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Fondement biologique PHA1213 > 3: Biochimie, a.a, proteines > Flashcards

3: Biochimie, a.a, proteines Flashcards

1
Q

Quelle est la structure des a.a?

A

Groupement amine primaire, groupement carboxyle, atome d’hydrogène, chaine latérale

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Q

Les a.a. Sont des molécules qui peuvent être acides ou basiques donc…?

A

Amphotère

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3
Q

À pH physiologique, les acides aminés sont sous quelle forme?

A

Ionisés (NH3+ et COO-)

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4
Q

Les a.a sont des molécules pouvant être acide ou basique.

A

Amphotère

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5
Q

Chaine d’acides aminés.

A

Peptide

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6
Q

Polymérisation d’acides aminés. Déshydratation. CO-NH

A

Liaison peptidique

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7
Q

Composé de plusieurs chaines peptidiques.

A

Protéine

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8
Q

un atome ou groupe d’atomes sur lequel la permutation de deux de ses substituants, génère deux stéréoisomères

A

Stéréogène

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9
Q

La réaction de 2 groupements thiol permet la formation de?

A

Pont disulfure

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10
Q

Donner un exemple d’a.a qui forme un pont disulfure.

A

Cystéine

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11
Q

Les ponts disulfures jouent un rôle dans?

A

Stabilisation de la structure des protéines

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12
Q

Les a.a ont tous une activité optique sauf quel a.a?

A

La glycine

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13
Q

Comment nomme-t-on une molécule ayant une image miroire non-superposable?

A

Chirale

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14
Q

… est une propriété des molécules stéréoisomères dont deux des isomères sont l’image l’une de l’autre dans un miroir plan, mais pas superposable.

A

L’énantiomérie

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15
Q

Quelles sont les deux isomères des a.a?

A

Lévogyre et dextrogyre

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16
Q

Tous les a.a dérivés des protéines possèdent une configuration D ou L?

A

L

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17
Q

Comment se nomme un mélange égal de deux isomères?

A

Mélange racémique

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18
Q

À quoi sert la projection Fischer?

A

Projection à plat qui identifie les molécules D et L

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19
Q

Nommer quelques fonctions des protéines?

A

Catalyse, transporte (lipide oxygène), régule expression génique, protège, etc

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20
Q

Quels sont les deux types de protéines?

A

Structure et fonction

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21
Q

Elles aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité.

A

Protéines de structure

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22
Q

Nommer des exemple de protéines de structure.

A

Actine, collagène, kératine

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23
Q

La structure d’une protéine établie sa…?

A

Fonction

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24
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

Séquence d’acide aminé liés par des liens peptidiques

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25
Q

Quelles sont les deux extrémités d’une protéine?

A

N-terminale (NH2) et C-terminale (COOH)

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26
Q

Quelle structure des protéines est directement liée au génome via les codons et anticodons?

A

Primaire

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27
Q

S’il y a une modification dans le génome, la structure.. est modifiée et perte/gain de fonction de la protéine.

A

Primaire

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28
Q

Quelle structure occupe le lien peptidique?

A

Rigide et plane, double liaison partielle

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29
Q

La majorité des liens peptidiques ont une conformation cis ou trans?

A

Trans

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30
Q

Est-ce que les chaines latérales des a.a sont inclus dans le squelette peptidique?

A

Non

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31
Q

Le squelette peptidique est composé de quels atomes?

A

Ceux participant aux liens peptidiques

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32
Q

La structure primaire est rigide ou déformable?

A

Rigide

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33
Q

La structure secondaire a une chaine statique ou déformable?

A

Déformable

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34
Q

L’angle de torsion est limité par quoi?

A

L’encombrement stérique des résidus d’ a.a

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35
Q

Force influençant la structure de la protéine avec structure secondaire.

A

Force de torsion

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36
Q

L’hélice alpha (2e) possède une structure en forme de ?

A

Spirales

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37
Q

L’helice alpha est stabilisée par des..?

A

Pont H

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38
Q

Le feuillet beta (2e) est stabilisé par quoi?

A

Liaisons hydrogène entre a.a sistants

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39
Q

Quelles sont les deux types de configurations des feuillets beta?

