ביוכימיה- שיעור 3

Question 1

Isomerases

Answer 1

האיזומראזות מעבירות קבוצות בתוך המולקולה, ובכך משנות אותה מצורת איזומר
אחד לצורה אחרת (למשל אלדהייד- קטון).
דוגמאות: רצמזות (מעבירות את המולקולה ממצב D ל- L או הפוך, וייצרו תערובת רצמית.
מוטאזות- מעבירות קבוצות כימיות מפחמן אחד לפחמן אחר בתוך
אותה המולקולה .

Question 2

Oxidoreductases

Answer 2

משפחת אנזימים מזרזי ריאקציות חמצון חיזור, הדורשות העברת אלקטרונים “המולבשים” על מימן (יון הידריד H או אטום מימן H רגיל).
לדוגמה: משפחת ה-דה הידרוגנאזות, אוקסידאזות, ציטוכרומים.

Question 3

Transferases

Answer 3

מעבירים קבוצה כימית ממולקולה אחת לאחרת.
דוגמה: משפחת הקינאזות (Kinases) –שהן אנזימים מזרחנים, כלומר, מעבירים קבוצת פוספוריל מנוקלאוזיד טרי-פופסט, כמו ATP , למולקולה מקבלת – חלבון או סוכר, נוקלאוטיד אחר, או תוצר ביניים מטבולי כמו אוקסאלואצטט (oxaloacetate).

Question 4

קבוע מיכאליס Km

Answer 4

זהו ריכוז הסובטרט בנקודה בה מהירות הריאקציה שווה למחצית המהירות
המקסימלית.
Km נמדד ביחידות של מולאר.
Km הוא לא מדד לאפיניות במרבית המקרים! (למעט מקרה בודד שבו k 2 הוא כ”כ נמוך עד שניתן להזניח אותו מהמשוואה, כך ש- Km יהיה שווה ל- Kd , אך מקרה זה
לא קורה ברוב האנזימים).

Question 6

מהם שני התהליכים היסודיים הנדרשים לצורך קיום חיים?

Answer 6

אורגניזם מסוגל לשכפל את עצמו, ועליו להיות מסוגל לזרז תגובות כימיות ביעילות ובסלקטיביות

Question 7

תכונות האנזימים

Answer 7

כוח קטליטי יוצא דופן, ספציפיות גבוה מאוד, האצת תגובות כימיות משמעותית, תפקוד בסביבה מימית ותחת טמפ’ וpH נוחים.

Question 8

Oxidoreductases

Answer 8

אנזימים שמעבירים אלקטרונים (יוני מימן או אטומי מימן) עושים חמצון חיזור

Question 9

Transferases

Answer 9

מעבירים קבוצות בין מולקולות שונות

Question 10

Hydrolases

Answer 10

אנזימים שעושים ריאקציות הידרוליזה

Question 11

Ligases

Answer 11

אנזימים שמייצרים קשרים של C-C, C-O, C-N, C-S על ידי תגובות דחיסה שמצומדת לפירוק ATP או קופקטור אחר

Question 12

Isomerases

Answer 12

אנזימים שמעבירים קבוצה ממקום אחד במולקולה למקום אחר באותה מולקולה

Question 13

Lyases

Answer 13

אנזימים שמבקעים קשרי C-C, C-O, C-N או קשרים אחרים על ידי הרז הקשר. משאירים קשרים כפולים או טבעות או הוספה של קבוצות לקשר כפול. אנזימים שעושים שינויים בקשרי פחמן

Question 14

Sequestering

Answer 14

כאשר האתר הפעיל של האנזים עוטף את כל הסובסטרו ומבודד אותו לחלוטין מהסביבה.

Question 15

Ground state (enzymes)

Answer 15

נקודת המוצא של הריאקציה, בין אם קדימה או אחורה. מייצגת את התרומה לאנרגיה החופשית G של המערכת על ידי מולקולה ממוצעת במכלול תנאים.

Question 16

האם אנזימים משפיעים על שיווי משקל?

Answer 16

לא. הם לא משפיעים על שיווי משקל ולא על כיוון הריאקציה. אנזימים מזרזים את ההגעה אל שיווי משקל כי קצת התגובה עולה כי הם מורידים את אנרגיית השפעול. בנוסף, אנזימים יכולים לזרז גם את התגובה קדימה ואת התגובה ההפוכה. לכן לא משפיעים על שיווי משקל אלא רק מגיעים אליו מהר יותר

Question 17

הרעיון המודרני של קטליזה מודרנית

Answer 17

כדי לזרז תגובה, האנזים חייב להתאים למצב המעבר של הסובסטרט.

Question 18

מהירות התחלתית V0 מהי?

