3: Biochimie, a.a, proteines Flashcards
1
Q
Quelle est la structure des a.a?
A
Groupement amine primaire, groupement carboxyle, atome d’hydrogène, chaine latérale
2
Q
Les a.a. Sont des molécules qui peuvent être acides ou basiques donc…?
A
Amphotère
3
Q
À pH physiologique, les acides aminés sont sous quelle forme?
A
Ionisés (NH3+ et COO-)
4
Q
Les a.a sont des molécules pouvant être acide ou basique.
A
Amphotère
5
Q
Chaine d’acides aminés.
A
Peptide
6
Q
Polymérisation d’acides aminés. Déshydratation. CO-NH
A
Liaison peptidique
7
Q
Composé de plusieurs chaines peptidiques.
A
Protéine
8
Q
un atome ou groupe d’atomes sur lequel la permutation de deux de ses substituants, génère deux stéréoisomères
A
Stéréogène
9
Q
La réaction de 2 groupements thiol permet la formation de?
A
Pont disulfure
10
Q
Donner un exemple d’a.a qui forme un pont disulfure.
A
Cystéine
11
Q
Les ponts disulfures jouent un rôle dans?
A
Stabilisation de la structure des protéines
12
Q
Les a.a ont tous une activité optique sauf quel a.a?
A
La glycine
13
Q
Comment nomme-t-on une molécule ayant une image miroire non-superposable?
A
Chirale
14
Q
… est une propriété des molécules stéréoisomères dont deux des isomères sont l’image l’une de l’autre dans un miroir plan, mais pas superposable.
A
L’énantiomérie
15
Q
Quelles sont les deux isomères des a.a?
A
Lévogyre et dextrogyre
16
Q
Tous les a.a dérivés des protéines possèdent une configuration D ou L?
A
L
17
Q
Comment se nomme un mélange égal de deux isomères?
A
Mélange racémique
18
Q
À quoi sert la projection Fischer?
A
Projection à plat qui identifie les molécules D et L
19
Q
Nommer quelques fonctions des protéines?
A
Catalyse, transporte (lipide oxygène), régule expression génique, protège, etc
20
Q
Quels sont les deux types de protéines?
A
Structure et fonction
21
Q
Elles aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité.
A
Protéines de structure
22
Q
Nommer des exemple de protéines de structure.
A
Actine, collagène, kératine
23
Q
La structure d’une protéine établie sa…?
A
Fonction
24
Q
Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?
A
Séquence d’acide aminé liés par des liens peptidiques
25
Quelles sont les deux extrémités d’une protéine?
N-terminale (NH2) et C-terminale (COOH)
26
Quelle structure des protéines est directement liée au génome via les codons et anticodons?
Primaire
27
S’il y a une modification dans le génome, la structure.. est modifiée et perte/gain de fonction de la protéine.
Primaire
28
Quelle structure occupe le lien peptidique?
Rigide et plane, double liaison partielle
29
La majorité des liens peptidiques ont une conformation cis ou trans?
Trans
30
Est-ce que les chaines latérales des a.a sont inclus dans le squelette peptidique?
Non
31
Le squelette peptidique est composé de quels atomes?
Ceux participant aux liens peptidiques
32
La structure primaire est rigide ou déformable?
Rigide
33
La structure secondaire a une chaine statique ou déformable?
Déformable
34
L’angle de torsion est limité par quoi?
L’encombrement stérique des résidus d’ a.a
35
Force influençant la structure de la protéine avec structure secondaire.
Force de torsion
36
L’hélice alpha (2e) possède une structure en forme de ?
Spirales
37
L’helice alpha est stabilisée par des..?
Pont H
38
Le feuillet beta (2e) est stabilisé par quoi?
Liaisons hydrogène entre a.a sistants
39
Quelles sont les deux types de configurations des feuillets beta?
Parallèle et antiparallèle
40
Comment se nomme la structure supersecondaire?
Les motifs
41
Que sont les motifs?
Combinaison particulière de structures secondaires, peut constituer une signature pour une fonction précise
42
Quel est le motif de la liaison du calcium?
Alpha-boucle-alpha
43
La structure tertaire est un arrangement tridimensionnel stabilisé par…? (4)
Liaisons hydrophobes, forces electrostatiques, ponts disulfures, liaisons peptidiques
44
Les protéines de 200 a.a et plus forment une structure qui se nomme..?
Domaines
45
Les domaines protéiques sont associé à quelle strucutre des protéines? (1,2,3,4)
Tertiaire
46
Les domaines exercent quels types de fonctions indépendantes?
Activité enzymatique, pore membranaire, interactions moléculaires
47
Protéine globulaire multimérique: assemblage de plusieurs chaines de polypeptides.
Structure quaternaire
48
La structure quaternaire décrit le nombre et la position des …?
Sous-unités (1 chaine = 1 sous-unité) exemple: hémoglobine = alpha2beta2
49
Pourquoi les protéines mal repliées sont généralement dégradées?