A

Parallèle et antiparallèle

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40
Q

Comment se nomme la structure supersecondaire?

A

Les motifs

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41
Q

Que sont les motifs?

A

Combinaison particulière de structures secondaires, peut constituer une signature pour une fonction précise

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42
Q

Quel est le motif de la liaison du calcium?

A

Alpha-boucle-alpha

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43
Q

La structure tertaire est un arrangement tridimensionnel stabilisé par…? (4)

A

Liaisons hydrophobes, forces electrostatiques, ponts disulfures, liaisons peptidiques

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44
Q

Les protéines de 200 a.a et plus forment une structure qui se nomme..?

A

Domaines

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45
Q

Les domaines protéiques sont associé à quelle strucutre des protéines? (1,2,3,4)

A

Tertiaire

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46
Q

Les domaines exercent quels types de fonctions indépendantes?

A

Activité enzymatique, pore membranaire, interactions moléculaires

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47
Q

Protéine globulaire multimérique: assemblage de plusieurs chaines de polypeptides.

A

Structure quaternaire

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48
Q

La structure quaternaire décrit le nombre et la position des …?

A

Sous-unités (1 chaine = 1 sous-unité) exemple: hémoglobine = alpha2beta2

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49
Q

Pourquoi les protéines mal repliées sont généralement dégradées?

A

Accumulation des protéines mal repliées et implication dans diverses maladies

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50
Q

Pourquoi la structure d’une protéine est importante?

A

Repliement des protéines, confère sa fonction et son activité

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51
Q

En résumé, quelle forme prend la protéine selon chaque structure primaire, secondaire, tertaire ou quaternaire?

A

1=chaine peptidique
2=helice alpha, feuillet beta, boucle et coude
3= arrangement 3D
4= arrangement de plusieurs chaines stabilisées

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52
Q

Type de protéine ayant un rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire

A

Protéines fibreuses

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53
Q

Protéines insolubles dans l’eau.

A

Fibreuses

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54
Q

Protéines constituantes de la matrice extracellulaire.

A

Fibreuses

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55
Q

Qu’est-ce que la fibrose?

A

Cellules détruites transformées en collagène pour maintenir structure.

56
Q

Le collagène est une protéine globulaire ou fibreuse?

A

Fibreuse

57
Q

Comment se nomme la protéine la plus abondante du corps humain? Elle constitue quel % du corps?

A

Collagène, 25%

58
Q

Le collagène se retrouve où dans le corps?

A

Os, peau, dents, tendons, cartilage

59
Q

Le collagène est formé de quels structured de protéines?

A

Primaire (glycine), secondaire (hélice alpha) triples hélices (tresses)

60
Q

Superfamille des protéines surenroulées (60 chez l’humain).

A

Kératine

61
Q

Composante du cytosquelette (filament intermédiaire). Protéine surenroulée

A

Kératine

62
Q

Cette protéine possède 2 hélices droites enroulées une autour de l’autre et une super hélice gauche. Répétitions en heptade.

A

Kératine

63
Q

Catalyseurs biologiques, transforment les molécules.

A

Enzymes

64
Q

Les enzymes sont des protéines de fonction ou de structure?

A

Fonction

65
Q

Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques en accélérant la vitesse de réaction.

A

Enzymes

66
Q

Est-ce que la structure des enzymes peut changer?

A

Non, reste inchangée

67
Q

Les enzymes ont la capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats. Comment nomme-t-on cette caractéristique?

A

Grande spécificité

68
Q

Les enzymes sont spécifiques ou non-spécifiques?

A

Très spécifiques

69
Q

Les enzymes sont spécifiques dans deux choses..?

A

La liaison avec leur substrat, dans la réaction qu’elles catalysent

70
Q

La spécificité est conférée par quel endroit de l’enzyme?

A

Le site de liaison

71
Q

Les enzymes utilisent le principe de clé et de serrure. Ils ont une complémentarité … et …

A

Géométrique et électronique

72
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme simple?

A

1 seule chaine polypeptidique, aucun autre groupement chimique

73
Q

Enzyme qui requière un cofacteur.

A

Holoenzyme

74
Q

Quels sont les holoenzymes inorganiques?

