
Que sont les motifs?
Combinaison particulière de structures secondaires, peut constituer une signature pour une fonction précise
Quel est le motif de la liaison du calcium?
Alpha-boucle-alpha
La structure tertaire est un arrangement tridimensionnel stabilisé par…? (4)
Liaisons hydrophobes, forces electrostatiques, ponts disulfures, liaisons peptidiques
Les protéines de 200 a.a et plus forment une structure qui se nomme..?
Domaines
Les domaines protéiques sont associé à quelle strucutre des protéines? (1,2,3,4)
Tertiaire
Les domaines exercent quels types de fonctions indépendantes?
Activité enzymatique, pore membranaire, interactions moléculaires
Protéine globulaire multimérique: assemblage de plusieurs chaines de polypeptides.
Structure quaternaire
La structure quaternaire décrit le nombre et la position des …?
Sous-unités (1 chaine = 1 sous-unité) exemple: hémoglobine = alpha2beta2
Pourquoi les protéines mal repliées sont généralement dégradées?
Accumulation des protéines mal repliées et implication dans diverses maladies
Pourquoi la structure d’une protéine est importante?
Repliement des protéines, confère sa fonction et son activité
En résumé, quelle forme prend la protéine selon chaque structure primaire, secondaire, tertaire ou quaternaire?
1=chaine peptidique
2=helice alpha, feuillet beta, boucle et coude
3= arrangement 3D
4= arrangement de plusieurs chaines stabilisées
Type de protéine ayant un rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
Protéines fibreuses
Protéines insolubles dans l’eau.
Fibreuses
Protéines constituantes de la matrice extracellulaire.
Fibreuses
Qu’est-ce que la fibrose?
Cellules détruites transformées en collagène pour maintenir structure.
Le collagène est une protéine globulaire ou fibreuse?
Fibreuse
Comment se nomme la protéine la plus abondante du corps humain? Elle constitue quel % du corps?
Collagène, 25%
Le collagène se retrouve où dans le corps?
Os, peau, dents, tendons, cartilage
Le collagène est formé de quels structured de protéines?
Primaire (glycine), secondaire (hélice alpha) triples hélices (tresses)
Superfamille des protéines surenroulées (60 chez l’humain).
Kératine
Composante du cytosquelette (filament intermédiaire). Protéine surenroulée
Kératine
Cette protéine possède 2 hélices droites enroulées une autour de l’autre et une super hélice gauche. Répétitions en heptade.
Kératine
Catalyseurs biologiques, transforment les molécules.
Enzymes
Les enzymes sont des protéines de fonction ou de structure?
Fonction
Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques en accélérant la vitesse de réaction.
Enzymes
Est-ce que la structure des enzymes peut changer?
Non, reste inchangée
Les enzymes ont la capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats. Comment nomme-t-on cette caractéristique?
Grande spécificité
Les enzymes sont spécifiques ou non-spécifiques?
Très spécifiques
Les enzymes sont spécifiques dans deux choses..?
La liaison avec leur substrat, dans la réaction qu’elles catalysent
La spécificité est conférée par quel endroit de l’enzyme?
Le site de liaison
Les enzymes utilisent le principe de clé et de serrure. Ils ont une complémentarité … et …
Géométrique et électronique
Qu’est-ce qu’un enzyme simple?
1 seule chaine polypeptidique, aucun autre groupement chimique
Enzyme qui requière un cofacteur.
Holoenzyme
Quels sont les holoenzymes inorganiques?
Ions métalliques ex: Fe3+
Quels sont les holoenzymes organiques? Donner un exemple
Coenzymes (biotine, thiamine)
Comment se nomme un holoenzyme sans cofacteur?
Apoenzyme (inactif)
Pourquoi les enzymes seuls ont besoins de cofacteur?
Peuvent pas faire oxydoréduction, transfert de groupement fonctionnel, donc rquière cofscteur
Est-ce que la structure chimique des coenzymes est modifiée par la réaction enzymatique?
Oui
Pour compléter la réaction, le coenzyme doit faire quoi?
Reprendre sa forme initiale (régénérer)
Les co-substrats et les groupements prosthétiques sont des cofacteurs ou des coenzymes?
Coenzymes
Il est associé de façon transitoire à l’enzyme. Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme. Il n’a pas la même structure de début.
Co-substrat
Il est associé en permanence à l’enzyme par une liaison covalente. Le retour à sa forme initiale nécessite une étape suppl. à la réaction.
Groupement prosthétique
Le groupement prosthétique est associé en permanence à l’enzyme par quel type de liaison?
Covalente
Étude de la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits.
Cinétique enzymatique
La cinétique enzymatique s’interesse à deux éléments influençant la vitesse…?
Concentration de substrat et de l’enzyme + conditions réactionnelles (pH,température)
Elle caractérise l’efficacité d’une enzyme par exemple l’optimisation d’un effet thérapeutique.
Cinétique enzymatique
Si la [substrat] augmente, la réaction sera plus rapide ou plus lente?
Rapide
Si la [substrat] diminue, la réaction sera plus rapide ou plus lente?
Lente
Quelle est la température idéale des réactions enzymatiques?
Entre 35 et 40 degrés
La dénaturation des enzymes débute à partir de quelle température?
