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Biochimie générale II (BCM318) > 2- Enzymes > Flashcards

2- Enzymes Flashcards

1
Q

Spécificité enzymatique

A
  • réactifs et produits lors d’une rct sont spécifiques
  • contrôlée par reconnaissance moléculaire fondée sur complémentarité structurale
  • le site spécifique sur lequel se lie le substrat et ou la catalyse a lieu est le site actif de l’enzyme
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2
Q

Cinétique enzymatique

A
  • cherche à déterminer vitesse (max) d’une rct catalysée, à mesurer affinité pour substrats et effets inhibiteurs
  • analyse de l’influence des conditions de la rct sur vitesse couplée à l’étude des structures et des propriétés chimiques
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3
Q

Vitesse (v) (cinétique enzymatique)

A
  • qté de produits formés en fct du temps
  • vitesse dépend de C de S et qté enzyme
  • au temps 0, vitesse est max. vitesse proportionnelle à C du S
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4
Q

Constante de Michaelis (Km)

A
  • constante (mM substrat) qui donne C en S pour laquelle la vitesse initiale de la rct est à la moitié de la vmax
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5
Q

Dans les conditions M-M, Km est une estimation de __________. Elle indique l’efficacité avec laquelle un enzyme sélectionne son substrat

A

la constante de dissociation de l’enzyme de son substrat (reflet de l’affinité)

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6
Q

Un petit Km signifie _______

A

une liaison forte

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7
Q

Un grand Km signifie ______

A

une liaison faible

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8
Q

Vitesse Maximale (Vmax) (cinétique enzymatique)

A
  • Constante qui représente la vitesse maximale de transformation de S en P
  • valeur théorique approximative
  • v tend vers vmax quand C de S augmente. À saturation en S, vitesse ini est max
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9
Q

l’équation de michaelis et menten

A

permet de déterminer la vitesse d’une rct en tenant compte de la quantité de S et de caractéristiques propres à un enzyme

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10
Q

Constante catalytique (Kcat)

A
  • mesure activité catalytique maximale. décrit rapidité d’action d’un enzyme
  • Nb de molécules de S transformé en produit par unité de temps (quand enzyme est saturée par S)
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11
Q

Efficacité catalytique (kcat/km)

A
  • mesure efficacité catalytique d’une rct lorsque la C du substrat est basse
  • limitée par la vitesse de diffusion et par la vitesse de formation du complexe ES
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12
Q

Facteurs affectant activité enzymatique

A

pH
Température
Inhibition

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13
Q

pH

A
  • chaînes latérales des acides aminés peuvent être ionisables (tant celles des enzymes que des substrats)
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14
Q

Température

A
  • Procure de l’énergie nécessaire pour atteindre ou s’approcher de l’état de transition
  • enzymes dépliées
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15
Q

Inhibition

A

étude de l’inhibition enzymatique a contribué à la compréhension des propriétés des enzymes

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16
Q

inhibiteurs réversibles

A

interagissent avec les enzymes par des rcts d’association/dissociation sans formation de liaisons covalentes stables

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17
Q

inhibiteurs irréversibles

A
  • forment les liens covalents stables avec les enzymes
  • inhibition compétitive
  • inhibition non-compétitive
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18
Q

inhibition compétitive

A

inhibiteur interagit seulement avec E et pas avec complexe ES (sur site actif)

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19
Q

Inhibition non-compétitive

A

inhibiteur interagit soit avec E et/ou avec ES (se fixe de façon n-covalente sur un site différent du site actif)

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20
Q

Inhibition réversible non compétitive

A
  • Km reste constant et Vmax diminue (Comme si E diminuait)
  • fixation de S et de I sur des sites différents
21
Q

Inhibition réversible compétitive

A

Augmente le Km et Vmax reste constant

22
Q

Inhibition irréversible

A
  • par des liaisons covalentes
  • se comporte comme un inhibiteur non compétitif (perte d’enzyme actif)
23
Q