A

Ions métalliques ex: Fe3+

75
Q

Quels sont les holoenzymes organiques? Donner un exemple

A

Coenzymes (biotine, thiamine)

76
Q

Comment se nomme un holoenzyme sans cofacteur?

A

Apoenzyme (inactif)

77
Q

Pourquoi les enzymes seuls ont besoins de cofacteur?

A

Peuvent pas faire oxydoréduction, transfert de groupement fonctionnel, donc rquière cofscteur

78
Q

Est-ce que la structure chimique des coenzymes est modifiée par la réaction enzymatique?

A

Oui

79
Q

Pour compléter la réaction, le coenzyme doit faire quoi?

A

Reprendre sa forme initiale (régénérer)

80
Q

Les co-substrats et les groupements prosthétiques sont des cofacteurs ou des coenzymes?

A

Coenzymes

81
Q

Il est associé de façon transitoire à l’enzyme. Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme. Il n’a pas la même structure de début.

A

Co-substrat

82
Q

Il est associé en permanence à l’enzyme par une liaison covalente. Le retour à sa forme initiale nécessite une étape suppl. à la réaction.

A

Groupement prosthétique

83
Q

Le groupement prosthétique est associé en permanence à l’enzyme par quel type de liaison?

A

Covalente

84
Q

Étude de la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits.

A

Cinétique enzymatique

85
Q

La cinétique enzymatique s’interesse à deux éléments influençant la vitesse…?

A

Concentration de substrat et de l’enzyme + conditions réactionnelles (pH,température)

86
Q

Elle caractérise l’efficacité d’une enzyme par exemple l’optimisation d’un effet thérapeutique.

A

Cinétique enzymatique

87
Q

Si la [substrat] augmente, la réaction sera plus rapide ou plus lente?

A

Rapide

88
Q

Si la [substrat] diminue, la réaction sera plus rapide ou plus lente?

A

Lente

89
Q

Quelle est la température idéale des réactions enzymatiques?

A

Entre 35 et 40 degrés

90
Q

La dénaturation des enzymes débute à partir de quelle température?

A

Plus haut que 40 degrés

91
Q

Le pH peut affecter quoi chez l’enzyme? (2)

A

Vitesse, dénaturation

92
Q

L’équarion de Michaelis-Menten décrit quoi? Vo= Vmax x [substrat]/ km + [substrat] (voir diapo 50)

A

Variation de vitesse réactionnelle en fonction de la [substrat]

93
Q

Dans l’équation de Michaelis-Menten, que représente les différents K?

A

Constantes de vitesse réactionnelle

94
Q

La constante de Menten, Km, réflète quoi?

A

Affinité de l’enzyme pour son substrat

95
Q

Si Km est petit, l’enzyme à une grande ou une petite affinité? Doit-on ajouter beaucoup ou peu de substrat?

A

Grande affinité = peu d’ajout car super efficace, rapide et fort

96
Q

Si Km est grand, l’enzyme à une grande ou une petite affinité? Doit-on ajouter beaucoup ou peu de substrat?

A

Faible affinité, ajouter ++ substrat

97
Q

La V de réaction est proportionnelle ou non à la [enzyme]?

A

Oui

98
Q

Est-ce que la cinétique enzymatique permet d’identifier un mécanisme réactionnel?

A

Non, effet black box

99
Q

V ou F, la plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’intéraction d’un seul substrat et génère que un seul produit.

A

Faux!! Nécessite plusieurs substrats et génère plusieurs produits

100
Q

Les réactions ayant plusieurs substrat et plusieurs produits sont souvent quel type de réaction?

A

Transfert d’une groupement fonctionnel

101
Q

Les mécanismes de réactions à 2 substrats forment deux types de réactions. Lesquelles?

A

Réactions séquentielles (ordonnées et aléatoires) et réactions de ping-pong

102
Q

Quel type de réaction: liaison du 1er substrat (A) est requise pour la liaison du 2e substrat (B). (Leading et following)

A

Séquentielle ordonnée

103
Q

Quel type de réaction: les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.

A

Séquentielle aléatoire

104
Q

Quel type de réaction: implique une modification de l’enzyme et les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme.