Plus haut que 40 degrés
Le pH peut affecter quoi chez l’enzyme? (2)
Vitesse, dénaturation
L’équarion de Michaelis-Menten décrit quoi? Vo= Vmax x [substrat]/ km + [substrat] (voir diapo 50)
Variation de vitesse réactionnelle en fonction de la [substrat]
Dans l’équation de Michaelis-Menten, que représente les différents K?
Constantes de vitesse réactionnelle
La constante de Menten, Km, réflète quoi?
Affinité de l’enzyme pour son substrat
Si Km est petit, l’enzyme à une grande ou une petite affinité? Doit-on ajouter beaucoup ou peu de substrat?
Grande affinité = peu d’ajout car super efficace, rapide et fort
Si Km est grand, l’enzyme à une grande ou une petite affinité? Doit-on ajouter beaucoup ou peu de substrat?
Faible affinité, ajouter ++ substrat
La V de réaction est proportionnelle ou non à la [enzyme]?
Oui
Est-ce que la cinétique enzymatique permet d’identifier un mécanisme réactionnel?
Non, effet black box
V ou F, la plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’intéraction d’un seul substrat et génère que un seul produit.
Faux!! Nécessite plusieurs substrats et génère plusieurs produits
Les réactions ayant plusieurs substrat et plusieurs produits sont souvent quel type de réaction?
Transfert d’une groupement fonctionnel
Les mécanismes de réactions à 2 substrats forment deux types de réactions. Lesquelles?
Réactions séquentielles (ordonnées et aléatoires) et réactions de ping-pong
Quel type de réaction: liaison du 1er substrat (A) est requise pour la liaison du 2e substrat (B). (Leading et following)
Séquentielle ordonnée
Quel type de réaction: les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.
Séquentielle aléatoire
Quel type de réaction: implique une modification de l’enzyme et les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme.
Ping-pong
Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité.
Inhibiteur
Quels sont les deux sortes d’inhibiteurs + exemples de substances?
Naturels (poisons, venins)
Chimiques (drogues, médicaments)
Quelles sont les deux fonctions qu’occupent un inhibiteur?
Empêche formation complexe ES, empêche séparation enzyme et produit (E + P)
Quels sont les deux types d’inhibiteurs enzymatiques?
Compétitive, non-compétitive
L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme.
Inhibition compétitive
Inhibition compétitive forme une liaison réversible ou non?
Réversible
Inhibition compétitive a un effet ou non sur Vmax?
Non si substrat assez élevé
Quelles sont les 2 stratégies des inhibiteurs compétitifs?
Ressemblance structurale et bloquer le site actif de l’enzyme
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km?
Augmente le Km d’un substrat
En présence d’un inhibiteur compétitif, on a besoin de + ou - de [substrat] pour atteindre la 1/2 Vmax?
+ de substrat
Donner un exemple d’inhibiteurs compétitif.
Les statines: inhibe la synthèse du cholestérol endogène.
L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme.
Non-compétitive. Se lie au complexe ou à l’enzyme
Quel est l’effet des inhibiteurs non-compétitifs sur la Vmax?
La fait diminuer.
Est-ce qu’augmenter la [substrat] a un effet sur l’inhibiteur non-compétitif?
Non!
Les inhibiteurs non-comp ont-ils un effet sur le Km?
Non, car n’interfère pas dans la liaison ES
Donner un exemple d’inhibition non-compétitive.
Les b-lactamines (pénicilline)
Comment fonctionnent les b-lactamines (pénicilline)?
Inhibe formation de peptidoglycane (paroi bactérie), donc bactéries deviennent susceptibles au choc osmotique et meurent
Inhibition non-comp = réversible ou non?
Irréversible
L’enzyme est régulé par un effecteur qui se lie de façon covalente à un site autre que site actif sur enzyme = site de régulation. Comment se nomme se processus?
Régulation allostérique
Est-ce que la présence de l’effecteur allostérique peut ou non modifier le Km et efficacité de l’enzyme?
oui!
Ils catalysent souvent l’étape limitante d’une voie métabolique.
Enzymes allostériques
À quoi sert l’effecteur allostérique?
Mesure si tous est ok pour commencer réaction limitante. Mesure de l’ATP, glucose, etc. Conditions idéales
Quels sont les deux types d’effecteurs allostériques?
Inhibiteur (enzyme inactive), activateur (enzyme active)
Est-ce que les effecteurs font des réactions réversibles?
Non
Addition ou soustraction d’un groupement phosphate. Se fait sur un résidus spécifique de l’enzyme. Régulation hyper importante dans processus biologiques. (Ex: ext c vers int c)
Phosphorylation enzymatique (covalente)
La phosphorylation enzymatique est catalysée par quelles protéines?
Kinases
Les kinases dans la phosphorylation enz. Utilisent quelle molécule comme donneur?
ATP —> ADP
Quelle protéine hydrolysent dans la déphosphorylation enz?
Les phosphatases hydrolysent la liaison P
À quoi set les oxidoreductases?
Augmente solubilité dans l’eau
À quoi sert les isomerases?
D <—> L et R <—> S
Qui, dans le cas du clopidogrel, fait l’oxydation hépatique en métabolites actifs?
Cytochromes P450
Qui, dans le cas du clopidogrel, hydrolyse en métabolite inactif?
Carboxyesterases