Contrôles de l’activité enzymatique

A

1- Vitesse de la rct enzymatique est ralentie lorsque les produits s’accumulent
2- déterminée par disponibilité en substrats
3- contrôle génétique par induction et répression de la synthèse des enzymes
4- régulation par des modifications covalentes réversibles (phosphorylations)
5- contrôles spécialisés (zymogènes/isozymes)
6- Régulation allostérique

24
Q

zymogènes

A

produit enzyme sous forme inactive
devient active dans contexte souhaité (autre action enzymatique, pH, etc)

25
Q

Isozymes

A

Enzymes qui font la même rct mais pas les mêmes paramètres cinétiques (différences acides aminés)

26
Q

Phosphorylation

A
  • enzyme qui se fait phosphorylé/déphosphorylé
  • stimulation des enzymes qui ajoutent grp P (kinases)
  • Ajout peut être positif ou négatif
  • peut stimuler ou ralentir enzyme
27
Q

Régulation allostérique

A
  • permet de moduler l’activité des enzymes situés aux étapes clés des voies métaboliques
  • Implique une modification de la structure tertiaire des enzymes
  • peut s’agit d’une inhibition ou d’une excitation
  • atp qui s’accumule peut inhiber enzyme et venir en activer d’autres
28
Q

Protéines qui ont un comportement allostérique

A

Protéines oligomériques

29
Q

Les protéines oligomériques se présentent sous deux états:

A

relâché et tendu

30
Q

Toutes les sous unités d’une molécule ont la même conformation R ou T et ont ____

A

un site de liaison pour le substrat

31
Q

___ est prédominant en absence de ____

A

T
S

32
Q

Le substrat se lie fortement à l’état ___

A

R

33
Q

Un accroissement de la population des molécules de conformation ___ accroit progressivement le nb de sites accessibles à S

A

R

34
Q

Les ligands qui se lient de manière ______ sont des effecteurs homotropes positif (accroît liaison d’autres S identiques)

A

coopérative

35
Q

Glycogène phosphorylase

A
  • couper unités glucidiques pour libérer glucose dans glycogène
  • clivage des unités glucose à partir des extrémités non réductrices du glycogène
36
Q

L’ATP et le glucose-6 phosphate sont des ….

A

inhibiteurs allostériques de la glycogène phosphorylase (bons indicateurs cellulaire, va ralentir enzyme car déjà bcp glucose)

37
Q

L’AMP est ….

A

un activateur allostérique de la glycogène phosphorylase (stimule enzyme si manque de glucose)

38
Q

Deux formes (régulation allostérique GP)

A

alpha (phosphorylée)
beta (non phosphorylée)

39
Q

Qu’est ce qui permet le passe d’une forme à l’autre (GP)

A

une enzyme de conversion

40
Q

Chaque forme a 2 états allostériques:

A

R actif (forte affinité pour S)
T peu actif (faible affinité pour S)

41
Q

Hyperglycémie

A

Insuline, postprandial, pas de P

42
Q

Hypoglycémie

A

Glycogène, jeûne, P

43
Q

Exercice..

A

Adrénaline, P

44
Q

Muscle

A

consommateur

45
Q

Foie

A

Fournisseur, le plus outillé pour les rcts métaboliques, ajuster composition du sang, élimine, entrepose, remettre dans sang, transformer matière première et la mettre dans le sang

46
Q

GP phosphorylé donc…

A

hypoglycémie, doit dégrader glycogène pour faire glucose donc enzyme active

47
Q

GP non phosphorylé donc…

A

hyperglycémie, cesse dégradation glucose dans glycogène, peu actif

48
Q

Si P: équilibre en faveur de R

A

glucose facilite inactivation par déphosphorylation

49
Q

Si non P: équilibre en faveur de T

A

AMP facilite activation par conversion de la forme T en R

Biochimie générale II (BCM318) (14 decks)

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