A

Ping-pong

105
Q

Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité.

A

Inhibiteur

106
Q

Quels sont les deux sortes d’inhibiteurs + exemples de substances?

A

Naturels (poisons, venins)
Chimiques (drogues, médicaments)

107
Q

Quelles sont les deux fonctions qu’occupent un inhibiteur?

A

Empêche formation complexe ES, empêche séparation enzyme et produit (E + P)

108
Q

Quels sont les deux types d’inhibiteurs enzymatiques?

A

Compétitive, non-compétitive

109
Q

L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme.

A

Inhibition compétitive

110
Q

Inhibition compétitive forme une liaison réversible ou non?

A

Réversible

111
Q

Inhibition compétitive a un effet ou non sur Vmax?

A

Non si substrat assez élevé

112
Q

Quelles sont les 2 stratégies des inhibiteurs compétitifs?

A

Ressemblance structurale et bloquer le site actif de l’enzyme

113
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km?

A

Augmente le Km d’un substrat

114
Q

En présence d’un inhibiteur compétitif, on a besoin de + ou - de [substrat] pour atteindre la 1/2 Vmax?

A

+ de substrat

115
Q

Donner un exemple d’inhibiteurs compétitif.

A

Les statines: inhibe la synthèse du cholestérol endogène.

116
Q

L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme.

A

Non-compétitive. Se lie au complexe ou à l’enzyme

117
Q

Quel est l’effet des inhibiteurs non-compétitifs sur la Vmax?

A

La fait diminuer.

118
Q

Est-ce qu’augmenter la [substrat] a un effet sur l’inhibiteur non-compétitif?

A

Non!

119
Q

Les inhibiteurs non-comp ont-ils un effet sur le Km?

A

Non, car n’interfère pas dans la liaison ES

120
Q

Donner un exemple d’inhibition non-compétitive.

A

Les b-lactamines (pénicilline)

121
Q

Comment fonctionnent les b-lactamines (pénicilline)?

A

Inhibe formation de peptidoglycane (paroi bactérie), donc bactéries deviennent susceptibles au choc osmotique et meurent

122
Q

Inhibition non-comp = réversible ou non?

A

Irréversible

123
Q

L’enzyme est régulé par un effecteur qui se lie de façon covalente à un site autre que site actif sur enzyme = site de régulation. Comment se nomme se processus?

A

Régulation allostérique

124
Q

Est-ce que la présence de l’effecteur allostérique peut ou non modifier le Km et efficacité de l’enzyme?

A

oui!

125
Q

Ils catalysent souvent l’étape limitante d’une voie métabolique.

A

Enzymes allostériques

126
Q

À quoi sert l’effecteur allostérique?

A

Mesure si tous est ok pour commencer réaction limitante. Mesure de l’ATP, glucose, etc. Conditions idéales

127
Q

Quels sont les deux types d’effecteurs allostériques?

A

Inhibiteur (enzyme inactive), activateur (enzyme active)

128
Q

Est-ce que les effecteurs font des réactions réversibles?

A

Non

129
Q

Addition ou soustraction d’un groupement phosphate. Se fait sur un résidus spécifique de l’enzyme. Régulation hyper importante dans processus biologiques. (Ex: ext c vers int c)

A

Phosphorylation enzymatique (covalente)

130
Q

La phosphorylation enzymatique est catalysée par quelles protéines?

A

Kinases

131
Q

Les kinases dans la phosphorylation enz. Utilisent quelle molécule comme donneur?

A

ATP —> ADP

132
Q

Quelle protéine hydrolysent dans la déphosphorylation enz?

A

Les phosphatases hydrolysent la liaison P

133
Q

À quoi set les oxidoreductases?

A

Augmente solubilité dans l’eau

134
Q

À quoi sert les isomerases?

A

D <—> L et R <—> S

135
Q

Qui, dans le cas du clopidogrel, fait l’oxydation hépatique en métabolites actifs?

A

Cytochromes P450

136
Q

Qui, dans le cas du clopidogrel, hydrolyse en métabolite inactif?

A

Carboxyesterases

Fondement biologique PHA1213 (32 decks)

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