Accumulation des protéines mal repliées et implication dans diverses maladies
50
Pourquoi la structure d’une protéine est importante?
Repliement des protéines, confère sa fonction et son activité
51
En résumé, quelle forme prend la protéine selon chaque structure primaire, secondaire, tertaire ou quaternaire?
1=chaine peptidique
2=helice alpha, feuillet beta, boucle et coude
3= arrangement 3D
4= arrangement de plusieurs chaines stabilisées
52
Type de protéine ayant un rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
Protéines fibreuses
53
Protéines insolubles dans l’eau.
Fibreuses
54
Protéines constituantes de la matrice extracellulaire.
Fibreuses
55
Qu’est-ce que la fibrose?
Cellules détruites transformées en collagène pour maintenir structure.
56
Le collagène est une protéine globulaire ou fibreuse?
Fibreuse
57
Comment se nomme la protéine la plus abondante du corps humain? Elle constitue quel % du corps?
Collagène, 25%
58
Le collagène se retrouve où dans le corps?
Os, peau, dents, tendons, cartilage
59
Le collagène est formé de quels structured de protéines?
Primaire (glycine), secondaire (hélice alpha) triples hélices (tresses)
60
Superfamille des protéines surenroulées (60 chez l’humain).
Kératine
61
Composante du cytosquelette (filament intermédiaire). Protéine surenroulée
Kératine
62
Cette protéine possède 2 hélices droites enroulées une autour de l’autre et une super hélice gauche. Répétitions en heptade.
Kératine
63
Catalyseurs biologiques, transforment les molécules.
Enzymes
64
Les enzymes sont des protéines de fonction ou de structure?
Fonction
65
Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques en accélérant la vitesse de réaction.
Enzymes
66
Est-ce que la structure des enzymes peut changer?
Non, reste inchangée
67
Les enzymes ont la capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats. Comment nomme-t-on cette caractéristique?
Grande spécificité
68
Les enzymes sont spécifiques ou non-spécifiques?
Très spécifiques
69
Les enzymes sont spécifiques dans deux choses..?
La liaison avec leur substrat, dans la réaction qu’elles catalysent
70
La spécificité est conférée par quel endroit de l’enzyme?
Le site de liaison
71
Les enzymes utilisent le principe de clé et de serrure. Ils ont une complémentarité … et …
Géométrique et électronique
72
Qu’est-ce qu’un enzyme simple?
1 seule chaine polypeptidique, aucun autre groupement chimique
73
Enzyme qui requière un cofacteur.
Holoenzyme
74
Quels sont les holoenzymes inorganiques?
Ions métalliques ex: Fe3+
75
Quels sont les holoenzymes organiques? Donner un exemple
Coenzymes (biotine, thiamine)
76
Comment se nomme un holoenzyme sans cofacteur?
Apoenzyme (inactif)
77
Pourquoi les enzymes seuls ont besoins de cofacteur?
Peuvent pas faire oxydoréduction, transfert de groupement fonctionnel, donc rquière cofscteur
78
Est-ce que la structure chimique des coenzymes est modifiée par la réaction enzymatique?
Oui
79
Pour compléter la réaction, le coenzyme doit faire quoi?
Reprendre sa forme initiale (régénérer)
80
Les co-substrats et les groupements prosthétiques sont des cofacteurs ou des coenzymes?
Coenzymes
81
Il est associé de façon transitoire à l’enzyme. Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme. Il n’a pas la même structure de début.
Co-substrat
82
Il est associé en permanence à l’enzyme par une liaison covalente. Le retour à sa forme initiale nécessite une étape suppl. à la réaction.
Groupement prosthétique
83
Le groupement prosthétique est associé en permanence à l’enzyme par quel type de liaison?
Covalente
84
Étude de la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits.
Cinétique enzymatique
85
La cinétique enzymatique s’interesse à deux éléments influençant la vitesse…?
Concentration de substrat et de l’enzyme + conditions réactionnelles (pH,température)
86
Elle caractérise l’efficacité d’une enzyme par exemple l’optimisation d’un effet thérapeutique.
Cinétique enzymatique
87
Si la [substrat] augmente, la réaction sera plus rapide ou plus lente?
Rapide
88
Si la [substrat] diminue, la réaction sera plus rapide ou plus lente?
Lente
89
Quelle est la température idéale des réactions enzymatiques?
Entre 35 et 40 degrés
90
La dénaturation des enzymes débute à partir de quelle température?
Plus haut que 40 degrés
91
Le pH peut affecter quoi chez l’enzyme? (2)
Vitesse, dénaturation
92
L’équarion de Michaelis-Menten décrit quoi? Vo= Vmax x [substrat]/ km + [substrat] (voir diapo 50)
Variation de vitesse réactionnelle en fonction de la [substrat]
93
Dans l’équation de Michaelis-Menten, que représente les différents K?
Constantes de vitesse réactionnelle
94
La constante de Menten, Km, réflète quoi?
