Οι πρωτεΐνες συνδέονται με άλλα μόρια (σελ. 170-171) Flashcards
Από τι εξαρτώνται οι βιολογικές ιδιότητες μιας πρωτεΐνης; Αναφέρετε παραδείγματα.
Φυσική Αλληλεπίδραση με άλλα μόρια
Παραδείγματα:
- Ab => Σύνδεση με ιούς & βακτήρια => Κινητοποίηση Αμυντικών Μηχανισμών
- Εξοκινάση => Σύνδεση με ATP & γλυκόζη => Κατάλυση Αντίδρασής τους
- Μόρια Ακτίνης => Σύνδεση μεταξύ τους => Σχηματίζουν Νημάτια Ακτίνης
Όλες οι πρωτεΐνες συνδέονται με άλλα μόρια. Τι τύπο σύνδεσης κάνουν;
- Πολύ ισχυρή
ή - Ασθενή & Βραχύβια
Πως αποδίδεται η συγγένεια ενός ενζύμου με το υπόστρωμά του;
K(M)
Όταν η K(M) μειώνεται => η σύνδεση αυξάνεται
Τι εμφανίζει η σύνδεση ανεξάρτητα από την ισχύ της; Τι σημαίνει αυτό;
- ΠΑΝΤΟΤΕ αυξημένη εξειδίκευση (specifity)
- Κάθε πρωτεϊνικό μόριο μπορεί να συνδεθεί με 1 ή λίγα από τα χιλιάδες διαφορετικά μόρια
Τι ορίζεται ως συνδέτης/ προσδέτης (Ligand);
Ουσία που συνδέεται με την πρωτεΐνη και μπορεί να είναι:
- ιόν
- μικρό μόριο
- μακρομόριο
για την συγκεκριμένη πρωτεΐνη
Πως συνδέεται μια πρωτεΐνη με έναν συνδέτη; Που οφείλεται αυτό;
- Εκλεκτικά
- Αυξημένη συγγένεια
Οφείλεται:
- Σχηματισμό ενός συνόλου ασθενών, μη ομοιοπολικών αλληλεπιδράσεων
- Ευνοϊκών Υδρόφοβων Δυνάμεων
Οι μη ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις μόνες τους είναι ασθενείς. Ποια είναι η προϋπόθεση για μια αποτελεσματική αλληλεπίδραση; Πως επιτυγχάνεται αυτό;
- Σχηματίζονται Ταυτόχρονα Πολλοί ασθενείς δεσμοί
- Επιφανειακό περίγραμμα συνδέτη που ταιριάζει πολύ καλά στην πρωτεΐνη
Τι συμβαίνει όταν οι επιφάνειες 2 μορίων δεν ταιριάζουν καλά; Τι αποτρέπει αυτό;
- Σχηματίζονται Λίγοι - Μη ομοιοπολικοί δεσμοί => Τα μόρια γρήγορα απομακρύνονται
- Δημιουργία εσφαλμένων και ανεπιθύμητων αλληλεπιδράσεων μεταξύ κακοταιριασμέων μορίων
Τι συμβαίνει όταν σχηματίζονται πολλοί μη ομοιοπολικοί δεσμοί; Πότε συμβαίνει αυτό; Παραδείγματα.
Αλληλεπίδραση μπορεί να διαρκέσει πολύ καιρό
Συμβαίνει:
- στα κύτταρα
- Στόχο => να εκδηλωθεί μια βιολογική λειτουργία => προϋποθέτει ισχυρή σύνδεση διαφόρων μορίων και αυξημένο χρόνο
Παράδειγμα:
Ομάδα μακρομορίων συναρμολογεί ενδοκυττάρια δομή (ριβοσώματα)
Τι ορίζεται ως θέση σύνδεσης (binding site);
Η περιοχή της πρωτεΐνης που αλληλεπιδρά με τον συνδέτη
Από τι αποτελείται μια θέση σύνδεσης;
Κοιλότητα στην επιφάνεια της πρωτεΐνης που σχηματίζεται από μια συγκεκριμένη διάταξη R αμινοξέων => Ανήκουν σε περιοχές π.α. που απέχουν μεταξύ τους => Έχουν πλησιάσει πολύ κοντά λόγω πτύχωσης πρωτεΐνης
Τι παρέχουν άλλες περιοχές της επιφάνειας και με ποια βιολογική λειτουργία;
- Θέσεις Σύνδεσης για Διαφορετικούς συνδέτες
- Ρυθμίζουν την Δραστικότητα της πρωτεΐνης
Που είναι χρήσιμα άλλα μέρη της πρωτεΐνης; Αναφέρετε παραδείγματα.
- Τοπολογία της πρωτεΐνης μέσα στο κύτταρο
- Υδρόφοβη α-έλικα διαμεμβρανικής πρωτεΐνης => επιτρέπει να εισχωρήσει στην διπλοστιβάδα λιπιδίων κυτταρικής μεμβράνης
Τι γίνεται με τα άτομα που είναι κρυμμένα στο εσωτερικό της πρωτεΐνης; Τι παρέχουν;
- ΔΕΝ έρχονται σε άμεση επαφή με τον συνδέτη
- Υπόβαθρο προσδίδει στην επιφάνεια πρωτεΐνης => περίγραμμα & χημικές ιδιότητες
Πως αλλάζει το 3D-σχήμα μιας πρωτεΐνης; Τι αποτέλεσμα έχει αυτό;
- Μικροσκοπικές Μεταβολές => Αμινοξέα στο εσωτερικό του μορίου
- Αποτέλεσμα: Καταστροφή Λειτουργίας πρωτεΐνης