Answer 18

מהירות התחלתית היא המהירות בה האנזים הראשון התחבר לסובסטרט

Question 19

שלב קובע המהירות

Answer 19

הוא השלב הריאקציה שהוא התגובה האיטית ביותר והיא מגבילה את קצב התגובה הכולל. על פי מיכאליס מנטן זה ריאקציה K2, פירוק ES לתוצר ואנזים

Question 20

בנקודה בה V0=Vmax , אז [ES] = Et

Answer 20

כאשר יש הרבה יותר סובסטרט מאשר אנזים, אנחנו נגיע למצב שהמהירות ההתחלתית היא מקסימלית ולא משנה כמה עוד סובסטרט נוסיף זה לא ישנה. כי כל האנזימים כבר קשורים לסובסטרט ולכן ריכוז ES יהיה שווה לסך האנזימים בתמיסה הנתונה. וזו המהירות המקסימלית של התגובה הנ”ל

Question 21

מהירות מקסימלית Vmax

Answer 21

כאשר יש הרבה יותר סובסטרט מאשר אנזים, אנחנו נגיע למצב שהמהירות ההתחלתית היא מקסימלית ולא משנה כמה עוד סובסטרט נוסיף זה לא ישנה

Question 22

Pre steady state

Answer 22

כאשר מערבבים לראשונה אנזים עם עודף גדול של מצע. תקופה קצרה מאוד. במהלכה מצטבר ריכוז ES.

Question 23

Steady state

Answer 23

הריאקציה מגיעה מהר לזה בו ES נשאר די קבוע לאורך זמן. הוא מתפרק ונוצר מחדש כל הזמן

Question 24

קבוע מיכאליס מנטן Km.

Answer 24

ריכוז הסובסטרט בנקודה בה מהירות הריאקציה שווה למחצית המהירות המקסימלית.
Km=[S] when V0=Vmax
Km נמדד במולר

Question 25

גרף ליינוויבר בורק

Answer 25

החיתוך עם ציר X זה is 1/Km
חיתוך ציר הY זה is 1/Vmax
השיפוע זה Km/Vmax
ככל שמתקרבים לראשית הצירים, עבור שני הערכים, הערך שיתקבל עבור שני המדדים הוא הגבוה ביותר.
לזכור שהכל הפוך פה. מיכאליס מנטן ככל שיותר רחוק, פה ליינוויבר בורק ככל שהערך יותר קטן וקרוב הוא הגבוה יותר

Question 26

מעכב תחרותי

Answer 26

Vmax ללא שינוי
Km עולה
הוא מתחרה עם הסובסטרט על האתר הפעיל
המטרה של המעכב היא E. ליצירת קומפלקס EI

Question 27

מעכב לא תחרותי Uncompetitive

Answer 27

הוא נקשר לאתר שונה מהאתר הפעיל. לעומת תחרותי הוא נקשר לקומלפקס ES.
ומה שקורה לKm וVmax הוא ששינהם יורדים.
ככל שיש יותר סובסטרט, אז יותר קומפלקס ES נוצר ועל כן יותר מעכבים נקשרים. לכן זה מוריד את Vmax וKm יורד כי הריכוז סובסטרט שנדרש להגיע לחצי Vmax גם יורד.

Question 28

מעכב משולב Mixed

Answer 28

נקשר לאתר השונה מהאתר הפעיל של האנזים, והוא יכול להקשר גם לE וגם לES. מכיל תכונות של תחרותי ולא תחרותי. לכן Vmax יורד וKm לעיתים יעלה לעיתים יירד

Question 29

עיכוב לא תחרותי נוסף non competitive

Answer 29

הוא מקרה פרטי של mixed.
ידוע שזה Vmax יורד וKm לא משתנה
היכולת של המעכב להיקשר לאנזין היא אותו דבר, גם אם זה E וגם אם זה ES

Question 30

אנזימים אלוסטרים allosteric enzymes

Answer 30

חלבונים בעלי “צורות אחרות” מתפקדים באמצעות קשירה לא קוולנטית.
מרכיבי הבקרה נקראים
allosteric effectors/modulators שהם בדרך כלל מטבוליטים או קופקטורים קטנים הנקשרים לאתר בקרה או אתר פעיל של החלבון האלוסטרי ומשנים את פעילותו. הגברה או הנמכה של הפעילות

Question 31

מודיפיקציות קוולנטיות covalent modification

Answer 31

בקרה אחר אנזים מתבצעת באמצעות הוספה/הסרה של קבוצה פונקציונאלית המחוברת קוולנטית לאנזים המווסתת את פעילותו, לדוגמה זרחון ודה זרחון.

Question 32

חיתוך פרוטאוליטי

Answer 32

תהליך בלתי הפיך במהלכו מקטע פפטיד מוסר על ידי החיתוך שאחריו האנזים נהפך להיות פעיל או בלתי פעיל.
לעומת מודולטורים או מודיפיקציות כימיות, המנגנון הפרוטאוליטי הינו בלתי הפיך.