Affinité de l’enzyme pour son substrat
95
Si Km est petit, l’enzyme à une grande ou une petite affinité? Doit-on ajouter beaucoup ou peu de substrat?
Grande affinité = peu d’ajout car super efficace, rapide et fort
96
Si Km est grand, l’enzyme à une grande ou une petite affinité? Doit-on ajouter beaucoup ou peu de substrat?
Faible affinité, ajouter ++ substrat
97
La V de réaction est proportionnelle ou non à la [enzyme]?
Oui
98
Est-ce que la cinétique enzymatique permet d’identifier un mécanisme réactionnel?
Non, effet black box
99
V ou F, la plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’intéraction d’un seul substrat et génère que un seul produit.
Faux!! Nécessite plusieurs substrats et génère plusieurs produits
100
Les réactions ayant plusieurs substrat et plusieurs produits sont souvent quel type de réaction?
Transfert d’une groupement fonctionnel
101
Les mécanismes de réactions à 2 substrats forment deux types de réactions. Lesquelles?
Réactions séquentielles (ordonnées et aléatoires) et réactions de ping-pong
102
Quel type de réaction: liaison du 1er substrat (A) est requise pour la liaison du 2e substrat (B). (Leading et following)
Séquentielle ordonnée
103
Quel type de réaction: les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme.
Séquentielle aléatoire
104
Quel type de réaction: implique une modification de l’enzyme et les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme.
Ping-pong
105
Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité.
Inhibiteur
106
Quels sont les deux sortes d’inhibiteurs + exemples de substances?
Naturels (poisons, venins)
Chimiques (drogues, médicaments)
107
Quelles sont les deux fonctions qu’occupent un inhibiteur?
Empêche formation complexe ES, empêche séparation enzyme et produit (E + P)
108
Quels sont les deux types d’inhibiteurs enzymatiques?
Compétitive, non-compétitive
109
L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme.
Inhibition compétitive
110
Inhibition compétitive forme une liaison réversible ou non?
Réversible
111
Inhibition compétitive a un effet ou non sur Vmax?
Non si substrat assez élevé
112
Quelles sont les 2 stratégies des inhibiteurs compétitifs?
Ressemblance structurale et bloquer le site actif de l’enzyme
113
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km?
Augmente le Km d’un substrat
114
En présence d’un inhibiteur compétitif, on a besoin de + ou - de [substrat] pour atteindre la 1/2 Vmax?
+ de substrat
115
Donner un exemple d’inhibiteurs compétitif.
Les statines: inhibe la synthèse du cholestérol endogène.
116
L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme.
Non-compétitive. Se lie au complexe ou à l’enzyme
117
Quel est l’effet des inhibiteurs non-compétitifs sur la Vmax?
La fait diminuer.
118
Est-ce qu’augmenter la [substrat] a un effet sur l’inhibiteur non-compétitif?
Non!
119
Les inhibiteurs non-comp ont-ils un effet sur le Km?
Non, car n’interfère pas dans la liaison ES
120
Donner un exemple d’inhibition non-compétitive.
Les b-lactamines (pénicilline)
121
Comment fonctionnent les b-lactamines (pénicilline)?
Inhibe formation de peptidoglycane (paroi bactérie), donc bactéries deviennent susceptibles au choc osmotique et meurent
122
Inhibition non-comp = réversible ou non?
Irréversible
123
L’enzyme est régulé par un effecteur qui se lie de façon covalente à un site autre que site actif sur enzyme = site de régulation. Comment se nomme se processus?
Régulation allostérique
124
Est-ce que la présence de l’effecteur allostérique peut ou non modifier le Km et efficacité de l’enzyme?
oui!
125
Ils catalysent souvent l’étape limitante d’une voie métabolique.
Enzymes allostériques
126
À quoi sert l’effecteur allostérique?
Mesure si tous est ok pour commencer réaction limitante. Mesure de l’ATP, glucose, etc. Conditions idéales
127
Quels sont les deux types d’effecteurs allostériques?
Inhibiteur (enzyme inactive), activateur (enzyme active)
128
Est-ce que les effecteurs font des réactions réversibles?
Non
129
Addition ou soustraction d’un groupement phosphate. Se fait sur un résidus spécifique de l’enzyme. Régulation hyper importante dans processus biologiques. (Ex: ext c vers int c)
Phosphorylation enzymatique (covalente)
130
La phosphorylation enzymatique est catalysée par quelles protéines?
Kinases
131
Les kinases dans la phosphorylation enz. Utilisent quelle molécule comme donneur?
ATP —> ADP
132
Quelle protéine hydrolysent dans la déphosphorylation enz?
Les phosphatases hydrolysent la liaison P
133
À quoi set les oxidoreductases?
Augmente solubilité dans l’eau
134
À quoi sert les isomerases?
D <—> L et R <—> S
135
Qui, dans le cas du clopidogrel, fait l’oxydation hépatique en métabolites actifs?
Cytochromes P450
136
Qui, dans le cas du clopidogrel, hydrolyse en métabolite inactif?
Carboxyesterases
